Estudo dirigido 4 Aminoácidos

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MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO 
UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DA AMAZÔNIA-UFRA 
INSTITUTO SÓCIOAMBIENTAL E DOS RECURSOS HÍDRICOS - 
ISARH 
 
 
 
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Prof. Dr. Reginaldo Alves Festucci Buselli 
Universidade Federal Rural da Amazônia (UFRA) 
Instituto Sócioambiental e dos Recursos Hídricos (ISARH) 
Centro de Tecnologia Agropecuária (CTA) 
Avenida Presidente Tancredo Neves 2501 
Bairro Montese. Belém - Pará – Brasil 
CEP: 66077-530 
E-mail: rfestuccibuselli@hotmail.com 
 
1 
Disciplina Bioquímica 
 
4º estudo dirigido: Aminoácidos 
 
1) O que são aminoácidos? 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas que formam as proteínas. Os α-
aminoácidos possuem um átomo de carbono central (α) onde estão ligados 
covalentemente um grupo amino primário (−NH2), um grupo carboxílico (−COOH), 
um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral (R) diferente para cada aminoácido. 
 
2) Quais são as funções dos aminoácidos? 
Aminoácidos são fundamentais na construção do corpo. Além de compor as células e 
recuperar os tecidos, eles formam anticorpos para combater as bactérias e vírus que 
possam nos infectar. Esses compostos fazem parte das enzimas e do sistema 
hormonal e são responsáveis pela composição das nucleoproteínas (RNA e DNA) e 
por transportar oxigênio por todo corpo e ainda participam das atividades dos 
músculos. 
 
3) Apresente a estrutura geral dos aminoácidos. 
 
 Ou 
 
 
4) Quais são as características dos grupos R que diferenciam os vinte 
aminoácidos? 
Este tópico pode ser simplificado pelo agrupamento dos aminoácidos em cinco 
classes principais (grupo R apolares alifáticos, grupo R polares não carregado, 
grupos R aromáticos, grupos R carregados positivamente e grupos R 
carregados negativamente) tendo como base as propriedades dos seus grupos 
R, em particular a forma de agrupamento do grupo R e número de carbonos 
presentes nesses grupos, sua polaridade, ou tendência para interagir com a 
água em pH biológico (pH próximo .. 7). A polaridade dos grupos R varia 
amplamente, desde um comportamento totalmente não-polar ou hidrofóbico 
(insolúvel em água) até um altamente polar ou hidrofílico (solúvel em água). 
 
5) Por que os aminoácidos presentes em proteínas são L-estereoisômeros? 
Quase, todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem naturalmente 
em apenas uma forma Esteroisomérica, D ou L. Os aminoácidos nas moléculas 
proteicas são sempre L-estertoisómeros. As células podem sintetizar 
especificamente os isómeros L dos aminoácidos, porque os sítios ativos das 
enzimas são assimétricos, o que leva à esteroespecificidade das reações por 
eles catalisadas. 
 
 
 
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6) De acordo com as características de seu grupo R, os aminoácidos podem 
ser classificados em cinco classes. Quais são essas classes? 
Não polares e alifáticos 
Aromáticos 
 Não carregados, mas polares 
Carregados positivamente (Básicos) 
Carregados negativamente (Ácidos) 
 
7) Apresente a classe, o nome e a estrutura química dos 20 aminoácidos 
encontrados em proteínas. Quais desses aminoácidos contribuem para 
as interações hidrofóbicas e hidrofílicas? 
 
: Não polares e alifáticos: (Hidrofóbicos) 
 
 Alanina Valina Glicina 
 
 
 Leucina Prolina Isoleucina Metionina 
 
 
Aromáticos: (Hidrofóbicos) 
 
 Fenilalanina tirosina triptofano 
 
 Não carregados, mas polares: (Hidrofílicos) 
 
 Serina Treonina Cisteína 
 
 
 
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 Asparagina Gluatamina 
 
 
Carregados positivamente (Básicos): (Hidrofílicos) 
 
 Lisina Arginina Histidina 
 
 
 
Carregados negativamente (Ácidos): (Hidrofílicos) 
 
 Aspartato Glutamato 
 
 
8) Quais são os aminoácidos que absorvem a luz ultravioleta? A que grupo 
eles pertencem? Apresente as suas estruturas químicas. 
Triptofanos. 
 
 
 
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Pertencem ao grupo Aromáticos. 
 
Sua estrutura química: 
 
 
9) Quais são os aminoácidos incomuns? Cite somente seus nomes. 
Hidroxiprolina, Hidroxilisina, N-metil-lisina, γ −carboxiglutâmico, 
Desmosina e Selenocisteína 
 
10) Quais são as modificações reversíveis que ocorrem em aminoácidos? 
Na inibição reversível, a enzima retoma sua atividade após dissociação do 
inibidor. Três classes de inibidores reversíveis são descritos: competitivo, 
não−competitivo e incompetitivo. 
 
Inibição competitiva 
Inibidores competitivos são substâncias que competem diretamente com o substrato normal pelo sítio 
ativo das enzimas. São moléculas estruturalmente semelhantes ao substrato. O inibidor (I) 
competitivo reage reversivelmente com a enzima para formar um complexo enzima−inibidor (EI) 
análogo ao complexo enzima−substrato, mas cataliticamente inativo. 
 
Inibição não-competitiva 
O inibidor não-competitivo se liga tanto à enzima como ao complexo ES em um sítio diferente do 
sítio de ligação do substrato. A ligação do inibidor não bloqueia a ligação do substrato, mas provoca 
uma modificação da conformação da enzima que evita a formação de produto. 
 
Inibição incompetitiva 
O inibidor incompetitivo liga-se apenas ao complexo ES da enzima originando um complexo inativo, 
ESI. O inibidor não se combina com a enzima livre. 
 
11) Cite o nome de dois aminoácidos que não são constituintes de proteínas. 
Quais são suas funções? 
 A penicilamina, que é um constituinte da penicilina; citrulina, precursor da 
arginina. 
 
12) Apresente a estrutura química geral das formas não-iônica, iônica, iônica 
dipolar (ácido) e iônica dipolar(base) de um aminoácido. 
A Não iônica é a geral!!! sem íons. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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iônica dipolar (ácido) iônica iônica dipolar(base) 
 
 
 
13) Dada a curva de titulação do aminoácido glicina (abaixo). Apresente e 
discuta quais são as informações que podem ser obtidas a partir dessa 
curva. Mostre como foi encontro o valor do ponto isoelétrico (5,97). 
 
Apartir do pos pontos de pk1= 2,34 e Pk2= 9,6 observamos que a diferença 
entre os dois e igua 7.26, e como ponto isso elétrico e a media entre os valores 
de pk1 e pk2 ao fazermos a conta. 
9,6 – 2,34 = 7,26 → 7,26 / 2 = 3,63 → 3,63 + 2,34= 5,97 
ponto isoelétrico(PI) = 5,97 
 
14) Dada a curva de titulação do aminoácido glutamato (abaixo). Apresente e 
discuta quais são as informações que podem ser obtidas a partir dessa 
curva. Calcule o ponto isoelétrico. 
O Glutamato ou ácido glutâmico por apresentar 2 radicais Carboxila(COOH) 
libera 2 íons negativos para o meio ( H-) e por isso apresenta dois valores da 
passagem onde o primeiro Pk1 é liberado o primeiro íon- para o meio e pkr 
quando o segundo íon- e liberado. 
O ponto isoelétrico e o ponto em que o aminoácido e nêutron (sem íons), no 
começo da reação se observa que o glutamato se encontra carregado 
possitivamente 
 
 
 
 
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Em Pk1 o glutamato começa a perder o íon+ (H+) e tornando a reação neutra. 
 
 
 
 
Em Pkr o segundo íon+ do glutamato se solta na titulação. 
 
 
 
E finalmente em Pk2 o grupo amino perde seu ion+ tornando deixando a 
reação com carga -2 
 
 
 
 
 
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O pointo isoeletrico equivale entre o ponto de pasagen especifica entre o 
meio carregado e o meio neutro nesssa caso a passagen começa em 
Pk1 que antes estava carregado possitivamente e PKr que após já 
começa a se tornar a se carregar negativamente. 
Calculando: 
PK1 = 2,19 Pkr = 4,25 
 
Pkr - PK1 = 4,25 - 2,19 → 2,06/2 = 1,03 → 2,19 + 1,03 = 3,22 (PI) 
 
O pont isoeletrico é 3,22 
 
OBS: PK’s São conhecidas como regiões de Tamponamento. 
 
 
 
 
Anexos: 
 
1- Curva de titulação do aminoácido glicina 
 
 
 
 
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2- Curva de titulação do aminoácido glutamato