Aula 2 aminoácidos e peptideos

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GRUPO WHATS
AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS
Evelyn Winter da Silva
Universidade Federal de Santa Catarina
Campus Curitibanos
PROTEÍNAS
São as moléculas mais abundantes e funcionalmente diversas nos organismos 
vivos apesar de compartilharem uma estrutura básica comum (Aminoácidos).
Representam cerca de 20% do peso da célula
Cada célula tem em torno de 10-15 mil proteínas
Exemplos:
Enzimas e polipeptídios – metabolismo
Proteínas musculares: actiona, miosina
Colágeno – articulações e matriz extracelular
Hemoglobina, albumina no plasma
Imunoglobulinas
DIETA
Origem Animal, Vegetal ou “artificial”
AMINOÁCIDOS
São as partes formadoras de uma proteína.
As proteínas podem ser consideradas polímeros de aminoácidos.
300 tipos encontrados na natureza – 20 constituem as proteínas nos 
animais e vegetais.
1806 – 1º. Aminoácido descoberto - Asparagina
1938 – Último aminoácido descoberto - Treonina 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
 Formação das Proteínas – 20 tipos
 Mensageiros Químicos – glutamato, glicina, serotonina e 
melatonina (derivados do triptofano)
 Componentes do ciclo da uréia – arginina, citrulina e 
ornitina
 Precursores de moléculas contendo Nitrogênio: bases 
nitrogenadas
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
QUE FORMAM AS PROTEÍNAS
ESSENCIAIS – precisam ser adquiridos da dieta (treonina, leucina, 
metionina, valina, fenilalanina, isoleucina, triptofano, e lisina). 
NÃO-ESSENCIAIS – Produzidos pelo corpo
AMINOÁCIDOS - ESTRUTURA
Carbono alfa : α
R- Confere diferentes características 
(estrutura, carga, solubilidade) 
AMINOÁCIDOS - ESTRUTURA
Dependendo da conformação do carbono α (QUIRAL): Isômeros podem ser D ou L. 
Exceção: Glicina 
(possui 2 H no carbono 
alfa. 
Animais
Vegetais
Bactérias
AMINOÁCIDOS - NOMENCLATURA
Asparagina – Aspargos
Ácido Glutâmico – Glúten
Tirosina – Queijo (tyros – grego)
Convenção Internacional – 3 primeiras letras do nome em língua 
inglesa ou uma única letra.
AMINOÁCIDOS – CLASSIFICAÇÃO – PELO GRUPO R
R = Cadeias Alifáticas apolares
• Hidrofóbicos
• Estabilizam as proteínas através de 
ligações hidrofóbicas
• Glicina – aminoácido mais simples
• Prolina – grupamento cíclico confere 
rigidez. O NH2 forma um 
iminoácido.
N
ã
o
-
A
fi
ni
d
a
d
e
 
co
m
 a
 á
g
ua
RELEMBRANDO... INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
Grupo polar – Pontes de Hidrogênio
2 cisteínas podem formar uma 
ponte dissulfeto estabilizando as 
proteínas. 
R = Grupos polares neutros
• Sem cargas em pH neutro
Prestem 
atenção na 
estrutura 
geral de 
todos
Insulina bovina
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
R = Grupos Aromáticos
• Possuem características apolares 
(interações hidrofóbica). 
• Aumento de fenilalanina – Fenilcetonúria
(PKU). Pacientes com deficiência da 
enzima fenilalanina hidroxilase.
• Tirosina - precursora da dopamina e 
das catecolaminas (adrenalina etc).
• Triptofano - precursor da serotonina e 
melatonina
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
R = Grupos Carregados + (pH 7)
• São chamados de básicos porque 
são aceptores de prótons e em pH 
neutro estão ionizados (+).
• Histidina é uma base fraca (não 
ionizada em pH neutro). Possui a 
vantagem de poder ser tanto 
doador como receptor de próton
Recebe um próton (H)
+
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
R = Grupos Carregados -
São chamados de AA ácidos 
porque são doadores de 
prótons e em pH neutro estão 
ionizados (COO-).
Os aminoácidos 
estão ionizados 
em soluções 
aquosas, em pH 
neutro.
ÁCIDO / BASE
Dependendo do pH onde o aminoácidos está inserido, ele pode adquirir cargas diferentes.
Possuem um pKa para o grupo Carboxila e um pKa para o grupo Amino.
Glicina: 
2,34 9,6PI: 5,97
Carga + Carga -
Os aminoácidos podem agir como ácidos ou bases, dependendo do pH do 
meio. Substâncias com essas características são chamadas de anfóteras
Passa de um caráter 
ácido (doa prótons) 
para um caráter 
básico (recebe 
prótons).
ATUAM COMO TAMPÕES CELULARES
Peptídeos
aa 1 aa 2
Dipeptídeo
Perde uma 
molécula de 
Água
Ligação peptídica
Ligação reversível. Pode sofrer 
hidrólise. (Proteases)
Peptídeos
Resíduo 
Aminoterminal
Resíduo 
Carboxiterminal
Ligação peptídica
Peptídeos
 Alguns Aminoácidos – oligopeptídeos
 Muitos Aminoácidos – polipeptídeos
Proteínas
>10000 g/mol
> 100 aminoácidos
Polipeptídeos
MM- até 10000 g/mol
• Ocitocina – 9 aa
• Bradicinina – 9 aa
• Insulina – 51 aa
• Citocromo c- 104 aa
• Titina (filamentos elásticos nos músculos) – 27.000 aa
ASPARTAME 2 aa
PENTAPEPTÍDEO – 5 AA
A CARGA FINAL DOS PEPTÍDEOS/PROTEÍNAS VAI SER 
RESULTADO PRINCIPALMENTE DOS GRUPOS LATERAIS (R)
Em diferentes pHs terão 
cargas diferentes. 
AS CADEIAS DE AMINOÁCIDOS PODEM SER ASSOCIAR 
E FORMAR ESTRUTURAS MUITO GRANDES
AS PROTEÍNAS PODEM CONTER OUTROS GRUPOS 
QUÍMICOS ALÉM DE AMINOÁCIDOS. 
Lipídios
Açucares
Metais
A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DE UMA 
PROTEÍNA PODE SER CONHECIDA.
Como?? espectrometria de massa
Importante para:
Conhecer a estrutura, função, localização. 
Detectar mutações
MUTAÇÃO NA LARANJA-BAHIA
Mutação espontânea que ocorreu nos anos 1800s em um único pé de laranja.
Hoje é aproveitada economicamente. 
TAREFA DE CASA – IDENTIFIQUE QUANTOS E QUAIS 
SÃO OS AMINOÁCIDOS PRESENTES NO PEPTÍDEO 
ABAIXO:
VÍDEO AULA 
https://www.youtube.com/watch?v=RnBrshLNwIE
https://www.youtube.com/watch?v=qj_RhPp6M14