TEORIA_BIOQUIMICA_2010

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE SANTA MARIA 
CENTRO DE EDUCAÇÃO SUPERIOR NORTE DO RIO GRANDE DO SUL 
DEPARTAMENTO DE ENGENHARIA FLORESTAL 
CURSO DE ENGENHARIA FLORESTAL 
PROF.ª DR.ª ADRIANA TOURINHO SALAMONI 
 
 
 
 
 
 
 
APOSTILA DE AULAS TEÓRICAS DE 
BIOQUÍMICA VEGETAL 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Frederico Westphalen, RS 
2010 
 
Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 2 
CAPÍTULO 1. INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA: 
 
� seres vivos constituídos de moléculas desprovidas de vida. Moléculas que têm comportamento descrito 
também pela matéria inanimada. Mas, estes apresentam atributos peculiares que não são encontrados nos 
aglomerados de matéria inanimada. 
 
Características identificadoras da matéria viva: 
� 1º atributo e que melhor define seres vivos � são complexos e altamente organizados. Possuem células 
com estruturas contendo muitos tipos de moléculas complexas. Grande variedade de espécies diferentes. 
� 2º � cada parte do organismo vivo parece ter objetivo ou função específicas. Não só em relação a 
estruturas macroscópicas visíveis (flores, folhas, asas...), mas também as estruturas intracelulares (núcleo, 
MP). Também os compostos químicos individualizados na célula (lipídeos, proteínas e ácidos nucleicos) 
têm funções específicas. 
� 3º � organismo vivo tem capacidade de extrair e transformar a energia do ambiente e usar para 
construir e manter suas intrincadas estruturas, a partir de materiais 1ários simples. 
� atributo mais importante � capacidade de auto-replicação precisa. A fidelidade da replicação é quase 
perfeita, e não ocorre só 1 ou 2 vezes, o que já seria bastante notável, mas centenas e milhares de 
gerações. 
 
“Todas as coisas vivas são feitas de células � pequenas unidades limitadas por membranas, preenchidas 
por uma solução aquosa com químicos com a capacidade de criar cópias delas mesmas. São as principais 
unidades da vida.“ 
 
� Visualizar estrutura interna da célula é difícil, tanto porque as partes são pequenas, como também 
porque são transparentes e na maioria das vezes incolores � cora-se com agentes que coram 
componentes particulares de formas diferentes. 
� Todas as formas de vida são constituídas por moléculas que consistem de átomos. Estes são divididos 
em componentes ainda menores � prótons, nêutrons e elétrons. 
 � 
Toda mudança na estrutura molecular/atômica das substâncias corpóreas deve agir sobre os fenômenos 
vitais do organismo e todos os fenômenos fisiológicos são atribuídos a fenômenos bioquímicos e 
biofísicos. 
 � 
Se quisermos compreender um organismo verdadeiramente: dimensão molecular ou atômica. 
 
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Biomoléculas: 
� Maioria dos componentes químicos dos organismos vivos é de natureza orgânica – compostos de 
carbono - onde ele é relativamente reduzido ou hidrogenado. Muitas biomoléculas orgânicas também têm 
Nitrogênio. Os componentes de C e N não são abundantes na matéria inanimada. Também, na atmosfera 
e na crosta terrestre ocorrem em formas inorgânicas simples � CO2, nitrogênio molecular, carbonatos e 
nitratos. 
� Compostos orgânicos da matéria viva aparecem numa imensa variedade e muitos são bem complexos. 
Ex.: E. coli � ± 5000 compostos orgânicos diferentes. Plantas e animais superiores têm número ainda 
maior. 
� Maior parte da matéria orgânica das células vivas constituída de macromoléculas com pesos 
moleculares elevados, incluindo as proteínas, ácidos nucléicos e substâncias poliméricas como amido e 
celulose. 
� Macromoléculas celulares � compostas de muitas moléculas simples, pequenas � monômeros 
primários (= blocos construtivos) � unem-se uns aos outros em longas cadeias � amido/celulose: 
longas “tiras” de moléculas de glicose ligadas covalentemente. Proteínas � cadeias de aminoácidos 
ligados covalentemente. Ácidos nucléicos (DNA e RNA) � feitos a partir dos nucleotídeos. 
� As poucas moléculas monoméricas primárias, das quais todas as macromoléculas são constituídas têm 
outra característica marcante � desempenham mais de uma função na célula. Algumas podem ser bem 
versáteis e desempenhar vários papéis: 
 AA � além de formar as proteínas, são precursores de hormônios, alcalóides, pigmentos e outras 
biomoléculas. 
 Nucleotídeos � além dos ácidos nucléicos podem atuar como coenzimas e moléculas que 
transportam energia. 
� O que se sabe é que os organismos vivos atuais não possuem normalmente, compostos sem função, 
ainda que não se conheça a função exata de muitas biomoléculas. 
 
CÉLULAS VIVAS: 
Divididas em dois grandes grupos, dependendo do tipo de energia que elas obtêm de seu meio 
ambiente: 
 CÉLULAS AUTOTRÓFICAS � usam energia solar como principal fonte de energia � energia 
radiante absorvida por um pigmento e transformada em energia química. 
 CÉLULAS HETEROTRÓFICAS � usam a energia de moléculas orgânicas ricas em energia, 
altamente reduzidas (como a glicose), obtidas do meio ambiente. Maioria das células animais. 
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 Mesmo que estas duas classes de organismos obtenham energia em formas diferentes ambas 
transformam-na em energia química, na forma de uma molécula específica, o ATP (adenosina –
trifosfato). 
 
2. BIOMOLÉCULAS E CÉLULAS: 
� Elementos químicos NÃO estão distribuídos nos organismos vivos na mesma proporção que na crosta 
terrestre. 
� A composição elementar do corpo vegetal (matéria seca) é formada basicamente de C, O, H, N, S e P, 
que aparecem principalmente na forma de compostos orgânicos e, parte como íons. Presença de um 
elemento não representa prova de que ele é efetivamente necessário à vida. Há elementos característicos 
de espécies adaptadas a ambientes especiais (Ex. sódio para plantas salinas) e aqueles que constituem 
apenas peso morto, sem ter função específica no metabolismo. 
� Necessidade de um elemento para a planta só pode ser verificada em condições de cultura 
rigorosamente controladas. 
 
TABELA: Os bioelementos essenciais na nutrição de uma ou mais espécies, mas nem todos essenciais a 
todas 
Elementos formadores de M.O. Oligoelementos 
O Mn, Se 
C Fe, F 
N Co, Cr 
H Cu, Ni 
P Zn, Sn 
S B, Si 
Ìons monoatômicos Al, I 
Na+ V, Mo 
K+ 
Mg2+ 
Ca2+ 
Cl- 
 
3. IMPORTÂNCIA DO CARBONO: 
� elemento que prepondera, em quantidade e importância. 
� origem dessa posição especial � propriedade do átomo de C de formar cadeias ou anéis com ligações 
opostas, nenhum outro elemento conhecido possui esta característica. Permite a formação de moléculas 
maiores, o que é condição indispensável para o surgimento de um número ilimitado de materiais durante a 
evolução. 
� Átomos de carbono têm outra propriedade � capacidade de se ligarem entre si. 
� Como o C também forma ligações covalentes com O, H, N e S � muitas espécies diferentes de grupos 
funcionais podem ser introduzidas na estrutura das moléculas orgânicas. 
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� Em todas ligações C comporta-se como tetravalente � 1 átomo de C pode se ligar a 4 átomos 
monovalentes. 
 
4. A HIERARQUIA DE ORGANIZAÇÃO MOLECULAR DAS CÉLULAS: 
� Todas as biomoléculas orgânicas derivam de PRECURSORES muito simples, de baixo peso 
molecular, obtidos do meio ambiente � CO2, H2O e N atmosférico. Precursores convertidos pela matéria 
viva através de seqüências de INTERMEDIÁRIOS METABÓLICOS nas BIOMOLÉCULAS 
MONOMÉRICAS 1árias (BLOCOS CONSTRUTIVOS), compostos orgânicos de peso molecular 
maior. Os blocos construtivos unidos por ligação covalente formam as MACROMOLÉCULAS, que têm 
peso molecular relativamente elevado: Aminoácidos são blocos construtivos de proteínas; nucleotídeos 
dos ácidos nucléicos; monossacarídeos dos polissacarídeos e ácidos graxos da maioria dos lipídeos.No 
nível imediatamente superior de organização das células, classes diferentes de macromoléculas se 
associam para formar SISTEMAS SUPRAMOLECULARES como as LIPOPROTEÍNAS (lipídeos + 
proteínas), os ribossomos (ácidos nucléicos e proteínas). Finalmente, muitos complexos e sistemas 
supramoleculares são ordenados em ORGANELAS CELULARES (núcleo, mitocôndria, 
cloroplastos...), o mais alto nível de organização da hierarquia da estrutura celular (figura). 
 
FIGURA: Hierarquia de organização molecular nas células 
A CÉLULA 
ORGANELAS Núcleo, Mitocôndrias, Cloroplastos, Aparelho de golgi 
 
 
ESTRUTURAS SUPRAMOLECULARES 
(Peso de partículas = 106-109) 
Ribossomas 
 
Complexos enzimáticos 
 
Sistemas contráteis 
 
Microtúbulos 
 
 
MACROMOLÉCULAS (P.M. = 103-109) Ác nucleicos 
 
Proteínas 
 
Polissacarídeos 
 
Lipídeos 
 
 
BLOCOS CONSTRUTIVOS (P.M. = 100-350) Nucleotídeos 
 
Aminoácidos 
 
Monossacarídeos 
 
Ácidos graxos/ Glicerol 
 
 
INTERMEDIÁRIOS METABÓLICOS (P.M. = 50-250) Piruvato 
 
Citrato 
 
Malato 
 
Gliceraldeído-3-P... 
 
 
PRECURSORES DO MEIO AMBIENTE (P.M. = 18-44) CO2, H2O, Amônia, N. 
� Todas as células vivas possuem mais ou menos a mesma proporção das principais classes de 
biomoléculas. 
 
TABELA: Principais componentes moleculares de uma célula de E. coli 
componentes % do peso total Nº aproximado de cada tipo 
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água 70 1 
proteínas 15 3000 
Ácidos nucleicos 
 DNA 1 1 
 RNA 6 1000 
carboidratos 3 50 
lipídeos 2 40 
Moléculas monoméricas 
 1árias e intermediárias 2 500 
 Íons inorgânicos 1 12 
 
� As classes principais de biomoléculas têm funções idênticas em todas as espécies de céls: 
 Ácidos nucléicos � armazenam e transmitem informação genética; 
 Proteínas � produtos diretos e efetuadores da ação genética. Algumas têm atividade catalítica, são 
enzimas, outras são elementos estruturais. 
 Polissacarídeos e lipídeos � armazenamento ou elementos estruturais. 
� Diferença importante entre as classes � ácidos Nucléicos e proteínas são elementos 
INFORMACIONAIS. Polissacarídeos e lipídeos não transmitem informação. 
 
5. OS MAIS IMPORTANTES COMPONENTES MOLECULARES: 
� A qualificação dos compostos estudados depende de agrupamentos atômicos, que têm capacidade para 
determinadas reações e são chamados GRUPOS FUNCIONAIS: 
 
���� GRUPO HIDROXILA ���� - OH (R – CH2 – OH) ���� dos ÁLCOOIS. Quando é solitário � álcoois 
MONOVALENTES. Se mais de um estiver presente � álcoois POLIVALENTES. 
 
���� GRUPO OXO ���� = O ���� contido nas ligações com carbonila, sob a forma do grupo carbonila C=O: 
pertencem os ALDEÍDOS (ex. gliceraldeído) e as CETONAS (ex. diidrociacetona). 
 
� GRUPO OXO e GRUPO HIDROXILA são grupos funcionais dos CARBOIDRATOS. Nas 
ALDOSES grupo OXO se liga ao átomo do C1 do açúcar (forma aldeído) � D-glicose, D-galactose, D-
manose. Nas CETOSES, se liga ao átomo do C2 � D-frutose. 
 
���� GRUPO CARBOXILA ���� OH - C = O ���� grupo funcional dos ÁCIDOS ORGÂNICOS. Com 1, 2 e 
3 grupos carboxilas ⇒ ÁC. MONO, DI E TRICARBOXÍLICOS. Grupo carboxila pode aparecer na 
mesma molécula ao lado de outros grupos funcionais, como com AMINO nos AA. 
 
���� GRUPO AMINO ���� - NH2 ���� têm caráter básico. Característico das AMINAS. Aparece nos sistemas 
em anel que servem de base a muitas substâncias naturais ⇒ PIRIMIDINA serve à TIMINA (T), 
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CITOSINA (C) e URACIL (U) e o sistema em anel PURINA que serve de base a ADENINA (A) e 
GUANINA (G). 
 
� GRUPO CARBOXILA e GRUPO AMINO são grupos funcionais dos AMINOÁCIDOS. 
 
6. AS MACROMOLÉCULAS: 
� Formadas por grupo numericamente restrito de diferentes componentes moleculares, na maioria 
relativamente simples; sendo possível um número ilimitado de combinações (tanto pela mudança do 
número de componentes na molécula, quanto pela mudança na seqüência). 
 
���� FUNÇÕES: portam informações e são elementos estruturais dos seres vivos. Isto é possível porque 
elas têm elementos alongados, fibrilares e entrelaçam-se em retículo. Importante especialmente para as 
fortes exigências mecânicas do corpo vegetativo das plantas superiores. 
� 2º passo na evolução química ⇒ evolução das macromoléculas ⇒ formação de biopolímeros a partir 
dos biomonômeros ⇒ geralmente ocorre por POLICONDENSAÇÃO, reunião dos monômeros com 
dissociação de água. 
� Tipos de macromoléculas que estão amplamente distribuídas: proteínas, ácidos nucléicos, lipídeos e 
polissacarídeos (há outros tipos com funções específicas e que aparecem em certos grupos de plantas). 
 
PROTEÍNAS: 
� Constituídas de moléculas de aminoácidos unidos entre si por LIGAÇÕES PEPTÍDICAS (reação do 
grupo amino de 1 AA com grupo carboxila do outro, por condensação). De acordo com o número de elos 
de AA ⇒ di, tri, oligo (até 10) ou POLIPETÍDEOS (muitos). 
� Há um ilimitado de ligações com cerca de apenas 20 componentes. Assim, cada espécie animal ou 
vegetal tem suas proteínas específicas. 
 
ÁCIDOS NUCLEICOS: 
� Seus elementos estruturais são os NUCLEOTÍDEOS ⇒ ÁCIDO FOSFÓRICO + AÇÚCAR 
(PENTOSE) + BASES (PURINAS e PIRIMIDINAS). 
� 2 tipos ⇒ diferença está no seu componente de AÇÚCAR e na COMPOSIÇÃO DAS BASES: 
 ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO ⇒ açúcar é a D-desoxirribose e as bases são T, C, A, G. 
 ÁCIDO RIBONUCLEICO ⇒ açúcar é a D-ribose e as bases são U, C, A, G. 
 
POLISSACARÍDEOS: 
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� Têm terminação ANO ⇒ GLUCANO quando formados de GLICOSE e GALACTANO quando de 
GALACTOSE. 
� Sua VARIABILIDADE está no emprego de diferentes moléculas de açúcar como elementos 
constituintes, no tipo de ligação dos elos e no comprimento da cadeia. 
� Usados pelas plantas, principalmente, como elemento de sustentação e reserva: 
 -CELULOSE: β-(1→4) - glucano → substância da parede celular, podendo compreender mais de 
1000 moléculas de glicose. 
 -AMIDO → ∝-(1→4) e ∝-(1→6) - glucano. Devido à estrutura da molécula, não é apropriado 
como substância de sustentação. Mas possibilita o transporte da glicose, por isso é a substância de reserva 
vegetal mais difundida. 
 
LIPÍDEOS: 
Glicerol + ácidos graxos. 
 
7. CONCLUSÃO: 
� Objetivos da Bioquímica: relacionar as estruturas e funções de cada tipo de biomolécula com 
estrutura e função dos diferentes componentes celulares. Além disso, é importante saber onde cada 
evento bioquímico ocorre. Mostrar as diferenças entre as células fotossintetizantes (vegetais) e não 
fotossintetizantes (como E.coli). 
� A BIOQUÍMICA é a ciência que estuda principalmente a química dos processos biológicos que 
ocorrem em todos os seres vivos. Usa ferramentas e conceitos da química, particularmente vda orgânica e 
físico-química para elucidação do sistema vivo. Voltada principalmente para o estudo da estrutura e 
função de componentes celulares como proteínas, carboidratos, lipídeos, ácidos nucléicos e outras 
biomoléculas. 
 
CAPÍTULO 2: GLICÍDEOS/CARBOIDRATOS 
 
CONCEITO: 
� Compostos aldeídicos ou cetônicos com múltiplas hidroxilas. 
� Contém fundamentalmente C, O e H. 
� Comumente chamados AÇÚCARES ou HIDRATOS DE CARBONO. 
� Estrutura básica → monossacarídeo. 
� Fisiologicamente a GLICOSE é o monossacarídeo mais importante. 
 
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FUNÇÕES: 
� Constituem a maior parte da matéria orgânica na terra devido às suas múltiplas funções em todas as 
formas de vida: 
 � Servem de reserva energética, alimento energético e intermediários metabólicos: 
 GLICOGÊNIO → milhares de moléculas de glicose unidas entre si → maneira que animais usam 
para depositar glicídio. 
 AMIDO → moléculas de glicose → forma que vegetais usam para depósito. 
 SACAROSE(cana, beterraba) e LACTOSE (leite) → estruturas intermediárias → com poucas 
unidades monossacarídicas. 
 � As OSES RIBOSE e DESOXIRRIBOSE formam parte de arcabouço estrutural do DNA e 
do RNA. 
 � Importância fisiológica marcante → Elementos estruturais nas PC de bactérias e plantas e 
exoesqueletos de artrópodes. 
 � Ligados a muitas proteínas e lipídeos. 
 � Participantes importantes nos processos de reconhecimento célula-célula. 
 
CLASSIFICAÇÃO DOS MONOSSACARÍDEOS (=oses ou açúcares simples): 
São os carboidratos mais simples, dos quais derivam todas as outras classes. 
Fórmula geral: (CH2O)n. 
Quimicamente → Aldeídos ou cetonas com duas ou mais hidroxilas → São polihidroxialdeídos (ou 
aldoses) ou polihidroxicetonas (ou cetoses), sendo os mais simples monossacarídeos compostos com no 
mínimo 3 carbonos (n=3): 
� O Gliceraldeído 
� A Di-hidroxiacetona 
 
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1. Monossacarídeos classificados segundo o GRUPO FUNCIONAL em ALDOSES e CETOSES. 
2. O número de carbonos de suas moléculas também é critério de classificação: 
Trioses. Tetroses. Pentoses. Hexoses. 
3. Quantidade de monossacarídeos que formam o composto glicídico: 
DISSACARÍDEO; TRISSACARÍDEO; OLIGOSSACARÍDEO; POLISSACARÍDEO 
4. Quanto à variabilidade dos monossacarídeos constituintes: 
HOMOPOLISSACARÍDEO → formado por um tipo de monossacarídeo. 
HETEROPOLISSACARÍDEO → com mais de um tipo de monossacarídeo. 
 
PROPRIEDADES: 
1. ISOMERIA ÓTICA: 
FISCHER estudou muito os açúcares. Fez testes para observar as propriedades do gliceraldeído → 
observou que de um dia para o outro os resultados obtidos não eram os mesmos → após 1 noite de 
repouso o gliceraldeído se modificava → mudava a orientação da hidroxila de seu carbono αααα e com isso 
alterava muitas das suas propriedades → gliceraldeído se ISOMERIZAVA → para distinguir um 
composto do outro → D-triose com hidroxila para a direita e L para a triose com a hidroxila para a 
esquerda. 
Todos os outros monossacarídeos e por extensão, todos os outros carboidratos possuem centros de 
assimetria (ou quirais), e fazem isomeria óptica. Para as OSES com mais de 1 C assimétrico, D e L 
referem-se à configuração absoluta do C assimétrico mais distante do grupamento aldeído ou cetona 
(carbonila). 
Geral: molécula com n centros assimétricos e nenhum plano de simetria tem 2n formas de estereo-
isômeros: 
 Aldotriose → n=1 → 2 estereo-isômeros → são enantiômeros = imagens ao espelho um do outro. 
 Aldotetroses → n=2 → 4 estereo-isômeros 
As OSES que diferem na configuração em 1 só centro de simetria são EPÍMERAS → D-glicose e D-
manose epímeras no C-2; D-glicose e D-galactose são epímeras no C-4. 
2. MONOSSACARÍDEOS EM SOLUÇÃO AQUOSA: 
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São muito solúveis em água → HIDROFÍLICOS. Os monossacarídeos em solução aquosa estão presentes 
na sua forma aberta em uma proporção de apenas 0,02%. O restante das moléculas (aqueles com 4 
carbonos ou mais) está ciclizada na forma de um anel hemi(a)cetal de 5 ou de 6 vértices → imitam os 
núcleos do furano e do pirano. 
O anel de 5 vértices é chamado de anel furanosídico. O anel de 6 vértices é chamado de anel piranosídico 
(Fig 3). 
O carbono onde ocorre a formação do hemi(a)cetal é denominado "Carbono Anomérico" (o que tem a 
função aldeído ou cetona) que se une a hidroxila da mesma estrutura formando um anel de 5 ou 6 lados. 
LIGAÇÃO HEMI(A)CETAL → ligação interna, que serve para fixar o anel. Feita entre um aldeído ou 
uma cetona e um álcool da mesma estrutura (HEMIACETAL para aldeído e HEMICETAL para cetona). 
Quando ele se compõe, o monossacarídeo passa a ter um C assimétrico a mais → pela transformação da 
carbonila em hidroxila. 
Aldeído em C-1 na forma em cadeia aberta da glicose reage com a hidroxila em C-5 → hemiacetal 
intramolecular. Anel resultante de 6 membros chamado PIRANOSE ≅ PIRANO. 
Grupo cetônico em C-2 na forma em cadeia aberta da frutose pode reagir com o OH em C-5 → hemicetal 
intramolecular. Anel com 5 membros chamado FURANOSE ≅ FURANO. 
Configuração: OH à direita → para baixo do plano do anel. OH à esquerda → para cima do plano do anel 
e sua hidroxila pode assumir 2 formas: 
� Alfa (α) → Quando ela fica para baixo do plano do anel 
� Beta (β) → Quando ela fica para cima do plano do anel 
O que define a posição da hidroxila na forma cíclica é a relação de simetria entre o grupamento que 
constitui o C anômero e aquele que fornecerá a hidroxila. 
3. MONOSSACARÍDEOS EPÍMEROS: 
o São aqueles que diferem entre si na posição de apenas uma hidroxila. Ex: 
� Glicose e Galactose são epímeros em C4 
� Glicose e Manose são epímeros em C2 
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4. AS LIGAÇÕES GLICOSÍDICAS: 
Monossacarídeos precisam se unir para formar di, tri, polissacarídeos: 
A ligação é chamada GLICOSÍDICA e ocorre entre o carbono anomérico de 1 monossacarídeo com 
qualquer outro carbono do monossacarídeo vizinho, através de suas hidroxilas e com perda de água. 
MONO-OH + HO-MONO → MONO-O-MONO + H2O 
 
 
Oses ligam-se a álcoois e aminas por ligações glicosídicas: 
Os glicosídeos podem ser formados também pela ligação de um carboidrato a uma estrutura não-
carboidrato, como uma proteína, por exemplo. O carbono anômero de uma OSE pode ser ligado ao 
átomo de nitrogênio de uma amina por uma ligação N-glicosídica → importante nas biomoléculas 
centrais como nucleotídeos, DNA e RNA. 
 
Figura. Ligação N-glicosídica no ATP 
Figura. Dissacarídeos e ligações glicosídicas 
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Dissacarídeos: 
 São formados a partir da ligação de 2 monossacarídeos através de ligações O-Glicosídicas. 
Os mais importantes e mais comuns são: sacarose, lactose e maltose. 
� O tipo de ligação glicosídica é definido pelos carbonos envolvidos e 
pelas configurações de suas hidroxilas. 
5. DIGESTÃO: 
Consiste na hidrólise das ligações glicosídicas. Processo catalisado por grupo de enzimas 
hidrolíticas. A digestão dos carboidratos tem o objetivo de transformá-los em monossacarídeos. 
Processo encerrado quando todas as ligações glicosídicas dos carboidratos foram hidrolisadas. 
Sacarose → sacarose invertase → glicose + frutose 
Lactose → lactase (seres humanos) ou β-galactosidase (bactérias) → glicose + galactose 
Maltose → maltase → glicose + glicose 
 
6. OSES FOSFORILADAS: 
Uma das estratégias da glicólise é formar intermediários com 3 carbonos que possam transferir seus 
grupamentos fosfato para o ADP para conseguir balanço líquido de síntese de ATP. 
Figura 6. Hidrólise e condensação de dissacarídeos 
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Fosforilação também serve para tornar as OSES aniônicas → grupamento pode ter fortes interações 
com o centro ativo de enzimas. Carga negativa também evita que essas OSES atravessem 
espontaneamente a dupla camada lipídica das membranas. A fosforilação também cria intermediários 
reativos para formação de ligações O- e N-glicosídicas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
7. CARBOIDRATOS COMPLEXOS: 
• AMINOGLICANOS OU GLICOSAMINOGLICANOS: 
• cadeias de polissacarídeos aniônicos formados por unidades dissacarídicas repetidas. Aparece na 
superfície celular e na matriz extracelular dos invertebrados. 
• Os glicosaminoglicanos possuem várias propriedades: 
· são poliânions. 
· forte comportamento hidrofílico. 
• GLICOPROTEÍNAS: 
• Com resíduos de carboidratos além da cadeia polipeptídica. O membro mais bem caracterizado é o 
PROTEOGLICANO DA MATRIZ EXTRACELULAR DA CARTILAGEM. 
Figura. Início da glicólise. 
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• PEPTÍDEOGLICANOS: 
• Cadeias de glicanosenlaçadas por pontes com D e L aminoácidos. 
• GLICOLÍPIDEOS: 
• Componentes principais da membrana externa das bactérias gram-negativas. 
8. POLISSACARÍDEOS DE RESERVA E ESTRUTURAIS: 
 
o São macromoléculas formadas por milhares de unidades monossacarídicas ligadas entre si 
por ligações glicosídicas. 
o Os polissacarídeos mais importantes são os formados pela polimerização da glicose, em 
número de 3: 
O Amido: 
• É o polissacarídeo de reserva da célula vegetal. 
• mais da metade dos glicídeos ingeridos pelo ser humano é amido. 
• Formado por moléculas de glicose ligadas entre si através de numerosas ligações α-(1,4) (formam 
a AMILOSE) e poucas ligações α-(1,6) (formam a AMILOPECTINA), ou "pontos de 
ramificação" da cadeia. A ramificação ocorre a cada 30 unidades de α-D-glicopiranose. 
• 20% de amilose + 80% de amilopectina. 
• Sua molécula é muito linear, e forma hélice em solução aquosa. 
 
Figura. Os dois polissacarídeos do amido: amilose e amilopectina. 
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O Glicogênio: 
• É o polissacarídeo de reserva da célula animal 
• Polímero bem grande e ramificado de radicais de glicose (maioria ligadas α-1,4, as α-1,6 
aparecem a cada 10 unidades). Ramificações servem para aumentar a solubilidade do glicogênio e 
tornam suas unidades de OSES mais facilmente mobilizáveis. 
• Muito semelhante ao amido, possui um número bem maior de ligações α-(1,6), o que confere um 
alto grau de ramificação à sua molécula → o intervalo que separa as ramificações é maior na 
amilopectina que no glicogênio. 
• Os vários pontos de ramificação constituem um importante impedimento a formação de uma 
estrutura em hélice. 
A Celulose: 
• É o carboidrato mais abundante na natureza. 
• É exclusivo dos vegetais. 
• 1015 Kg de celulose sintetizados e degradados/ano na terra. 
• Possui função estrutural na célula vegetal, como um componente importante da parede celular 
• Semelhante ao amido e ao glicogênio em composição, a celulose também é um polímero de 
glicose, mas formada por ligações tipo β-(1,4) e sem ramificação → configuração β permite que 
forme cadeias retas bem longas, o que é ótimo para construção de fibras com alta força de tensão. 
 
Figura. Comparativo entre a estrutura da celulose e do amido. 
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A Quitina: 
• aparece no exoesqueleto de insetos e crustáceos. 
• Formada por radicais de N-acetilglicosamina com ligações β-1,4. 
• Forma longas cadeias retas, com papel estrutural. 
• semelhante à celulose, exceto quanto à substituição no C-2 por um grupo amina acetilado, em vez de –
OH. 
 
 
CAPÍTULO 3: AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 
1. INTRODUÇÃO: 
 
2. CONSTRUÇÃO DAS PROTEÍNAS →→→→ A PARTIR DE 20 AMINOÁCIDOS: 
 
FÓRMULA GERAL →→→→ R - CH (NH3+) – COO- onde R é um radical orgânico. No aminoácido glicina o 
radical é o elemento H. carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou α. 
OCORRÊNCIA →→→→ Uma cadeia formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 100 alfa-
aminoácidos um polipeptídeo, mais de 100, uma proteína. 
Figura. Um segmento curto de quitina. 
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PROPRIEDADES: 
Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado. 
Físicas: Sólidas com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por apresentarem 
carbono assimétrico, em geral, na forma levógira. A glicina é solúvel em água e não apresenta atividade 
óptica. 
Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma característica ácida e 
o grupo amino (-NH2) uma característica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um caráter 
anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases formando sais orgânicos. 
ISOMERIA →→→→ Todos os aminoácidos (salvo glicina) possuem um átomo de carbono assimétrico (no 
mínimo) ou quiral → aquele ligado a quatro grupos diferentes: -NH3+, -COO-, -H e –R → têm atividade 
ótica. Na glicina, este carbono não é assimétrico porque o grupo R é constituído por -H. 
A configuração do carbono assimétrico dos aminoácidos de ocorrência natural é igual à configuração 
deste carbono no L-gliceraldeído. Certos aminoácidos, presentes em antibióticos e nos componentes da 
parede de algumas bactérias aparecem com a configuração relacionada ao D-gliceraldeído → Em geral, 
os aminoácidos naturais são representados como a série de L e os aminoácidos antinaturais como a série 
de D. 
Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são formadas por L-aminoácidos. 
Os prefixos L e D são usados para os aminoácidos da mesma maneira que eles são para os açúcares. 
 
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IONIZAÇÃO →→→→ 
 NH2 
H – C – COOH forma não ionizada de 1 AA 
 R 
 NH3+ 
H – C – COO- forma em ionte dipolar de 1 AA 
 R 
 
Em solução em pH neutro, os AA são predominantemente IONTES DIPOLARES em vez de moléculas 
não ionizadas. Na forma dipolar: 
 - amina protonada → - NH3+ 
 - carboxila dissociada → -COO- 
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O estado de ionização do AA varia com o pH: em solução ácida →→→→ carboxila sem ionização (-COOH) e 
amina ionizada (-NH3+). Em solução alcalina →→→→ carboxila ionizada (-COO-) e amina não (-NH2). Em 
solução essas duas formas estão em equilíbrio protônico. 
Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado, podendo doar 
prótons), neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base 
conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles). 
3. TIPOS DE AMINOÁCIDOS: 
20 tipos diferentes de cadeias laterais, variando em tamanho, forma, carga, capacidade de formação de 
pontes de hidrogênio e reatividade química são encontradas nos aminoácidos. 
Aminoácidos naturais (não-essenciais) →→→→ podem ser produzidos pelo corpo humano: Glicina, Alanina, 
Serina, Cisteína, Tirosina, Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina, Asparagina, Glutamina e Prolina. 
Aminoácidos essenciais → não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, somente 
podemos adquiri-los pela ingestão de alimentos: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, 
Treonina, Triptofano, Arginina e Valina. 
4. CLASSIFICAÇÃO: 
Aminoácidos apolares (não polares): com radicais de hidrocarbonetos apolares, exceto a glicina. 
Hidrófobos. 
 
Aminoácidos aromáticos: 
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Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio. 
 
Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico, quase sempre têm cargas negativas no 
pH fisiológico. São hidrófilos. 
Ácido aspártico: aspartato. 
Ácido glutâmico: glutamato. 
 
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Aminoácidos básicos: Apresentam radicais com grupo amino, têm cadeias laterais muito polares. São 
hidrófilos. 
 
5. SIMBOLOGIA E NOMENCLATURA: 
Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do 
carbono da carboxila. 
Os aminoácidos são designados por abreviações com 3 letras ou símbolo com 1 letra para facilitar a 
comunicação. 
Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura 
Glicina Gli G Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico 
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico 
Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóico 
Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico 
Isoleucina Ile I Ácido2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico 
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco 
Fenilalanina Fen F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico 
Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico 
Treonina Tre T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico 
Cisteina Cis C Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico 
Tirosina Tir Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalanina 
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico 
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico 
Aspartato ou Ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico 
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu E Ácido 2-aminoglutárico 
Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico 
Lisina Lis K Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico 
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico 
Triptofano Trp W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico 
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico 
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6. ESTRUTURA: Estrutura Tridimensional 
7. SÍNTESE: 
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou da via das 
pentoses. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de 
complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus 
precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos. 
As principais famílias são: 
1. A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina. 
2. A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína. 
3. O oxalacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a 
lisina. 
4. O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina. 
8. OBTENÇÃO: Hidrólise de proteínas 
As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas 
(entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas ligações podem ser quebradas por 
hidrólise, produzindo uma mistura complexa de aminoácidos. Muitos AA unidos por ligações peptídicas 
formam uma CADEIA PEPTÍDICA ou POLIPEPTÍDICA NÃO RAMIFICADA. 
A cadeia peptídica tem SENTIDO (já que seus componentes têm extremidades diferentes → α amino e α 
carboxila) → convenção → ponta amínica considerada como sendo início da cadeia peptídica → 
seqüência de AA em uma cadeia peptídica escrita começando no aminoácido AMINO TERMINAL. 
 
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Algumas proteínas têm pontes dissulfeto → interligações entre cadeias ou entre partes de uma cadeia são 
formadas pela oxidação de radicais de cisteina → dissulfeto resultante → CISTINA. 
 
9. GENES ESPECIFICAM A SEQÜÊNCIA DE AA DE UMA PROTEÍNA: 
� Cada proteína tem uma seqüência definida de aminoácidos estabelecida com precisão. 
� A seqüência de AA das proteínas é determinada geneticamente → nucleotídeos do DNA 
→ seqüência complementar de nucleotídeos no RNA → seqüência de AA da proteína → 
cada um dos 20 AA é codificado por uma ou mais seqüências específicas de 3 
nucleotídeos. 
� As seqüências de AA são importantes porque: 
1. conhecer a seqüência de uma proteína é útil pq esclarece seu mecanismo de ação. 
2. análise das relações entre seqüências de AA e estruturas tridimensionais de 
proteínas estão revelando as regras que governam o enovelamento das cadeias 
polipeptídicas. 
3. Determinação da seqüência faz parte da patologia molecular → sua alteração pode 
produzir função anormal e doença. 
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4. seqüência de 1 proteína revela muito de sua história evolutiva. 
10. A UNIDADE PEPTÍDICA É RÍGIDA E PLANA: 
Estrutura tridimensional das proteínas é bem definida. Quando a cadeia peptídica é distendida ou 
disposta ao acaso ela é isenta de atividade biológica, sua função surge da conformação, ou seja, do 
arranjo tridimensional dos átomos numa estrutura, dando rigidez à ligação peptídica. Surgem 
formas tridimensionais bem definidas. 
11. CADEIAS PEPTÍDICAS PODEM SE DOBRAR EM ESTRUTURAS REGULARES: 
Em 1951, PAULING & COREY, propuseram 2 estruturas periódicas de polipeptídeos: 
� αααα-hélice →→→→ estrutura semelhante a um bastão. Cadeia peptídica principal está firmemente 
helicoidizada formando a parte interna do bastão e as cadeias laterais se projetam para fora 
em disposição helicoidal. Hélice-α estabilizada por pontes de hidrogênio entre os grupos 
NH e CO da cadeia principal (no mesmo filamento). 
� Folha pregueada ββββ →→→→ cadeia peptídica em folha pregueada β é quase totalmente 
distendida, em vez de firmemente enrolada como na outra. Folha pregueada estabilizada 
por pontes de hidrogênio entre grupos NH e CO em filas peptídicas diferentes. 
INTRODUÇÃO ÀS PROTEÍNAS 
 
Proteos: primordial, primeira, principal. 
 
 Conceito: São macromoléculas resultantes da polimerização de aminoácidos, unidos por uma ligação 
chamada "ligação peptídica". A ligação se faz entre a carboxila de um aminoácido e a amina de outro. 
Funções: As proteínas exercem papéis cruciais em todos os processos biológicos: 
 
1. catálise enzimática →→→→ quase todas reações químicas em sistemas biológicos são catalisadas por 
macromoléculas específicas – as enzimas (com enorme poder catalítico → aumentam a velocidade das 
reações de pelo menos 1 milhão de vezes). 
2. transporte e armazenamento →→→→ muitas moléculas são transportadas por proteínas específicas: 
 hemoglobina transporta oxigênio nas hemácias; 
 mioglobina transporta oxigênio nos músculos. 
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3. movimento coordenado →→→→ proteínas são principal componente do músculo → contração muscular 
acontece pelo movimento deslizante de dois tipos de filamentos proteicos. 
4. sustentação mecânica →→→→ alta força de tensão da pele e do osso é devida à presença do colágeno, 
uma proteína fibrosa. 
5. proteção imunitária →→→→ anticorpos são proteínas altamente específicas que reconhecem e se 
combinam com substâncias estranhas como vírus, bactérias e células de outros organismos → distinguem 
o próprio do não próprio. 
6. geração e transmissão de impulsos nervosos →→→→ resposta das células nervosas a estímulos 
específicos é feita através de proteínas receptoras. 
7. controle do crescimento e diferenciação →→→→ são os fatores protéicos do crescimento. Atividades 
de diferentes células em organismos multicelulares são coordenadas por hormônios → insulina e 
hormônio estimulantes da tireóide são proteínas. 
 
Classificação dos Peptídeos: Podem ser oligo- ou polipepptídeos. 
N= 2 a 10 → oligopeptídeo 
N=11-100 → polipeptídeo 
N > 100 → PROTEÍNA. 
Proteínas são polipeptídeos de elevado peso molecular. 
 
Importância: Proteínas executam atividades mais especializadas, tendo papel estrutural e funcional. Não 
têm função energética. 
 
São exemplos: Colágeno, matriz óssea, tendões, cartilagem, hemoglobina, mioglobina, enzimas, 
hormônios, etc. 
 
Nomenclatura: peptídeos menores são designados de acordo com os AA que os constituem → substitui-
se terminação INA/ICO → IL → nome começa pelo N-terminal e o C-terminal mantém nome inalterado. 
Quando número de AA é grande, o nome da proteína muitas vezes é dado de acordo com a função que ela 
desempenha. 
 
CLASSIFICAÇÃO: existem várias. 
 
De acordo com a composição: simples e conjugadas. 
De acordo com a conformação da molécula: Proteínas fibrosas e globulares. 
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De acordo com o número de cadeias: monoméricas e oligoméricas. 
 
PROPRIEDADES: 
 
1. desnaturação:As proteínas podem desnaturar. 
Isto acontece quando, por ação de substâncias químicas ou do calor, sofrem alteração da estrutura 
terciária ou a quebra das ligações não covalentes da estrutura quaternária. 
Há perda da conformação original (NATIVA) e, conseqüentemente, da sua funcionalidade. A 
desnaturação pode ser: reversível ou irreversível. 
 
� Renaturação: Dependendo da forma pela qual a proteína foi desnaturada, sua conformação nativa 
pode ser recuperada (renaturação) retirando-se lentamente o agente desnaturante. 
 
2. Solubilidade em água: 
Depende da função desempenhada → importante para aquelas que precisam se movimentar no meio 
aquoso para atingir seu substrato específico. 
 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS: 
� As proteínas diferem umas das outras porque elas têm um número e uma seqüência de resíduos de 
aminoácidos que são diferentes entre si. 
� A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada por sua seqüência de aminoácidos. 
� A função biológica de uma proteína depende da sua estrutura tridimensional. 
� Conformação de uma proteína é o arranjo espacial dos átomos dos aminoácidos que a constituem. 
 
1. Primária: Número, tipos e seqüência de aminoácidos. 
2. Secundária: α – hélice e a conformação β. 
 
ALFA HÉLICE: 
� É o arranjo mais simples que a cadeia polipeptídica pode assumir 
� Nesta estrutura o esqueleto polipeptídico está enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os 
grupos R dos resíduos dos aminoácidos projetam-se para fora do esqueleto helicoidal 
� As voltas da hélice têm geralmente um sentido orientado à direita 
� A estrutura é estabilizada por pontes de H entre o átomo de H ligado ao N de cada ligação 
peptídica e o O do grupo carboxila do quarto aminoácido no lado do resíduo amino terminal da 
hélice 
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CONFORMAÇÃO BETA: 
� Nesta estrutura o esqueleto das cadeias polipeptídicas é estendido em zigue-zague 
� Na conformação beta as pontes de H podem ser intracadeias e intercadeias 
� As cadeias polipeptídicas adjacentes podem ser paralelas ou antiparalelas. 
 
3. Terciária: Refere-se ao relacionamento espacial entre todos os aminoácidos em um polipeptídio, ou 
seja, é a estrutura tridimensional completa do polipeptídio. A estrutura terciária é conferida pelas 
interações entre os aminoácidos situados a uma longa distância entre si. Formam estruturas muito 
compactas. 
 
4. Quaternária: existem proteínas que conseguem desempenhar toda sua função quando atingem o nível 
terciário, outras só conseguem executar suas funções associando-se a outras, também já organizadas em 
nível terciário. Elas podem se estruturar em nível 4ário no momento da atividade e quando não estão mais 
atuando retornam à forma 3ária. 
 
FUNÇÃO BIOLÓGICA: 
Enzimática: são substâncias capazes de acelerar as reações bioquímicas. São catalisadores biológicos. 
Todas as reações químicas nas quais participam as biomoléculas orgânicas das células são catalisadas por 
enzimas. São altamente específicas: cada enzima é capaz de catalisar um tipo de reação química diferente. 
Proteínas transportadoras: hemoglobina. 
Proteínas nutrientes e de armazenamento: ovoalbumina, caseína, ferritina. 
Proteínas contráteis ou de motilidade: actina, tubulina. 
Proteínas estruturais ou plásticas: colágeno, elastina. 
Proteínas de defesa: anticorpos, fibrinogênio. 
Proteínas reguladoras: insulina. 
Proteínas de membrana. 
 
CAPÍTULO 4: ENZIMAS 
 
� Dentro do citoplasma celular, existem centenas de substâncias que devem ser transformadas, a fim de 
permitir ao organismo realizar suas funções normais, função desempenhada pelas ENZIMAS. 
� Nenhuma reação importante, em qualquer ser vivo, ocorre sem a participação das enzimas. 
 
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���� DEFINIÇÃO: Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza protéica, com atividade 
celular, que têm função catalisadora, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente 
aconteceriam. Isto é conseguido através do aumento da velocidade das reações químicas, possibilitando o 
metabolismo dos seres vivos. 
 A + B � C + D 
Se a reação for reversível, a enzima faz a aceleração nos 2 sentidos! 
O ramo da Bioquímica que trata do estudo das reações enzimáticas é a Enzimologia. 
���� HISTÓRIA 
Era já sabido, entre o final do século XVII e início do século XVIII, que secreções estomacais eram 
capazes de digerir a carne; era também conhecida a conversão de amido a açúcares pela saliva e extratos 
vegetais. O mecanismo envolvido nessas transformações não era, no entanto, conhecido. 
As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Pasteur, que concluiu que a 
fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por fermentos. Ele postulou que esses 
fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Pasteur declarou que 
"a fermentação alcoólica é um ato correlacionado com a vida e com a organização das células do 
fermento, e não com a sua morte ou putrefação". 
Em 1878, Wilhelm Kühne empregou pela primeira vez o termo "enzima" para descrever este fermento, 
usando a palavra grega ενζυµον, que significa "levedar". O termo passou a ser mais tarde usado apenas 
para as proteínas com capacidade catalítica, enquanto que o termo "fermento" se refere à atividade 
exercida por organismos vivos. 
Em 1897, Eduard Buchner descobriu que os extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool e 
provou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam funcionando mesmo quando removidas 
das células vivas. Esta descoberta valeu-lhe o Prêmio Nobel de Química em 1907. 
Em 1926, James Sumner isolou e cristalisou a urease, demonstrou que os cristais de urease consistiam 
inteiramente de proteína e postulou que todas as enzimas são proteínas, mas esta idéia permaneceu 
controversa por algum tempo. 
Na década de 1930, John Northrop e seus colegas cristalisaram a pepsina e a tripsina bovinas e 
descobriram que essas moléculas também eram proteínas. 
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J.B.S. Haldane escreveu um tratado intitulado “Enzimas”, onde continha a notável sugestão de que as 
interações por ligações fracas entre a enzima e seu substrato, poderiam ser usadas para distorcer a 
molécula do substrato e catalisar a reação. 
���� CARACTERÍSTICAS GERAIS: 
� Têm alto grau de especificidade. Para manter a ordem fisiológica, uma enzima deve agir somente 
sobre um substrato específico, isso garante a possibilidade da ocorrência simultânea, no meio 
celular, de centenas de reações químicas diferentes, sem que uma interfira no andamento da outra; 
� São produtos naturais biológicos; 
� Reações baratas e seguras; 
� Altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a 1011 + rápida); 
� São econômicas, reduzem a energia de ativação; 
� Não são tóxicas. 
���� NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO: 
A determinação do nome das enzimas é normatizada por um comitê especializado, o Nomenclature 
Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). 
	 Cada enzima → código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada: 
	 1° dígito - classe 
	 2° dígito - subclasse 
	 3° dígito - sub-subclasse 
	 4° dígito - indica o substrato 
Como norma geral, têm seu nome determinado pelo SUFIXO ASE, precedido pelo nome do substrato 
sobre o qual atuam. Ex: 
• amido - amilase, 
• carboidrato - carboidrase, 
• lipídio - lipase, 
• sacarose - sacarase, 
• proteína - protease, 
• lactose - lactase, 
• maltose - maltase 
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Ex. Hidrólise do ATP catalisada pela ATPase, a que catalisa uma ligação peptídica é a Peptidase, uma 
ligação glicosídica, glicosidase. 
���� CLASSES DEENZIMAS 
A classificação explicita o nome da classe a que cada enzima pertence, seu número de código e a reação 
que catalisa. 
Resumo da classificação. 
CLASSE FUNÇÃO EXEMPLO 
EC1 – oxirredutases Reações de oxirredução Isocitrato-desidrogenase 
EC2 – transferases Transferência de grupamentos químicos fosfofrutoquinase 
EC3 – hidrolases Reações de hidrólise Glicosidases 
EC4 – liases Adição a ligações duplas Citrato-liase 
EC5 – isomerases Reações de isomerização Fosfotriose-isomerase 
EC6 - ligases Reações de agregação, c/ energia do ATP Acil Co A - sintetase 
���� FUNÇÃO: 
� Catalisam as centenas de reações que ocorrem nas vias metabólicas. 
� Atuam na degradação das moléculas dos nutrientes, onde a energia química liberada é 
conservada na forma de ATP. 
� Atuam na síntese de macromoléculas a partir de unidades precursoras simples. 
���� ESTRUTURA 
Todas as enzimas são proteínas, mas nem toda proteína é uma enzima. 
Poucas são as enzimas formadas por uma só molécula protéica, estas são chamadas ENZIMAS 
MONOMÉRICAS e têm peso molecular baixo. Atuam em nível terciário. As ENZIMAS 
OLIGOMÉRICAS são formadas pela associação de mais de duas cadeias polipeptídicas (em geral, o 
número é par). Estas cadeias podem ser iguais ou não e possuem estrutura quaternária. 
Muitas vezes, para que a enzima tenha função, precisa se associar a uma estrutura não formada por 
aminoácidos, ou seja, um grupo prostético → formam a maioria das enzimas. 
���� MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA - catalisadores: 
Aceleram reações químicas 
Não são consumidas na reação 
Atuam em pequenas concentrações 
Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 32 
Não alteram o estado de equilíbrio 
As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato (grande variedade de natureza química), 
noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Isto significa 
que, em geral, uma enzima catalisa um único tipo de reação química. Conseqüentemente, o tipo de 
enzima encontrada numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua. 
E+S↔↔↔↔E≈≈≈≈S↔↔↔↔ E + produtos 
 
Após a formação do complexo ativado (E≈S), a enzima se regenera, liberando os produtos. A velocidade 
da reação catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia das reações 
químicas da qual participa (energia de ativação) necessária para converter o substrato no produto. O 
aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes. Como são catalistas, as enzimas não são 
consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico da mesma. A atividade enzimática pode 
depender da presença de determinadas moléculas, genericamente chamadas cofatores. A natureza química 
dos cofatores é muito variável, podendo ser por exemplo um ou mais íons metálicos (como o ferro), ou 
uma molécula orgânica (como a vitamina B12). Estes cofatores podem participar ou não diretamente na 
reação enzimática. 
Cofatores, Coenzimas e Grupos prostéticos: 
Quando um grupo não-protéico se liga fortemente à cadeia de aminoácidos, é chamado GRUPO 
PROSTÉTICO. Se ele está preso fracamente, chama-se COENZIMA. Tanto um quanto o outro são 
indispensáveis à correta atividade enzimática. Ex. Vitamina B2 faz parte de um grupo prostético. Vitamina 
B5 faz parte de uma coenzima. Aqui a vitamina aparece servindo como auxiliar de uma enzima. 
Os COFATORES são íons metálicos (microelementos) com cargas opostas que fazem a aproximação. 
Isto é importante quando a enzima tem um saldo geral negativo de cargas e o composto que ela deve 
transformar também. Eles intermedeiam a interação do substrato com a enzima. Em outros casos ajudam 
a estrutura 3ária/4ária das enzimas a cumprir seu papel. Ex. 
MICROELEMENTO ENZIMA FUNÇÃO 
Ca++ Desmolase Síntese de hormônios 
Mg++ Hexoquinase Oxidação da glicose 
Cl- α-amilase Hidrólise do amido 
K+ Fosfofrutoquinase Glicólise 
Cu++ Citocromo-oxidase Síntese de ATP 
Complexo em que enzima e substrato estão unidos. 
Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 33 
Uma enzima é muitas vezes maior que o substrato sobre o qual ela atua. Baseados nisso Michaelis & 
Menten estabeleceram a clássica imagem da CHAVE E DA FECHADURA. A fechadura tem seu centro 
ativo e a chave é o substrato. Deduz-se que o substrato é envolvido pelo centro ativo e o envolvimento 
origina reações entre enzima e substrato. Essas interações afrouxam o substrato que depois se estabiliza 
na formação dos produtos. 
Centro ativo e centro alostérico: 
Uma enzima usa somente uma parte da sua estrutura para se ligar ao seu substrato → esta parte é 
chamada CENTRO ATIVO. Uma região da enzima, que não faz parte do centro ativo, mas que, ao se 
modificar, modifica também a forma do centro ativo é o CENTRO ALOSTÉRICO. 
Os compostos que atuam sobre o centro alostérico, melhorando a atuação do centro ativo são os 
EFETORES ALOSTÉRICOS POSITIVOS. Os que fazem o contrário são os NEGATIVOS. Os 
efetores agem diretamente sobre a enzima, aumentando ou diminuindo sua atividade. 
Centro alostérico não existe em todas as enzimas, por isso há as enzimas alostéricas e não-alostéricas. 
As alostéricas controlam a transformação de um substrato e, quando ele precisa ser gasto, elas atuam 
bem. Quando o objetivo foi alcançado (gastar o substrato) aparece um efetor negativo que freia o 
processo. As enzimas não-alostéricas funcionam sempre com a mesma eficiência, dependendo da 
concentração do substrato ou do produto, quer dizer, obedecem as leis do equilíbrio dinâmico. Quanto 
mais substrato existe, mais eficientemente ele é transformado em produto, quanto mais produto existe, 
menos a enzima gasta o substrato para gerar o mesmo produto. 
���� ATIVIDADE ENZIMÁTICA: 
A rapidez com que uma enzima efetua a reação que lhe cabe é que justifica sua existência num certo 
organismo. A capacidade que a enzima tem de transformar o substrato em produto dentro de certo tempo 
é chamada de atividade enzimática, maior atividade mais rapidamente ocorre a reação. 
Como se mede a velocidade de uma reação enzimática? Pela quantidade de desaparecimento do substrato 
ou pela quantidade de aparecimento do produto em uma unidade de tempo. 
� Fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas: 
- efeito de sais e solventes: a concentração de sais como NaCl, MgSO4 ... Pode influenciar na 
conformação final de uma enzima. Num meio aquoso, há interação da água com sais e enzimas. Essa 
interação resulta na forma final da enzima, quando ela está pronta para atuar sobre o substrato. Se alterar 
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a concentração de sais, o equilíbrio entre os constituintes é alterado e vai alterar a conformação da 
enzima. 
- pH: como os resíduos de aminoácidos ionizáveis situados no sítio ativo se comportam como ácidos e 
bases, o pH do meio influencia na ação enzimática. 
- temperatura: para que a transformação química ocorra é imprescindível que a enzima e o substrato se 
encontrem, a probabilidade aumenta com o aumento da temperatura. Se o meio é aquecido, este absorverá 
calor e aumentará a energia cinética do conjunto, as moléculas presentes começam a se movimentar mais 
e os choques entre uma enzima e seu substrato vão ser cada vez mais prováveis. Mas temperaturas acima 
dos 40ºC podem provocar desnaturação das enzimas. 
 atividade 
 
temperatura 
 Temperatura ótima da enzima 
- concentração da enzima: quanto mais enzima, mais rapidamente ela se encontra com seu respectivo 
substrato e mais rapidamente o transforma em produto. 
Desvios da linearidade ocorrem: 
- Presença de inibidores na solução de enzima; 
- Presença de substâncias tóxicas; 
- Presença de um ativador que dissocia a enzima; 
- Limitações impostas pelo método de análise. 
	 Recomenda-se: 
	 Enzimas com alto grau de pureza; 
	 Substratospuros; 
	 Métodos de análise confiável. 
 atividade 
[enzima] 
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- concentração do substrato: varia durante o curso da reação à medida que o substrato é convertido em 
produto. 
- presença de inibidores: 
���� CINÉTICA ENZIMÁTICA: 
1. Determinar as constantes de afinidade do substrato e dos inibidores; 
2. Conhecer as condições ótimas da catálise; 
3. Ajuda a elucidar os mecanismos de reação; 
4. Determinar a função de uma determinada enzima em uma rota metabólica. 
���� INIBIÇÃO ENZIMÁTICA: 
Determinadas substâncias, como algumas drogas, toxinas e outros venenos, podem inibir a atividade de 
algumas enzimas, diminuindo-a ou eliminando-a totalmente. Um exemplo encontra-se na intoxicação de 
mamíferos por monóxido de carbono: o CO liga-se fortemente ao ferro da hemoglobina, formando 
carboxi-hemoglobina e impedindo a ligação do oxigênio molecular. A este tipo de substâncias chama-se 
inibidor enzimático. 
Da mesma forma, no combate às plantas daninhas ou parasitas de animais e plantas, é possível inibir 
temporária ou definitivamente a atividade de uma ou mais enzimas dos agentes deletérios, inviabilizando 
a vida desses agressores. 
CONCEITO: inibidor enzimático é qualquer substância que possa diminuir a velocidade de uma reação 
catalisada por enzima. 
TIPOS: REVERSÍVEL E IRREVERSÍVEL 
TIPOS DE INIBIÇÃO REVERSÍVEL: 
- competitiva: inibidor (I) e substrato (S) têm analogia estrutural, disputando o mesmo centro ativo. 
Quando I se coloca no centro ativo, não forma produto. 
E + S ↔ ES ↔ E + produtos 
E + I ↔ EI → zero 
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A velocidade da reação vai depender das concentrações de I e de S. Aumentando a concentração de S, 
aumenta a velocidade da formação de P e, aumentando a de I, a velocidade diminui. A ocupação do 
centro ativo vai depender da quantidade maior de substrato ou de inibidor, cada vez que o centro ativo 
ficar disponível. Quer dizer, a inibição competitiva pode ser revertida pelo acréscimo de mais substrato. 
- não-competitiva: se caracteriza pela ausência de analogia estrutural entre a enzima e o inibidor. 
Desse modo, um mesmo inibidor pode afetar várias enzimas diferentes. 
E + S ↔ ES ↔ E + P 
E + I → EI → zero 
E + I + S → E-S-I → zero 
A intensidade de inibição vai depender só da concentração do inibidor: quando a reação do complexo E-S 
vem para a esquerda, o centro ativo ficará livre e se combinará com o inibidor na proporção da sua 
quantidade no meio e daí não sairá. 
���� APLICAÇÕES 
Além de serem utilizadas em investigação laboratorial, as enzimas são usadas comercialmente. Uma 
aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. Encontram-se também determinados 
tipos de enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes. 
CAPÍTULO 5: LIPÍDEOS 
CONCEITO 
 Os lipídeos definem um conjunto de substâncias químicas que, ao contrário das outras classes de 
compostos orgânicos, não são caracterizadas por apresentar algum grupo funcional comum e sim pela sua 
alta solubilidade em solventes orgânicos e baixa solubilidade em água. Fazem parte de um grupo 
conhecido como biomoléculas. Os lipídeos se encontram distribuídos em todos os tecidos, principalmente 
nas membranas celulares e nas células de gordura. 
A maioria dos lipídeos é derivada ou possui na sua estrutura ácidos graxos (a maioria de cadeia longa, 
com mais de 12 carbonos). Algumas substâncias classificadas entre os lipídeos possuem intensa atividade 
biológica; elas incluem algumas das vitaminas e hormônios. 
Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 37 
Embora os lipídeos sejam uma classe distinta de biomoléculas, veremos que eles geralmente ocorrem 
combinados, seja covalentemente ou através de ligações fracas, com membros de outras classes de 
biomoléculas, para produzir moléculas tais como glicolipídeos, que contêm tanto carboidratos quanto 
grupos lipídicos e lipoproteínas, que contêm tanto lipídeos como proteínas. Em tais biomoléculas, as 
distintas propriedades químicas e físicas de seus componentes estão combinadas para preencher funções 
biológicas especializadas. 
 Existem diversos tipos de moléculas diferentes que pertencem à classe dos lipídeos. Embora não 
apresentem nenhuma característica estrutural comum, todas elas possuem muito mais ligações carbono-
hidrogênio do que as outras biomoléculas. Uma das leis clássicas da química diz que "o semelhante 
dissolve o semelhante", daí a razão para estas moléculas serem fracamente solúveis em água ou etanol 
(solventes polares) e altamente solúveis em solventes orgânicos (geralmente apolares como o 
clorofórmio, éter, acetona e benzeno). 
Ao contrário das demais biomoléculas, os lipídeos não são polímeros, isto é, não são repetições de uma 
unidade básica. Embora possam apresentar uma estrutura química relativamente simples, as funções dos 
lipídeos são complexas e diversas, atuando em muitas etapas cruciais do metabolismo e na definição das 
estruturas celulares. 
Alguns lipídeos têm a habilidade de formar filmes sobre a superfície da água, ou mesmo de formar 
agregados organizados na solução; estes possuem uma região na molécula, polar ou iônica, que é 
facilmente hidratada. Este comportamento é característico dos lipídeos que compõem a membrana 
celular. 
FUNÇÃO 
 Desempenham várias funções biológicas importantes no organismo, entre elas: 
 - Reserva de energia em animais e sementes oleaginosas, sendo a principal forma de 
armazenamento os triacilgliceróis (triglicerídeos); 
Gorduras são compostos mais reduzidos que açúcares e proteínas, ou seja, têm mais hidrogênio (e 
menos oxigênio). É por isso que fornecem mais do dobro da energia (9 kcal/g) que açúcares (4 kcal/g) e 
proteínas (4 kcal/g). As gorduras fornecem, na prática, nove vezes mais energia metabólica que o mesmo 
peso de glicogênio hidratado. 
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São moléculas que podem funcionar como combustível alternativo à glicose, pois são os 
compostos bioquímicos mais calóricos para geração de energia metabólica através da oxidação de ácidos 
graxos. 
As gorduras (triacilgliceróis), devido à função como substância de reserva, são acumuladas 
principalmente no tecido adiposo, para ocasiões em que há alimentação insuficiente. A reserva sob a 
forma de gordura é muito favorável à célula por dois motivos: em primeiro lugar, as gorduras são 
insolúveis na água e, portanto, não contribuem para a pressão osmótica dentro da célula, e em segundo 
lugar, as gorduras são ricas em energia. 
 - Armazenamento e transporte de combustível metabólico; 
 - Componente estrutural das membranas biológicas; 
 - Oferecem isolamento térmico, elétrico e mecânico para proteção de células, órgãos e para todo 
o organismo, o qual ajuda a dar a forma estética característica; 
 - Dão origem a moléculas mensageiras. 
UTILIZAÇÃO DOS LIPÍDEOS 
 - Alimentação: óleos de cozinha, margarina, manteiga, maionese; 
- Muitos aromas (perfumes) e temperos (condimentos) são lipídeos produzidos por vegetais: 
limoneno (limão), cinamaldeido (canela), eugenol (cravo), elemicina (noz moscada). 
 - Produtos manufaturados: sabões, resinas, cosméticos, lubrificantes. 
 - Combustíveis alternativos. 
HIDRÓLISE 
A hidrólise ácida dos triacilglicerídeos leva aos correspondentes ácidos carboxílicos - conhecidos como 
ácidos graxos. Este é o grupo mais abundante de lipídeos nos seres vivos e são compostos derivados dos 
ácidos carboxílicos (são ácidos monocarboxílicos). Este grupo é geralmente chamado de lipídeos 
saponificáveis, porque a reação destes com uma solução quente de hidróxido de sódio produz o 
correspondentesal sódico do ácido carboxílico, isto é, o sabão. 
Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 39 
 
 Diferenciam-se pelo número de carbonos (em geral par) e pelo número e localização das 
insaturações (quando têm). Os ácidos graxos também podem ser classificados como saturados ou 
insaturados: 
Ácidos graxos saturados: 
o Não possuem duplas ligações (CARBONO-CARBONO) 
o São geralmente sólidos à temperatura ambiente 
o Gorduras de origem animal são geralmente ricas em ácidos graxos saturados 
Ácidos graxos insaturados: 
o Possuem uma ou mais duplas ligações → são mono ou poliinsaturados 
o São geralmente líquidos à temperatura ambiente. 
o Os óleos de origem vegetal são ricos em AG insaturados. 
o Quando existe mais de uma dupla ligação, estas são sempre separadas por 
pelo menos 3 carbonos, nunca são adjacentes nem conjugadas. 
o Halogenação: Podem ser acrescentados bromo, cloro, iodo ou cloreto de 
iodo às duplas ligações dos ácidos graxos não saturados. 
 
Hidrogenação 
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Os ácidos graxos insaturados podem ser convertidos a saturados através de hidrogenação. Isso ocorre 
facilmente nas frituras. Fritar alimentos com azeite de oliva (que é um óleo composto, sobretudo, por 
ácidos graxos insaturados, como oleico, linoleico e linolênico) resulta em sua transformação em ácido 
esteárico. É por esse mecanismo que o óleo, após resfriamento, solidifica, pois passou a ser uma gordura 
formada por ácidos graxos saturados de cadeia longa. 
 
Ácidos Graxos Essenciais: 
• O homem é capaz de sintetizar muitos tipos de ácidos graxos, incluindo os saturados e 
os monoinsaturados 
• Os AG poliinsaturados, no entanto, principalmente os das classes j -6 - família do 
ácido linoleico - e j -3 - família do ácido linolênico - devem ser obtidos da dieta, pois 
são sintetizados apenas por vegetais. al hormonal. 
CLASSIFICAÇÃO DOS LIPÍDEOS 
1. Lipídeos simples (álcool + ácido graxo) 
2. Lipídeos Complexos (álcool + ácido graxo + genina) 
3. Precursores e derivados de lipídeos 
 
1. Lipídeos Simples 
 
Os lipídeos simples são ésteres de ácidos graxos com um álcool. Quando o álcool é o glicerol, temos os 
glicerídeos (óleos e gorduras). Quando o álcool possui peso molecular elevado (como o álcool oléico ou a 
esfingosina), o composto é chamado de cerídeo, "cera" ou "graxa". 
 A característica fundamental que distingue os lipídeos simples das demais categorias é que sua hidrólise 
libera apenas álcool + ácido graxo. 
 Os lipídeos simples podem ser glicerídeos (glicerol + ácido graxo) ou cerídeos (ácidos graxos + álcool 
de elevado peso molecular). 
 Os glicerídeos podem ser divididos em Óleos e gorduras, de acordo com o ponto de fusão: gorduras são 
sólidas à temperatura ambiente, ao passo que óleos são líquidos nesta temperatura. No organismo, tanto 
os óleos como as gorduras podem ser hidrolisados pelo auxílio de enzimas específicas, as lipases, que 
permitem a digestão destas substâncias. 
 
Gorduras Neutras 
Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 41 
As gorduras neutras são ésteres de glicerol, sendo portanto glicerídeos. 
Os triglicerídeos, as gorduras neutras mais abundantes, têm uma estrutura na qual todos os grupos 
hidroxila do glicerol são esterificados com ácidos graxos. 
Monoacilgliceróis têm apenas um acil ligado ao glicerol. Diacilgliceróis têm dois ácidos graxos ligados 
ao glicerol. Os triacilgliceróis (triglicerídeos) são lipídeos formados pela ligação de 3 moléculas de 
ácidos graxos com o glicerol, um triálcool de 3 carbonos, através de ligações do tipo éster. 
Triacilgliceróis 
o Os triacilgliceróis são lipídeos formados pela ligação de 3 moléculas de ácidos graxos com 
o glicerol, um triálcool de 3 carbonos, através de ligações do tipo éster 
o São também chamados de "Gorduras Neutras", ou triglicerídeos 
o Os ácidos graxos que participam da estrutura de um triacilglicerol são geralmente 
diferentes entre si. 
o A principal função dos triacilgliceróis é a de reserva de energia, e são armazenados nas 
células do tecido adiposo, principalmente. 
o São armazenados em uma forma desidratada quase pura e fornecem, por grama, 
aproximadamente o dobro da energia fornecida por carboidratos. 
o Existem ainda os mono e diacilgliceróis, derivados do glicerol, com 1 ou 2 AG 
esterificados, respectivamente. 
Nos animais, os TAGs são lipídeos que servem, principalmente, para a estocagem de energia; as células 
lipidinosas são ricas em TAGs. É uma das mais eficientes formas de estocagem de energia, 
principalmente com TAGs saturados; cada ligação C-H é um sítio potencial para a reação de oxidação, 
um processo que libera muita energia. 
Ceras e Graxas 
Graxas são misturas complexas de ésteres de ácidos graxos com álcoois de cadeia longa. As ceras 
revestem certas plantas e animais oferecendo uma cobertura protetora. Nas plantas são mais concentradas 
nos caules, folhas e frutos. Em animais, são comuns em pêlos, penas, pele, ouvidos. 
Ceras como cera de abelha, cera de carnaúba, óleo de lanolina, são difundidas na natureza. O cerotato de 
miricila é o principal componente da cera de carnaúba, um produto brasileiro (da árvore da carnaúba), 
muito usado como cera de assoalho e de automóveis. 
 
2. Lipídeos Complexos 
 
Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 42 
Os lipídeos complexos liberam, por hidrólise, uma genina além do álcool e do ácido graxo. 
Quando a genina é uma proteína, temos as lipoproteínas. Quando a genina inclui ácido fosfórico, temos os 
fosfolipídeos. Quando é carboidrato, temos glicolipídeos e assim por diante. 
Os fosfolipídeos podem ser ésteres de ácido graxo com glicerol (fosfoglicerolipídeos) ou com esfingosina 
(esfingolipídeos, como a esfingomielina). 
FOSFOLIPÍDEOS: 
Ou "Lipídeos Polares", são lipídeos que contém fosfato na sua estrutura. Os fosfoglicerídeos 
desempenham importante função na estrutura e função das membranas biológicas. 
Podem ser fosfoacilgliceróis ou esfingofosfolipídeos. 
 
Os mais importantes são derivados do glicerol - fosfoglicerídeos - o qual está ligado por uma ponte tipo 
fosfodiéster geralmente a uma base nitrogenada, como por exemplo: 
Colina ⇒ Fosfatidilcolina ou Lecitina; Serina ⇒ Fosfatidilserina; Etanolamina ⇒ Fosfatidiletanolamina. 
Os fosfolipídeos ocorrem em praticamente todos os seres vivos. Ordenam-se em bicamadas, formando 
vesículas. Estas estruturas são importantes para conter substâncias hidrossolúveis em um sistema aquoso - 
como no caso das membranas celulares. Envolvidos nestas bicamadas encontram-se outros compostos, 
como proteínas, açúcares e colesterol. 
As membranas celulares são elásticas e resistentes graças às fortes interações hidrofóbicas entre os grupos 
apolares dos fosfolipídeos. Estas membranas formam vesículas que separam os componentes celulares do 
meio intercelular. 
ESFINGOLIPÍDEOS 
o São lipídeos importantes também na estrutura das membranas biológicas 
o Formados por uma molécula de ácido graxo de cadeia longa, a esfingosina, ou um de seus 
derivados, e uma cabeça polar alcoólica. 
ESTERÓIDES 
o São lipídeos que não possuem ácidos graxos em sua estrutura 
o Derivam do anel orgânico ciclopentanoperidrofenantreno 
Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 43 
o Os esteróis - esteróides com função alcoólica - são a principal subclasse dos esteróides. 
Destes, o principal exemplo é o Colesterol 
o O colesterol é um esteróide importante na estrutura das membranas biológicas, e atua 
como precursor na biossíntese dos esteróides biologicamente ativos, como os hormônios 
esteróides e os ácidos e sais biliares. 
o O colesterol, além da atividade hormonal, também desempenha um papel estrutural - 
habita a pseudofase orgânica nas membranas celulares.LIPOPROTEÍNAS 
o São associações entre proteínas e lipídeos encontradas na corrente sanguínea, e que tem 
como função transportar e regular o metabolismo dos lipídeos no plasma 
o A fração protéica das lipoproteínas denomina-se Apoproteína, e se divide em 5 classes 
principais - Apo A, B, C, D e E - e várias subclasses 
o A fração lipídica das lipoproteínas é muito variável, e permite a classificação das mesmas 
em 5 grupos, de acordo com suas densidades e mobilidade. 
 
3. Precursores e Derivados 
Entre os precursores e derivados dos lipídeos encontram-se álcoois, como o colesterol, os próprios ácidos 
graxos, os hormônios esteróides, ácidos e sais biliares, vitaminas lipossolúveis, etc. 
 
CAPÍTULO 6: MEMBRANAS BIOLÓGICAS 
 
Células e organelas internas possuem membrana plasmática. A membrana citoplasmática é uma 
barreira física, porém permite a troca de solvente (água) e de partículas entre o compartimento extra e 
intracelular. Isto garante que as respectivas composições e osmolaridade sejam precisamente reguladas. 
Todas as membranas citoplasmáticas compartilham entre si propriedades fundamentais, mas de acordo 
com o tipo de célula, possuirão atividade biológica específica. Entre essas propriedades podemos 
destacar: 
• Regulação da composição dos fluidos intracelular e extracelular; 
• Regulação do volume celular; 
• Regulação do metabolismo intracelular determinando a concentração de co-fatores enzimáticos e de 
substratos; 
• Regulação da atividade metabólica processada por enzimas presentes na membrana; 
Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 44 
 
• decodificação de sinais químicos e físicos por meio de moléculas receptoras e reguladoras presentes na 
membrana; 
• Geração e propagação de sinais elétricos. 
 
A membrana plasmática é constituída de um mosaico de moléculas protéicas incrustadas em uma 
bicamada de fosfolipídeos de consistência fluídica. Esse modelo da membrana citoplasmática é conhecido 
como mosaico fluido. Os fosfolipídeos são moléculas que possuem uma cabeça polar (hidrofílica) e outra 
apolar (hidrofóbica). Na presença de água as moléculas de fosfolipídeos se organizam espontaneamente 
de modo que os componentes hidrofóbicos voltam-se para dentro da bicamada (cauda) e os hidrofílicos 
para a água (cabeça). Na bicamada estão espalhados vários tipos de proteínas com as mais variadas 
propriedades funcionais. 
 
PROCESSOS DE TRANSPORTE ATRAVÉS DA MEMBRANA 
Transporte Passivo ou Difusão 
Difusão é o processo de movimento aleatório e espontâneo de partículas suspensas ou 
dissolvidas em solução, cuja dispersão ocorre de uma região de maior concentração para outra de 
menor concentração, ou seja, a favor do gradiente de concentração. A difusão pode ser simples 
(molécula move-se diretamente, sem interação) ou difusão facilitada (molécula transportada é ligada a 
uma proteína carregadora). 
Partículas lipossolúveis: atravessam diretamente a bicamada lipídica. 
Partículas não-lipossolúveis: necessitam de um corredor aquoso 
como os canais iônicos ou transportadores especiais. Alguns solutos 
como as macromoléculas protéicas são completamente impermeáveis. 
Transporte Ativo 
Até agora descrevemos os mecanismos em que as partículas são transportadas passivamente 
utilizando apenas a energia livre do próprio sistema. Muitas partículas precisam ser transportadas contra 
o seu potencial de difusão e, para isso, será necessário consumir energia externa ao sistema como a aquela 
originada do metabolismo celular. Por isso, esse tipo de transporte é chamado transporte ativo. Há dois 
tipos de transporte ativo. 
Transporte ativo primário. O transporte da partícula se realiza com a hidrólise de ATP. Um bom 
exemplo é enzima ATPase Na/K que hidroliza o ATP e transporta 3Na+ para fora da célula e 2K+ para 
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dentro, ambos contra os respectivos gradientes eletroquímicos. A enzima é conhecida como bomba 
dependente de Na/K (ou, simplesmente bomba de Na). 
Transporte ativo secundário (ou acoplado). A partícula é transportada contra o seu gradiente e 
utiliza a energia livre do gradiente de concentração de outro soluto. Se o movimento da partícula que pega 
“carona” e ocorre no mesmo sentido daquele que forneceu a energia é denominado de simporte e se no 
sentido contrário, antiporte. Observe que tanto no transporte primário e secundário há consumo de 
energia; a diferença está na fonte de energia. 
 
CAPÍTULO 7: METABOLISMO 
 
INTRODUÇÃO: 
Os organismos vivos requerem continuamente energia. São sistemas estáveis que retiram e 
perdem energia do meio ambiente, em busca de um equilíbrio dinâmico. A regulação da perda e ganho de 
energia está relacionada ao metabolismo. 
CONCEITO: conjunto de reações químicas catalisadas por enzimas e que ocorrem nas células, 
permitindo que as mesmas mantenham-se vivas, cresçam e se dividam. 
CATABOLISMO: obtenção de energia e poder redutor a partir dos nutrientes. 
ANABOLISMO: produção de novos componentes celulares, em processos que geralmente 
utilizam a energia e o poder redutor obtidos pelo catabolismo de nutrientes. 
 
Nutrientes oxidados: 
• Parte dos compostos de carbono 
 CO2. 
• Perda de prótons e elétrons. 
• Coenzimas oxidadas 
 reduzidas 
 NAD → NADH 
 FAD → FADH2 
• Reoxidação de coenzimas: Transferência destes prótons e elétrons para oxigênio → H2O. 
 
ALGUMAS ROTAS DO METABOLISMO: 
• GLICÓLISE: oxidação da glicose a fim de obter ATP. 
• CICLO DE KREBS: oxidação do acetil-coA a fim de obter energia. 
• FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA: eliminação dos elétrons liberados na oxidação da glicose e do 
acetil-coA. Grande parte da energia liberada neste processo pode ser armazenada na célula sob a 
forma de ATP. 
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• VIA DAS PENTOSES FOSFATO: síntese de pentoses e obtenção de poder redutor para reações 
anabólicas. 
• CICLO DA URÉIA: eliminação de nitrogênio sob formas menos tóxicas. 
• β-OXIDAÇÃO DOS ÁCIDOS GRAXOS: transformação de ácidos graxos em acetil-coA, para 
posterior utilização pelo Ciclo de Krebs. 
• GLICONEOGÊNESE: síntese de glicose a partir de moléculas menores, para posterior produção 
de ATP. 
 
O ATP: 
Objetivo do metabolismo catabólico: “Transformação” (através da oxidação) dos compostos carbonados 
em energia aproveitável pelas células. Esta energia é o ATP. 
 ATP: energia para promover processos biológicos. 
De que modo a energia liberada na oxidação dos nutrientes é captada e utilizada? 
 Ela não pode ser usada diretamente. Tem que ser transformada em energia química de fácil acesso, 
os compostos contendo P → ATP. 
 Na fosforilação do ADP → ATP há necessidade de energia, esta é fornecida pela oxidação dos 
nutrientes. Esta oxidação ocorre quando o organismo requer energia (gerada pela hidrólise do ATP). A 
energia química é normalmente armazenada sob a forma de sacarídeos ou gorduras. 
 Como é feito o aproveitamento da energia do ATP? Pela retirada do grupo fosfato associado a 
processos que requerem energia. Regulação enzimática do processo. 
 ATP + H2O → ADP + Pi + H+ 
 
1. METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS 
 
Substrato: glicose. 
Etapas: 
GLICÓLISE. 
ROTA DAS PENTOSES FOSFATO. 
CICLO DE KREBS. 
CADEIA DE TRANSPORTE DE ELÉTRONS. 
FERMENTAÇÃO. 
Onde? Citoplasma ou plastídeos. 
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Figura 1. Glicólise e Gluconeogênese. 
Figura 2. Fermentação. 
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Figura 3. Rota das Pentoses. 
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Figura 4. Ciclo de Krebs. 
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