Aminoácidos e Proteínas

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS: 
COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA E 
FUNÇÕES 
Prof. Msc. Vicente Senna Jr 
PROTEÍNAS 
• Ajudam a formar as membranas celulares de todos 
os seres vivos 
• Estão presentes inclusive nos vírus 
• + abundante entre os compostos orgânicos 
• Quanto > o parentesco entre as espécies diferentes, 
+ parecidas serão suas proteínas 
Aminoácidos: os monômeros proteicos 
• O que são monômeros? 
São as unidades fundamentais dos polímeros. 
 
• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são 
chamados de AMINOÁCIDOS. 
PROTEÍNAS 
• Catalisadores – enzimas 
• Estruturais – colágeno, queratina 
• Reserva – albumina, caseína 
• Transporte – hemoglobina 
• Contráteis – actina e miosina 
• Protetoras – anticorpos 
• Hormônios – insulina 
• Receptores – permeases 
• Pigmento – clorofila 
• Hereditariedade - histonas 
 
 
FUNÇÕES: 
 
PROTEÍNAS 
COMPOSIÇÃO DAS PROTEÍNAS: 
• Substâncias orgânicas de grande peso molecular 
• Chamadas de “macromoléculas” 
• Formada por 2 ou + aminoácidos (geralmente são 
formadas por centenas) 
• PROTEÍNAS = AA + AA + AA + AA + AA... 
 
Aminoácidos: os monômeros proteicos 
 
• Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por 
átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. 
 
• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. 
 
• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o 
grupo amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), 
hidrogênio, carbono alfa (todos os diferentes grupos 
se ligam a ele) e um substituinte característico de cada 
aminoácido (radical). 
 
AMINOÁCIDOS 
COMPOSIÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: 
 
Grupo Amina 
Ácido 
RADICAL 
AMINOÁCIDOS 
COMPOSIÇÃO DAS AMINOÁCIDOS: 
• São conhecidos 20 tipos de Aminoácidos 
• Vegetais produzem todos os AA que necessitam 
(animais não!!!!) 
• REAÇÃO TRANSAMINAÇÃO: Produção de um 
tipo de AA a partir de outro obtido na alimentação 
(animais) 
 
CLASSIFICADOS EM: 
• Aminoácidos naturais: produzido pelo 
organismo 
• Aminoácidos essenciais: obtido na alimentação 
(não produzido pelo organismo) 
 
Nome Símbolo 
Glicina Gly, Gli 
Alanina Ala 
Leucina Leu 
Valina Val 
Isoleucina Ile 
Prolina Pro 
Fenilalanina Phe ou Fen 
Serina Ser 
Treonina Thr, The 
Cisteina Cys, Cis 
Tirosina Tyr, Tir 
Asparagina Asn 
Glutamina Gln 
Aspartato ou Ácido aspártico Asp 
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu 
Arginina Arg 
Lisina Lys, Lis 
Histidina His 
Triptofano Trp, Tri 
Metionina Met 
Existem 20 tipos de 
aminoácidos. 
Observe na tabela ao 
lado: 
São isômeros, mas que não são classificadas como 
isômeros constitucionais. 
 
São os chamados estereoisômeros, cujos átomos são 
ligados na mesma sequência (a mesma constituição), mas 
diferem no arranjo de seus átomos no espaço. 
Estereoisômeros 
Estereoisômeros 
Carbono quiral 
Um objeto quiral é aquele que possui a propriedade de 
"lateralidade", ou seja, é um objeto que não pode ser 
colocado sobre a sua imagem especular de forma que todas 
as partes coincidam. Em outras palavras, um objeto quiral 
não é superponível à sua imagem especular. 
Estereoisômeros 
Estereoisômeros 
A configuração absoluta do átomo de carbono alfa dos 
aminoácidos é indicada através dos prefixos D- e L-. 
Opticamente ativas: 
Os resíduos de AAs 
Estereoisômeros L 
Estereoisômeros D 
Alguns peptídeos de membrana bacteriana 
 
Certos peptídeos antibióticos 
CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R 
PROPRIEDADES 
QUÍMICA DOS AAS 
BIOQUÍMICA DAS 
PROTEÍNAS 
É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo 
ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de 
cada aminoácido; 
 
•Polares carga positiva 
•Polares com carga negativa 
•Polares com carga nula a pH fisiológico (pH 6-7) 
Aminoácidos hidrofílicos 
Aminoácidos hidrofóbicos 
Aminoácidos Aromáticos 
Aminoácidos hidrofóbicos 
Os grupos R nesta classe de AAs são apolares e hidrofóbicos 
Aminoácidos hidrofóbicos 
Alanina 
Valina 
Estabilizam a estrutura proteica_ Interações hidrofóbicas 
Leucina 
Isoleucina 
Aminoácidos hidrofóbicos 
Metionina 
Prolina 
Grupo tioéter 
Cadeia alifática com uma estrutura cíclica distinta 
Grupo Imino_ conformação rígida (colágeno) 
Aromáticos 
Aminoácidos hidrofóbicos 
Interações hidrofóbicas 
Fenilalanina 
Aromáticos 
Aminoácidos hidrofóbicos 
Tirosina 
Triptofano 
Aminoácidos hidrofílicos 
Não carregados 
Ligações de hidrogênio_ grupo hidroxil 
Serina 
treonina 
Aminoácidos hidrofílicos 
Não carregados 
Cisteína Ligações de hidrogênio_ Grupos sulfidril 
Cistina 
Ligação dissulfeto 
Hidrofóbico 
Ligação covalente (entre 
cadeias polipeptídicas) 
Aminoácidos hidrofílicos 
Não carregados Grupos amida 
Asparagina 
Gluatamina 
Aminoácidos hidrofílicos 
Carregados positivamente 
Histidina 
Lisina 
Básicos 
Aminoácidos hidrofílicos 
Carregados positivamente 
Arginina 
Aminoácidos hidrofílicos 
Carregados negativamente Ácidos 
Aspartato 
Aminoácidos hidrofílicos 
Carregados negativamente Ácidos 
Glutamato 
Aminoácidos incomuns com funções importantes 
4-hidroxilisina 
Tecido conectivo (colágeno) 
Proteínas de 
parede celular 
Características Físicas 
•São todos compostos sólidos, cristalinos e que se 
fundem a alta temperatura; 
•Incolores; 
•A maioria apresentam sabor adocicado; 
•Alguns insípidos; 
•E outros amargos; 
•Em soluções aquosas apresentam alto momento 
dipolar. 
PROPRIEDADES QUÍMICAS 
• Característica ácida (presença do grupo 
carboxila); 
• Característica básica (presença do grupo amino); 
• Interação intramolecular, originando um "sal 
interno": 
 
 
 
 
 
 
 
• PF e PE altos (características dos sais) 
Propriedades Químicas 
Caráter anfótero – íon dipolar (pode atuar como 
base ou ácido) 
AMINOÁCIDOS 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 
Ligação entre 2 aminoácidos = Dipeptídeo 
Ligação entre vários aminoácidos (< 50) = Polipeptídeo 
Proteína = Centenas de AA 
PROTEÍNAS 
DIFERENÇA ENTRE PROTEÍNAS 
 
PROTEÍNAS 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
FORMA 
• Proteínas fibrosas – moléculas torcidas. Ex: 
Albumina (ovo) e queratina (cabelo e unhas) 
• Proteínas globulares – moléculas enoveladas. 
Ex: Hemoglobina 
 
PROTEÍNAS 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
ESTRUTURA ESPACIAL 
• Estrutura primária – tipos de AA que formam o fio 
• Estruturas secundárias – Cadeia forma hélice 
• Estruturas terciárias – Hélice torce sobre si mesma 
• Estruturas quaternárias – Presente em algumas 
proteínas. São 2 ou + cadeias unidas entre si. 
 
 
 
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS 
 
 
 
Influenciado pela temperatura, pH, radiação etc. 
Desnaturação proteica 
Desnaturação proteica é a perda da estrutura tridimensional da proteína, ou seja, ela perde 
a sua forma original. 
 
Há desnaturações reversíveis, e irreversíveis. 
Temos como irreversível o exemplo da albumina do ovo, que uma vez que foi cozida, o 
resfriamento não faz com que a proteína se renature. 
 
A desnaturação faz com que a proteína perca a sua função. É por isso que não podemos 
passar de 42º de febre, pois daí em diante muitas enzimas(que são proteínas) irão se 
desnaturar e trazer muitos malefícios ao indivíduo. As hemácias, quando desnaturadas, 
não podem acoplar o gás na hemoglobina, e assim não tem mais função. 
 
Os agentes responsáveis: 
-O calor. Cada proteína tem uma temperatura específica de desnaturação. Nossas 
enzimas se desnaturampor volta dos 42ºC ou mais. Algumas bactérias que vivem em 
geiseres tem enzimas que só desnaturam após os 300ºC. 
 
-O pH. O pH(potencial de hidrogenato) também pode desnaturar uma proteína, uma vez 
que esta tem seu pH, qualquer coisa em contraposição irá alterar sua estrutura 
tridimensional. 
 
-Agentes químicos, como o veneno. Esses agentes podem agir sobre a proteína 
desfazendo ligações, principalmente em pontes de hidrogênio. 
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS 
VANTAGEM 
• Esterilização de frascos, utensílios e alimentos 
 
 
DESVANTAGEM 
• Febres altas (> 40° C) 
 
FUNÇÃO DE DEFESA: OS ANTICORPOS 
SISTEMA IMUNOLÓGICO 
• Funciona 24 hrs/dia e compreende todos os 
mecanismos de defesa do corpo contra bactérias, 
vírus ou parasitas 
Responsável também: 
• Limpeza do organismo (células mortas) 
• Rejeição de enxertos (transplantes) 
• Memória imunológica 
 
ANTÍGENOS 
• “Corpo estranho” que provoca a formação de 
anticorpos 
• Geralmente formados por proteínas 
• Um animal não produz anticorpos contra suas 
próprias proteínas (há exceções) 
ANTICORPOS OU IMUNOGLOBULINAS 
• Proteínas produzidas pelos leucócitos (glóbulos 
brancos) 
• Somente são produzidos quando houver estímulo 
• São específicos (1 anticorpo p/ cada antígeno) 
 
ANTICORPOS x ANTÍGENOS 
 
VACINAS x SOROS 
 
Imunização ativa Imunização passiva 
FUNÇÃO CATALISADORA: ENZIMAS 
ENZIMAS 
• Proteínas com função catalítica (aumentam a 
velocidade das reações bioquímicas) 
 
AÇÃO ENZIMÁTICA 
 
Função das enzimas: Diminuir a energia de ativação para 
que uma reação ocorra. 
Energia de ativação: Alta temperatura necessária para 
ocorrer uma reação química 
centro ativo 
PROTEÍNAS 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
ESPECIFICIDADE 
• Modelo chave-fechadura 
 
PROTEÍNAS 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
FATORES LIMITANTES - pH 
 
PROTEÍNAS 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
FATORES LIMITANTES – concentração do 
substrato 
 
PROTEÍNAS 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
FATORES LIMITANTES - temperatura 
 
Febre: Desnatura as proteínas -> ALTA TEMPERATURA 
Conservação de alimentos (ou órgãos): Neutraliza as enzimas -> 
BAIXA TEMPERATURA 
PROTEÍNAS 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
 
INIBIÇÃO COMPETITIVA: Bactérias não conseguem 
produzir ácido fólico (essencial para sua reprodução) e 
acabam morrendo