Os tipos de Enzimas e seu uso nos Alimentos

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ENZIMAS
OS TIPOS DE 
ENZIMAS E SUA 
APLICAÇÃO NOS 
ALIMENTOS
As enzimas são amplamente utilizadas na indústria alimentícia, atendendo a vários 
segmentos desse mercado. As reações enzimáticas são muito importantes em 
alimentos, delas dependem não só a formação de compostos altamente desejáveis, 
como podem ter consequências indesejáveis.
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DEFINIÇÃO E CLASSIFICAÇÃO
As enzimas foram descobertas no 
século XIX, aparentemente por Louis 
Pasteur, que concluiu que a fermentação 
do açúcar em álcool pela levedura era ca-
talisada por fermentos. Pasteur postulou 
que esses fermentos (as enzimas) eram 
inseparáveis da estrutura das células 
vivas do levedo. Em 1878, empregou-se 
pela primeira vez o termo “enzima” 
para descrever estes fermentos, usando 
a palavra grega ενζυμον, que significa 
“levedar”. 
Quimicamente, as enzimas são 
proteínas com uma estrutura química 
especial, contendo um centro ativo, de-
nominado apoenzima e, algumas vezes, 
um grupo não protéico, denominado 
coenzima. A molécula toda (apoenzima e 
coenzima) é dado o nome de haloenzima.
Dependendo do tipo de ligação, o 
grupo prostético pode ser separado da 
proteína por métodos brandos, como por 
exemplo, a diálise. Em alguns casos, as 
enzimas podem estar ligadas a moléculas 
orgânicas de baixo peso molecular, ou 
íons metálicos, cuja função é ativar as 
enzimas a eles ligados, denominados 
cofatores.
As enzimas são substâncias sólidas, 
mas difíceis de serem cristalizadas de-
vido à complexidade de suas estruturas 
químicas. Com algumas exceções, são 
solúveis em água e álcool diluído e, 
quando em solução, são precipitadas 
pela adição de sulfato de amônio, álcool 
ou ácido tricloroacético. São inativadas 
pelo calor e esta, talvez, seja a proprie-
dade mais importante desses compostos 
em relação a tecnologia de alimentos.
As enzimas são classificadas em 
seis principais classes: oxidoredutases, 
transferases, hidrolases, liases, isome-
rases e ligases. Cada classe é dividida 
em subclasses que identificam a enzima 
em termos mais específicos e que são re-
presentadas pelo segundo algarismo. O 
terceiro algarismo define com exatidão 
o tipo de atividade enzimática e o quarto 
é o número da enzima dentro da sua 
subclasse. As enzimas podem também 
ser designadas por nomes que obedecem 
a uma sistemática e são constituídos de 
duas partes: uma indicando o substrato 
e a outra indicando a natureza da rea-
ção. Como essa nomenclatura também 
é complexa, as enzimas são geralmente 
identificadas por nomes triviais, já em 
uso há muito tempo. Por exemplo, a 
enzima classificada como 3.2.1.2 é de-
nominada sistematicamente de a-14-glu-
canmalto-hidrólise, mais comumente 
conhecida como α-amilase. 
As reações químicas que se proces-
sam no organismo são de diferentes 
tipos e necessitam de catalisadores 
diferentes. Essas reações são catalisadas 
por enzimas diferentes, fato que serviu 
de base para a classificação das enzimas, 
agrupando enzimas que catalisam as 
mesmas reações em uma mesma classe. 
De acordo com a Comissão sobre En-
zimas (E.C), da União Internacional dos 
Bioquímicos (I.U.B.), as enzimas podem 
ser divididas em seis grandes grupos.
Cada enzima é classificada com 
quatro números: o primeiro indica 
a reação que é catalisada (classe), o 
segundo a função envolvida, o terceiro 
fornece maiores detalhes sobre a reação 
catalisada, indicando ou o grupo re-
ceptor ou o substrato (a molécula cuja 
reação esta sendo catalisada), e o quarto 
é o número de série da enzima em sua 
subclasse.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
As enzimas apresentam a capacidade 
de reagir com determinados constituin-
tes das células, denominados substratos, 
formando complexos, ou mesmo com-
postos com ligações covalentes; esse 
fato é denominado atividade biológica. 
Esta atividade é dependente da estru-
tura da proteína, ou seja, do número 
de cadeias peptídicas e arranjo dessas 
cadeias na molécula, da natureza do 
substrato e, ainda, se existir, da natureza 
do grupo prostético.
A determinação da atividade enzimá-
tica envolve a medida da velocidade de 
reação; uma unidade (U) de atividade é 
a quantidade de enzima que catalisa a 
transformação de 1 micromol de subs-
trato ou a formação de 1 micromol de 
produto por minuto. 
A atividade específica é expressa em 
termos de atividade por miligrama de 
proteína (U/mg).
A atividade enzimática pode ser me-
dida com a enzima pura e em condições 
tais que permitam que a velocidade de 
reação seja máxima, significando que 
o substrato (S) deve estar em concen-
tração elevada, de modo a garantir que 
toda a enzima (E) esteja transformada 
em um complexo ativado (ES). Neste 
caso, a velocidade (V) da reação, propor-
cional à concentração enzimática, será 
também proporcional ao complexo ES.
A velocidade das reações enzimá-
ticas varia com fatores diversos, como 
concentração de enzima ou de substra-
to, temperatura e pH.
Ao comprovar, experimentalmente, 
a influência do pH na velocidade das 
reações enzimáticas se obtém curvas 
que indicam que as enzimas apresentam 
pH ótimo de atividade. 
As enzimas possuem grupos quími-
cos ionizáveis nas cadeias laterais de 
seus aminoácidos. Segundo o pH do 
meio, esses grupos podem ter carga elé-
trica positiva, negativa ou neutra. Como 
a conformação das proteínas depende, 
em parte, de suas cargas elétricas, 
haverá um pH no qual a conformação 
será a mais adequada para a atividade 
catalítica. Este é o chamado pH ótimo. 
Ligeiras mudanças de pH podem 
provocar a desnaturação da proteína. 
A temperatura também influi na 
atividade enzimática e o ponto ótimo 
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representa o máximo de atividade. 
Em temperaturas baixas, as enzimas 
encontram-se muito rígidas e quando 
se supera o valor considerável (maior do 
que 50°C), a atividade cai bruscamente, 
porque a enzima se desnatura.
Em geral, os aumentos de tempe-
ratura aceleram as reações químicas: a 
cada 10°C de aumento, a velocidade de 
reação se duplica. As reações catalisa-
das por enzimas seguem esta lei geral. 
Entretanto, sendo proteínas, a partir de 
determinada temperatura, começam a 
desnaturar-se pelo calor. 
A temperatura na qual a atividade 
catalítica é máxima chama-se tempera-
tura ótima. Acima dessa temperatura, o 
aumento de velocidade da reação devido 
a temperatura é compensado pela perda 
de atividade catalítica, devido a desnatu-
ração térmica, e a atividade enzimática 
decresce rapidamente até anular-se.
Algumas enzimas, como a quimo-
tripsina (enzima que hidrolisa proteína) 
ou a triosefosfato isomerase, são ativas 
sem necessitar da presença de outro 
fator. No entanto, quase um terço das 
enzimas conhecidas requer um compo-
nente não proteico para sua atividade, 
denominado cofator. Os cofatores po-
dem ser íons metálicos, como o Fe++, 
Mg++, Mn++, Zn++, ou moléculas 
orgânicas, muitas delas derivadas de 
vitaminas do complexo B.
TIPOS E FUNÇÕES
As reações enzimáticas são muito 
importantes em alimentos, dependendo 
delas não só a formação de compostos 
altamente desejáveis, como também 
podem ter consequências indesejáveis. 
As reações enzimáticas ocorrem não 
somente no alimento natural, mas 
também durante o seu processamento 
e armazenamento. 
As oxidoredutases, por exemplo, são 
enzimas relacionadas com as reações de 
óxido-redução em sistemas biológicos e, 
portanto, com os processos de respira-
ção e fermentação. Estão incluídas nesta 
classe não somente as hidrogenases e 
oxidases, mas também as peroxidases, 
que usam o peróxido de hidrogênio 
como agente oxidante; ashidroxilases, 
que introduzem hidroxilas em moléculas 
insaturadas; e as oxigenases, que oxidam 
o substrato, a partir de oxigênio.
Já as transferases são enzimas que 
catalisam, como o próprio nome indi-
ca, a transferência de grupos de um 
composto para outro. A metilação em 
sistemas biológicos é realizada pelas 
transferases. A transalciolase e a trans-
cetolase transferem glicol aldeído e 
1,3-di-hidroacetona; a transferência de 
acetilas e alquilas é feita pelas acetil-
transferases e alquiltransferases, assim 
como a transferência de resíduos de 
açúcar é feita pelas glicosiltransferases. 
Outras enzimas pertencentes a esta 
classe transferem nitratos e fosfatos.
As hidrolases incluem enzimas de 
baixa especificidade, como as estera-
ses e as tioesterases, que hidrolisam 
um número muito grande de ésteres 
e tioésteres, embora com velocidades 
diferentes, e enzimas de especificidade 
muito alta, como as glicosilfosfatases 
(enzimas glicosílicas) e as peptidases 
(enzimas proteolíticas). 
Per tencem também a c las -
se das hidrolases, as fosfatases e as 
pirofosfatases.
As liases modificam o substrato, cin-
dindo compostos ou removendo grupos 
da molécula de substrato. Pertencem 
a esta classe as descarboxilases; as 
cetoácidoliases, cuja principal função 
é a síntese de ácidos di- e tri-carboxí-
licos; e as hidroliases, que desidratam 
hidroxiaminoácidos, com posterior 
rearranjo da molécula e formação de 
novos compostos.
As isomerases são enzimas que cata-
lisam reações de isomerização. 
A racemização e a epimerização são 
causadas pelas racemases e epimera-
ses; e as cistransisomerases mudam a 
configuração das duplas ligações. Per-
tencem ainda a classe das isomerases, 
as oxiredutases intramoleculares, que 
interconvertem aldoses em cetoses, oxi-
dando uma hidroxila desses compostos 
e reduzindo a carbonila adjacente; e as 
transferases intramoleculares, também 
denominadas mutases, que apenas mu-
dam a posição de determinados grupos 
da molécula de substrato.
As ligases são enzimas que causam a 
degradação da molécula de ATP, usando 
a energia liberada nesta reação para a 
síntese de novos compostos, unindo 
duas moléculas.
As esterases estão envolvidas na 
hidrólise de acoplamentos de éster de 
vários tipos. Os produtos formados são 
ácidos e álcool. Estas enzimas podem 
hidrolisar triglicérides e incluem várias 
lipases; por exemplo, fosfolipídios são 
hidrolisados através de fosfolipases e 
ésteres de colesterol são hidrolisados 
através de esterase de colesterol. As 
carboxilesterases são enzimas que 
hidrolisam triglicérides, como o tributi-
rin. Podem ser distinguidas das lipases, 
porque hidrolisam substratos solúveis, 
considerando que as lipases só agem 
nas interfaces de lipídio de água de 
emulsões. 
Assim, qualquer condição que re-
sulta no aumento da área de superfície 
da interface do lipídio e água, aumenta 
a atividade da enzima. Esta é a razão 
pela qual a atividade da lipase é muito 
maior na homogeneização (não pasteu-
rização) do leite do que no produto não 
homogeneizado. A maioria das enzimas 
lipolíticas é específica para o ácido ou o 
componente de álcool do substrato e, no 
caso de ésteres de alcoóis polihídricos, 
pode haver também uma especificidade 
posicional. 
As lipases são produzidas através 
de microorganismos, como bactérias e 
moldes. Está presente em plantas e em 
animais, especialmente no pâncreas, e 
no leite. Podem causar desperdício de 
alimentos, porque os ácidos graxos livres 
provocam o ranço. 
Em outros casos, a ação das lipases 
é desejável, sendo produzida intencio-
nalmente. O limite entre o sabor e o 
sem sabor frequentemente apresenta 
uma gama muito estreita. Por exemplo, 
a hidrólise de gordura de leite, no leite, 
conduz a um desagradável “sem sabor”, 
com muito baixa concentração de ácido 
graxo livre. Já a hidrólise de gordura de 
leite, no queijo, contribui para um sabor 
desejável. Esta diferença está relaciona-
da ao uso no qual estes ácidos graxos 
são sobrepostos e a especificidade para 
grupos particulares de ácidos graxos de 
cada enzima. 
Em sementes, as lipases podem 
hidrolisar gordura, a menos que as en-
zimas sejam destruídas pelo calor. 
A atividade da lípase em trigo e 
outros grãos é altamente dependente 
do conteúdo de água. No trigo, por 
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exemplo, a atividade da lipase é cinco 
vezes, 15,1%, do que a 8,8% de umidade. 
A atividade lipolítica de aveias é mais 
alta do que a maioria dos outros grãos.
As amilases são as mais importantes 
enzimas do grupo de glicídios hidrolisa-
dos. Estas enzimas degradantes podem 
ser divididas em dois grupos: as enzimas 
denominadas de branching, que especi-
ficamente hidrolisam 1,6 acoplamentos 
entre cadeias; e as enzimas que quebram 
os 1,4 acoplamentos entre unidades de 
glicose das cadeias diretas. Este último 
grupo consiste em endoenzimas, que 
partem os laços ao acaso em pontos ao 
longo das cadeias, e exoenzimas, que 
partem pontos específicos nos fins de 
cadeia. 
As α-amilases são enzimas distribuí-
das amplamente nos reinos animal e ve-
getal. Contém 1 grama-átomo de cálcio 
por mole. A α-amilase (α-1,4-glucan- 4-
glucanohidrolase) é uma endoenzima 
que hidrolisa o α-1,4-glucosídico, unida 
fortuitamente ao longo da cadeia. Esta 
ação conduz a uma rápida diminuição na 
viscosidade e pequena formação de mo-
nossacarídeos. Uma mistura de amilase 
e amilopectina é hidrolisada em uma 
mistura de dextrina, maltose, glicose e 
oligossacarídeos. A amilase é completa-
mente hidrolisada por maltose, embora 
normalmente haja alguma maltotriose 
formada, que hidrolisa lentamente. 
A β-amilase é uma exoenzima que 
remove unidades de maltose sucessivas 
de não redução das cadeias de glucídios. 
A ação é interrompida no ponto onde 
o acoplamento α-1,6-glucosídeo não 
pode ser quebrado pela α-amilase. As 
combinações resultantes são nomeadas 
de dextrina de limite. 
A β-amilase só é encontrada em 
plantas mais altas. Malte de cevada, 
trigo, batata-doce e feijão de soja são 
boas fontes de β-amilase.
A glucoamilase é uma exoenzima 
que remove unidades de glicose de 
uma maneira sucessiva, sem redução da 
cadeia de substrato. O produto formado 
é apenas glicose e isso diferencia esta 
enzima da alfa e da beta-amilase. Além 
da hidrolização dos acoplamentos α-1,4, 
esta enzima também pode atacar os 
acoplamentos α-1,6, embora a uma taxa 
mais lenta. Isso significa que a goma 
pode ser completamente degradada à 
glicose. 
A glucoamilase está presente em 
bactérias e moldes e é industrialmente 
usada na produção de xaropes de milho 
e glicose.
A β-galactosidade é uma enzima que 
catalisa a hidrólise de β-D-galactosides 
e α-L-arabinosides. É mais conhecida 
por sua ação de hidrolização em lacto-
se, sendo também conhecida como 
lactase. É amplamente distribuída e 
encontrada em animais, bactérias, fer-
mentos e plantas. A galactosidase ou 
lactase é encontrada em humanos nas 
células da membrana mucosa intestinal. 
Uma condição ampla em adultos não 
caucasianos, é caracterizada por uma 
ausência de lactase. Tais indivíduos têm 
intolerância à lactose, que é uma inabi-
lidade para digerir leite corretamente. 
A presença de galactose inibe a hidrólise 
de lactose, através da lactase. A glicose 
não tem este efeito. 
As enzimas pépticas são capazes 
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de degradar substâncias pépticas e 
ocorrem em plantas mais evoluídas e 
em microorganismos.Estas enzimas 
são comercialmente importantes no 
tratamento de sucos de frutas e bebidas, 
auxiliando na filtração e clarificação, e 
em proporcionar rendimentos crescen-
tes. As enzimas também podem ser 
usadas para a produção de baixas pecti-
nas de metoxil e ácidos galacturônicos. 
A presença de enzimas pépticas em 
frutas e legumes pode resultar em amo-
lecimento excessivo. Em tomate e suco 
de frutas, as enzimas pépticas podem 
causar separação de “nuvem”. 
Existem vários grupos de enzimas 
pépticas, inclusive, a pectinesterase, 
uma enzima que se agrupa e hidrolisa 
metoxil; a poligalacturonase, enzimas 
de polimerização; e a liase péptica. 
A pectinesterase remove os grupos 
metoxil da pectina. A enzima se refe-
re a vários outros nomes, incluindo 
pectase, pectina metoxilase, pectina 
metil esterase e pectina demetilase. A 
pectinesterase pode ser encontrada em 
bactérias, fungos e plantas superiores, 
em quantidades elevadas em frutas cí-
tricas e tomates. A enzima é específica 
para ésteres de galacturonide e não 
ataca galacturonide metil ésteres em 
qualquer extensão. A poligalacturona-
se, também conhecida como pectinase, 
hidrolisa os acoplamentos de glicídios 
em substâncias pépticas. 
As poligalacturonases podem ser 
divididas em endoenzimas, que agem 
dentro da molécula em acoplamentos 
de α-1,4 e, em exoenzimas, que cata-
lisam a hidrólise de galacturônicos, 
moléculas ácidas de não redução no 
término da cadeia. Uma divisão adi-
cional pode ser feita devido ao fato 
que alguma poligalacturonase age 
principalmente em substratos meti-
lados (pectinas), considerando que 
outros agem em substratos com grupos 
de ácidos carboxílicos livres (ácidos 
pépti cos). Estas enzimas são nomeadas 
galacturonases de polimetil e poliga-
lacturonases, respectivamente. As en-
dopoligalacturonases estão presentes 
em frutas e em fungos filamentosos, 
mas não em fermento ou bactéria. As 
exopoligalacturonases estão presentes 
em plantas (por exemplo, cenouras e 
pêssegos), fungos e bactérias.
APLICAÇÃO INDUSTRIAL
De forma geral, as principais aplica-
ções das enzimas no setor alimentício 
são nas áreas de álcool e derivados; 
amidos e açúcares; cervejaria; laticínios 
e derivados; panificação e biscoitaria; 
vinicultura; e sucos de frutas.
ÁLCOOL E DERIVADOS 
A produção de bebidas alcoólicas 
fermentadas a partir de matérias-primas 
ricas em amidos existe há muitos sécu-
los. A escolha da matéria-prima varia 
em função das disponibilidades locais 
e dos hábitos alimentares de cada país. 
Nos Estados Unidos, usa-se o milho e 
o centeio para fazer o uísque, enquanto 
na Inglaterra usa-se a cevada maltada 
para o uísque e os outros cereais para 
as bebidas espirituosas. Na Escandi-
návia a batata e, em escala menor os 
cereais, são usados para a produção da 
famosa akvavit. Na Alemanha, o korn­
branntwein é feito de trigo, enquanto 
outros alcoóis têm por base a batata e 
outros cereais. No Extremo Oriente, o 
arroz serve para fazer o sake, enquanto 
a tequila mexicana é feita a partir do 
agave! Qualquer que seja a matéria- 
prima, o amido é o ingrediente básico. 
Ele é composto de uma longa cadeia de 
moléculas de glicose e estas devem ser 
quebradas em moléculas menores para 
que a levedura possa transformá-las em 
álcool. Este processo é efetuado por 
enzimas e consiste em duas etapas: a 
liquefação e a sacarificação.
Tradicionalmente, as enzimas esta-
vam presentes no processo de fermenta-
ção pela simples adição de malte. Mas, 
desde o final dos anos 60, houve uma 
mudança drástica e, em muitos países, 
o malte foi totalmente substituído por 
enzimas industriais de origem microbia-
na, com grandes vantagens no processo. 
Alguns litros de uma preparação 
enzimática podem substituir 100 kg de 
malte e são mais fáceis de manusear e 
estocar. Em termos de custo das maté-
rias-primas pode haver uma economia 
de 20% a 30%, pois as enzimas indus-
triais são fornecidas com uma quali-
dade constante, tornando totalmente 
previsível o processo completo de uma 
fermentação (o que não ocorre no uso 
do malte, pois sua qualidade pode variar 
de uma safra para a outra, assim como 
de uma remessa para outra). 
As enzimas microbianas também 
apresentam uma performance melhor 
do que suas similares encontradas 
no malte. As amilases microbianas se 
comportam melhor em baixo pH, encon-
trado no mosto e, sendo extremamente 
termoestáveis, continuam atuando na 
liquefação dos amidos à temperatura de 
100° C, quando as enzimas do malte já 
foram totalmente destruídas. Por estes 
motivos, é facilmente compreensível 
que as enzimas industriais tenham 
substituído o malte em muitas empresas 
tradicionais do setor de destilados.
AMIDOS E AÇÚCARES
No início do século XIX, o químico 
alemão Kirchoff descobriu que fervendo 
amido com um ácido, poderia convertê- 
lo em uma substância de gosto doce, 
que basicamente consistia em glicose. 
Kirchoff procurava um substituto para 
a cana-de-açúcar, em falta no mercado 
europeu, devido ao embargo decorrente 
das guerras napoleônicas. O produto 
descoberto por Kirchoff não resolveu o 
problema do açúcar, porque ele não era 
tão doce quanto o açúcar de cana ou de 
beterraba, assim como os rendimentos 
desta técnica não eram satisfatórios. 
Não obstante, desde então, os ácidos 
têm sido utilizados na transformação 
de amido em glicose. Esta técnica apre-
senta vários pontos negativos, como a 
formação de subprodutos indesejáveis, 
pouca flexibilidade (o produto final 
somente pode ser alterado, mudando 
o grau de hidrólise) e a necessidade de 
equipamentos capazes de resistir aos áci-
dos e a temperatura de 140°C a 150°C. 
Em contraste, as enzimas industriais 
oferecem facilidade e superioridade. 
O índice DE (dextrose equivalent) 
é utilizado como indicador do grau de 
hidrólise de um xarope. O DE do amido é 
zero, enquanto que o da dextrose é 100. 
Os xaropes com DE de 35 a 43 ainda 
são produzidos a partir do processo de 
hidrólise ácida. Mas, no decorrer dos 
últimos 30 anos, com o desenvolvimen-
to de novos tipos de enzimas, quase 
todos os processos de fabricação das 
hidrólises de amido são efetuadas por 
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meio de enzimas, principalmente, após 
o surgimento dos HFS (High Fructose 
Syrupos) nos anos 70, quando a técnica 
enzimática tornou possível a produção 
de xaropes tão doces quanto a sucro-
se. Os HFS contribuíram de maneira 
signi ficativa para o desenvolvimento da 
indústria de amidos em vários países.
O tipo de enzima utilizado no pro-
cessamento dos amidos determina os 
tipos de xaropes com diferentes com-
posições e propriedades físicas, a serem 
utilizados em uma grande variedade de 
alimentos e bebidas, tais como refrige-
rantes, carnes, produtos de panificação 
e similares, sorvetes, molhos, alimentos 
infantis, frutas em conserva, doces e 
balas, etc. 
O processo de conversão enzimáti-
ca dos amidos compreende três fases 
distintas: a liquefação, a sacarificação 
e a isomerização. No processo de 
liquefação, uma α-amilase bacteriana 
leva à obtenção de maltodextrina, que 
contém diferentes oligossacarídeos e 
dextrinas, ligeiramente adocicadas e 
normalmente sujeitas a novo processo 
de conversão, chamado de sacarifica-
ção. Neste processo, a amiloglucosidase 
pode, teoricamente, hidrolisar com-
pletamente o amido, transformando-o 
em glicose. 
Na prática, um pouco de maltose 
e isomaltose também são produzidos. 
A enzima pululase pode ser usada 
para ajudar na sacarificação. Uma 
α-amilase fúngica pode ser utiliza-
da para produzir xarope com maior 
conteúdo de maltose, o que significa 
maior fermentabilidade e maior grau de 
doçura. Um maior conteúdo de maltose 
também pode ser obtido pela utilização 
de β-amilaseem combinação com uma 
pululase.
Uma parte da glicose pode ser iso-
merizada em frutose, duas vezes mais 
doce do que a glicose, utilizando-se 
uma glicose isomerase, com altos ren-
dimentos e poucos subprodutos. 
Os produtos desta isomerização 
tem,atualmente, grande importância 
no mercado, com aproximadamente 
42% de frutose, 54% de glicose ou 
55% de frutose e 41 % de glicose; nes-
te último caso são chamados de HFS 
(HFCS), isoglicose ou açúcar de amido, 
dependendo da sua utilização final. 
São tão doces quanto o açúcar de cana 
ou de beterraba e possuem o mesmo 
conteúdo energético. Em muitos casos, 
permitem uma total substituição dos 
açúcares tradicionais sem que seja per-
cebida nenhuma alteração no caráter 
do produto final. Nos Estados Unidos, 
por exemplo, os HFS já substituíram 
os açúcares usados na produção de be-
bidas, laticínios e derivados, produtos 
de panificação e alimentos enlatados.
CERVEJARIA
Tradicionalmente, a produção de 
cerveja começa a partir de uma mistu-
ra de malte de cevada e água quente, 
no processo de brassagem. Pode-se 
adicionar, também, matérias-primas 
auxiliares, como milho, aveia, trigo ou 
arroz. Este mosto é filtrado e colocado 
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em cubas de cobre e, após adição de 
lúpulo, é fervido por cerca de uma hora, 
quando liberará as substâncias aro-
máticas e o princípio amargo contido 
nas folhas. Após o resfriamento, feito 
em cubas de fermentação, a levedura 
(Saccharomyces cerevisiae, fermento 
cervejeiro) é adicionada. A fermenta-
ção industrial divide-se em principal e 
secundária. Na fermentação principal, 
o fermento cervejeiro desencadeia o 
verdadeiro processo de fermentação, 
que consiste na ação desses microorga-
nismos naturais na transformação das 
moléculas de açúcar em álcool e CO2, 
com a liberação de calorias. Inicia-se a 
produção da cerveja propriamente dita, 
que ocorre geralmente entre 3 e 7 dias, 
passando-se, então, para a fermentação 
secundária ou maturação. 
O produto é transferido para 
tanques de maturação, onde a cerveja 
permanece por 12 a 20 dias, repousan-
do a baixa temperatura, o que permite 
o seu amadurecimento, bem como 
desenvolve um sabor e aroma mais 
apurados. A cerveja bruta ainda passa 
por um processo de filtragem e clarifi-
cação para a eliminação dos resíduos 
em suspensão no líquido, dando-lhe o 
brilho e a translucidez exigidos pelo 
consumidor.
No processo tradicional, o malte é a 
matéria-prima, fornecendo amido, pro-
teína e fonte de enzimas. Uma forma 
bastante onerosa de produzir enzimas. 
A substituição de parte deste malte, 
por enzimas industriais e cereais não 
maltados, como a própria cevada, pode 
levar a uma economia considerável. 
O processo pode ser controlado com 
maior precisão, devido a qualidade e 
a performance constante das enzimas 
industriais. 
As principais aplicações para as 
enzimas industriais em cervejarias 
incluem a substituição do malte por 
cevada, maior liquefação das matérias-
-primas auxiliares, melhoria dos pro-
cessos de filtração, cervejas com baixo 
teor de calorias e redução do tempo 
de maturação. 
LATICÍNIOS E DERIVADOS
Esta área é, provavelmente, uma 
das mais antigas aplicações conhecidas 
para as enzimas. 
O poeta épico grego Homero, consi-
derado o autor da Ilíada e da Odisseia, 
datando de 800 a.C., já mencionava o 
uso das enzimas na produção de queijo. 
Nas suas obras encontram-se trechos 
mencionando que os estômagos de 
cordeiros e cabritos, os quais contém 
as mesmas enzimas que o estômago do 
vitelo, eram utilizados na produção de 
queijos. Essas enzimas de coagulação 
são conhecidas, hoje, como sendo a 
quimosina e a pepsina. A quimosina 
do vitelo é conhecida como a enzima 
ideal para a fabricação de queijo, devido 
a sua atividade de coagulação do leite 
altamente específica. A pepsina bovina 
não tem a mesma especificidade e, por 
isso, tem um tipo de atuação diferente 
quando utilizada no leite. É mais sen-
sível às variações da qualidade do leite. 
A quimosina produzida por fermen-
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tação (protease de origem microbiana 
proveniente do fungo Mucor miehei) 
é uma alternativa com características 
semelhantes às da quimosina do vitelo.
Além do processo de coagulação, 
as enzimas podem ser utilizadas para 
ajudar na cura dos queijos, um processo 
lento e custoso. 
O processo para acelerar a cura 
utilizando enzimas exógenas, protea-
ses, lipases, ou decarboxilases é um 
problema complexo que esbarra em 
duas dúvidas básicas: a quantidade de 
enzimas e a técnica de adição. A adição 
destas enzimas em pequenas quantida-
des pode melhorar o gosto e acelerar 
a cura do coalho; por outro lado, o 
aumento da concentração em enzimas 
leva a defeitos na textura e no sabor e 
a uma maior amargura.
Nas técnicas de adição existem duas 
escolas. A adição ao leite é a mais fácil, 
porém leva a uma desestabilização das 
caseínas, gerando um mau rendimento 
de coagulação e, por outro lado, a baixa 
taxa de retenção de enzimas de cura 
no coalho pode não ser satisfatória do 
ponto de vista econômico.
A segunda escola, que é a favor da 
adição de enzimas de cura no coalho, 
encontra o problema que o fenômeno de 
difusão no coalho pode gerar desigual-
dades geográficas na hidrólise da massa. 
A solução ideal é o encapsulamento das 
enzimas e a utilização de lipossomas.
Se as proteases agem principalmen-
te na textura, as lipases atuam essencial-
mente no gosto. O uso de lipases inten-
sifica a lipólise durante a maturação de 
queijos. São muito usadas na fabricação 
dos queijos “azuis” e italianos (romano, 
parmesão, provolone). O gosto picante 
característico provém da presença de 
ácidos graxos de cadeia curta, liberados 
pelas lipases.
O uso de enzima também pode ser 
feito em tratamentos visando hidrolisar 
a lactose do leite e de seus subprodutos. 
Diversos problemas de ordem nutricio-
nal (deficiência em lactase intestinal 
em certos indivíduos), organolépticos 
(baixo poder adoçante da lactose) ou 
tecnológicos (baixa solubilidade desse 
açúcar em meio aquoso, sua propensão 
a cristalizar-se) podem ser solucionados 
pela sua hidrólise por meio de uma 
β-galactosidase. Os principais campos de 
atuação desta tecnologia são a produção 
de leite e derivados com baixo teor de 
lactose (para as populações deficientes 
em lactase ou para aumentar o gosto 
açucarado de certos produtos); a acele-
ração na fabricação de queijo e iogurtes 
pelo aumento do poder de fermentação 
e/ou modificação do pH; preparação 
de leite em pó para sorvetes e produtos 
cozidos; e produção de xaropes e edul-
corantes para a indústria alimentícia.
PANIFICAÇÃO E BISCOITARIA 
O pão é um dos alimentos básicos 
mais comuns e de menor custo. As 
mudanças no setor de panificação e a 
demanda cada vez maior por produtos 
naturais, fizeram com que as enzimas 
ganhassem uma grande importância na 
formulação de produtos de panificação. 
A massa para pão é normalmente 
composta de farinha, água, fermento, 
sal e algum outro ingrediente, como 
açúcar e/ou gordura. A farinha é com-
posta de glúten, amido, polissacarídeos 
não amiláceos, lipídios e traços de mi-
nerais. Tão logo a mistura de ingredien-
tes forme a massa, o fermento começa 
a agir sobre os açúcares fermentáveis, 
transformando-os em álcool e dióxido 
de carbono e a massa começa a crescer.
O amido é o maior componente 
da farinha de trigo. O glúten é uma 
combinação de proteínas que for-
mam uma ampla cadeia entrelaçada 
durante a formação da massa. É este 
entrelaçamento de cadeias que segura 
os gases dentro da massa durante o seu 
crescimento e o processo de assar no 
forno. A resistência desta cadeiaentre-
laçada é, então, muito importante para 
a qualidade final de qualquer pão, cuja 
massa cresce usando fermento. 
As enzimas, como as hemicelulases 
ou xilanases, lipases e oxidases, podem 
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melhorar, direta ou indiretamente, a 
resistência da malha do glúten e, assim, 
melhorar a qualidade do produto final, 
ou seja, do pão.
As α-amilases transformam os ami-
dos da farinha de trigo em pequenas 
dextrinas, permitindo ao fermento agir 
de maneira mais constante durante a 
fermentação da massa, seu crescimento 
e nos primeiros momentos no forno. O 
resultado é um produto final com maior 
volume e uma melhor textura do miolo. 
Os pequenos oligossacarídeos e açúca-
res, como a glicose e a maltose, produ-
zidos por estas enzimas, aumentam as 
reações de Maillard, responsáveis pelo 
dourado da crosta e pelo aroma de pão 
quente.
Quando o pão não é mais fresco, ele 
perde a crocância e o miolo endurece. 
Esse fenômeno de pão amanhecido é 
responsável por perdas significativas, 
tanto para os consumidores quanto 
para os panificadores. O endurecimen-
to da crosta e a perda de elasticidade 
do miolo se devem a uma mudança 
na estrutura dos amidos. Hoje, já se 
produzem enzimas que prolongam o 
tempo e a conservação do pão. 
A farinha contém 2,5% a 3,5% de 
polissacarídeos não amiláceos, que são 
polímeros (na maior parte pentosanas), 
os quais desempenham m papel impor-
tante na qualidade do pão, devido a 
capacidade de absorção da água e inte-
ração com o glúten. A adição de certos 
tipos de pentosanase ou xilanase, em 
dosagens corretas, melhora a malea-
bilidade da massa, dando-lhe maior 
flexibilidade e mais estabilidade, com 
maior elasticidade durante o processo 
de assar, resultando um volume maior 
e melhor textura do miolo.
A farinha de trigo comum contém 
1% a 1,5% de lipídios. Alguns deles, 
especialmente os não polares, como 
os triglicérides, são ligados ao glúten, 
impedindo sua funcionabilidade. A 
adição de lipases funcionais modifica 
os triglicérides, alterando, consequen-
temente, sua interação com o glúten. 
Consegue-se, assim, uma cadeia entre-
laçada de glúten com maior resistência, 
propiciando uma massa mais estável, 
um maior volume do pão e uma melhor 
estrutura do miolo.
Os oxidantes químicos, como os 
bromatos, a azodicarbonamida e o 
ácido ascórbico, são amplamente 
utilizados para reforçar o glúten. As 
enzimas oxidativas, como a glicose oxi-
dase, podem substituir, parcialmente, 
o uso destes oxidantes químicos, com 
melhoria da qualidade do produto final.
Cada uma das enzimas menciona-
das acima tem o seu próprio substrato 
específico na massa feita de farinha 
de trigo. Por exemplo, as lipases os 
lipídios, as xilanases, os pentosanos, 
as amilases e os amidos. Como a inte-
ração desses substratos na massa e no 
pão é bastante complexa, a utilização 
de combinações de enzimas deve ser 
criteriosa. Muitas vezes, a dosagem ex-
cessiva de uma enzima pode ter efeito 
prejudicial sobre a massa ou o pão. Por 
exemplo, o excesso de α-amilase fúngica 
ou hemicelulase/xilanase pode resultar 
em uma massa demasiadamente gru-
denta para ser manuseada pelo padeiro 
ou a masseira. Assim, é benéfico para 
certos tipos de formulações usar uma 
combinação de enzimas com menor 
dosagem de α-amilases e xilanase e 
menor dosagem de lipases ou glicose 
oxidases para conseguir uma massa 
de consistência ótima, estável, com 
qualidade de pão ou usar α-amilase 
maltogênica em combinação com 
α-amilase fúngica e xilanase ou lipase 
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para assegurar um miolo macio em um 
pão de ótima qualidade em termos de 
estrutura de miolo, volume, etc.
VINICULTURA E SUCO 
DE FRUTAS
Todos os tipos de frutas e, es-
pecialmente, as bagas, com algum 
valor nutricional e processamento 
industrial significativo, contém em 
quantidades variáveis, uma substância 
chamada pectina, que age como uma 
cola, segurando as paredes celulares 
das frutas umas nas outras. Na fruta 
verde, a pectina está presente na for-
ma insolúvel, chamada protopectina, 
responsável pela relativa dureza ou 
firmeza da fruta. Quando a fruta ama-
durece, a protopecti na é parcialmente 
transformada na forma solúvel. Nesse 
estágio, quando a fruta for espremida, 
somente algumas das pectinas passam 
para o suco, tornando este mais viscoso, 
mas, ainda, com pouca cor e aroma; 
além do que sua clarificação e filtração 
são difíceis, dificultando o rendimento.
Essas dificuldades podem ser su-
peradas pela adição de preparações 
enzimáticas especiais, antes da pren-
sagem, no mosto, facilitando a futura 
extração, aumentando, considera-
velmente, o rendimento em suco e o 
rendimento na prensagem. A completa 
despectinização pelo uso de enzimas 
pectinases propicia uma boa clarifi-
cação e filtração do suco, bem como 
maior estabilidade do concentrado de 
suco produzido. A adição de enzimas 
no mosto é, hoje, uma prática normal 
nas grandes empresas processadoras. 
A despectinização dos sucos após a 
prensagem é necessária para se obter 
um suco com baixa viscosidade. 
Na produção de sucos concentrados 
a despectinização é obrigatória para 
evitar a geleificação durante a concen-
tração ou a estocagem dos concentra-
dos. O suco de maçã é um exemplo 
de suco que pode conter uma grande 
quantidade de amido, que pode ser 
tratado com a adição de uma enzima.
Para as frutas vermelhas, por exem-
plo, a cor é uma qualidade importante. 
A adição de preparações enzimáticas, 
como as celulases, podem levar a um 
melhor rendimento e melhor colora-
ção do extrato. Nas frutas cítricas são 
utilizadas enzimas pectolíticas. No 
processo de lavagem da polpa usa-se 
uma enzima para reduzir a viscosidade 
e evitar geleificação das pectinas du-
rante a fase de concentração. Outras 
enzimas pectolíticas são utilizadas na 
clarificação, na recuperação de óleos 
essenciais ou na produção de extrato, 
a partir da casca, com alto índice de 
turbidez, para aplicação na indústria de 
refrigerantes. Um outro tipo de aplica-
ção permite a pelagem perfeita da fruta 
(para utilização em saladas de frutas 
em conserva, por exemplo) mediante 
a utilização de enzimas, substituindo, 
assim, um antigo processo utilizando 
soda cáustica.
Na indústria de sucos de frutas, a 
fase de pasteurização desativa as enzi-
mas pouco após elas terem efetuado o 
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ENZIMAS
tícias, uma vez que os materiais alimen-
tícios não são substâncias químicas pu-
ras, mas sim estruturas complexas e/ou 
misturas mal definidas de potenciais 
substratos e inibidores.
A quantidade de enzima necessá-
ria para converter uma determinada 
quantidade de substrato é medida em 
“Unidades de Enzima”. Em sistemas 
simples, a International Union of 
Biochemistry Unit define (U) como a 
quantidade de enzimas que irá catalisar 
a transformação de um micromole de 
substrato por minuto, sob condições 
definidas. A unidade SI (Sistema In-
ternacional de Unidades, do francês, 
Système International d’Unités) para 
atividade da enzima é o katal (kat), 
definida como a quantidade de enzi-
ma que causa a transformação de um 
milimole de substrato por segundo 
sob determinadas condições. O katal 
não é usado para demonstrar a taxa de 
reações e é expresso em mol/s.
Um substrato, que é definido em 
termos de tecnologia de alimentos 
(por exemplo, proteína fúngica, ex-
tratos de proteínas vegetais, músculo 
animal, amido de milho, gordura do 
leite) passa a ser heterogêneo quanto 
se trata de enzimas, e as definições 
unitárias acima são de pouca utilidade 
na elaboração de um processo. Por 
exemplo, o amido de milhoé constituí-
do por polímeros de glicose de pesos 
moleculares infinitamente variáveis, 
com diferenças enormes de lote para 
lote, tornando impossível fixar uma 
dosagem de enzima padrão para 
alcançar uma especificação acordada 
para um produto da hidrólise do amido 
como ingrediente. Na verdade, seria 
impossível definir uma unidade de 
enzima em relação a esse substrato, 
simplesmente porque um milimole ou 
micromole de um polímero de peso 
molecular misto não pode ser defini-
do. Esses fatores significam que não 
há nenhuma forma simples e consis-
tente para definir ou pré-determinar 
o quanto adicionar da enzima para a 
qual a quantidade de matéria-prima no 
processamento de alimentos. 
Na prática, os fabricantes de enzi-
mas fornecem informações essenciais 
para os seus clientes através da defini-
ção de unidades em termos da função 
tecnológica da enzima. Isso não só 
permite ao usuário definir e controlar 
o processo de hidrólise enzimática em 
escala industrial, como também esta-
belece a base para relacionar o preço 
da enzima com o valor do produto 
produzido, e permite comparar a pro-
dutividade das enzimas de diferentes 
fornecedores.
seu trabalho. Na fabricação de vinhos, 
tal processo não existe e, consequen-
temente, a atividade enzimática pode 
manter-se durante um longo período de 
tempo. Nas vinícolas, um dos maiores 
desafios é a extração do maior volume 
possível de componentes aromáticos. 
No vinho tinto, como no caso das 
frutas vermelhas, a extração da cor 
também é de grande importância. Um 
problema específico dos vitiviniculto-
res reside na extrema dificuldade de 
clarificar e filtrar vinhos produzidos a 
partir de cachos atacados pelo fungo 
Botrytis cinerea, que produz beta-glu-
canos (polímeros de glicose com alto 
peso molecular), que passam para o 
vinho estas macro moléculas, prejudi-
cando a clarificação e entupindo rapi-
damente os filtros. Este inconveniente 
é facilmente removido pela adição ao 
vinho de uma enzima beta-glucanase 
altamente específica.
Já outras enzimas ajudam a libe-
ração de aromas. É o caso das glico-
sidases, que hidrolisam os terpenil 
glicosídeos. Os terpenos liberados são 
um dos importantes componentes do 
famoso bouquet.
PREPARAÇÕES ENZIMÁTICAS 
COMERCIAIS
A maioria das preparações enzimá-
ticas comerciais contém não apenas 
a enzima específica, cuja atividade é 
impressa no rótulo, mas também outras 
enzimas produzidas pelo mesmo mate-
rial de origem/organismo. O usuário da 
enzima deve estar sempre atento a este 
fator na especificação do produto en-
zimático, para evitar efeitos colaterais 
em alimentos complexos (por exemplo, 
hidrólise do amido por uma preparação 
enzimática adquirida para a função 
de protease). Mesmo que a aplicação 
seja para um componente isolado de 
alimento, como proteína de soro de 
leite, uma preparação enzimática 
heterogênea pode passar uma atividade 
enzimática inesperada e indesejável 
para o cliente que adquire o produto, 
a menos que medidas sejam tomadas 
para inativa-la após o processamento. 
Assim, o relacionamento enzima/
substrato é mais complexo e menos pre-
visível em ambientes de reações alimen-
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ENZIMAS
LOS TIPOS DE ENZIMAS 
Y SU APLICACIÓN EN 
ALIMENTOS
Químicamente, las enzimas son pro-teínas con una estructura química 
especial, que contiene un centro activo, 
llamado apoenzima y, a veces, un grupo 
no proteico, denominado coenzima. Toda 
la molécula (apoenzima y coenzima) recibe 
el nombre de holoenzimas.
Las enzimas son sustancias sólidas, 
pero difícil ser cristalizo debido a la com-
plejidad de sus estructuras químicas. Con 
poças excepciones, que son solubles en 
agua y alcohol diluído y, cuando está en 
solución se precipitan mediante la adición 
de sulfato de amonio, alcohol o ácido tri-
cloroacético. Son inactivadas por calor y 
esta es quizás la propiedad más importante 
de estos compuestos en relación a la tec-
nología de los alimentos.
Las enzimas se clasifican en seis clases 
principales: oxidorreductasas, transfera-
sas, hidrolasas, liasa, isomerasa y ligasas. 
Cada clase se divide en subclases para 
identificar la enzima en términos más 
específicos, que están representados por 
el segundo dígito. El tercer dígito define 
con precisión el tipo de actividad enzimá-
tica y el cuarto es el número de la enzima 
dentro de la subclase. Las enzimas también 
pueden ser designadas por los nombres que 
van a seguir un procedimiento sistemático 
y constan de dos partes: una que indica el 
sustrato y el outro que indica la naturaleza 
de la reacción. Como esta nomenclatu-
ra también es compleja, las enzimas se 
identifican generalmente por nombres 
triviales, ya en uso por un largo tiempo. 
Por ejemplo, la enzima clasificada como 
3.2.1.2 se denomina sistemáticamente de 
a-14-glucanmalto-hidrólisis, más común-
mente conocida como α-amilasa.
Las reacciones 
químicas que se pro-
ducen en el organismo 
son de tipos diferentes y re-
quieren diferentes cataliza-
dores. Estas reacciones son 
catalizadas por enzimas 
diferentes, hecho que sirvió 
como base para la clasi-
ficación de las enzimas, la 
agrupación de las enzimas que 
catalizan las mismas reacciones 
en la misma clase.
Las enzimas tienen la capacidad 
de reaccionar con ciertos componentes 
de las células, llamado sustrato, forman-
do complejos o compuestos con enlaces 
covalentes; este hecho se llama acti vidad 
biológica. Esta actividad depende de la es-
tructura de proteínas, es decir, el número 
de cadenas de péptidos y disposición de las 
cadenas de la molécula, la naturaleza del 
sustrato y, aún así, si existe, la naturaleza 
del grupo prostérico.
La velocidad de reacción enzimática 
varía em función de varios factores, tales 
como la concentración de la enzima o del 
sustrato, temperatura y pH.
Las reacciones enzimáticas son muy 
importantes en alimentos, dependiendo de 
ellas no sólo la formación de compuestos 
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altamente deseables, como también puede 
tener consecuencias indeseables. Las reac-
ciones enzimáticas se producen no sólo en 
alimentos naturales, sino también durante 
su procesamiento y almacenamiento.
Las oxidorreductasas, por ejem-
plo, son enzimas relacionadas con las 
reacciones de oxidación-reducción en 
los sistemas biológicos y por lo tan-
to con los procesos de respiración y 
fermentación.
Ya el transferasas son enzimas que 
catalizan, como su nombre lo indica, la 
tranferencia de grupos de un compuesto 
a otro.
Las hidrolasas incluyen enzimas de 
baja especificidad, como las esterasas y 
tioesterases, que hidroliza un número muy 
grande de ésteres y tioésteres, aunque con 
diferentes velocidades, y enzimas de alta 
especificidad, como el glicosilfosfatases 
(enzimas glicosílicas) y la peptidasa (en-
zimas proteolíticas).
Las liasas modifican el substrato, la 
escisión de compuestos o eliminación de 
los grupos de moléculas sustrato.
Las isomerasas son enzimas que cata-
lizan reacciones de isomerización.
La racemización y epimerización son 
causados por racemasas y epimerasas; y 
cistransisomerases cambiar la configura-
ción de los dobles enlaces.
Las ligasas son enzimas que provocan 
la degradación de la molécula de ATP, utili-
zando la energia liberada en esta reacción 
para la sístesis de nuevos compuestos, 
uniendo dos moléculas.
Las esterasas están implicadas en la 
hidrólisis de acoplamientos de éster de 
diversos tipos.
Las lipasas son producidas por microor-
ganismos, como bacterias y mohos. Está 
presente en las plantas y los animales, 
especialmente en el pâncreas y en la leche. 
Puede causar el desperdicio de alimentos, 
porque los ácidos grasos libres causanrancidez.
Las amilasas son las enzimas que 
degradan y el grupo más importante de 
glúcidos hidrolizados.
La glucoamilasa es una exoenzima 
que elimina unidades de glucosa de una 
manera sucesiva, sin reducir la cadena de 
sustrato.
Enzimas pépticas son capaces de 
degradar sustancias pépticas y ocurren 
en las plantas más desarrolladas y en 
los microorganismos. Estas enzimas son 
comercialmente importantes en el tra-
tamiento de zumos de fruta y bebidas, 
ayudando en la filtración y clarificación, 
y proporcionar ingresos crecientes. Las 
enzimas también pueden ser utilizados 
para producir pectina de bajo metoxilo y 
ácidos galacturónico.
En general, las principales aplicaciones 
de las enzimas en el sector de los alimen-
tos se encuentran en las áreas de alcohol 
y derivados; almidones y azúcares; cerve-
cería; lácteos y derivados; panificación y 
bizcochería; viticultura; y zumos de fruta.
La mayoría de los preparados enzi-
máticos comerciales no sólo contiene 
la enzima específica, cuya actividad está 
impreso en la etiqueta, pero también otras 
enzimas producidas por el mismo material 
de origen/cuerpo.
El usuário de la enzima siempre 
deben estar atentos a este factor en la 
especificación del producto enzimático, 
para evitar los efectos secundários en el 
alimento complejo (por ejemplo, hidrólisis 
de almidón por un preparado enzimático 
adquiridos para la función de la proteasa).
Incluso si la solicitud es para un com-
ponente aislado de los alimentos, tales 
como la proteína de suero, un preparado 
enzimático heterogêneo pueden pasar de 
una actividad enzimática inesperados e 
indeseables para el cliente que compra el 
producto, a menos que se adopten medidas 
para inactivo después de su procesamien-
to. Así la relación enzima/sustrato es más 
complejo y menos previsible en entornos de 
reacciones en entornos de alimentos, desde 
los materiales los productos alimenticios 
no son sustancias químicas puras, pero las 
estructuras complejas y/o mal definidas, 
las mezclas de sustratos potenciales y 
inhibidores.
En la práctica, los fabricantes de en-
zimas proporcionan información esencial 
para sus clientes a través de la definición 
de unidades en términos de la función 
tecnológica de la enzima. Esto no sólo 
permite al usuário definir y controlar el 
proceso de hidrólisis enzimática a escala 
industrial, como también sienta las bases 
para relacionar el precio de la enzima con el 
valor del producto producido, y le permite 
comparar la productividad de las enzimas 
de diferentes proveedores.