proteinas

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MACRONUTRIENTES: 
PROTEÍNAS
Prof.: Steffany Pontes
Nutricionista pós graduada em Nutrição esportiva
Mestranda em educação para o ensino na área da 
saúde
Macronutrientes
Compreendem os componentes 
essenciais dos alimentos. 
São as proteínas, carboidratos e 
lipídeos → composição dos 
alimentos in natura, processados e 
ultraprocessados → funções 
diversas.
Macronutrientes: 
Proteínas
 Proteínas → papel importante nos sistemas
biológicos.
 Polímero complexo → composto por 20
aminoácidos diferentes.
 As inúmeras funções biológicas desempenhadas
pelas proteínas não poderiam ser possíveis sem a
complexidade de sua composição, o que dá
origem a diferentes estruturas tridimensionais,
com diferentes funções biológicas.
Funções das Proteínas
Enzimas: catalizadoras de reações
Componente estrutural: colágeno, 
elastina, queratina, etc
Moléculas contráteis: Miosina, actina e 
tubulina
Funções das Proteínas
Transportadoras: albumina, hemoglobina,
Transferrina, etc
Sistema imune: anticorpos
Hormônios: insulina, hormônio do 
crescimento, etc
Funções das Proteínas
Cada diversidade de função da proteína vai
depender da sua composição química.
Macronutrientes: Proteínas
 As unidades formadoras das proteínas →
unidades monoméricas → aminoácidos.
 Aminoácidos compõem as proteínas, unindo-
se uns aos outros por meio de ligações
peptídicas.
 As propriedades e as funções de uma proteína
dependem inteiramente da sequência inicial
de aminoácidos que formam a sua estrutura.
Macronutrientes: Proteínas
 Se apenas um aminoácido estiver incorreto na
sequência→ a proteína perde sua atividade
biológica.
 A sequência de aminoácidos que compõe
uma proteína é determinada pela sequência
de bases do nosso DNA.
 A função das proteínas no alimento dependem
de sua estrutura e outras características físico-
químicas.
Aminoácidos
 Aminoácidos → unidades básicas estruturais das
proteínas. Sua estrutura química é formada de um
carbono, ligado covalentemente a quatro radicais:
um hidrogênio, um grupamento carboxílico, um
grupamento amino e um grupamento R de cadeia
lateral.
Aminoácidos
 Ao todo → 20 aminoácidos que formam as proteínas que
compõem o organismo e as proteínas presentes na
natureza.
 Esses aminoácidos podem ser classificados de acordo
com as características químicas do grupamento R
(chamado de radical ou cadeia lateral) em apolar,
polar, ácido e básico.
Aminoácidos
 Outra forma de classificar os aminoácidos diz respeito
à sua síntese no nosso organismo.
 Essenciais x Não essenciais.
 Os aminoácidos essenciais são aqueles que o nosso
corpo não sintetiza e, portanto, sendo necessários à
ingestão por meio da alimentação.
 Já os não essenciais podem ser sintetizados pelo
organismo.
Aminoácidos
 Classificar as proteínas em proteínas de alto ou baixo
valor biológico, sendo as de alto valor biológico (AVB)
aquelas que apresentam todos aminoácidos
essenciais e as de baixo valor biológico aquelas que
apresentam algum aminoácido limitante, ou seja,
ausente ou em concentrações abaixo dos nossos
requerimentos.
Aminoácidos
 A tabela a seguir apresenta a classificação dos aminoácidos 
quanto à sua síntese no organismo e à necessidade de obtenção 
por meio da dieta
Proteínas
 A proteína na dieta deve fornecer os aminoácidos → necessidades
de cada indivíduo, mas de fato essa situação ideal nunca é
atingida.
 Quantidades em excesso de algum aminoácido → desaminadas
(“quebradas” liberando amônia), e seus esqueletos carbônicos são
oxidados para fornecer energia ou convertidos em gordura para
armazenamento.
 A parte nitrogenada do aminoácido será excretada como ureia ou
utilizada na síntese de qualquer aminoácido não essencial que se
apresente em quantidade reduzida.
Estrutura das Proteínas
 Se organizam em 4 níveis de estrutura: primário,
secundário, terciário e quaternário.
Os diferentes níveis estruturais → grande
diversidade de tipos e funções de proteínas,
mesmo com somente 20 aminoácidos.
Estrutura das Proteínas
Estrutura das Proteínas
 A estrutura primária compreende a sequência básica de aminoácidos 
que formam as proteínas, em que os aminoácidos se ligam uns aos 
outros pela ligação peptídica.
 Ligação peptídica é uma reação de condensação, em que o 
 grupamento a-carboxílico de um aminoácido se liga ao grupamento 
 a-amino de outro aminoácido, ocorrendo a remoção de uma 
 molécula de água
Estrutura das Proteínas
 Estrutura secundária → arranjo espacial que ocorre 
entre as cadeias laterais dos aminoácidos em alguns 
segmentos da cadeia polipeptídica. 
 2 estruturas são formadas durante a interação que 
ocorre entre o grupamento R dos aminoácidos: estrutura 
helicoidal (a-hélice) e estrutura folha b.
 Ambas acontecem pelas interações do tipo pontes de 
hidrogênio que ocorrem entre alguns segmentos da 
cadeia de aminoácidos.
Estrutura das Proteínas
 Quando a cadeia linear da proteína com segmentos da
estrutura secundária se dobra ainda mais, de forma
compacta e tridimensional, formam-se as estruturas terciárias.
 Processo complexo com várias interações, como as
interações hidrofóbicas, eletrostática, pontes de hidrogênio.
Essas interações ocorrem entre vários grupos na proteína.
 São exemplos de proteínas de estrutura terciária a faseolina
(do feijão) e a lactoalbumina (do leite).
Estrutura das Proteínas
 Já a estrutura quaternária refere-se ao rearranjo
espacial de uma proteína quando ela contém
mais de uma cadeia polipeptídica. Ou seja,
ocorre a agregação de várias subunidades de
estruturas terciárias. Como exemplos de estruturas
quaternárias, temos as proteínas: hemoglobina,
glicinina.
Recomendações e Fontes
 Todas as proteínas biologicamente produzidas podem
ser usadas como proteínas alimentares.
 Proteínas alimentares → apresentam fácil digestão, são
atóxicas, adequadas do ponto de vista nutricional,
funcionalmente utilizáveis em produtos alimentícios,
disponíveis em abundância e cultiváveis por
agricultura sustentável.
Recomendações e Fontes
 As proteínas de origem animal são as consideradas
completas → referência em termos de composição de
aminoácidos.
 Fontes de proteínas de origem animal: leite e seus
derivados; carnes, incluindo peixes e aves e os ovos.
Esses alimentos têm proteína de alto valor biológico,
ou seja, com todos os aminoácidos essenciais para o
organismo humano
Recomendações e Fontes
 Alimentos de origem vegetal → fontes de proteínas, em especial 
os cereais e as leguminosas. São consideradas parcialmente 
completas. 
 As leguminosas (feijão, ervilha, grão de bico, etc) são as mais 
adequadas, contendo de 10% a 30% de proteínas, com 
eventuais aminoácidos limitantes, como metionina e cisteína. 
 Os cereais (aveia, arroz, trigo, etc) têm um teor menor de 
proteína, com valores variando de 6% a 15%, tendo a lisina 
como aminoácido limitante. 
Recomendações e Fontes
 Apesar das limitações nutricionais de cereais e leguminosas
com relação ao teor de aminoácidos essenciais, esses
alimentos, quando parte de uma dieta equilibrada, na qual
o indivíduo consome vários tipos de alimentos, podem se
complementar em termos de aminoácidos essenciais.
Recomendações e Fontes
 Dessa forma, a mistura de arroz e feijão, típica do hábito alimentar
do brasileiro, é um exemplo de complementariedade de proteínas
vegetais, para formação de uma proteína com todos os
aminoácidos essenciais e, portanto, equivalente à proteína de
origem animal.
 A lisina, aminoácido encontrado em grande quantidade no feijão,
existe em pequenas quantidades no arroz e ametionina que é um
aminoácido muito encontrado no arroz, possui poucas
quantidades no feijão.
Recomendações e Fontes
 Organização Mundial de Saúde (WHO, 2007) →
recomendação de proteínas é de 0,8 g de proteínas por
kg de peso corpóreo.
 Indívíduo com 67Kg deveria ingerir 53,6g de proteína por
dia (67 x 0,8)
 100g de patinho sem gordura grelhado: 35,9g de
proteína;
 100g peito de frango grelhado: 32g de proteína
Recomendações e Fontes
 De modo geral, as necessidades de proteínas representam
quantidades específicas para a manutenção da saúde em
indivíduos normais.
 Praticantes de atividade física → até 1,4 g/kg/dia.
 A média de consumo do brasileiro é bem superior ao
recomendado. Considerando o gasto energético e valor
energético total (VET) para cada indivíduo, recomenda-se a
ingestão de 10% a 15% do VET em proteínas.
Importância biológica
 Além das ações já descritas, algumas proteínas têm função
nutricional e fornecem aminoácidos essenciais para formação
de tecidos e para que ocorra a formação de proteínas com
essas diferentes funções metabólicas.
 São proteínas de importância nutricional a caseína (principal
proteína do leite), ovoalbumina (proteína dos ovos); gliadina e
glutenina (frações proteicas da proteína do glúten).
Importância biológica
 Dentre as funções das proteínas, a função
catalítica traz um diferencial nas ações das
proteínas nos sistemas biológicos e por isso
merecem ser estudadas detalhadamente.
Enzimas
 Proteínas com ação catalítica → participam de reações
químicas, acelerando a velocidade dessas reações.
 Quase todas as reações que acontecem no nosso
metabolismo são mediadas por enzimas, poupando o
gasto de energia e acelerando todos os processos
metabólicos.
 Nesses processos, as enzimas não sofrem alterações,
permanecendo intactas ao final da reação.
Enzimas
 Propriedades importantes que definem sua
atuação nos processos metabólicos. Durante a
formação das enzimas, ocorre a formação do
que chamamos de sítio ativo ou sítio catalítico,
que tem afinidade química pelos substratos, aos
quais as enzimas se ligam para promover as
reações.
Enzimas
 Sítio ativo ou sítio catalítico é a região específica em
forma de fenda ou bolso, em que as cadeias laterais
de aminoácidos estão disponíveis, criando uma
superfície tridimensional complementar ao substrato.
Ao se ligar ao substrato, a enzima forma o complexo
enzima-substrato
Enzimas
Enzimas
Enzimas
 As reações catalisadas por enzimas são altamente
eficientes, ou seja, elas são cerca de 103 a 108 vezes
mais rápidas que as reações não catalisadas.
 As enzimas são altamente específicas, interagindo
com um ou alguns poucos substratos e catalisando
apenas um tipo de reação química. Isso ocorre por
que as enzimas têm os sítios ativos, em que as
cadeias laterais dos aminoácidos estão disponíveis
para reagir com o substrato e formar o complexo
enzima-substrato.
Enzimas
 As enzimas estão presentes não só no nosso metabolismo,
mas também são componentes em alimentos.
 Algumas frutas apresentam enzimas que têm ação
proteolítica, como a ficina (do figo), papaína (do mamão)
e bromelina (do abacaxi), que podem ser utilizadas como
amaciadoras de preparações elaboradas a partir de
carnes.
Enzimas
 Além dessa ação interessante, as enzimas em alimentos
podem participar de reações químicas alterando
características sensoriais dos alimentos. As polifenoloxidases
são enzimas presentes em frutas e hortaliças que participam
dos processos de amadurecimento desses alimentos.
 Reações de oxidação dos compostos fenólicos presentes
em frutas e hortaliças → formação de compostos de
coloração amarronzada, as melanoidinas, o que pode
causar a rejeição do produto, do ponto de vista sensorial.
Enzimas
 Frutas e hortaliças → susceptibilidade ao escurecimento
enzimático.
 Ocorre principalmente após danos causados aos tecidos
durante os processos de colheita, transporte, ou quando são
expostos ao ar após terem sido cortados, fatiados ou
esmagados, para posterior processamento, permitindo o
contato entre a enzima e os substratos fenólicos que podem
resultar na formação de compostos escuros.
Enzimas
 O escurecimento enzimático está relacionado à ação
das enzimas polifenoloxidase (PPO) e peroxidades
(POD), que utilizam compostos fenólicos como
substratos e provocam alterações indesejáveis na cor,
sabor e aroma dos vegetais.
Enzimas
 Indústria de alimentos → as enzimas atuam como
coadjuvantes de tecnologia, para modificar a
composição dos alimentos, sem contribuir para o
valor nutricional ou continuar no produto final.
 Exemplos → lactase, usada na obtenção de produtos
com teor reduzido de lactose.
→ invertase, usada na fabricação de
açúcar invertido a partir da hidrólise da
sacarose.