PROTEÍNA 2017

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Disciplina: Química de Alimentos
Prof.: Saulo Henrique Gomes de Azevêdo
PROTEÍNAS
INTRODUÇÃO
• São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas
pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50
a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto
orgânico mais abundante de matéria viva.
• Deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro 
lugar"
• Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos 
peptídeos e das proteínas.
• Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias 
moléculas menores denominadas monômeros.
• Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos 
que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número 
igual no número de aminoácidos presentes menos um. 
• Nota - Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até 
mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 
2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada 
por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, 
assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as 
macromoléculas.
FUNÇÕES
• FUNÇÃO ESTRUTURAL - participam da estrutura dos tecidos.
• Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas 
cartilagens, nos ossos e tendões. 
• Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, 
onde participam do mecanismo da contração muscular.
• Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no 
cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a 
adaptação do animal à vida terrestre. 
• Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a 
regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida 
do sangue)
• FUNÇÃO ENZIMÁTICA - toda enzima é uma proteína. As enzimas são 
fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas.
• Lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades
constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.
• Proteases – quebram as ligações peptídicas dando aminoácidos
 FUNÇÃO HORMONAL - muitos hormônios de nosso organismo
são de natureza protéica.
 Hormônios são substâncias elaboradas pelas glândulas
endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão
estimular ou inibir a atividade de certos órgãos.
 Insulina - hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona
com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue)
• FUNÇÃO DE DEFESA - existem células no organismo capazes de
"reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de
antígenos.
• Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de 
defesa, denominados anticorpos. 
• A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que 
significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o 
antígeno responsável pela sua formação. 
• Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como 
os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São 
proteínas denominadas gamaglobulinas. 
 FUNÇÃO NUTRITIVA - as proteínas servem como fontes de
aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros
animais.
 Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material 
que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em
proteínas. 
 COAGULAÇÃO SANGUÍNEA - vários são os fatores da coagulação
que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, 
globulina anti-hemofílica, etc... 
 TRANSPORTE - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína
responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. 
CLASSIFICAÇÃO
• PROTEÍNAS SIMPLES - São também denominadas de homoproteínas
e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras 
palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por 
hidrólise. 
• Albuminas
- São as de menor peso molecular 
- São encontradas nos animais e vegetais. 
- São solúveis na água. 
Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.
• Globulinas
- Possuem um peso molecular um pouco mais elevado. 
- São encontradas nos animais e vegetais 
- São solúveis em água salgada. 
Exemplos: anticorpos e fibrinogênio
 Escleroproteínas ou proteínas fibrosas
- Possuem peso molecular muito elevado. 
- São exclusivas dos animais. 
- São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos. 
Exemplos: colágeno, elastina e queratina. 
• PROTEÍNAS CONJUGADAS 
• São também denominadas heteroproteínas. 
• As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais 
outro componente não-protéico, chamado grupo prostético.
PROTEÍNAS
CONJUGADAS 
GRUPO
PROSTÉTICO
EXEMPLO 
Cromoproteínas Pigmento 
Hemoglobina, hemocianina
e citocromos 
Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína (leite) 
Glicoproteínas Carboidrato Mucina (muco) 
Lipoproteínas Lipídio
Encontradas na membrana
celular e no vitelo dos ovos 
Nucleoproteínas Ácido nucléico
Ribonucleoproteínas e
desoxirribonucleoproteínas 
• PROTEÍNAS DERIVADAS
• As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por
desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo
de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a
digestão.
AMINOÁCIDOS
• Estrutura química simples
• Carbono + grupo amina + grupo ácido
 Cadeia lateral: identidade
e natureza química de 
cada a.a., tamanho, 
forma e carga elétrica
 20 aminoácidos
constituem o tecido vivo. 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
 Corpo fabrica cerca de metade dos 20 aminoácidos
 Ex: Ex: insulina e hemoglobina
 Aminoácidos essênciais: o corpo fabrica muito
lentamente, ou não é capaz de fabricar.
Ex:lisina e isoleucina (feijão) e leucina e valina (arroz)
 Adquiridas na alimentação
 Nosso corpo:
 Decompõe proteínas para aproveitar na produção de outras
proteínas.
 Obtém energia e descarta átomos de Nitrogênio
CONSTRUÇÃO DAS PROTEÍNAS
• Ligação Peptídica  As proteínas diferem uma das 
outras pela:
 Ordem dos aminoácidos
 Tipo dos aminoácidos
 Número do aminoácidos
Organização estrutural das proteínas
 ESTRUTURA PRIMÁRIA –
estrutura linear que ainda não 
tem forma nem função.
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA –
dobramento folha pregueada e 
α-hélice
 ESTRUTURA TERCIÁRIA –
proteína já tem forma, portanto 
já tem função.
 Ligações de hidrogênio
 Van der Walls
 Pontes de sulfeto
 ESTRUTURA QUATERNÁRIA –
mais de uma estrutura terciária
ESTRUTURAS PROTÉICAS
Numa proteína os aminoácidos estão ligados linearmente (estrutura primária) e por
estabelecimento de ligações extras mais fracas entre as cadeias laterais, através
de ligações iônicas, ligações de hidrogênio e interações de Van der Walls originam
estruturas secundárias e terciárias. As propriedades das proteínas são
determinadas pelo número e tipo de aminoácidos e pela sua estrutura
tridimensional.
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
 A desnaturação de uma proteína é qualquer modificação na
sua conformação (alteração das estruturas secundária, terciária
e quaternária) sem o rompimento das ligações peptídicas
envolvidas na estrutura primária.
 Efeitos da desnaturação:
 Redução da solubilidade devido ao aumento da exposição
de resíduos hidrofóbicos;
 Mudança na capacidade de se ligar com a água;
 Perda da atividade biológica (enzimática ou imunológica);
 Aumento da suscetibilidade ao ataque de proteases devido a 
exposição das ligações peptídicas
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DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Temperatura (40-80°C):
Maior agente desnaturante
Altas temperaturas de processamento
Desestabilização das pontes de H e das forças covalentes
Nem todas as proteínas são desestabilizadas com o aumento da temperatura 
(lisozima)
Cada proteína tem sua temperatura de desnaturação
Pressão HidrostáticaDesnaturação em temperaturas menores
As proteínas são flexíveis e compressíveis
Muitos espaços vazios
As proteínas desnaturadas com a pressão podem voltar ao normal
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Cisalhamento:
Amassamento, agitação, batimento etc.
Altas temperatura e altas taxas de cisalhamento causam desnaturação 
irreversível
pH
Propriedade do alimento
Geralmente reversível
Soventes Orgânicos
Aditivos de baixo peso molecular
Solutos orgânicos
Detergentes
• Útil na digestão
• Mais sensível à hidrólise por proteases aumentando a 
digestibilidade
• HCl abre a estrutura da proteína
TIPOS DE PROTEÍNAS E ALIMENTOS PROTÉICOS
• Fontes de proteínas consumidas pelo homem: origem animal,
vegetal e fontes não-convencionais
• Origem animal: carnes, leite e ovos
• Origem vegetal: cereais, soja, raízes ou tubérculos
• Fontes não-convencionais: microrganismos (bactérias,
leveduras e algas)
• Outras fontes: concentrados protéicos
• Proteínas vegetais: incompletas e podem apresentar problemas
nutricionais (toxidez)
Carne de galinhaCompleta18 – 20
Carne de mamíferoCompleta15 – 25 
Ovos de galinhaCompleta12
Leite de vacaCompleta3,5
Crustáceos e peixesCompleta20 – 24 
AmendoimIncompleta20 – 35 
TrigoIncompleta8 – 15
MilhoIncompleta8 – 11 
ArrozIncompleta6 – 10
FeijãoIncompleta20 – 25
SojaIncompleta30 – 44
AlimentosClassificação% de proteína
TEOR DE PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
USUAIS
PROTEÍNAS DE ORIGEM ANIMAL
• CARNE DE MAMÍFEROS
• 60 – 80% água
• 25 – 15% proteína
• Gorduras, carboidratos, sais, pigmentos, vitaminas
• Classificação:
• Miofibrilares (actina e miosina): 55% da proteína total
• Tecido conjuntivo (colágeno e elastina): 15%
• Proteínas do sistema muscular involuntário (coração e demais
órgãos)
• ACTOMIOSINA E RIGOR MORTIS
• Proteínas miofibrilares: unem-se em feixes formando o
músculo.
• Contém elevado teor de íons cálcio
• Actina (30%) e miosina (50%)
• Responsável pela contração e descontração do músculo em
presença de ATP, íons cálcio e magnésio
• Rigor mortis
• Animal abatido: cessa a circulação sanguínea, o transporte de
oxigênio e a retirada de produtos no metabolismo celular
• Sistemas enzimáticos ainda continuam ativos por algum tempo
• Ocorre formação de ácido láctico ao invés de CO2 e H2O
• ELASTINA
• Coloração amarelada
• Fibras que unem músculos aos ossos
• Rica em lisina
• Quando aquecida incha até se dissolver
• COLÁGENO
• Mantém as fibras musculares unidas
• Rica em prolina
• Fibras unidas por ligações de H e pontes S-S
• Ligações aumentam com a idade do animal (resistência na
mastigação).
• GELATINA
• Formada pelo aquecimento do colágeno
• Gel rígido ao esfriamento
• ALTERAÇÕES DAS PROTEÍNAS DA CARNE POR
TRATAMENTOS TÉRMICOS
• Pasteurização, esterilização ou cocção: reação de Maillard,
gelatinização do colágeno e desnaturação de proteínas
• Esterilização:
• Formação de H2S por perda de aminoácidos sulfurados
• Carnes enlatadas: formação de sulfeto de ferro e estanho dando
coloração preta
• ALTERAÇÕES DAS PROTEÍNAS DA CARNE POR
TRATAMENTOS TÉRMICOS
• Congelamento
• Lento: formação de grande cristais de gelo
• Perda de líquido no descongelamento
• Alterações provocam perda de valor comercial
• PROTEÍNAS DO OVO
• 59% na clara e 30% na gema
• Clara: solução de várias proteínas
• Gema: fosfo e lipoproteínas
• Coloração devido aos carotenóides
Zé, por favor 
responda!
• EFEITO DO TRATAMENTO TÉRMICO NAS
PROTEÍNAS DO OVO
• Ovo sem casca pode ser preservado por
pasteurização, secagem, atomização ou liofilização
• Pasteurização e secagem
• Não afeta a gema
• A clara perde sua capacidade de formar espuma, 
escurece com a presença de glucose
• Congelamento
• Pequenas alterações na viscosidade da clara
• Geleificação das proteínas da gema
 EFEITOS DO TRATAMENTO TÉRMICO DO LEITE
 Leite em pó (adição de lecitina para facilitar a dispersão em água)
 HOMOGEINIZAÇÃO
 Diminuição dos glóbulos de gordura de maneira a retardar a
separação espontânea
 PASTEURIZAÇÃO
 Não produz alterações significativas na proteína e nos lipídeos
do leite
 ESTERILIZAÇÃO
 Formação de H2S e perda de lisina
 LEITES CONCENTRADOS
 Redução do teor de água livre por evaporação ou
evaporação e adição de sacarose
 Aumento da velocidade da reação de Maillard
 Caramelização (sacarose)
 LEITE EM PÓ
 Baixo teor de água
 Favorece reações de rancidez oxidativa
PROTEÍNAS DE ORIGEM VEGETAL
 Raramente são completas em sua composição
 Fontes: trigo, arroz, soja, milho, feijão, algodão, lentilhas, grão
de bico, ervilhas e amendoim.
 Consumo deve ser associado a operações de destruição de
componentes tóxicos
 Mais resistentes à hidrólise proteolítica
 Soja: retém muita água proporcionando um maior volume e
peso do produto