3 - PROTEÍNA

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PROTEÍNA
Curso: Superior em Tecnologia de Alimentos
Disciplina: Fundamentos de Bioquímica
Professora: Cristiane Bourscheid
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Proteínas
As proteínas podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas;
Contêm geralmente mais de 50 aminoácidos e desempenha uma função específica;
Todas as proteínas, com poucas exceções, contêm todos os 20 aminoácidos;
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Funções das proteínas
	As proteínas desempenham um grande número de funções biológicas nas células:
Enzimas
Proteínas transportadoras (hemoglobina transporta oxigênio)
Proteínas estruturais (cartilagem, tendões, músculos, colágeno)
Proteínas de defesa (anticorpos)
Proteínas reguladoras (hormônios – insulina)
Proteínas nutrientes ou de armazenamento (albumina do ovo e caseína do leite
Proteínas de motilidade ou contráteis (actina e miosina)
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Proteínas
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Proteínas
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Estrutura das proteínas
	A organização espacial da proteína é resultante do tipo de aminoácido que a compõe e de como eles estão dispostos uns em relação aos outros. As proteínas podem apresentar quatro níveis de organização, denominados:
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ESTRUTURA PRIMÁRIA
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Estrutura primária 
	A sequência de aminoácidos em uma proteína.
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Estrutura primária
Ligação peptídica 
	Proteínas: aminoácidos unidos covalentemente por ligações peptídicas, as quais são ligações amida entre o grupo α– cabonila e de um aminoácido e o grupo α–amino de outro.
 Rompimento ou hidrólise das ligações peptídicas: 
	AQUECIMENTO PROLONGADO 
 + 
 ÁCIDO OU BASE FORTE 
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Estrutura primária
Ligação peptídica 
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Estrutura primária
 Ligação peptídica 
 
	Nomenclatura do peptídeo:
	Resíduo cada aminoácido que compõe um peptídeo.
	Ex: valina + alanina = Valilalanina
	Polipeptídeoligação de muitos aminoácidos por ligações peptídicas resulta em uma cadeia não-ramificada. Sufixo = il
	Ex: valina N-terminal + glicina + leucina C-terminal = valil-glicil-leucina
	
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Estrutura primária
Ligação peptídica 
	Características da ligação peptídica:
A ligação peptídica geralmente é uma ligação trans;
Os grupos –C=O e –NH da ligação peptídica são polares e estão envolvidos em pontes de hidrogênio.
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA
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Estrutura secundária 
	A estrutura secundária descreve as estruturas regulares bidimensionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica.
Organizações das estruturas secundárias:
α-hélice  enrolamento da cadeia ao redor de um eixo;
Folha β pregueada interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes.
Estrutura secundária não-repetitiva organizada com estruturas repetitivas como a α-hélice e/ou as folhas β.
		
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Estrutura secundária
 α-hélice: 
Estrutura helicoidal  esqueleto polipeptídico central em espiral e bem compacto, com cadeias laterais dos aminoácidos estendendo-se para fora do eixo central;
Pontes de hidrogênio paralelas ao eixo da hélice.
Passo de 0,54nm e apresenta 3,6 resíduos de aminoácidos por volta.
Proteínas que contém α-hélice: queratina e mioglobina.
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Estrutura secundária
 α-hélice: 
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Estrutura secundária
 Folha β pregueada
Todos os componentes da ligação peptídica estão envolvidos com pontes de hidrogênio;
As pontes de hidrogênio são perpendiculares ao esqueletos polipeptídicos;
Compostas por 2 ou mais cadeias peptídicas;
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Estrutura secundária
 Folha β pregueada
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Estrutura secundária
 Folha β pregueada
As cadeias polipeptídicas podem estar dispostas de dispostas de forma antiparalela ou paralela;
Folhas β dobradas frequentemente formam a parte central de proteínas globulares.
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Estrutura secundária
 Estrutura secundária não-repetitiva
Aproximadamente a metade de uma proteína globular média está organizada em estruturas repetitivas como a α-hélice e/ou as folhas β.
As proteínas globulares são constituídas pela combinação de elementos estruturais secundários (α-hélice, folhas β e sequênciais não-repetitivas). Formando o interior da molécula.
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Estrutura secundária
 Estrutura secundária não-repetitiva
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
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Estrutura terciária
A estrutura terciária descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (α-hélice ou as folhas β pragueada ou de regiões sem estrutura definida);
A estrutura primária de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciária;
Ocorre por ligações não-covalentes, que são consideradas fracas (4-30kJ.mol-1), quando comparadas as ligações covalentes (200kJ.mol-1).
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Estrutura terciária
 
As cadeias laterais hidrofóbicas são posicionadas no interior, enquanto os grupos hidrofílicos geralmente são encontrados na superfície da molécula.
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Estrutura terciária
Interações que estabilizam a estrutura terciária
 
A estrutura tridimensional única de cada polipeptídeo é determinada por sequência de aminoácidos;
As interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos direcionam o dobramento do polipeptídeo para formar uma estrutura compacta;
Quatro tipos de interações:
Pontes de dissulfeto
Interações hidrofóbicas
Pontes de hidrogênio
Interações iônicas
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Estrutura terciária
Pontes de dissulfeto
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Estrutura terciária
Interações hidrofóbicas
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Estrutura terciária
Pontes de hidrogênio
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Estrutura terciária
Interações iônicas
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Estrutura terciária
Etapas no dobramento proteíco
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ESTRUTURA QUARTENÁRIA
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Estrutura quartenária
 A estrutura quartenária descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades), para compor uma proteína funcional oligomérica.
Mantida por ligações não-covalentes.
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Estrutura quartenária
 A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por quatro cadeias polipeptídicas, associadas por interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênios e interações eletrostáticas.
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Desnaturação de proteínas
Definição: a desnaturação protéica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundárias e terciária, sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas.
Agentes desnaturantes:
Calor (abaixo de 100oC)
Solventes orgânicos
Agitação mecânica
Ácidos ou bases fortes (ácido clorídrico, ácido sulfúrico)
Detergentes (compostos anfipáticos – dodecil sulfato de sódio (SDS))  rompendo as interações hidrofóbicas.
Íons ou metais pesados (chumbo e mercúrio)
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Desnaturação de proteínas
As proteínas desnaturadas, em sua maioria, uma vez desnaturada, ficam permanentemente alteradas, ou seja, irreversível.
As proteínas desnaturadas são frequentemente insolúveis, exemplo:
Albumina do ovo: aquecimento.
Caseína do leite: leite acidificado por crescimento bacteriano.
A desnaturação pode ser reversível: proteína dobra-se novamente em sua estrutura original, quando o agente desnaturante for removido.
 
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Referências
	 CHAMPE, Pamela C.; HARVEY, Richard A.; DALMAZ, Carla. Bioquímica ilustrada. 3. ed. Porto Alegre: Artmed, 2006. viii, 533 p.
	MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica básica. 2. ed. Rio de Janeiro (RJ): Guanabara Koogan, 1999. 360 p.