Catálise Enzimática e suas Características

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Prof Morgana Moretti
Enzimas
Enzimas
Relembrando...
Enzimas são proteínas
Ligação peptídica
Duas condições fundamentais para a vida:
1. Autorreplicação
2. Metabolismo
• Catálise enzimática
A importância da catálise Biológica:
Aumento da velocidade das 
reações no organismo
Enzimas
Enzimas
Características:
• Eficiência;
• Especificidade pelo substrato;
• Em solução aquosa funcionam em condições suaves de
temperatura e pH;
• Podem sofrer regulação da sua atividade
As enzimas catalisam
reações no nosso
organismo sem sofrer
alteração durante o
processo.
Enzimas
Substrato + ASE ou Atividade realizada + ASE
Catálise Enzimática
Nomeclatura e classificação das enzimas:
Classe Tipo de reação catalisada
E + S ES EP E + P 
Sítio ativo
Sítio ativo: fenda onde se liga o substrato
Catálise Enzimática
Formas rígidas
E e S se deformam, para
otimizar o encaixe
Enzimas são específicas para o reconhecimento de seus substratos
Catálise Enzimática
Catálise Enzimática
Modelo do encaixe induzido:
Alteração conformacional resultante da ligação da D-glicose à hexoquinase
Cofatores:
Catálise Enzimática
Porção não proteica, 
que é essencial para 
atividade biológica.
Cofatores inorgânicos:
Catálise Enzimática
Coenzimas participam do ciclo catalítico das enzimas 
recebendo ou fornecendo grupos químicos para a reação
Coenzimas participam do ciclo catalítico das enzimas 
recebendo ou fornecendo grupos químicos para a reação
Cofatores orgânicos:
Catálise Enzimática
A enzima diminui a 
energia de ativação
Catálise Enzimática
Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática:
Catálise Enzimática
Concentração 
de Substrato
Em altas concentrações de 
substrato (a velocidade da 
reação é constante 
(saturação)
Em baixas concentrações 
de substrato a velocidade 
da reação é proporcional a 
concentração do substrato 
Catálise Enzimática
Catálise Enzimática
Temperatura
Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática:
pH
Catálise Enzimática
Cada enzima possui seu pH ótimo
Catálise Enzimática
Inibição enzimática: redução da velocidade da reação enzimática 
por um inibidor
Inibição Irreversível Inibição Reversível
Antídoto cianeto
A hidroxocobalamina, um precursor da vitamina B12, contém 
uma porção de cobalto que se liga avidamente ao cianeto 
intracelular (com maior afinidade do que citocromo oxidase) 
formando cianocobalamina. 
Inibição Enzimática Irreversível
Inibição Enzimática Irreversível
Catálise Enzimática
Inibição Competitiva:
Compete com o 
substrato pelo sítio 
ativo
Estrutura 
semelhante à do 
substrato
Km aumenta, Vmax =
Catálise Enzimática
Inibição Competitiva:
Inibição Competitiva:
Catálise Enzimática
Catálise Enzimática
Inibição Não-Competitiva:
Inibidor e substrato se ligam em sítio diferentes
Enzima Enzima-substrato
Enzima-inibidor
(inativo)
Enzima-substrato-inibidor
(inativo)
Substrato
Inibidor
Catálise Enzimática
Inibição Não-Competitiva:
Km =, diminui Vmax
Catálise Enzimática
Inibição Não-Competitiva:
Catálise Enzimática
Inibição Não-Competitiva:
Inibe de forma não 
competitiva a enzima 
ALA-D, que participa da 
via de síntese do grupo 
heme, que é grupo 
prostético da 
hemoglobina. 
Anemia
Regulação da atividade enzimática: Regulação alostérica
(metabólitos, produtos de reação)
Catálise Enzimática
Regulação alostérica e inibição por feed-back negativo
Catálise Enzimática
Regulação da atividade enzimática: Modiificações Covalentes
Catálise Enzimática
Ligação covalente de um grupo químico à estrutura da enzima
Geralmente Fosforilação
Transfere o fosfato terminal 
do ATP para o grupo hidroxil 
da protéina
Catalisa a remoção do 
fosfato da proteína por 
hidrólise
Regulação da atividade enzimática: Modiificações Covalentes
Catálise Enzimática
Obrigada!