Proteínas - Bioquímica Vegetal

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Vitória Larissa Moreira Melo
BIOQUÍMICA
Proteínas
Recife, 17 de Agosto de 2017
Introdução
	Proteínas são as biomoléculas mais versáteis e diversas presentes nas células. Eles estão presentes em todos os processos biológicos, indicativos da capacidade que têm para desenvolver uma grande variedade de funções. São as principais componentes estruturais e funcionais das células e têm muitas funções importantes no corpo que vão desde a sua função catalítica (enzimas), funcionando na motilidade corpo (actina, miosina) através do seu papel mecânica (elastina, de colagénio), de transporte e armazenamento (hemoglobina, mioglobina, citocromos), protecção (Anticorpos), reguladores (hormônios), entre outros.
	Quimicamente, as proteínas são macromoléculas compostas de cadeias unidades estruturais, ácidos aminados. Estes ácidos aminados são unidos por ligações peptídicas entre carboxilo e o grupo a-amino (imino), e são sucetíveis a hidrólise. A sequência de aminoácidos é a sua estrutura primária, importante do ponto de vista nutricional.
	Todas as proteínas são constituídas de carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre e possuem composição muito semelhante: 50% a 55% de carbono, 6% a 8% de hidrogênio, 20% a 24% de oxigênio, 15% a 18% de nitrogênio e de 0,2% a 0,3% de enxofre. Existem proteínas nas quais o teor de enxofre pode chegar a 5%. Muito raramente as proteínas contêm fósforo. (CUEVAS-VELÁZQUEZ; COVARRUBIAS-ROBLES, 2011)
	A estrutura de uma proteína é a forma espacial muito estável e é diretamente dependente e relacioanda a sequência de aminoácidos. Desde a descoberta das primeiras estruturas cristalográficas começou a estabelecer a idéia de a função de cada uma das proteínas depende em grande parte da sua estrutura tridimensional
	Do ponto de vista nutricional, a proteína é um presente macronutriente nos alimentos. A importância da proteína na dieta é devido à sua capacidade de fornecer aminoácidos para atender a manutenção da proteína corporal e o aumento desta durante o crescimento. A limitação na ingestão de energia e proteínas leva a um crescimento tardio. Em adultos, a perda de proteína corporal está associada a numerosas alterações patológicas e aumento da mortalidade.
 Nas células vegetais, as proteínas são o segundo tipo mais comum de moléculas, depois de hidratos de carbono e compreendem entre 10% e 15% de peso seco de uma célula normal. Muitas vezes, a maior concentração de proteínas em plantas é encontrada nas sementes; em algumas delas, até 40% do peso seco podem ser proteínas. A maioria das proteínas de células vivas são enzimas, que ajudam a acelerar reacções químicas. As proteínas estruturais, tais como actina e tubulina, são partes importantes do citoesqueleto e proteínas de armazenamento para fornecer aminoácidos livres germinando sementes.
Aminoácidos
Todas as proteínas são macromoléculas devido aos seus pesos moleculares muito elevados. Estes são os polímeros, isto é, moléculas semelhantes a cadeias produzidas juntando um número de unidades pequenas de aminoácidos chamados monômeros. Os aminoácidos são, portanto, considerados como "blocos de construção de proteínas".
Nem todos os aminoácidos participam necessariamente de uma proteína, mas a maioria desses compostos contém na molécula grande proporção de um mesmo aminoácido. Alguns aminoácidos são encontrados em poucas proteínas, porém em concentrações elevadas. 
A maioria das proteínas é formada por apenas 20 aminoácidos: os aminoácidos geneticamente codificados (ou mais precisamente, proteicos). Nota-se que todos os aminoácidos, exceto a glicina, têm um centro quiral em seus carbonos a. Além da glicina, todos os aminoácidos proteicos são L-aminoácidos, o que significa que eles têm a mesma configuração absoluta que o L-gliceraldeído. Isso é o mesmo que a configuração S, com exceção da cisteína, que contém um átomo de enxofre na sua cadeia lateral, e a prioridade de nomeação muda. D-aminoácidos são por vezes encontrados na natureza, como nas paredes celulares de certas bactérias, mas raramente são incorporados em cadeias de proteínas. As cadeias laterais de aminoácidos proteicos são bastante variadas: variam de um único átomo de hidrogênio (como para Glicina, o aminoácido mais simples) para o heterociclo do indol, como encontrado no triptofano. Existem polares, carregados e hidrofóbicos aminoácidos. A riqueza química dos aminoácidos é a base da complexidade e versatilidade das proteínas.
Os aminoácidos são classificados com base na possibilidade de síntese no organismo. Assim, são divididos em aminoácidos essenciais (ou indispensáveis), cujo esqueleto de carbono não pode ser sintetizado pelo organismo portanto, devem ser absorvidos, de forma obrigatória para atender as necessidades metabólicas (crescimento e mantimento das estruturas). Podem ser também não essenciais, que são sintetizados no organismo.
Ligação Peptídica
Os aminoácidos presentes nas moléculas de proteínas são ligados covalentemente uns aos outros por uma ligação denominada de ligação peptídica. As unidades de estão ligadas entre si através dos grupos carboxilo e amino para produzir a estrutura primária da cadeia proteica.
 A ligação entre dois aminoácidos adjacentes é um tipo especial de ligação amida, em que o átomo de hidrogénio do grupo amino (-NH2) é substituído por um radical R. Uma tal ligação de amida substituída é conhecida como ligação peptídica. A reação química na qual uma ligação peptídica é formada é chamada de condensação, e sua decomposição em aminoácidos é a hidrólise.
Cada cadeia peptídica é de comprimento considerável e pode possuir de 50 a milhões de unidades de aminoácidos. Dependendo do número de moléculas de aminoácidos que compõem uma cadeia, os péptidos podem ser designados como um dipeptídeo (contendo 2 unidades de aminoácidos), um tripéptido (contendo 3 unidades de aminoácidos) e assim por diante. Se um péptido for constituído por não mais de 10 aminoácidos, é chamado de um oligopéptido; Além disso, é um polipéptido. Os polipéptidos quando são constituídos por mais de 100 aminoácidos são, às vezes, chamados de macropeptídeos.
A estrutura dos péptidos é composta por um grande número de ligações covalentes, que permitem a rotação de cada uma das suas partes. 
É chamado de conformação a cada um dos arranjos tridimensionais que os átomos de um péptido podem adotar, preservando todas as suas ligações covalentes. De todo o possível, apenas alguns são dados em condições fisiológicas. Uma conformação pode ser estabilizada pelas interações entre os grupos que as formam, como pontes de hidrogênio e ligações de dissulfureto e com o solvente (água). 
A ligação peptídica impõe restrições sobre possíveis conformações, uma vez que não é possível girar em torno da ligação C-N, por isso tem um comportamento semelhante ao de uma ligação dupla. Todos os átomos ligados ao carbono e ao nitrogênio da ligação peptídica estão no mesmo plano e mantêm distâncias e ângulos característicos.
Classificação das Proteínas
As proteínas podem ser classificadas de vários modos, entre eles: conforme a composição e a conformação da molécula.
4.1 Composição
Pela classificação quanto a composição, as proteínas podem se subdividir em simples e conjugadas
4.1.1 Proteínas simples
São também denominadas de homoproteínas, pois são formadas única e exclusivamente por aminoácidos, ou seja, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise.
No grupo das hemoproteínas incluem-se as enzimas catalase, peroxidase, citocromo oxidase e outras. Os citocromos são constituintes do sistema redox em cloroplastos e mitocôndrias e na forma de citocromo oxidase que também tem cobre participa no transporte terminal de elétrons na cadeia respiratória.
4.1.2. Proteínas Conjugadas
São também denominadas heteroproteínas.As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético.
Gligoproteínas: estabelecem pontes entre as moléculas estruturais e entre elas e as células. Ex: Fibronectinas, lamininas e tenascinas.
Cromoproteínas: Contém um grupo prostético pigmentado. Ex: Fitocromo
Fosfoproteínas: São proteínas combinadas com uma porção de fosfato contendo, além de um ácido nucleico ou um fosfolipido ácido. Ex: Quinase
Nucleoproteínas: Grupo de proteínas primitivas antecessoras dos ácidos nucleicos. Ex: Histonas e Telomerases.
Lipoproteínas: São compostas por proteínas e lipídeos. Ex: Cloroplastina
4. 2. Conformação
4.2.1 Proteínas Fibrosas
São compostas de moléculas longas e filamentosas dispostas, que ficam lado a lado para formar as fibras e são insolúveis em água. Elas constituem a estrutura dos tecidos animais Ex: fibrinogênio
Proteínas globulares 
São formadas por moléculas dobradas com uma forma esferoidal e são solúveis em água. Pelo fato delas serem solúveis em água é que as moléculas se dobram. Ex: Glicina, Zeína.
Biossíntese Proteica 
Os aminoácidos são ligados para formar proteínas de reações de síntese de desidratação que envolvem ligações peptídicas, por um polímero de aminoácidos que é conhecido como polipeptído. A maioria das proteínas são compostas por um único polipeptídeo, mas alguns têm mais de um. Uma proteína pode ter centenas ou mesmo milhares de aminoácidos. A sequência de aminoácidos de uma proteína, conhecida como estrutura principal, pode ser variada porque teoricamente, cada posição numa proteína podem ocupar qualquer um dos 20 aminoácidos diferentes, como um resultado de tal diversidade, as proteínas têm uma estrutura muito mais variável do que polímeros de açúcar, que consistem geralmente em uma única subunidade de repetição.
Na maioria das proteínas, as ligações de hidrogênio formadas entre o hidrogênio e oxigênio e entre o hidrogênio e nitrogênio, no esqueleto de aminoácidos, são ligados por ligações peptídicas da proteína. Estas interações dão origem a vários giros e deformações locais, conhecidas como estruturas secundárias. Especificamente, muitas vezes formam hélices alfa (a) e folhas plissadas beta (p).
Os grupos R interagem para formar a estrutura terciária, em geral três - modelo tridimensional da dobragem de uma proteína. As hélices e folhas dobradas da estrutura secundária são incorporadas na estrutura terciária, processo estabilizado principalmente por internações de carga-carga e fortes ligações covalentes chamadas pontes de dissulfureto, que se formam entre aminoácidos contendo enxofre, tal como a cisteína. Muitas vezes, as proteínas conhecidas como proteínas seladoras ajudam a dobrar as cadeias de proteína na sua configuração final. Tipicamente, a sequência de aminoácidos em uma proteína formará as configurações secundárias e terciárias melhores a partir de sua estabilidade energética. O calor pode quebrar a estrutura terciária de uma proteína por meio de um processo chamado de desnaturação, tal como quando o ovo torna-se opaco branco após cozimento. A estrutura quaternária aparece quando uma proteína contém mais do que uma cadeia de poliptido, tal como no caso da enzima da planta da RuBisCO, que inicia o processo de conversão de CO 2 em açúcar durante a fotossíntese. A referida proteína, que consiste em oito polipéptidos grandes , e oito pequenos, é um complexo de proteína com um peso molecular quase igual a 500000 vezes o peso molecular de um átomo de hidrogênio.
Acredita-se que a síntese de proteínas em células vegetais ocorra nos cloroplastos e na mitocôndria, pela grande presença de ribossomos encontrados nessas organelas.
Referências Bibliográficas
CUEVAS-VELÁZQUEZ, César Luis; COVARRUBIAS-ROBLES, Alejandra A.. LAS PROTEÍNAS DESORDENADAS Y SU FUNCIÓN: UNA NUEVA FORMA DE VER LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Y LA RESPUESTA DE LAS PLANTAS AL ESTRÉS. Revista Especializada En Ciencias Químico-biológicas, México, v. 14, n. 2, p.97-105, nov. 2011. 
JAIN, J.l.; JAIN, Sunjay; JAIN, Nitin. FUNDAMENTALS OF BIOCHEMISTRY. 6. ed: S. Chand & Company Ltd., 2005.
NELSON, David L.; M.COX, Michel. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. Ana Beatriz Gorini da Viega et al.