BIOQUÍMICA RESUMOS 20170617T191456Z 001

Esta é uma pré-visualização de arquivo. Entre para ver o arquivo original

BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 04 - Glicólise e Gliconeogênese.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 07 - Cadeia respiratória.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 02 - Carboidratos.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/exerc_cios_aa_enzimas.doc
FUNDAÇÃO EDUCACIONAL JAYME DE ALTAVILA – FEJAL
 CENTRO DE ESTUDOS SUPERIORES DE MACEIÓ – CESMAC
F FACULDADE DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS E DA SAÚDE – FCBS
Lista de Exercícios
Relacione a 2ª coluna de acordo com a 1ª 
		1.
		Estrutura primária
		( )
		Servem como filamentos, cabos ou lâminas que dão firmeza ou proteção a estruturas biológicas.
		
		Estrutura secundária
		( )
		Apresenta 4 ligantes diferentes.
		
		Ligação peptídica
		( )
		Apresentam semelhança estrutural com o substrato e afetam a cinética da reação química
		
		C quiral
		( )
		É a ligação entre o grupo carboxila de um aa com o grupo amino de um outro aa.
		
		Estrutura quaternária
		( )
		Informa a seqüência de aminoácidos que forma a cadeia polipeptídica.
		
		Estrutura terciária
		( )
		São formadas em geral por uma ou mais cadeias polipeptídicas, apresentando peso molecular acima de 10.000 e desempenhando funções específicas.
		
		Proteínas
		( )
		 São metais que não apresentam semelhança estrutural com o substrato e afetam a cinética da reação química
		
		Enzimas
		( )
		Proteína estrutural que confere firmeza aos tecidos
		
		Proteinas estruturais
		( )
		São mantidas por ligações de H entre os grupos R dos aminoácidos polares.
		
		Dipeptídeo
		( )
		São moléculas formadas pela união de resíduos de aa com peso molecular abaixo de 10.000.
		
		Polipeptídeo
		( )
		Biomolécula formada por dois resíduos de aminoácidos
		12.
		Hidrolases
		( )
		Enzimas que catalisam reações de hidrólise
		13
		Liases
		( )
		Enzimas que catalisam reações de hidratação e desidratação.
		14.
		Inibidores alostéricos
		( )
		São enzimas que transportam moléculas de oxigênio
		15
		Inibidores competitivos
		( )
		 São moléculas orgânicas que não apresentam semelhança estrutural com o substrato e afetam a cinética da reação química
		16.
		Inibidores não competitivos
		( )
		Ocorre em proteínas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica
		17
		Colágeno
		( )
		São enzimas que catalisam reações de formação de ligações.
		18.
		Ligases
		( )
		São as proteínas mais variadas e altamente especializadas, apresentando função catalítica.
		19.
		Hemoglobinna
		( )
		São enzimas que catalisam a formação de isômeros.
		20
		Isomerases
		( )
		São mantidas por ligações de H entre os grupos C=O......H-N- de ligações peptídicas.
Marque a sentença correta e corrija as falsas. Somente as corrigidas serão consideradas como respondidas.
		
		( )
		Uma proteína desnaturada perde suas funções biológicas.
_____________________________________________________________________________
		
		( )
		Todas as proteínas existentes são formadas a partir dos 25 aa primários
_____________________________________________________________________________
		
		( )
		Uma apoenzima apresenta-se formada por parte protéica e cofator
_____________________________________________________
		
		( )
		Pontes de H entre os grupos R dos aminoácidos apolares., interações elétricas entre aa polares com cargas opostas e ligações dissulfeto mantém a estrutura terciária das proteínas
_____________________________________________________________________________
		
		( )
		Através da estrutura secundária é possível determinar o sequenciamento de aa que compõem a proteína
_____________________________________________________________________________
		
		( )
		Os hormônios são exemplos de proteínas estruturais.
_____________________________________________________________________________
		
		( )
		A queratina é uma proteína encontrada nos fios de seda.
_____________________________________________________________________________
		
		( )
		O inibidor enzimático é a molécula que é reconhecida pelo sítio ativo da enzima e sofre reação química com um aumento na velocidade.
_____________________________________________________________________________
		
		( )
		As proteínas que apresentam estrutura quaternária são formadas por uma cadeia polipeptídica _____________________________________________________________________________
		
		( )
		O substrato é a molécula orgânica complexa que se liga à enzima para potencializar a cinética da reação
_____________________________________________________________________________
Mostre com suas respectivas estruturas químicas como ocorre a formação dos peptídeos, calcule seu pI e classifique-os em função do nº de resíduos de aminoácidos:
Gly- Ala-Val
4. Os aminoácidos abaixo podem ser classificados respectivamente como (1,0 ponto) :
		(A)
		Apolar, apolar, polar sem carga, apolar e ácido
		(B)
		Apolar, polar com carga, básico, apolar e polar sem carga.
		(C)
		Apolar, apolar, básico, apolar e ácido.
		(D)
		Ácido, básico, apolar, ácido e polar.
		(E)
		NDA
 Alanina Glicina Arginina Valina Glutamato
pK1 2,3 2,4 1,8 2,3 2,2
pK2 9,9 9,8 9,0 9,6 9,7
pKR 12,5 4,3
5. Descreva o comportamento de uma mistura de glutamato, arginina e valina na eletroforese sobre papel com pH 7,0 (2,0 pontos).
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 03 - Metabolismo do glicogênio.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/Exercicios_1.doc
Prof.ª Dr.ª Aldenir Feitosa dos Santos
EXERCÍCIOS DE BIOQUÍMICA
1- Dos vinte aminoácidos protéicos naturais, indique quais contêm dois estereocentros e quais não contêm nenhum. 
2- Desenhe fórmula estrutural para a lisina e estime a carga em cada grupo funcional nos valores de pH 3,0 , 7,0 e 10,0. 
3- O ponto isoelétrico da histidina é 7,64. Para qual eletrodo a histidina migrará na eletroforese sobre papel com pH 7,0?
4- Descreva o comportamento de uma mistura de ácido glutâmico, arginina e valina na eletroforese sobre papel com pH 6,0.
5- Desenhe a fórmula estrutural para Lys-Phe-Ala. Indique o aminoácido N-terminal e o C-terminal. Qual a carga líquida deste tripeptídeo no pH 6,0? 
6- A que aminoácido corresponde cada uma das seguintes abreviações?	
a) Phe	 b) Ser	c) Asp		d) Gln		e) His		f) Gly		g) Tyr 
7- Identifique dentre os vinte aminoácidos proteicos naturais : 
a)      um aminoácido aquiral			 
b) os dois aminoácidos que contém enxofre		
c) quatro aminoácidos com grupo aromático na cadeia lateral 
d) aminoácido com a cadeia lateral mais básica 
e) aminoácido com a cadeia lateral mais ácida 
8- Calcule os pIs da Lisina e
Arginina,
9- Para os ácidos Aspártico e Glutâmico, o ponto isoelétrico ocorre em um pH no qual a carga líquida nos dois grupos carboxilicos é –1 e balanceia com a carga +1 do grupo (-amino. Calcule o pI para estes aminóácidos. 
10- Desenhe a fórmula estrutural para a forma predominante no pH 1,0 de cada um dos seguintes aminoácidos :	
a) Treonina		b) Arginina		c) Metionina		d) Tirosina 
11- Sendo o pH do plasma sanguíneo 7,4, a maioria dos aminoácidos proteicos sustenta carga líquida positiva ou negativa? 
12- Escreva a forma zwiterionica da alanina e as equações para as reações com :	
a) 1 mol de NaOH		b) 1 mol de HCl 
13- Quais das seguintes afirmativas é verdadeira, em relação às ligações peptídicas? 
a) são as únicas ligações covalentes encontradas nos peptídeos 
b) as ligações peptídicas possuem caráter de dupla ligação 
14- Em uma α-hélice, as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos: 
a) estão localizadas externamente à espiral da hélice 
b) formam pontes de H que estabilizam a hélice 
c) permitem que a hélice possa girar apenas para a direita 
d) A e B estão corretas 
e) A, B e C estão corretas 
15- Quais das seguintes interações estabilizam a estrutura terciária de uma proteína globular? 
a) ligações peptídicas entre um íon metálico (cofator) e um resíduo de Histidina 
b) interações hidrofóbicas entre as cadeias laterais de Histidina e Triptofano 
c) pontes dissulfeto entre resíduos de metionina adjacentes 
d) pontes de H entre resíduos de Serina e moléculas de água 
e) todas as anteriores 
* Para as questões de 16 a 19, utilize a listagem abaixo
a) possuem a mesma representação percentual em todas as proteínas 
b) estabilizado por pontes de H entre grupos -NH e -CO 
c) encontrado em proteínas globulares 
d) influenciado pela seqüência primária 
e) cadeia peptídica em conformação alongada, estendida 
f) utiliza os 20 aminoácidos com igual freqüência 
g) interações hidrofóbicas são responsáveis pela estrutura primária 
16- Quais afirmativas se aplicam a α-hélices? 
17- Quais se aplicam a folhas β? 
18- Quais se aplicam a ambas as conformações acima? 
19- Quais não se aplicam a nenhuma das conformações acima? 
20- Com relação à tabela abaixo, responda às questões 21 e 22:
21- Quantas proteínas da tabela possuem estrura quaternária? Como se pode afirmar isso? 
a) todas 
b) nenhuma 
c) metade 
d) cinco 
e) não é possível dizer com base nos dados fornecidos 
22- Quantas proteínas da tabela exibem α-hélice? Como se pode afirmar isso? 
a) todas 
b) nenhuma 
c) metade 
d) duas 
e) não é possível dizer com base nos dados fornecidos 
23- Escreva a definição para carboidratos. 
24- Explique os critérios de classificações para os carboidratos e para os monossacarídeos. 
25- Ilustre as formas D e L.para uma aldoexose. 
26- Defina e exemplifique o termo epímeros. 
27- Defina os termos piranose e furanose. Represente as estruturas e escreva os nomes correspondentes. 
28- O que significa o termo açúcar redutor ? Descreva os reagentes e os sinais analíticos envolvidos no reconhecimento deste. 
29- Ilustre as estruturas para um dissacarídeo redutor e para um não redutor. Escreva seus nomes. 
30- Comente o significado do termo “inversão da sacarose”. 
31- O amido é composto por dois polissacarídeos. Descreva-os e comente suas diferenças estruturais. 
32- Amido e celulose embora sejam polissacarídeos do mesmo monossacarídeo, a D-Glicose, apresentam propriedades e funções completamente diferentes. Que funções são estas e como se justificam essas diferenças? 
33- Destaque as principais características estruturais do glicogênio. 
34- Represente a estrutura da quitina. 
35- O que é uma pectina? Represente a estrutura. 
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 05 - Vias das pentoses-fosfato.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 15 - Biossíntese do colesterol.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 18 - Metabolismo do heme.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/exer aa-proteinas.pdf
UNIVERSIDADE ESTADUAL VALE DO ACARAÚ
BIOQUÍMICA GERAL
LISTA DE EXERCÍCIOS – AP2 – Prof. Walber Henrique PARTE 01
1
Parte I – Aminoácidos e Peptídeos
1. (a) Cite cinco funções das proteínas. (b) Para ilustrar 
a resposta do item a, pesquise cinco proteínas, uma 
para ilustrar cada uma das funções citadas.
2. Quais são as cinco classes de aminoácidos e o que as 
caracteriza?
3. A seguir estão representadas as estruturas de alguns 
aminoácidos. Circule o grupo R de cada um deles e 
diga se essa porção contribuirá para tornar a cadeia 
peptídica mais solúvel ou menos solúvel em água e 
explique por quê.
4. Represente a formação da ligação peptídica entre a 
prolina e um aminoácido qualquer.
5. De acordo com a polaridade do grupo lateral R, como 
são classificados os aminoácidos leucina, tirosina, 
glutamina, lisina e ácido glutâmico?
6. Escreva a(s) estrutura(s) iônica(s) predominante(s) 
para cada um dos aminoácidos abaixo nos pH 3,0; 
7,0 e 13,0.
a) Glicina (pK1 = 2,34 e pK2 = 9,6)
b) Glutâmico (pK1 = 2,19; pK2 = 9,67 e pKR = 4,25)
c) Asparagina (pK1 = 2,02 e pK2 = 8,8)
7. Para cada um dos aminoácidos abaixo, determine seu 
ponto isoelétrico (pI):
a) Glutâmico
b) Arginina (pK1 = 2,17; pK2 = 9,04 e pKR = 12,48)
Em que direção migrará (do Anodo ou Catodo) cada 
um dos aminoácidos acima, quando uma solução 
contendo uma mistura equimolar deles a pH = 5,7 for 
submetida à uma diferença de potencial elétrico, tal 
como uma eletroforese em papel? Explique.
8. Esquematize a titulação de 10 mL de uma solução de 
lisina 0,1 M na forma protonada com NaOH 0,1 N, 
indicando os pKs de cada grupo titulável, bem como 
o pI da lisina. Especifique também os volumes de 
NaOH necessários para a titulação de cada um desses 
grupos.
9. Relacione quatro tipos de forças responsáveis pela 
manutenção da estrutura terciária de uma proteína. 
Cite exemplos de grupos na proteína que estão 
envolvidos em cada tipo de interação.
10. O que determina a posição dos aminoácidos na 
proteína (para dentro ou para o lado de fora) quando 
ela se enovela para assumir sua estrutura 
tridimensional?
11. Por que as células só sintetizam uma das formas 
enanciômeras dos aminoácidos? Como você explica 
esta alta especificidade verificada entre os 
organismos vivos?
12. Além dos 20 aminoácidos básicos, existem nos seres 
vivos outros aminoácidos, modificados a partir 
daqueles básicos. É o caso da citrulina, aminoácido 
isolado da melancia e cuja estrutura está mostrada 
logo abaixo. A seu respeito, diga se esta molécula é 
um aminoácido da forma D ou da forma L.
13. A questão a seguir trata da relação entre as 
estruturas e as propriedades químicas dos 
aminoácidos – As estruturas e as propriedades 
químicas dos aminoácidos são cruciais para a 
compreensão de como as proteínas executam suas 
funções biológicas. As estruturas das cadeias laterais
de 16 aminoácidos são dadas abaixo. Dê o nome do 
aminoácido que contém cada estrutura e reúna o 
grupo R com a descrição mais apropriada das suas
propriedades, encontradas nos itens a até m. Algumas
descrições podem ser usadas mais de uma vez.
Exercícios
2
14. No peptídeo a seguir, (a) identifique a ligação 
peptídica, (b) a ponte dissulfeto e (c) cada um dos 
seus aminoácidos.
15. O que determina a estrutura primária das proteínas?
16. Quanto à estrutura terciária, uma proteína pode ser 
globular ou fibrosa. (a) Qual a diferença entre esses 
dois tipos de proteínas? (b) Cite um exemplo de 
proteína globular.
17. A figura a seguir ilustra uma biomolécula hipotética
que poderia ocorrer nas células:
A qual classe de biomoléculas a figura se refere?
18. Proponha a estrutura de um tripeptídio de natureza 
polar e de um tripeptídio apolar.
19. O que são proteínas conjugadas? Cite um exemplo.
Parte II – Introdução às Proteínas
20.
21.
Exercícios
3
22.
Parte III – Estrutura Tridimensional das Proteínas
23.
24.
25.
26. Esta questão refere-se à localização de aminoácidos
específicos em proteínas globulares – Análises com 
raios-X da estrutura terciária da mioglobina e de 
outras proteínas globulares pequenas (que são 
solúveis em água) e com uma única cadeia levaram a 
algumas generalizações sobre como as cadeias
polipeptídicas de proteínas solúveis se enovelam.
Com isso em mente, indique a localização provável, 
no interior ou no exterior da superfície externa das 
moléculas de proteínas globulares nativas, dos 
seguintes resíduos de aminoácidos: aspartato, 
leucina, serina, valina, glutamina e lisina. Explique 
suas razões para a resposta dada.
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 13 - Lipogênese.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 09 - Peptídeos e proteínas.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 11 - Ciclo da ureia.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 14 - Lipólise.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 16 - Metabolismo das lipoproteínas.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 06 - Ciclo do ácido cítrico.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 08 - Aminoácidos.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 01 - Introdução.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 10 - Eletroforese de proteínas.pdf
BIOQUÍMICA RESUMOS/MEDRESUMOS 2014 - BIOQUÍMICA 17 - Metabolismo do etanol.pdf