Estudo dirigido Bach

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BIOQUIMICA I - ESTUDO DIRIGIDO
BACHARELADO 2018.2
1.Em relação aos seus níveis estruturais, como as proteínas podem ser classificadas?
As proteínas podem ter 4 tipos de estruturas dependendo do tipo de aminoácidos, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
2.Cite quatro funções das proteínas no nosso organismo.
Construção de novos tecidos do corpo humano.
Atuam no transporte de substâncias como, por exemplo, o oxigênio.
Atuam no sistema de defesa do organismo, neutralizando e combatendo vírus, bactérias e outros elementos estranhos.
Atuam na regulação de hormônios.
3. Explique como as proteínas podem ser classificadas em relação a sua forma.
As proteínas fibrosas são compostas de moléculas longas e filamentosas dispostas, que ficam lado a lado para formar as fibras e são insolúveis em água. Elas constituem a estrutura dos tecidos animais. Exemplo: na unha, no cabelo, na lã e etc. 
As proteínas globulares são formadas por moléculas dobradas com uma forma esferoidal e são solúveis em água. Pelo fato delas serem solúveis em água é que as moléculas se dobram. Exemplo: hemoglobina, enzimas, anticorpos e etc.
4. Em relação aos sistemas de degradação de proteínas endógenas, explique como atua o sistema ubiquitina-proteossoma.
A ubiquitina é uma proteína encontrada nas células eucariotas constituída por 76 aminoácidos que desempenha uma função importante na regulação de proteínas. Ela marca proteínas indesejadas (por exemplo proteínas mal-dobradas) para que sejam degradadas por um complexo multiproteíco denominado proteassoma.
5. Defina o processo de desnaturação proteica?
A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica.
6. Explique com suas palavras como ocorre o processo de degradação (digestão) de proteínas da dieta.
Começa no estômago, o estômago secreta o suco gástrico (que é liberado na presença de proteína) e que contém o ácido clorídrico (HCl) e a proenzima pepsinogênio. O ácido clorídrico desnatura a proteína que não está desnaturada e ativa o pepsinogênio (na presença de proteína) formando a pepsina. A ativação da pepsina ocorre através do rompimento de alguns aminoácidos do pepsinogêni .
7. Em que consiste a degradação de aminoácidos?
A degradação dos aminoácidos pode ser definida escente. Esse grupo amino vai ser convertido a ureia e as 20 cadeias carbônicas restantes são convertidas a piruvato, acetil-coa e intermediários do ciclo de Krebs.
8. O que são α-cetoacidos?
Cetoácidos são ácidos orgânicos que contêm um grupo funcional carbonila e um grupo ácido carboxílico.
9. Quais as enzimas que atuam na transferência do grupamento amino do glutamato para o aspartato e para a amônia (NH4+), respectivamente?
Transaminases ou aminotransferases, que possuem como co-fator o piridoxal-fosfato, a forma ativa da vitamina B6.
10. Quais compostos atuam doando os dois átomos de nitrogênio e o átomo de carbono necessários para a síntese da ureia?
Os dois compostos inorgânicos, o cianeto de prata (AgCN(s)) e o cloreto de  amônio (NH4Cl(s)).
11. Qual a finalidade do ciclo da ureia e onde ocorre esse ciclo?
Objetivo de produzir este composto, a partir da amônia, ocorre nas células do fígado e em, menor parte, nos rins. Inicia-se na mitocôndria e segue para o citosol da célula, onde se dá a maior parte do ciclo.
12. Diferencie aminoácidos glicogênicos e cetogênicos.
Aminoácidos glicogênicos: são precursores da glicose, ou seja, se degradam em um dos cinco primeiros intermediários citados acima. Aminoácidos cetogênicos: podem ser convertidos em ácidos graxos ou corpos cetônicos, sendo degradados a acetil-CoA ou acetoacetato.