Bioquímica ED3

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ESTUDO DIRIGIDO 3 
 MÓDULO 1 
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Bioquímica 
Química e Função de Aminoácidos 
 
1) Qual a estrutura geral de um aminoácido? 
Todos os 20 aminoácidos comuns são α-aminoácidos. Eles possuem um 
grupo carboxil e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o 
carbono α). Eles diferem uns dos outros em suas cadeias laterais, ou grupos R, 
os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica e influenciam a 
solubilidade dos aminoácidos em água. 
Para todos os aminoácidos comuns, 
exceto a glicina, o carbono α está ligado a quatro 
diferentes grupos. Na glicina o grupo R é um 
outro átomo de hidrogênio. 
Os aminoácidos possuem dois possíveis 
estereoisômeros, em decorrência do arranjo 
tetraédrico dos orbitais ligantes ao átomo de 
carbono α. 
 
2) Explique a semelhança estrutural entre um monossacarídeo e um 
aminoácido. 
Assim como os monossacarídeos, os aminoácidos - exceto a glicina - são 
formados por um átomo central de carbono assimétrico ligado a quatro grupos 
distintos, sendo, portanto, opticamente ativos. No caso dos aminoácidos, os 
grupos devem ser um carboxil, um amino e um hidrogênio, variando, apenas, o 
radical da cadeia lateral. 
 
3) Quais são os grupos dos aminoácidos? Quais são as diferenças 
entre tais grupos? Cite 3 exemplos de aminoácidos de cada grupo. 
- Grupos R alifáticos, não polares: 
 Os grupos R nessa classe de aminoácidos são hidrofóbicos e não polares; 
 Alanina, Leucina, Isoleucina. 
- Grupos R aromáticos: 
 Os grupos R nessa classe são relativamente hidrofóbicos. Todos podem 
participar de interações hidrofóbicas; 
 Fenilalanina, Tirosina, Triptofano. 
 
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- Grupos R não-carregados, polares: 
 Os grupos R desses aminoácidos são mais hidrofílicos que os grupos R 
não polares, porque eles contêm grupos funcionais que formam pontes 
de hidrogênio com a água; 
 Serina, Cisteína, Glutamina. 
- Grupos R carregados negativamente: 
 Aspartato, Glutamato; 
 Os dois aminoácidos citados têm grupos R com uma carga líquida 
negativa em pH neutro. Ambos possuem um segundo grupo carboxila na 
molécula. 
- Grupos R carregados positivamente: 
 Lisina, Histidina, Arginina; 
 Os grupos R mais hidrofílicos são aqueles que são carregados positiva ou 
negativamente. Os aminoácidos citados possuem grupos R com carga 
positiva líquida em pH 7,0. 
Os grupos R exemplificados diferem quanto: 
 aos valores de pKa em seus grupos ácidos e básicos; 
 a ocorrência nas proteínas; e 
 ao índice hidroprático. 
 
4) Cite algumas funções dos aminoácidos comuns e dos aminoácidos 
incomuns. 
Os 20 aminoácidos das proteínas são denominados aminoácidos 
primários para distingui-los dos aminoácidos menos comuns - que são resíduos 
modificados no interior das proteínas, depois que elas são sintetizadas - e de 
muitos outros tipos de aminoácidos presentes nos organismos vivos, mas não 
nas proteínas. 
Aminoácidos incomuns: Ácido γ-carboxiglutâmico, um aminoácido ligado 
ao cálcio e encontrado na protrombina, uma proteína da cascata de coagulação 
sanguínea. 
Aminoácidos comuns: Fenilalanina, um aminoácido essencial usado para 
produzir diversos aminoácidos úteis. 
 
5) Como os aminoácidos funcionam como Zwetterion? 
Quando um aminoácido é dissolvido em água, ele existe na solução como 
um íon dipolar, ou zwitterion (íon hibrido). Um zwitterion pode agir tanto como 
um ácido (doador de próton), quanto uma base (receptora de próton). As 
substâncias que exibem essa natureza são ditas anfóteras e frequentemente 
chamadas de anfólitos, contração de eletrólitos anfóteros. 
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6) Defina pKa. 
O pKa é uma maneira de expressar a força de um ácido. Ele é calculado 
pela fórmula 𝑝𝐾𝑎 = − log 𝐾𝑎 , onde Ka é a constante de dissociação de um ácido. 
 
7) Defina ponto isoelétrico. 
O ponto isoelétrico designa o pH característico onde a carga elétrica 
líquida é zero. O pI pode ser calculado através da média aritmética dos dois 
valores de pKa, ou seja: 𝑝𝐼 = 
1
2
(𝑝𝐾1 + 𝑝𝐾2). 
 
8) Como se dá uma ligação peptídica? 
A ligação peptídica se dá na união covalente entre duas moléculas de 
aminoácidos por uma ligação amida substituída, para formar um dipeptídeo. Tal 
ligação é formada por desidratação de um grupo α-carboxila de um aminoácido 
e de um grupo α-amino de outro. A formação da ligação peptídica é um exemplo 
de reação de condensação. 
 
 
9) Como se dá a função biológica de um peptídeo? 
Nenhuma generalização pode ser feita com relação aos pesos 
moleculares de peptídeos e proteínas biologicamente ativas em relação a suas 
funções. Peptídeos de ocorrência natural variam e tamanho, entre dois a muitos 
milhares de resíduos de aminoácidos. Mesmo os menores peptídeos podem ter 
efeitos biológicos importantes. É o caso do dipeptídeo comercial sintético 
conhecido como aspartame, um adoçante artificial. Muitos peptídeos de pequeno 
tamanho exercem seus efeitos em concentrações muito pequenas. Por exemplo, 
diversos hormônios de vertebrados são peptídeos de pequeno tamanho, como 
a oxitocina (9 resíduos) e a bradicinina (9 resíduos). Um pouco maiores são os 
pequenos polipeptídeos e os oligopeptídeos, como a insulina (duas cadeias 
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polipeptídicas, uma com 30 e outra com 21 resíduos de aminoácidos), o 
glucagon (29 resíduos) e a corticotropina (39 resíduos). 
 
10) O que são proteínas conjugadas? Cite exemplos com funções. 
Proteínas que contêm componentes químicos permanentemente 
associados além dos aminoácidos são denominadas proteínas conjugadas. A 
porção não-aminoácida de uma proteína conjugada é denominada grupo 
prostético. As proteínas conjugadas são classificadas com base na natureza 
química de seus grupos prostéticos. Algumas proteínas contêm mais de um 
grupo prostético. Geralmente, o grupo prostético tem um importante papel na 
função biológica das proteínas. 
Classe Grupo(s) prostético(s) Exemplo 
Lipoproteínas Lipídeos 1-Lipoproteína do sangue 
Glicoproteínas Carboidratos Imunoglobulina G 
Fosfoproteínas Grupo fosfato Caseína do leite 
Hemoproteínas Heme (ferro porfirina) Hemoglobina 
 
11) Como se dá os níveis estruturais de uma proteína? 
Quatro níveis de estrutura de proteínas costumam ser definidos. Uma 
descrição de todas as ligações covalentes que conectam os resíduos de 
aminoácidos em uma cadeia polipeptídica está em sua estrutura primária. O 
elemento mais importante de sua estrutura primária é a sequência de resíduos 
aminoácidos. A estrutura secundária refere-se a arranjos de aminoácidos 
particularmente estáveis, dando origem a padrões estruturais recorrentes. A 
estrutura terciária descreve todos os aspectos do dobramento tridimensional de 
um polipeptídeo. Quando uma proteína possui duas ou mais cadeias 
polipeptídicas sua organização espacial é denominada estrutura quaternária.