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Prof.ª Manoela Pessanha da Penha Universidade Estácio de Sá O QUE SÃO PROTEÍNAS Componentes de alto peso molecular formados por encadeamento de aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas ESTRUTURA PROTÉICA Primária Sequência linear de aminoácidos, ligadas por ligações peptídicas (covalentes) Secundária alfa-hélice ou beta-pregueada, conformação mantida por pontos de hidrogênio Terciária arranjo espacial da proteína, interações hidrofóbicas, eletrostáticas, forças de Van Der Waals e pontes de H Quaternária Configuração espacial de várias cadeias peptídicas diferentes, relação proteína-proteína ESTRUTURA PROTÉICA DESNATURAÇÃO Quebra das ligações das estruturas das proteínas Perda da estrutura tridimensional Interações fracas e facilmente quebradas Quando são expostas a: calor, ácidos, sais ou álcool PROPRIEDADES CARGA DAS PROTEÍNAS Aminoácidos são anfóteros Carga contribui para estabilidade da proteína no meio, pois alterações no pH podem favorecer um ou outro grupamento Ácido Base Ponto isoelétrico (PI) pH onde as cargas da proteína são equilibradas = solubilidade da proteína Alteração do pH e insolubilidade pode ser desejada Ex: iogurte PROPRIEDADES VISCOSIDADE Dependente da estrutura da proteína Especialmente tipo de estrutura terciária e quaternária Estruturas globulares = menos viscosas (mioglobina) Proteínas em bastão = mais viscosas (colágeno) PROPRIEDADES HIDRATAÇÃO Capacidade de retenção ou ligação com a água Favorece solubilidade e contribui para estabilidade protéica Pontes de hidrogênio Água de solvatação Ovoalbumina = grande capacidade de ligação, maior estabilidade Caseína = baixa capacidade de ligação, precipita com qualquer alteração de pH PROPRIEDADES DESNATURAÇÃO Alteração da conformação das proteínas Por calor, processo mecânico, pH, enzimas ↓ solubilidade, ↑ viscosidade e ↓ estabilidade DESNATURAÇÃO Intencional (proteínas tóxicas) Involuntária Desejada (↑ digestibilidade) Indesejada (↑ reatividade e reduz qualidade biológica) PROPRIEDADES FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS Catalisadoras Elementos estruturais – colágeno Sistemas contráteis –actina, miosina Armazenamento – ferritina Veículos de transporte – hemoglobina Hormônios – insulina, GH Defesa – imunoglobulina Enzimáticas – lipases, amilases, proteases Nutricional – caseína, ovoalbumina Como exercem grande variedade de funções celulares, podem ser divididas em: Dinâmicas: Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo, contração Estruturais: Proteínas que promovem sustentação estrutural da célula e dos tecidos – colágeno e elastina FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS QUANTO À COMPOSIÇÃO 1) Proteína simples Por hidrólise liberam apenas aminoácidos São classificadas de acordo com sua solubilidade EX: albumina, globumina, glutenina, prolaminas 2) Proteínas conjugadas Por hidrólise liberam aminoácidos e um radical não peptídico (grupo prostético) EX: metaloproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas CLASSIFICAÇÃO QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS PEPTÍDICAS 1) Proteínas monoméricas • Formadas por apenas 1 cadeia polipeptídica 2) Proteínas oligoméricas • Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica • São as proteínas de estrutura e de função mais complexa CLASSIFICAÇÃO QUANTO À FORMA 1) Proteínas fibrosas • São insolúveis nos solventes aquosos • Possuem PM muito elevado • Formadas por longas moléculas, mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra • Proteínas de estrutura • Exceção – algumas proteínas fibrosas possuem estrutura diferente Ex: tubulinas – múltiplas subunidades globulares, dispostas helicoidlamente CLASSIFICAÇÃO QUANTO À FORMA 2) Proteínas globulares • Estrutura espacial mais complexa • São mais esféricas • Geralmente são solúveis nos solventes aquosos • PM entre 10.000 e vários milhões • Proteínas ativas – enzimas, transportadores (hemoglobina) CLASSIFICAÇÃO PROTEÍNAS HOMÓLOGAS Desempenham a mesma função em tecidos ou espécies diferentes Possuem pequenas diferenças estruturais – reconhecíveis imunologicamente Segmentos variáveis Segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos Segmentos fixos Segmentos idênticos da proteína homóloga Fundamentais para o funcionamento bioquímico AMINOÁCIDOS Unidade estrutural das proteínas Forma cadeia linear pelas ligações peptídicas CO-NH Classsificação segundo estrutura química Definido pelas características do radical R Essenciais e não-essenciais TOTAL: 20 aminoácidos AMINOÁCIDOS Aminoácidos essenciais Aminoácidos condicionalmente essenciais Aminoácidos não- essenciais Isoleucina Glicina Alanina Leucina Prolina Acido aspártico Lisina Tirosina Ácido glutâmico Metionina Serina Asparagina Fenilalanina Cisteína e cistina Treonina Arginina Triptofano Histidina Valina Glutamina Todos os aminoácidos possuem pelo menos 1 carbono quiral em sua estrutura Exceto a glicina, onde o R é o hidrogênio Carbono quiral ou assimétrico Tem os quatro átomos ou radicais a ele ligados diferentes entre si Carbono com ligação dupla ou tripla nunca pode ser assimétrico AMINOÁCIDOS ALANINA Monoaminados monocarboxilados Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Hidroxilados Serina Treonina AMINOÁCIDOS Treonina Glicina Sulfurados Cistina Metionina Aromáticos Tirosina Fenilalanina Fenilalanina AMINOÁCIDOS Heterocíclicos Prolina Hidroxiprolina Histidina Triptofano Diaminados monocarboxilados (alcalinos) Arginina Lisina AMINOÁCIDOS Triptofano Arginina Monoaminados dicarboxilados (ácidos) Ácido glutâmico Ácido aspártico AMINOÁCIDOS Ácido Glutâmico Aminoácidos limitantes Quando não há um determinado aminoácidos, ou este está presente em quantidades míninas, em um alimento Alimento Aminoácido limitante Cereais Lisina Leguminosas Metionina Legumes Triptofano AMINOÁCIDOS COMPOSIÇÃO QUÍMICA Proteínas completas - Possuem todos os aminoácidos essenciais Caseína Lactoalbumina Ovoalbumina e ovovitelina Glicinina Albumina e Miosina Excelsina COMPOSIÇÃO QUÍMICA Proteínas parcialmente completas - Possuem aminoácidos essenciais em quantidades insuficientes para a manutenção da saúde Gliadina Legunina Faseolina Proteínas incompletas - não possui todos os aminoácidos essenciais e as quantidades que possuem também são insuficientes para a manutenção da saúde Zeína Gelatina COMPOSIÇÃO QUÍMICA Falta: Triptofano e Tirosina ENZIMAS São catalizadores orgânicos Aceleram reações biológicas Sem participar da reação Alta eficiência: uma única enzima pode transformar diversos substratos Atuam tanto na conservação como no deterioramento de alimentos Intervenções favoráveis: Maturação de frutas, queijos, clarificação de bebidas, produção de cerveja Intervenções desfavoráveis: Exposição do alimento à condições vulneráveis para contaminação Tiaminase: destrói tiamina Lipoxidase: destróis vitamina A ENZIMAS Equação simplificada da cinética enzimática: Velocidade da reação Depende da concentração da enzima e d substratoFatores externo que influenciam na velocidade: Temperatura – ótima em torno de 45°C pH – entre 4,5 e 8,0 ENZIMAS E + S <==> [ES] ==> E + P São sensíveis à: Agente térmico pH Agente oxidantes Íons metálicos Ácidos (tânico, tricloroacético, etc) ENZIMAS FENOLASES OU POLIFENOL-OXIDASE Atuam em fenóis transformando-os em ortoquinonas, que se polimerizam formando compostos escuros (melanoidinas) Fenolase fenóis o-quinonas melanoidinas Alimento íntegro não resulta em escurecimento enzimático já que enzima dentro da células Reação oxidativa, necessita de oxigênio Branqueamento: desnaturação das fenolases OXIDAÇÃO POLIMERAÇÃO ENZIMAS Catalase Peroxidase Lipoxidase – oxidação de AG insaturados Hidrolases: Lipases: TG – AG + glicerol Amilases: hidrolisam amido α-1,4 Celulases: quebram β-1,4 Invertase: formam glicídios redutores Sacarose + água = glicose + frutose Impedir a cristalização de bolos, biscoitos, licores Consistência macia e cremosa na estocagem ENZIMAS Proteases: Pepsina Tripsina Renina (ruminantes, preparo de queijos) Papaína (mamão) Bromelina (abacaxi) Ficcina (figo) ENZIMAS PARTICIPAÇÃO EM REAÇÕES Escurecimento: Reação de Maillard Açúcar redutor + grupo amino do aminoácido(NH2) REAÇÃO DE MAILLARD Origem Animal Origem Vegetal Leite (240ml) 1 copo duplo: ~ 8,6g Ovo (50g) 1 unidade: ~ 6,4g Carnes (100g) 1 filé médio: • Bovina ~ 25g • Frango ~ 23g • Peixe ~ 23g Feijão (140g) 1 concha média: ~ 6,2g Ervilha (90g) 3 colheres de sopa: ~ 4,2g FONTES ALIMENTARES SILVA, A. C. C.; FROTA, K. M. G.; ARÊAS, J. A. G. Proteínas. São Paulo: ILSI Brasil, 2012 RECOMENDAÇÕES SILVA, A. C. C.; FROTA, K. M. G.; ARÊAS, J. A. G. Proteínas. São Paulo: ILSI Brasil, 2012 AMINOÁCIDOS ESTRUTURA QUÍMICA Glicina Alanina Leucina Valina Isoleucina Prolina Fenilalanina Serina Treonina Cisteína Tirosina Asparagina Glutamina Aspartato Glutamato AMINOÁCIDOS ESTRUTURA QUÍMICA Arginina Lisina Histidina Triptofano Metionina AMINOÁCIDOS ESTRUTURA QUÍMICA GEWEHR, M. F. et al. Análises químicas em flocos de quinoa: caracterização para a utilização em produtos alimentícios. Campinas, v. 15, n. 4, p. 280-287, out./dez. 2012
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