03 Aula Estrutura das Proteínas

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ESTRUTURA 
DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Visão geral:
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Nível Estrutural Primário:
• Sequência de aminoácidos;
• Aa ligados entre si por ligações covalentes (LP).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Ligação Peptídica:
• Estrutura rígida e plana;
• Aspecto de dupla ligação;
• Φ C e N
• Ψ C e C
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Nível estrutural secundário:
• Padrões repetitivos de enovelamento;
• Arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos;
• Interação por LH entre os grupos amina e carboxila;
• Alfa-hélice
• Folhas Beta
• Dobras Beta
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Alfa-hélice:
• Forte enovelamento;
• Eixo imaginário longitudinal;
• Grupos R projetados para fora 
do esqueleto helicoidal;
• LH paralelas ao eixo;
• Ex: Queratina
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Folha Beta:
• Esqueleto polipeptídico 
estendido em 
ziguezague;
• Eixo imaginário na 
horizontal;
• LHs são perpendiculares 
ao eixo das folhas;
• folhas paralelas ou 
antiparalelas;
• Ex: Fibroína de seda
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Folhas Beta:
• Não confundir com motivo beta barril (Canal de membrana 
formado por Folhas Beta).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Dobras e Alças: presentes onde a proteína muda 
de direção, principalmente nas proteínas 
globulares.
• Dobras Beta:
• Elementos de conexão;
• Dobra de 180º;
• 4 aminoácidos envolvidos;
• LH entre o 1º e o 4º aminoácido;
• Ricas em Prolina e Glicina.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Hélice de colágeno:
• Unidade repetitiva: 
• Gly – X – Pro
• Gly – X – HyPro
• Interação entre as 
cadeias  Estrutura 
quaternária do 
colágeno
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Nível Estrutural Terciário:
• Arranjo tridimensional;
• Interações não covalentes entre os grupos laterais dos aa. 
(LH, interações hidrofóbicas, pontes de dissulfeto);
• Cadeias laterais R hidrofílicas e hidrofóbicas se organizam 
de acordo com o meio em que se inserem;
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Motivos estruturais:
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Proteínas fibrosas:
• Insolúveis;
• Fisicamente duras;
• Funções estruturais ou protetores do
organismo;
• Consistem principalmente de um
único tipo de estrutura secundária.
• Ex: queratina, colágeno.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Proteínas globulares:
• Compactas;
• Esféricas;
• Solúveis em sistema aquoso;
• Usualmente têm função móvel
e dinâmica;
• Grupos R hidrofílicos se
encontram na região externa da
proteína e os hidrofóbicos se
encontram dentro;
• Ex: hemoglobina- proteína
transportadora
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Nível Estrutural Terciário  Determina a função da 
proteína
• Desnaturação  Alterações do nível terciário 
Perda da função proteica
• Ex: Alterações de pH, de temperatura, solutos...
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Renaturação:
• Ribonuclease: é capaz de refazer
pontes dissulfeto e se renovelar,
voltar a ter sua função.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Nível Estrutural Quaternário:
• Interação entre cadeias polipeptídicas;
• Nem todas as proteínas atingem esse nível de organização;
• Protômero: grupo de subunidades idênticas;
• Oligômero: pelo menos duas subunidades idênticas;
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Vias de enovelamento:
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Chaperonas: Assistentes moleculares, que
permitem o correto enovelamento proteico.
• Chaperoninas
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Hit-shock
proteins:
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
LP 
entre 
aa.
LH entre 
grupos 
amino e 
carboxila
Ligações não 
covalentes entre as 
cadeias laterais.
Interações 
entre cadeias 
polipeptídicas
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sonhou
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