Aula 5 Proteina

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Introdução a proteínas
Funções Exemplos
Enzimas ribonuclease, tripsina, etc.
Proteínas de transporte hemoglobina, mioglobina,
lipoproteína, etc.
Proteínas nutritivas e de
reserva energética
gliadina (trigo), ovoalbumina
(clara do ovo), caseína (leite), 
ferritina, etc
Proteínas contráteis ou de
movimento
actina, miosina , tubulina
dineína
Introdução a proteínas
Funções Exemplos
Enzimas ribonuclease, tripsina, etc.
Proteínas estruturais queratina, fibroína, colágeno, 
elastina, proteoglicanos, etc.
Transportadores de 
elétrons
citocromo c, citocromo b, 
citocromo oxidase, NADH-
desidrogenase, etc.
Proteínas de defesa anticorpos, fibrina, trombina, 
toxina botulínica, toxina diftérica, 
ricina, fosfolipase a2 (encontrada 
no veneno de serpente), etc
Proteínas reguladoras insulina, hormônio do 
crescimento, corticotrofina, etc.
Introdução a proteínas
Classificação
- Solubilidade
Albuminas: Solúveis (água e solução salina)
Globulinas: Insolúveis (solução salina)
Glutelinas: Solúveis (ácidos e bases)
Prolaminas: (etanol 70-80%)
- Composição
• Não conjugada ou simples
• Conjugada (holoproteína)
 Grupo prostético
 Apoproteína
Introdução a proteínas
Proteínas conjugadas
classe grupos 
prostéticos
exemplos
Lipoproteínas lipídios lipoproteínas de baixa densidade 
(LDL)
Lipoproteínas de densidade muito 
baixa (VLDL)
Lipoproteínas de alta densidade (HDL)
Glicoproteínas carboidratos imunoglobulinas
(IgG, IgA, IgM, IgD E IgE)
Fosfoproteínas fosfato 
(HPO4
3-)
caseína
Hemoproteínas heme hemoglobina
Flavoproteínas nucleotídeos de 
flavina 
(FMN e FAD)
Succinato desidrogenase
Metaloproteínas
Íons
de metais
ferritina
álcool desidrogenase
Introdução a proteínas
Classificação
- Forma
FIBROSA
Introdução a proteínas
Exemplos de proteínas 
fibrosas
Função
1 -queratinas:
Cabelo, pêlo, unhas, 
escamas de peixes
2. -queratinas
Fibroína (Bicho da seda e 
Aranha)
3. Colágeno Couro, dentes e ossos, 
córnea dos olhos, tendões, 
cartilagem
4. Elastina: Ligamentos, Grandes artérias
5. Actina e miosina Proteínas da contração 
muscular
6. Fíbrina Proteína da coagulação 
sangüínea
7. -tubulina e - tubulina Proteínas do microtúbulo:
Introdução a proteínas
Introdução a proteínas
Introdução a proteínas
Classificação
- Forma
GLOBULAR
 
Introdução a proteínas
Exemplos de proteínas 
globulares
Função
ribonuclease, tripsina, 
quimotripsina, amilase salivar, 
etc
Enzimas
hemoglobina, mioglobina, 
lipoproteína, etc
Proteínas de transporte
gliadina (trigo), ovoalbumina
(clara do ovo), caseína (leite), 
ferritina, etc
Proteínas nutritivas e de 
reserva
anticorpos, fibrina, trombina, 
toxina botulínica , toxina 
diftérica, ricina, veneno de 
serpente, etc
Proteínas de defesa
insulina, hormônio do 
crescimento, corticotrofina, etc.
Proteínas reguladoras
Estrutura Protéica
Quatro níveis estruturais
 Primária 
 Secundária
 Terciária
 Quaternária
-Proteínas fibrosas: Primária e Secundária
-Proteínas globulares
Primária, Secundária e Terciária
Quaternária????
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Característica
 Ressonância
Estrutura estável = rígida 
 
C
O
N
H
C
O
-
N
+
Estrutura Protéica
Estrutura primária
- Componentes
• 20 aminoácidos
• Ligações covalentes
• Aminoácidos especiais
• Grupos prostéticos
• C-terminal e N-terminal
- Arranjo na seqüência protéica
• Esqueleto covalente das proteínas
• Tipo e disposição dos aminoácidos
Estrutura Protéica
Ribonuclease A
Estrutura Protéica
Estrutura primária
-Importância
• Todos os outros níveis
• Doenças
 Anemia falciforme
Hemoglobina (Hb S oxigenada 
insolúvel)
Ácido glutâmico (6)  Valina 
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Estrutura secundária
- Arranjo espacial
• Hélices
• Folhas 
• Grampos
Estrutura Protéica
-hélice
- Características
 Helicoidal: 3,6 resíduos de aminoácidos/volta 
(0,54 nm)
 As cadeias laterais: Fora do plano da -hélice
 Estabilização: Ligação de hidrogênio
 Grupos R: Não conferem estabilidade
Lisina
Ácido aspártico
Prolina
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Folha 
- Características
 Cadeias polipeptídicas lado a lado
 Grupos R localizados acima e abaixo do 
plano da folha
 Estabilidade: Ligações de hidrogênio 
intercadeia
 C=O e NH da ligação peptídica
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Paralela
Antiparalela
Estrutura Protéica
Propriedades -queratinas -queratinas
Disposição das cadeias
polipeptídicas
Helicoidal Ziguezague
Estrutura secundária --Hélice -Conformação
Periodicidade 0,54 nm 0,70 nm
Estabilização por pontes de
hidrogênio
Intracadeia Intercadeia
Direção das cadeias
polipeptídicas
Paralelas Paralelas e antiparalelas
Presença de ligação
covalente entre as cadeias
polipeptídicas
Ligação dissulfeto 
(S-S)
Não apresentam ligação 
covalente
Tipos de aminoácidos que
entram em sua formação
Aminoácidos com 
cadeia lateral de 
tamanhos variados
Aminoácidos com 
grupo químico pequeno 
na cadeia lateral
Distensão das cadeias
polipeptídicas quando
aquecidas
São distendidas ao 
dobro do seu tamanho 
normal
São apenas flexíveis e 
dobráveis
Estrutura Protéica
Estrutura terciária
- Arranjo tridimensional
- Aminoácidos
• Não polares (Val, Leu, Ile, Met, Phe) 
interior
• Carregados (Arg, His, Lis, Asp, Glu) 
superfície
• Não carregados (Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, 
Trp) 
interior/superfície
Estrutura Protéica
 Representação
Estrutura Protéica
Domínios
Estrutura Protéica
Immunoglobulina G
Estrutura Protéica
Estrutura quarternária
- Cadeias polipeptídicas associadas (oligômero)
 Protômero – cada subunidade
 Cadeias idênticas 
 Cadeias diferentes
 Estabilidade
Forças eletrostáticas
Ligações de hidrogênio
Interações hidrofóbicas
Pontes dissulfetos
Estrutura Protéica
Proteínas importantes: Colágeno
- Características
 Organismos multicelulares
 Fibras: Insolúvel em água e com grande força 
de tensão e rígida (Pro e OH-Pro)
 Mais abundante em mamíferos
 Pele
 Matriz orgânica de dentes e ossos
 Tendão, cartilagem, vasos sangüíneos, 
córnea dos olhos, etc
- Estrutura
 Gly: 3 posições (Gly-X-Y)
 Tropocolágeno: unidade básica (1000 AMA)
Estrutura Protéica
Tropocolágeno
Estrutura Protéica
Proteínas importantes: Elastina
- Características
 Elasticidade 
 Tecido conjuntivo
 Artérias de grande calibre e nos ligamentos 
elásticos
-Estrutura
 Aminoácidos: Gli, Ala, Val
 4 cadeias polipeptídicas
 Lisina e Desmosina
 -hélice elástica
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
-Queratina
- Características
• Ricas em aminoácidos apolares
• Interligadas por ligação dissulfeto
• Propriedades físicas
São esticadas ao dobro 
do seu tamanho quando 
aquecidas.
 
S S
S S
S S
S S
S S
S S
Estrutura Protéica
-Queratina
- Organização
• Fibrilas (a)
• Protofibrila (b)
• Microfibrila (c)
• Macrofibrila
Estrutura Protéica
Corte transversal de um fio de 
cabelo representado a 
organização das -queratinas.
Estrutura Protéica
-Queratina
- Características
 Aminoácidos com cadeia lateral pequena 
Gly, Ala e Ser
 Cadeias polipeptídicas: sem ligação 
 Propriedades físicas: não se distendem, 
mas são flexíveis e dobráveis
 Conformações
 Paralela 
 Antiparalela
Estrutura Protéica
Gly (H), Ala (CH3) e Ser (CH2-OH)
Estrutura Protéica
Proteínas importantes: Miosina- Características
 Contração muscular: ATP + actina
 ATPase (depende de ATP)
 Microfilamentos/músculo
 Enzimas mecanoquímica
Equímica  Emecânica
- Estrutura
 Miosina I, II e V
 Cabeça: ATP e actina (força)
 Pescoço: calmodulina (controle da cabeça)
 Cauda: ligação à MP ou outras caudas 
Estrutura Protéica
Proteínas importantes: Miosina
- Características
 Miosina I e V
 monomérica
 Membrana plasmática – cauda
 Transporte de vesículas de secreção
 Miosina II
 dimérica
 Filamentos grossos – músculo estriado
Estrutura Protéica
Proteínas importantes: Actina
- Características
 Contração muscular: ATP + miosina
 Polimerizada: microfilamentos/músculo
 Enzimas mecanoquímica
Equímica  Emecânica
- Estrutura
 Polímero
Actina G (monômero: 375 AMA)
Actina F (Actina G polimerizada)
Estrutura Protéica
Sarcoplasma Retículo sarcoplasmático
Estrutura Protéica
Proteínas importantes: Mioglobina
Estrutura Protéica
Proteínas importantes: Hemoglobina
Estrutura Protéica
Proteínas importantes: Grupo heme
Estrutura Protéica
Proteínas importantes: Hemoglobina
Anemia falciforme (recessiva)
 Normal: Hb A (oxigenada – sóluvel, )
 Anemia: Hb S (desoxigenada – insolúvel, 
)
Ácido glutâmico (6)  Valina
- Superfície
- agregação das moléculas 
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Hemácia mal formada - foiceHemácia mal formada