Resumo bioquímica - Proteínas, lipídios e Carboidratos

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Carboidrato 
 
Princípios de Bioquímica – Lehninger, Página 273 
Os carboidratos são as biomoléculas mais abundantes 
na Terra. A cada ano, a fotossíntese converte mais de 
100 bilhões de toneladas métricas de CO2 e H2O em 
celulose e outros produtos vegetais. 
Alguns carboidratos (açúcar e amido) são os principais 
elementos da dieta em muitas partes do mundo, e sua 
oxidação é a principal via de produção de energia na 
maioria das células não fotossintéticas. 
 
Princípios de Bioquímica – Lehninger, Página 273 
Polímeros de carboidratos (também chamado de 
glicanos) agem como elementos estruturais e 
protetores nas paredes celulares bacterianas e 
vegetais e também nos tecidos conectivos animais. 
Outros polímeros de carboidratos lubrificam as 
articulações e auxiliam o reconhecimento e a adesão 
intercelular. Polímeros de carboidratos complexos 
covalentemente ligados a proteínas ou lipídeos atuam 
como sinais que determinam a localização intracelular 
ou destino metabólico dessa molécula híbrida, 
chamadas de glicoconjugados. 
Carboidratos são poli-hidroxialdeídos ou poli-
hidroxicetonas, ou substâncias que geram esses 
compostos quando hidrolisadas. Muitos carboidratos 
têm a forma empírica (CH2O)n; alguns também contém 
nitrogênio, fósforo ou enxofre. 
Existem três principais classes de carboidratos: 
monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos. Os 
monossacarídeos, ou açúcares simples, são 
constituídos por uma única unidade de poli-
hidroxicetona ou poli-hidroxialdeído. O 
monossacarídeo mais abundante na natureza é o 
açúcar de 6 carbonos D-glicose, algumas vezes 
chamada de dextrose. Monossacarídeos de quatro ou 
mais carbonos tendem a formar estruturas cíclicas 
(formação de anel). 
Os oligossacarídeos consistem em cadeias curtas de 
unidades de monossacarídeos, ou resíduos, unidas por 
ligações características chamadas de ligações 
glicosídicas.
 
Os mais abundantes são os dissacarídeos, com duas 
unidades de monossacarídeos. Um dissacarídeo típico 
é a sacarose (açúcar da cana), constituído pelos 
açúcares de seis carbonos D-glicose e D-frutose. Em 
células, a maioria dos oligossacarídeos constituídos por 
três ou mais unidades não ocorre como moléculas 
livres, mas sim ligada a moléculas que não são 
açúcares (lipídeos ou proteínas), formando 
glicoconjugados. 
Os polissacarídeos são polímeros de açúcar que 
contém mais de 20 unidades de monossacarídeo; 
alguns têm centenas ou milhares de unidades. Alguns 
polissacarídeos, como a celulose, têm cadeias 
lineares; outros, como o glicogênio, são ramificados. 
Ambos são formados por unidades repetidas de D-
glicose, mas diferem no tipo de ligação glicosídica e, 
em consequência, têm propriedades e funções 
biológicas notavelmente diferentes. 
Monossacarídeos e dissacarídeos 
Os monossacarídeos são aldeídos ou cetonas com dois 
ou mais grupos hidroxila. Os monossacarídeos de seis 
carbonos, glicose e frutose, têm cinco grupos 
hidroxila. Muitos dos átomos de carbono aos quais os 
grupos hidroxila estão ligados são centros quirais 
SLIDE 02 - Características Gerais 
• Biomoléculas mais abundantes da Terra 
• Base da dieta na maior parte do mundo 
• Oxidação: principal via metabólica 
fornecedora de energia para a maioria das 
células não fotossintéticas 
SLIDE 03 – Funções 
• Produção de energia; 
• Elementos estruturais e de proteção nas 
paredes celulares bacterianas e vegetais e 
nos tecidos conjuntivos de animais; 
• Composição dos lubrificantes das 
articulações esqueléticas; 
• Formação de Glicoconjugados (ligados a 
proteínas ou lipídeos, agem como sinais 
que determinam sua localização ou 
destino metabólico); reconhecimento e da 
coesão entre as células. 
(átomo que se liga a quatro átomos ou grupos atômicos 
diferentes), o que origina os muitos estereoisômeros 
(são os chamados estereoisômeros, cujos átomos são 
ligados na mesma sequência, mas diferem no arranjo 
de seus átomos no espaço) de açúcares encontrados 
na natureza. Esses estereoisomerismo é 
biologicamente importante porque as enzimas que 
agem sobre os açúcares são absolutamente 
estereoespecíficas, normalmente preferindo um 
estereoisômero a outro por três ou mais ordens de 
magnitude. É tão difícil encaixar o estereoisômero 
errado dentro de um sítio de ligação de uma enzima 
quanto é difícil colocar sua luva esquerda na mão 
direita. 
As duas famílias de monossacarídeos 
são aldose e cetose 
Os monossacarídeos são sólidos, cristalinos e 
incolores plenamente solúveis em água, mas insolúveis 
em solventes apolares. Os esqueletos dos 
monossacarídeos comuns são compostos por cadeias 
de carbono não ramificadas, nas quais todos os átomos 
de carbono estão ligados por ligações simples. Nessa 
forma de cadeia aberta, um dos átomos de carbono 
está ligado duplamente a um átomo de oxigênio, 
formando um grupo carbonil; os outros átomos de 
carbono estão ligados, cada um, a um grupo hidroxila. 
Quando o grupo carbonil está na extremidade da 
cadeia de carbonos (isto é, em um grupo aldeído), o 
monossacarídeo é uma aldose; quando o grupo 
carbonil está em qualquer outra posição (em um grupo 
cetona), o monossacarídeo é uma cetose. Os 
monossacarídeos mais simples são as duas trioses de 
três carbonos: Gliceraldeídos (aldotrioses) e di-
hidroxiacetonas (cetotrioses). 
Existem aldoses e cetoses para cada um desses 
comprimentos de cadeia: aldotetroses e cetotetroses, 
aldopentose e cetopentoses, e assim por diante 
As hexoses, que incluem a aldo-hexose D-glicose e a 
ceto-hexose D-frutose 
 
 
A aldose mais simples, o gliceraldeído, contém um 
centro quiral (o átomo de carbono central) e assim tem 
dois isômeros ópticos diferentes, ou enantiômeros. 
Para cada um dos comprimentos de cadeia carbônica, 
os estereoisômeros dos monossacarídeos podem ser 
divididos em dois grupos, os quais diferem quanto à 
configuração do centro quiral mais distante do carbono 
do carbonil. Aqueles nos quais a configuração desse 
carbono de referência é a mesma daquele do D-
gliceraldeído são designados isômeros D, e aqueles 
com a mesma configuração do L-gliceraldeído são 
isômeros L. Em outras palavras, quando o grupo 
hidroxila do carbono de referência está à direita (dextro) 
em uma fórmula de projeção que apresenta o carbono 
do carbonil no topo, o açúcar é o isômero D; quando 
está à esquerda (levo), é o isômero L. 
Em sua maioria as hexoses dos organismos vivos são 
isômeros D. Lembre-se que todos os aminoácidos 
encontrados nas proteínas são um dos dois isômeros 
possíveis (digerimos a L.) 
Os carbonos de um açúcar começam a ser numerados 
a partir da extremidade da cadeia mais próxima ao 
grupo carbonil (C=O) 
Dois açúcares que diferem apenas na configuração de 
um carbono são chamados de EPÍMEROS; D-glicose e 
D-monose, que diferem apenas na estequiometria do 
C-2, são epímeros, assim como a D-glicose e D-
galactose (que diferem no C-4) 
 
 
 
Os monossacarídeos comuns têm 
estruturas cíclicas (pág. 275) 
Em solução aquosa, as aldotetroses e todos os 
monossacarídeos com cinco ou mais átomos de 
carbono no esqueleto ocorrem predominantemente 
como estruturas cíclicas (em anel), nas quais o grupo 
carbonil está formando uma ligação covalente com o 
oxigênio de um grupo hidroxila presente na cadeia. A 
formação dessas estruturas em anel é resultado de 
uma reação geral entre álcoois e aldeídos ou cetonas 
para formar derivados chamados de hemiacetais ou 
hemicetais. Duas moléculas de álcool podem ser 
adicionadas ao carbono do carbonil; o produto da 
primeira adição é umhemiacetal (quando adicionado a 
uma aldose) ou um hemicetal (quando adicionado a 
uma cetose). Se os grupos –OH e carbonil vierem de 
uma mesma molécula, o resultado será um anel com 
cinco ou seis membros. A adição de uma segunda 
molécula de álcool produz o acetal ou cetal completo, e 
a ligação formada é uma ligação glicosídica. Quando as 
duas moléculas reagentes forem monossacarídeos, o 
acetal ou cetal formado será um dissacarídeo. 
A reação com a primeira molécula de álcool cria um 
centro quiral adicional (o carbono do carbonil). Como o 
álcool pode ser adicionado de duas maneiras 
diferentes, atacando a “frente” ou as “costas” do 
carbono do carbonil, a reação pode produzir qualquer 
uma das duas configurações estereoisoméricas, 
denominadas α e β. Por exemplo, a D-glicose ocorre 
em solução na forma de hemiacetal intramolecular no 
qual o grupo hidroxila livre do C-5 reagiu com o C-1 do 
aldeído, gerando o carbono assimétrico e produzindo 
dois possíveis estereoisômeros, designados α e β. As 
formas isoméricas de monossacarídeos que diferem 
apenas na configuração do átomo de carbono 
hemiacetal ou hemicetal são chamados de anômeros, 
e o átomo de carbono da carbonila é chamado de 
carbono anomérico. 
 
 
Os dissacarídeos contêm uma 
ligação glicosídica (pág. 281) 
Os dissacarídeos (como maltose, lactose e sacarose) 
consistem em dois monossacarídeos unidos 
covalentemente por uma ligação O-glicosídica, a qual 
é formada quando um grupo hidroxila de uma molécula 
de açúcar, normalmente cíclica, reage com o carbono 
anomérico de outro. 
Essa reação representa a formação de um acetal a 
partir de um hemiacetal e um álcool (um grupo 
hidroxila da segunda molécula de açúcar), e o 
composto resultante é chamado de glicosídeo. 
Ligações glicosídicas são prontamente hidrolisadas por 
ácido, mas resistem à clivagem por base. Assim, os 
dissacarídeos podem ser hidrolisados para originar 
seus componentes monossacarídeos livres por fervura 
de um ácido diluído. Ligações N-glicosídicas unem o 
carbono anomérico de um açúcar a um átomo de 
nitrogênio em glicoproteínas e nucleotídeos. 
Quando o carbono anomérico está 
envolvido em uma ligação glicosídica (ou 
seja, quando o composto for um acetal ou 
cetal completo), a fácil interconversão 
entre as formas lineares e cíclicas é 
impedida. Como o carbono do carbonil 
pode ser oxidado somente quando o 
açúcar estiver em sua forma linear, a 
formação de uma ligação glicosídica gera 
um açúcar não redutor. 
O dissacarídeo (próxima imagem) contém 
dois resíduos de D-glicose unidos por 
uma ligação glicosídica entre o C-1 
(carbono anomérico) de um resíduo de 
glicose e o C-4 do outro. Como o 
dissacarídeo conserva o carbono 
anomérico livre (o C-1 do resíduo de 
glicose à direita), a maltose é um açúcar 
redutor. A configuração do átomo de 
carbono anomérico na ligação glicosídica 
é α. O resíduo do carbono anomérico livre 
pode existir nas formas piranose α ou β. 
Polissacarídeos (283) 
A maioria dos carboidratos encontrados 
na natureza ocorre como polissacarídeos, 
polímeros de média a alta massa 
molecular. Os polissacarídeos, também 
chamados de glicanos, diferem um dos 
outros na identidade das unidades de 
monossacarídeos repetidas, no 
comprimento das cadeias, nos tipos de 
ligações unindo as unidades e no grau de 
ramificação. Os homopolissacarídeos 
contêm somente uma única espécie 
monomérica; os heteropolissacarídeos contêm dois 
ou mais tipos diferentes. Alguns homopolissacarídeos, 
como o amido e o glicogênio, servem como formas de 
armazenamento para monossacarídeos utilizados 
como combustível. 
Nos tecidos animais, o espaço extracelular é 
preenchido por alguns tipos de heteropolissacarídeos, 
os quais formam uma matriz que conecta células 
individuais e fornece proteção, forma e suporte para 
células, tecidos e órgãos. 
Ao contrário das proteínas, os polissacarídeos 
geralmente não têm massas moleculares definidas. 
Essa diferença é uma consequência dos mecanismos 
de construção dos dois polímeros. As proteínas são 
sintetizadas a partir de um molde (o RNA mensageiro), 
com sequência e comprimento definidos por enzimas 
que segue exatamente o molde. Para a síntese de 
polissacarídeos, não existe molde; em vez disso, o 
programa de síntese de polissacarídeos é intrínseco às 
enzimas que catalisam a polimerização das unidades 
monoméricas, e não há um ponto de parada específico 
no processo sintético; os produtos, portanto, variam em 
comprimento. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Alguns homopolissacarídeos são 
formas de estocagem de 
combustível (pág. 285) 
Os polissacarídeos de armazenamento mais 
importantes são o amido, em células vegetais, e o 
glicogênio, em células animais. Ambos acontecem 
intracelularmente em grandes agrupamentos ou 
grânulos. As moléculas de amido e glicogênio são 
extremamente hidratadas, pois têm muitos grupos 
hidroxila expostos disponíveis para formarem ligações 
de hidrogênio com a água. A maioria das células 
vegetais possui a capacidade de sintetizar amido, e o 
seu armazenamento é especialmente abundante em 
tubérculos – como a batata – e em sementes. 
O amido contém dois tipos de glicose, amilose e 
amilopctina. A amilose consiste em cadeias longas, 
não ramificadas, de resíduos de D-glicose conectados 
por ligações (α1→4) (como na maltose). 
O glicogênio é o principal polissacarídeo de 
armazenamento das células animais. Como a 
amilopctina, o glicogênio é um polímero de 
subunidades de glicose ligadas por ligações (α1→4), 
com ligações (α1→6) nas ramificações; o glicogênio, 
porém, é mais ramificado (em média a cada 8 a 12 
resíduos) e mais compacto do que o amido. O 
glicogênio é especialmente abundante no fígado, onde 
pode constituir até 7% do peso líquido; ele também está 
presente no músculo esquelético. Nos hepatócitos, o 
glicogênio é encontrado em grandes grânulos, os quais 
são agrupamentos de grânulos menores compostos por 
moléculas únicas de glicogênio, altamente ramificada. 
Esses grânulos de glicogênio também apresentam, 
firmemente ligadas, as enzimas responsáveis pela 
síntese e degradação do glicogênio. 
Quando o glicogênio é utilizado como fonte de energia, 
as unidades de glicose são removidas uma de cada vez 
a partir da extremidade não redutora. As enzimas de 
degradação que atuam somente em extremidades não 
redutoras podem trabalhar simultaneamente nas 
muitas ramificações, acelerando a conversão do 
polímero em monossacarídeo. 
 
• Desenhe a α-D-glicose, a β-D-glicose, a α-L-
glicose e a β-L-glicose 
• Desenhe a estrutura da Frutose e a 
galactose 
• Faça a ciclização da glicose, da frutose e da 
galactose 
• Quais são as hexoses e pentoses? Onde 
são encontradas? 
• Quais são os dissacarídeos? Quais as 
fontes alimentares de cada um deles? 
• Desenhe a ligação glicosídica da maltose, 
sacarose e lactose 
• Quais as ligações que o glicogênio e o 
amido fazem? São heteropolissacarídeos 
ou homopolissacarídeos? Justifique. 
• Na condensação de quatro 
monossacarídeos, as moléculas de água 
saem ou entram na reação? Quantas 
moléculas de água serão movimentadas? 
• Onde o glicogênio é armazenado? Pode ser 
de origem vegetal? 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E 
PROTEÍNAS (pág. 105) 
Proteínas controlam praticamente todos os processos 
queocorrem na célula, exibindo uma quase infinita 
diversidade de funções. 
Para gerar uma determinada proteína, os aminoácidos 
se ligam de modo covalente em sequência linear 
característica. O mais marcante é que as células 
produzem proteínas com propriedades e atividades 
completamente diferentes ligando os mesmos 20 
aminoácidos em combinação e sequências muito 
diferentes. 
Aminoácidos (pág. 106) 
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada 
resíduo de aminoácido unindo ao seu vizinho por um 
tipo específico de ligação covalente (o termo “resíduo” 
reflete perda de elementos de água quando um 
aminoácido é unido a outro). As proteínas podem ser 
degradadas (hidrolisadas) em seus aminoácidos 
constituintes por vários métodos, e os estudos mais 
iniciais de proteínas naturalmente se concentram 
nesses aminoácidos livres delas derivados. Vinte 
aminoácidos diferentes são comumente encontrados 
em proteínas. 
Aminoácidos compartilham 
características estruturais comuns 
Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são α-
aminoácidos. Eles têm um grupo carboxila e um grupo 
amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono 
α) 
Diferem um dos outros em suas cadeias laterais ou 
grupos R, que variam em estrutura, tamanho e carga 
elétrica, e que influenciam a solubilidade dos 
aminoácidos em água. 
Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o 
carbono α está ligado a quatro grupos diferentes: um 
grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e um 
átomo de hidrogênio (na glicina, o grupo R é um átomo 
de hidrogênio). O átomo de carbono α é, portanto, um 
centro quiral. Em decorrência do arranjo tetraédrico 
dos orbitais de ligação em volta do átomo de carbono 
α, os quatro grupos diferentes podem ocupar dois 
arranjos espaciais únicos e, portanto, os aminoácidos 
têm dois estereoisômeros possíveis. Uma vez que elas 
são imagens especulares não sobreponíveis uma da 
outra
 
As duas representam uma classe de estereoisômeros 
denominada enantiômeros. Todas 
as moléculas com centro quiral 
também são opticamente ativas – 
isto é, elas giram o plano da luz 
polarizada. 
Uma nomenclatura especial foi 
desenvolvida para especificar a 
configuração absoluta dos quatro 
substituintes dos átomos de carbono 
assimétrico. As configurações 
absolutas de açúcares simples e de 
aminoácidos são especificadas pelo 
sistema D, L, com base na configuração absoluta do 
açúcar de três carbonos gliceraldeído (grupos 
circundam o carbono assimétrico do gliceraldeído). 
Para todos os compostos quirais, os estereoisômeros 
com configurações relacionada àquela do L-
gliceraldeído são designadas L, e os estereoisômeros 
relacionados ao D-gliceraldeído foram designados D. 
Os grupos funcionais de L-alanina são combinados 
com aqueles de L-gliceraldeídos pelo alinhamento 
daqueles que podem ser interconvertidos por reações 
químicas simples, de etapa única. Portanto, o grupo 
carboxila de L-alanina ocupa a mesma posição ao redor 
do carbono quiral que o grupo aldeído de L-
gliceraldeído, porque um aldeído é prontamente 
convertido em um grupo carboxila por meio de uma 
oxidação de etapa única. 
Os resíduos de aminoácidos em 
proteínas são estereoisômeros L 
Quase todos os compostos biológicos com centro quiral 
ocorrem naturalmente na forma estereoisomérica, D ou 
L. Os resíduos de aminoácidos em moléculas proteicas 
são exclusivamente estereoisômeros L. Os resíduos de 
D-aminoácidos foram encontrados em apenas alguns 
peptídeos, geralmente pequenos, incluindo alguns 
peptídeos de paredes celulares bacterianas e certos 
antibióticos peptídicos. 
Aminoácidos podem ser 
classificados pelo grupo R (pág. 108) 
O conhecimento das propriedades químicas dos 
aminoácidos comuns é fundamental para a 
compreensão da bioquímica. O tópico pode ser 
simplificado agrupando-se os aminoácidos em cinco 
classes principais com base nas propriedades dos seus 
grupos R, particularmente sua polaridade ou tendência 
para interagir com a água em pH biológico (próximo do 
pH 7,0). A polaridade dos grupos R varia amplamente, 
de apolar e hidrofóbico (não hidrossolúvel) ao 
altamente polar e hidrofílico (hidrossolúvel). Alguns 
aminoácidos são pouco difíceis de caracterizar ou não 
se encaixam perfeitamente em qualquer grupo, 
particularmente glicina, histidina e cisteína. Suas 
atribuições a determinados grupos são o resultado de 
avaliações ponderadas em vez de absolutas. 
As estruturas dos 20 aminoácidos comuns são 
mostradas na imagem a seguir. 
Grupo R apolares, alifáticos Os grupos R nessa 
classe de aminoácidos são apolares e hidrofóbicos. As 
cadeias laterais de alanina, valina, leucina e 
isoleucina tendem a se agrupar no interior de 
proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio 
de interações hidrofóbicas. A glicina tem a 
estrutura mais simples. Embora seja mais 
facilmente agrupada com os aminoácidos 
apolares, sua cadeia lateral muito pequena não 
contribui realmente para interações hidrofóbicas. 
A mentionina, um dos dois aminoácidos que 
contém enxofre, tem um grupo tio éter 
ligeiramente apolar em sua cadeia lateral. A 
prolina tem cadeia lateral alifática com estrutura 
cíclica distinta. O grupo amino secundário (imino) 
de resíduo de prolina é mantido em sua 
configuração rígida que reduz a flexibilidade 
estrutural de regiões polipeptídicas contendo 
prolina. 
Grupos R aromáticos Fenilalanina, tirosina 
e triptofano, com suas cadeias laterais 
aromáticas, são relativamente apolares 
(hidrofóbicos). Todos podem participar em 
interações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da 
tirosina pode formar ligações de hidrogênio e é um 
importante grupo funcional em algumas enzimas. 
A tirosina e o triptofano são significativamente 
mais polares do que a fenilalanina, devido ao 
grupo hidroxila da tirosina e ao nitrogênio do anel indol 
ou triptofano. 
Grupos R polares, não carregados Os grupos R 
desses aminoácidos são mais solúveis em água, ou 
mais hidrofílicos do que aqueles dos aminoácidos 
apolares, porque eles contêm grupos funcionais que 
formam ligações de hidrogênio com água. Essa classe 
de aminoácido inclui a serina, treonina, cisteína, 
asparagina e glutamina. Os grupos hidroxila da serina 
e treonina e os grupos amida da asparagina e glutamina 
contribuem para suas polaridades. A cisteína é um caso 
isolado aqui porque sua polaridade, devido ao seu 
grupo sulfidrila, é bastante modesta. A cisteína é um 
ácido fraco e pode fazer fracas ligações de hidrogênio 
com o oxigênio ou nitrogênio. 
A asparagina e a glutamina são as amidas de dois 
outros aminoácidos também encontrados nas proteínas 
– aspartato e glutamato, respectivamente – nos quais a 
asparagina e a glutamina são facilmente hidrolisadas 
por ácido ou base. A cisteína é prontamente oxidada 
para formar um aminoácido dimérico ligado de modo 
covalente chamado cistina, no qual duas moléculas ou 
resíduos de cisteína são ligados por uma ligação 
dissulfeto. Os resíduos ligados a dissulfetos são 
fortemente hidrofóbicos (apolares). 
As ligações dissulfeto desempenham um papel 
especial nas estruturas de muitas proteínas pela 
formação de ligações covalentes entre partes de uma 
molécula polipeptídica ou entre duas cadeias 
polipeptídicas diferentes. 
Grupo R carregados positivamente (básicos)
 Os grupos R mais hidrofílicos são aqueles 
carregados positivamente ou negativamente. Os 
aminoácidos nos quais os grupos R têm uma 
carga positiva significativa em pH 7,0 são a 
lisina, com um segundo grupo amino primário 
na posição ε em sua cadeia alifática; a arginina,com um grupo guanidínio positivamente 
carregado; e a histidina, com um grupo imidazol 
aromático. 
Aminoácidos podem agir como 
ácidos e bases (pág. 111) 
Os grupos amino e carboxila de aminoácidos, 
em conjunto com os grupos ionizáveis R de 
alguns aminoácidos, funcionam como ácidos e 
bases fracos. Quando um aminoácido sem um 
grupo R ionizável é dissolvido em água em pH 
neutro, ele permanece na solução como íon bipolar, ou 
zwitteríon, que pode agir como ácido ou base. 
Substâncias com essa natureza dupla (ácido-base) são 
anfotéricas e são frequentemente chamadas de 
anfólitos (a partir de “eletrólitos anfotéricos”). Um 
simples α-aminoácido monoamino monocarboxilico, 
como a alanina, é um ácido diprótico quando 
completamente protonado; ele tem dois grupos, o grupo 
- COOH e o grupo – NH3, que pode produzir dois 
prótons: 
 
 
Peptídeos e proteínas (pág. 115) 
Agora o foco passa a ser os polímeros de aminoácidos, 
os peptídeos e as proteínas. Os polipeptídios que 
ocorrem biologicamente variam em tamanho de 
pequenos a muito grandes, constituindo em dois ou três 
milhares de resíduos de aminoácidos ligados. Aqui, 
serão focalizadas as propriedades químicas 
fundamentais desses polímeros. 
Peptídeos são cadeias de 
aminoácidos 
Duas moléculas de aminoácido podem ser ligadas de 
modo covalente por meio de uma ligação amida 
substituída, denominada ligação peptídica, a fim de 
produzir um dipeptídeo. Tal ligação é formada pela 
remoção de elementos de água (desidratação) do 
grupo α-carboxila de um aminoácido e do grupo α-
amino do outro. 
 
A formação da ligação peptídica é um exemplo de uma 
reação de condensação, uma classe comum de 
reações nas células vivas. Em condições bioquímicas 
padrão, o equilíbrio para a reação mostrada na figura 
acima favorece os aminoácidos em relação ao 
dipeptídeo. Para tornar a reação mais favorável 
termodinamicamente, o grupo carboxila deve ser 
modificado ou ativado quimicamente, de modo que o 
grupo hidroxila possa ser mais rapidamente eliminado. 
Três aminoácidos podem ser unidos por duas ligações 
peptídicas para formar um tripeptídeo; do mesmo 
modo, quatro aminoácidos podem ser unidos para 
formar um tetrapeptídeo e assim por diante. Quando 
alguns aminoácidos se ligam desse modo, a estrutura 
é chamada de oligopeptídeo. Quando muitos 
aminoácidos se ligam, o produto é chamado de 
polipeptídeo. 
Uma unidade de aminoácido em um peptídeo é 
frequentemente chamada de resíduo (a parte restante 
após a perda de elementos de água – um átomo de 
hidrogênio de seu grupo amino e a metade do seu 
grupo carboxila). Em um peptídeo, o resíduo de 
aminoácido na extremidade com um grupo α-amino 
livre é chamado de resíduo aminoterminal (ou N-
terminal); o resíduo na outra extremidade, que tem um 
grupo carboxila livre, é o resíduo carboxiterminal (C-
terminal). 
Algumas proteínas contêm 
outros grupos químicos além 
dos aminoácidos (pág. 119) 
Muitas proteínas, como, por exemplo, as 
enzimas ribonuclease A e a quimotripsina, 
contêm apenas resíduos de aminoácidos e 
nenhum outro constituinte químico; elas são 
consideradas proteínas simples. Entretanto, 
algumas proteínas contêm componentes 
químicos permanentemente associados 
além dos aminoácidos; elas são chamadas 
de proteínas conjugadas. A parte não 
aminoácido de uma proteína conjugada é 
normalmente chamada de grupo 
prostético. As proteínas conjugadas são classificadas 
com base na natureza química de seus grupos 
prostéticos; por exemplo, lipoproteínas contêm 
lipídeos, glicoproteínas contêm grupos de açúcares e 
metaloproteínas contêm um metal específico. 
A estrutura de proteínas: estrutura 
primária (pág. 126) 
A purificação de uma proteína é geralmente apenas um 
prelúdio para uma dissecção detalhada de sua 
estrutura e função. O que torna uma proteína um 
enzina, outra um hormônio, outra uma proteína 
estrutural e ainda outra um anticorpo? Como elas 
diferem quimicamente? As distinções mais óbvias são 
estruturais, e agora será abordada a estrutura das 
proteínas. 
A estrutura de grandes moléculas, tais como proteínas, 
pode ser descrita em vários níveis de complexidade, 
arranjada em um tipo de hierarquia conceitual. Quatro 
níveis de estrutura proteica são comumente definidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Uma descrição de todas as ligações covalentes 
(principalmente ligações peptídicas e ligações 
dissulfeto) ligando resíduos de aminoácidos em uma 
cadeia polipeptídica é a sua estrutura primária. O 
elemento mais importante da estrutura primária é a 
sequência de resíduos de aminoácidos. A estrutura 
secundária se refere a arranjos particularmente 
estáveis de resíduos de aminoácidos dando origem a 
padrões estruturais recorrentes. A estrutura terciária 
descreve todos os aspectos do enovelamento 
tridimensional de um polipeptídeo. Quando uma 
proteína tem duas ou mais subunidades polipeptídicas, 
seus arranjos no espaço são chamados de estrutura 
quaternária. 
As diferenças na estrutura primária podem ser 
especialmente informativas. Cada proteína tem um 
número e uma sequência de resíduos de aminoácidos 
distintos. A estrutura primária de uma proteína 
determina como ela se dobra em sua estrutura 
tridimensional única, e isso, por sua vez, determina a 
função da proteína. Em primeiro lugar, serão 
considerados os indícios empíricos de que a sequência 
de aminoácidos e a função da proteína são intimamente 
ligadas; em seguida, será descrito como a sequência 
de aminoácidos é determinada; e, finalmente, serão 
destacados os múltiplos usos dessas informações. 
Estrutura secundária das proteínas 
(pág. 149) 
O termo estrutura secundária se refere a qualquer 
segmento de uma cadeia polipeptídica e descreve o 
arranjo espacial dos seus átomos na cadeia principal, 
sem considerar a posição de suas cadeias laterais ou 
sua relação com outros segmentos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os triacilgliceróis são ésteres de 
ácidos graxos do glicerol (pág. 390) 
Os lipídeos mais simples construídos a partir de ácidos 
graxos são os triacilgliceróis, também chamados de 
triglicerídeos, gorduras ou gorduras neutras. Os 
triacilgliceróis são compostos por três ácidos graxos, 
cada um em ligação éster com uma molécula de 
glicerol. 
Aqueles que contêm o mesmo tipo de ácido graxo em 
todas as três posições são chamados de triacilgliceróis 
simples, e sua nomenclatura é derivada do ácido graxo 
que contêm 
Os triacilgliceróis armazenam 
energia e proporcionam isolamento 
térmico (pág. 390) 
Na maioria das células eucarióticas, os triacilgliceróis 
uma fase separada de gotículas microscópicas de óleo 
no citosol aquoso, servindo como depósito de 
combustível metabólico. Em vertebrados, os adipócitos 
(células especializadas) armazenam grandes 
quantidades de triacilgliceróis em gotículas de gordura 
que quase preenchem a célula. Os triacilgliceróis 
também são armazenados como óleos nas sementes 
de vários tipos de plantas, fornecendo energia e 
percursores biossintéticos durante a germinação da 
semente. Os adipócitos e as sementes em germinação 
contêm lipases, enzimas que catalisam a hidrólise dos 
triacilgliceróis armazenados, liberando ácidos graxo 
para serem transportados para os locais onde são 
necessários como combustível. 
Existem duas vantagens significativas em se usar 
triacilgliceróis para o armazenamento de combustível 
em vez dos polissacarídeos, como o glicogênio e o 
amido. Primeiro, os átomos de carbono dos ácidosgraxos estão mais reduzidos do que os dos açúcares, 
e a oxidação de uma grama de triacilgliceróis libera 
mais que o dobro de energia do que a oxidação de um 
grama de carboidrato. Segundo, como os triacilgliceróis 
são hidrofóbicos e, portanto, não hidratados, o 
organismo que carrega gordura como combustível não 
precisa carregar o peso extra da água da hidratação 
que está associada aos polissacarídeos armazenados 
(2g por grama de polissacarídeo). Os seres humanos 
apresentam tecido adiposo (composto principalmente 
por adipócitos) sob a pele, na cavidade abdominal e nas 
glândulas mamárias. As pessoas moderadamente 
obesas, com 15 a 20kg de triacilgliceróis depositados 
em seus adipócitos, poderiam suprir suas 
necessidades energéticas por meses utilizando seus 
depósitos de gordura. Além do fator energético, os 
adipócitos servem como proteção mecânica e térmica. 
LIPÍDIOS 
Os lipídios biológicos são um grupo de compostos 
quimicamente diversos, cuja característica em comum 
que os define é a insolubilidade em água. As funções 
são igualmente diversas. Gorduras e óleos são as 
principais formas de armazenamento de energia em 
muitos organismos. Os fosfolipídios e esteróis são os 
principais elementos estruturais das membranas 
biológicas. Outros lipídios, embora presentes em 
quantidades relativamente pequenas, desempenham 
papéis cruciais como cofatores enzimáticos, 
transportadores de elétrons, pigmentos fotossensíveis, 
âncoras hidrofóbicas para proteínas, chaperonas para 
auxiliar o enovelamento de proteínas de membrana, 
agentes emulsificantes no trato digestivo, hormônios e 
mensageiros intracelulares. 
Lipídios de armazenamento 
As gorduras e os óleos utilizados de modo quase 
universal como formas de armazenamento de energia 
nos organismos vivos são derivados dos ácidos 
graxos. Os ácidos graxos são derivados de 
hidrocarbonetos, com estado de oxidação quase tão 
baixo (ou seja, altamente reduzido) quanto 
hidrocarbonetos nos combustíveis fósseis. A oxidação 
celular de ácidos graxos (a CO2 e H2O) é uma reação 
extremamente exergônica. 
Os ácidos graxos são derivados de 
hidrocarbonetos 
Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos com cadeias 
hidrocarbonadas de comprimento variando de 4 a 36 
carbonos (C4 e C36). Em alguns ácidos graxos, essa 
cadeia é totalmente saturada (não contém ligações 
duplas) e não ramificadas; em outras, a cadeia contém 
uma ou mais ligações duplas. Alguns poucos contêm 
anéis de três carbonos, no grupo hidroxila ou 
ramificações de grupos metila. 
Uma nomenclatura simplificada para ácidos graxos não 
ramificados especifica o comprimento da cadeia e o 
número de ligações duplas, separados por dois pontos; 
por exemplo, o ácido palmítico, saturado e com 16 
carbonos, é abreviado 16:0, e o ácido oleico, com 18 
carbonos e uma ligação dupla, é 18:1. A posição de 
qualquer ligação dupla é especificada em relação ao 
carbono carboxílico, o qual recebe o número 1, pelos 
números sobrescritos ao Δ (delta); um ácido graxo com 
20 carbonos e uma ligação dupla entre C-9 e C-10 
(sendo C-1 o carbono da carboxila) e outra entre C-12 
e C-13 é designado 20:2(Δ9,12). 
Em quase todos os ácidos graxos insaturados que 
ocorrem naturalmente, as ligações duplas encontram-
se em configuração cis. Ácidos graxos trans são 
produzidos pela fermentação no rúmen de animais 
leiteiros, e são obtidos dos laticínios e da carne. 
A família de ácidos graxos poli-insaturados (AGPI) com 
ligação dupla entre o terceiro e o quarto carbono a partir 
da extremidade da cadeia com grupo metila é de 
importância especial na nutrição humana. Como o 
papel fisiológico dos ácidos graxos poli-insaturados 
está relacionado mais à posição da primeira ligação 
dupla próxima à extremidade da cadeia com o grupo 
metila em vez da extremidade contendo carboxila, uma 
nomenclatura alternativa algumas vezes é utilizada 
para esses ácidos graxos. O carbono do grupo metila – 
isto é o carbono mais distante do grupo carboxila – é 
chamado de carbono ω e recebe o número 1. Nessa 
convenção, os ácidos graxos poli-insaturados com uma 
ligação dupla entre C-3 e C-4 são chamados de ácidos 
graxos ômega-3 (ω-3) e aquele com a ligação dupla 
entre C-6 e C-7 são ácidos graxos ômega-6 (ω-6). 
Os pontos de fusão também são muito influenciados 
pelo comprimento e grau de instauração da cadeia 
hidrocarbonadas. À temperatura ambiente (25°C), os 
ácidos graxos saturados de 12:0 a 24:0 têm 
consistência de cera, enquanto os ácidos graxos 
insaturados do mesmo 
comprimento são líquidos oleosos. 
Essa diferença nos pontos de 
fusão deve-se a diferentes graus 
de empacotamento das moléculas 
dos ácidos graxos. Nos compostos 
completamente saturados, a 
rotação livre em torno de cada 
ligação carbono-carbono dá 
grande flexibilidade à cadeia 
hidrocarbonadas; a conformação 
mais estável é a forma 
completamente estendida, na qual 
o impedimento estérico dos 
átomos vizinhos é minimizado. Em 
ácidos graxos insaturados, uma 
ligação dupla cis força a dobra na 
cadeia hidrocarbonadas. Ácidos 
graxos com uma ou várias dessas 
dobras não podem agrupar-se tão 
firmemente quanto ácidos graxos 
totalmente saturados, e as 
interações entre eles são, 
portanto, mais fracas. 
 
 
 
A hidrogenação parcial dos óleos de 
cozinha produz ácidos graxos trans 
A maioria das gorduras naturais, como as dos óleos 
vegetais, dos laticínios e da gordura animal, são 
misturas complexas de triacilgliceróis simples e mistos, 
que contêm uma variedade de ácidos graxos que 
diferem no comprimento da cadeia e no grau de 
saturação. Os óleos vegetais, como o óleo de milho e o 
azeite de oliva, são compostos de grande parte por 
triacilgliceróis com ácidos graxos insaturados e, 
portanto, são líquidos à temperatura ambiente. Os 
triacilgliceróis que contêm somente ácidos graxos 
saturados, como a triestearina, o componente mais 
importante da gordura da carne bovina, são sólidos, 
brancos e gordurosos em temperatura ambiente. 
Quando alimentos ricos em lipídios são expostos por 
muito tempo ao oxigênio do ar, eles podem estragar e 
tornarem-se rançosos. O gosto e o cheiro 
desagradáveis associados à rancidez resultam da 
clivagem oxidativa das ligações duplas em ácidos 
graxos insaturados, que produz aldeídos e ácidos 
carboxílicos de menor comprimento de cadeia e, 
portanto, de maior volatilidade; esses compostos se 
dispersam prontamente pelo ar até seu nariz. Para 
aumentar o prazo de validade de óleos vegetais de 
cozinha e para aumentar sua estabilidade às altas 
temperaturas utilizadas nas frituras, os óleos vegetais 
são preparados por hidrogenação parcial. Esse 
processo converte muitas das ligações duplas cis dos 
ácidos graxos em ligações simples e aumenta o ponto 
de fusão dos óleos, de forma que eles ficam mais 
próximos do estado sólido à temperatura ambiente (a 
margarina é produzida assim, a partir de óleo vegetal). 
A hidrogenação parcial tem outro efeito indesejado: 
algumas ligações duplas cis são convertidas em 
ligações duplas trans. Hoje existem fortes evidências 
de que o consumo de ácidos graxos trans pela dieta 
(frequentemente chamados de “gorduras trans”) leva a 
uma maior incidência de doenças cardiovasculares e 
que evitar essas gorduras na dieta reduz 
consideravelmente o risco de doenças cardíacas. Os 
ácidos graxos trans da dieta aumentam o nível de 
triacilgliceróis e de colesterol LDL (o colesterol “ruim”) 
no sangue e diminui o nível de HDL (o colesterol “bom”). 
Essas mudanças por si só são suficientes para 
aumentar o risco de doençascardíacas, mas podem ter 
mais efeitos adversos. Parecem, por exemplo, 
aumentar a resposta inflamatória do corpo, o que é 
outro fator de risco para doenças cardíacas. 
Esteróis 
Além dos seus papéis como constituintes de 
membrana, os esteróis servem como precursores para 
uma diversidade de produtos com atividades biológicas 
específicas. Os hormônios esteroides, por exemplo, 
são sinalizadores biológicos poentes que regulam a 
expressão gênica. Os ácidos biliares são derivados 
polares do colesterol que atuam como detergentes no 
intestino, emulsificando as gorduras da dieta para 
torna-las mais acessíveis às lipases digestivas. 
• Os esteróis têm quatro anéis fusionados e um 
grupo hidroxila (parte polar). O colesterol, o 
principal esterol em animais, é tanto um 
componente estrutural das membranas quanto 
um precursor para uma ampla variedade de 
esteroides. 
Os hormônios esteroides carregam 
mensagens entre os tecidos 
Os esteroides são derivados oxidados dos esteróis; 
eles têm o núcleo esterol, mas não a cadeia alquila 
ligada ao anel D do colesterol. Os hormônios esteroides 
circulam pela corrente sanguínea (em carregadores 
proteicos) do local onde foram produzidos até os 
tecidos-alvos, onde entram nas células, ligam-se a 
receptores proteicos altamente específicos no núcleo e 
causam mudanças na expressão gênica e, portanto, no 
metabolismo. Como os hormônios têm afinidade muito 
alta por seus receptores, concentrações muito baixas 
(nanomolar ou menos) são suficientes para produzir 
respostas nos tecidos-alvo. Os principais grupos de 
hormônios esteroides são os hormônios sexuais 
masculinos e femininos e os hormônios produzidos pelo 
córtex suprarrenal, cortisol e aldosterona. 
 
Lipídios como sinalizadores e cofatores 
As duas classes funcionais de lipídios consideradas até 
agora são os componentes de membrana e os lipídios 
de armazenamento; ambos desempenhando um papel 
passivo no organismo. Outro grupo de lipídios, 
presentes em quantidades bem menores, tem papéis 
ativos no tráfego metabólico como metabólitos e 
mensageiros. Alguns servem como sinalizadores 
potentes – como hormônios, carregados no sangue de 
um tecido a outro, ou como mensageiros intracelulares 
gerados em resposta a uma sinalização extracelular 
(hormônio ou fator de crescimento). Outros funcionam 
como cofatores enzimáticos em reações de 
transferência de elétrons nas mitocôndrias, ou na 
transferência de porções de açúcar em várias reações 
de glicosilação. 
 
ENZIMAS 
São duas as condições fundamentais para haver vida. 
Primeiro, o organismo deve ser capaz de se 
autorreplicar; segundo, ele deve ser capaz de catalisar 
reações químicas com eficiência e seletividade. As 
enzimas são proteínas altamente especializadas e 
também mediam a transformação de uma forma de 
energia em outra. As características mais notáveis das 
enzimas consistem em seu poder catalítico e sua 
especificidade. A catálise ocorre em determinado local 
da enzima, denominado sítio ativo. Quase todas as 
enzimas conhecidas são proteínas, entretanto, as 
enzimas não têm monopólio da catálise; a descoberta 
da molécula de RNA cataliticamente ativas. 
As proteínas, como classe de macromoléculas, são 
catalisadores altamente efetivos para uma grande 
diversidade de reações químicas, em virtude de sua 
capacidade de ligar-se especificamente a uma 
variedade muito ampla de moléculas. Por meio de 
forças intermoleculares, as enzimas aproximam os 
substratos em uma orientação ideal, que inicia a 
formação ou a quebra de ligações químicas. Elas 
catalisam reações ao estabilizar os estados de 
transição, as formas químicas de maior nível de 
energia nas vias das reações. Ao estabilizar 
seletivamente um estado de transição, uma enzima 
determina qual das várias reações químicas potenciais 
deve realmente acontecer. 
O estudo das enzimas tem imensa importância prática. 
Em algumas doenças, especialmente nas doenças 
genéticas hereditárias, pode haver uma deficiência ou 
mesmo ausência total de uma ou mais enzimas. Outras 
doenças podem ser causadas pela atividade excessiva 
de determinada enzima. A determinação das atividades 
de enzimas no plasma sanguíneo, nas hemácias ou em 
amostras de tecidos é importante no diagnóstico de 
certas enfermidades. Muitos medicamentos agem por 
interação com enzimas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A maioria das enzimas é proteína 
Exceto por um pequeno grupo de moléculas de RNA 
catalíticas, todas as enzimas são proteínas. A atividade 
catalítica depende da integridade das suas 
conformações nativas. Se uma enzima for desnaturada 
ou dissociada nas suas subunidades, geralmente a 
atividade catalítica é perdida. Se uma enzima for 
degradada até os aminoácidos que a compõem, a 
atividade catalítica é sempre destruída. Então, as 
estruturas proteicas primarias, secundária, terciária e 
quaternária das enzimas são essenciais para a 
atividade catalítica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Dentro das estruturas mais complexas podem-se, 
ainda, apontar dois tipos proteicos diferentes. 
• Proteínas globulares – cadeias polipeptídicas 
organizadas de forma esférica ou globular. (b) 
• Proteínas fibrosas – cadeias polipeptídicas 
organizadas de forma alongada, laminar. (a)
 
• Proteínas Fibrosas – As proteínas fibrosas apresentam propriedades que conferem resistência 
mecânica, flexibilidade e suporte às estruturas nas quais são encontradas, desempenhando um papel 
basicamente estrutural nos sistemas biológicos. Essas proteínas possuem cadeias polipeptídicas 
arranjadas em feixes, consistindo tipicamente um único tipo de estrutura secundária, além de serem 
insolúveis em água, devido à elevada ocorrência de aminoácidos hidrofóbicos tanto na parte externa 
como na interna da proteína (ex: α-queratina, β-queratina, colágeno etc) 
• Proteínas Globulares – As proteínas globulares apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas 
organizadas em uma forma final aproximadamente esférica. Esta organização ocorre porque estruturas 
em hélice e de conformação beta podem organizar-se de forma a unir as extremidades das sequências 
uma das outras em três dimensões. São geralmente solúveis em água e desempenham várias funções 
biológicas. (ex: enzimas, albumina, etc) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Algumas enzimas não necessitam de outros grupos 
químicos além de seus próprios resíduos de 
aminoácidos. Outras necessitam de um componente 
químico adicional denominado cofator, que pode ser 
um ou mais íons inorgânicos como Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou 
Zn2+ ou uma molécula orgânica ou metalorgânica 
complexa, denominada coenzima. As coenzimas agem 
como carregadores transitórios de grupos funcionais 
específicos. A maioria deles é derivada de vitaminas, 
utrientes orgânicos cuja presença na dieta é necessária 
em pequenas quantidades. Algumas enzimas 
necessitam tanto de uma coenzima quanto de um ou 
mais íons metálicos para terem atividade. Uma 
coenzima ou íon metálico que se ligue muito 
firmemente, ou mesmo covalentemente, a uma enzima 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 é denominado grupo prostético. Uma enzima 
completa, cataliticamente ativa junto com sua coenzima 
e/ou íons metálicos, é denominada holoenzima. A 
parte proteica de uma dessas enzimas é denominada 
apoenzima ou apoproteína. Algumas enzimas são 
modificadas covalentemente por fosforilação, 
glicosilação e outrosprocessos. Muitas dessas 
modificações estão envolvidas na regulação da 
atividade enzimática. 
 
 
 
 
 
 
 
 
As enzimas são catalisadores 
eficientes e altamente específicos 
As enzimas aceleram as reações por fatores de até um 
milhão de vezes ou mais. Com efeito, a maioria das 
reações nos sistemas biológicos não ocorre em 
velocidades perceptíveis na ausência de enzimas. 
Mesmo uma reação tão simples quanto a hidratação do 
dióxido de carbono é catalisada por uma enzima, isto é, 
a anidrase carbônica. A transferência do CO2 dos 
tecidos para o sangue e, em seguida, para o ar nos 
alvéolos dos pulmões seria menos completa na 
ausência dessa enzima. 
As enzimas são altamente específicas tanto nas 
reações que catalisam quanto na sua escolha dos 
reagentes, que são denominados substratos. Uma 
enzima catalisa habitualmente uma única reação 
química ou um conjunto de reações estreitamente 
relacionadas. Considere as enzimas proteolíticas como 
exemplo. In vivo, essas enzimas catalisam a proteólise, 
isto é, a hidrólise de uma ligação peptídica.