PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS: ESTRUTURA E FUNÇÃO
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PROTEÍNAS : A MAIS ABUNDANTE ENTRE AS MACROMOLÉCULAS
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AMINOÁCIDO: UNIDADE BÁSICA FORMADORA DA PROTEÍNA
Grupo Amino (básico)
Grupo Ácido Carboxílico
α
Cadeia lateral – única região que varia com os diferentes aminoácidos.
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Dipeptídeo
Água
Ligação peptídica
(ligação do tipo covalente)
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PROTEÍNAS: POLÍMEROS AMINOÁCIDOS
Local da formação da ligação peptídica = RIBOSSOMO
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 Molecular Biology of the cell, 2008
Gene 1
Gene 2
Gene 3
AMINOÁCIDOS X SEQÜÊNCIA 
SEQÜÊNCIA 
SEQÜÊNCIA 
SEQÜÊNCIA 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
As natureza das laterais é que determinará o papel
de um aminoácido em uma proteína 
-Pontes de hidrogênio
-Interações hidrofóbicas
-Pontes dissulfeto
 (covalente)
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CLASSIFICAÇÃO DO AMINOÁCIDO QUANTO À CADEIA LATERAL (RADICAL R)
APOLARES
Não formam pontes de hidrogênio
Forma interações hidrofóbicas
Sua cadeia lateral não funcionam como base nem ácido
POLARES DESPROVIDAS DE CARGA
Capazes de formar pontes de hidrogênio
Porém sua cadeia lateral tb não funcionam como base nem ácido
POLARES ÁCIDAS
Capazes de formar pontes de hidrogênio
Sua cadeia lateral apresenta um grupamento ácido (capaz de ceder prótons)
POLARES BÁSICAS
Capazes de formar pontes de hidrogênio
Sua cadeia lateral apresenta um grupamento básico (capaz de receber prótons)
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ABREVIAÇÕES AMINOÁCIDOS
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PROTEÍNAS: NÍVEIS DE 
ORGANIZAÇÃO 
ESTRUTURAL
“Uma proteína terá atividade biológica se, e somente se, adotar sua estrutura tridimensional correta.” 
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PROTEÍNAS: NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO 
ESTRUTURAL
Organização primária: 
- Sequência dos aminoácidos na proteína, da qual deriva todo o arranjo espacial da molécula.
Organização secundária: 
- Motivos tridimensionais de porções da cadeia principal, determinados por ligações de ponte de hidrogênio entre aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
Organização terciária: 
- Formada pelo arranjo tridimensional das estruturas secundárias, através de ligações de pontes de hidrogênio e ligações dissulfeto entre aminoácidos distantes entre si na cadeia primária da proteína.
Organização quaternária: 
- Formada pela interação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas, ocorrendo apenas em proteínas oligoméricas.
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LOCALIZAÇÃO DOS GRUPOS CARBOXILA E AMINO
 Molecular Biology of the cell, 2008
PROTEÍNAS: ESTRUTURA PRIMÁRIA
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Refere-se aos arranjos regulares e recorrentes, no espaço, de resíduos de aminoácidos adjacentes em uma cadeia polipeptídica; 
	Em 1951, Linus Pauling e Robert Corey propuseram duas estruturas periódicas de peptídios chamadas de : alfa Hélice e Beta folha;
PROTEÍNAS: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
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PROTEÍNAS: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Alfa-hélice
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Estrutura Espacial Secundária
 - hélice
Propriedades Especiais
 Molecular Biology of the cell, 2008
PROTEÍNAS: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
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 As -hélices podem se entrelaçar formando uma estrutura muito estável, que pode alcançar 1000 Å (100 nm).
 Estas super hélices de -hélices são encontradas em várias proteínas estruturais, como: MIOSINA e QUERATINA.
100nm
 Molecular Biology of the cell, 2008
PROTEÍNAS: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Propriedades Especiais
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PROTEÍNAS: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Folhas beta
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Conformação β (beta)
Esqueleto estendido em forma de zigue-zague
Folhas β paralelas e anti-paralelas
Quanto as folhas são próximas, os grupos R devem ser pequenos
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PROTEÍNAS: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Folhas beta
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Folha -  - pregueada
 Molecular Biology of the Cell. Alberts, B. e cols 2008
PROTEÍNAS: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
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 A ESTRUTURA TERCIÁRIA é o modo como a cadeia polipeptídica de uma proteína se dobra conferindo a estrutura tridimensional apresentada por esta proteína.
 A estrutura terciária é determinada pela interação a longa distância dos grupos R dos aminoácidos. 
PROTEÍNAS: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
 Molecular Biology of the cell, 2008
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
ARRANJO ESPACIAL E ATIVIDADE CELULAR
 Molecular Biology of the cell, 2008
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PROTEÍNAS: ESTRUTURA TERCIÁRIA
-FORÇAS ATUANDO-
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PROTEÍNAS: ESTRUTURA TERCIÁRIA
-FORÇAS ATUANDO-
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Quando a proteína é constituída por mais de uma cadeia polipeptídica;
Algumas proteínas exibem um nível mais complexo de organização, com junções de cadeias;
 
PROTEÍNAS: ESTRUTURA QUATERNÁRIA
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 Molecular Biology of the cell, 2008
PROTEÍNAS: ESTRUTURA QUATERNÁRIA
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PROTEÍNAS: ESTRUTURA QUATERNÁRIA
HEMOGLOBINA
 Molecular Biology of the Cell. Alberts, B. e cols 2008
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PROTEÍNAS: ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Dímeros (complexos formados por 2 cadeias polipeptídicas) 
Homodímeros (2 cadeias iguais)
Heterodímeros (2 cadeias diferentes)
Trímero (3 cadeias), tetrâmero (4 cadeias)
Oligômero (poucas cadeias), multímero (muitas cadeias)
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PROTEÍNAS: ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Monômeros
Dímeros
Tetrâmeros
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PROTEÍNAS: ESTRUTURA QUATERNÁRIA
HOMODÍMERO: 
Subunidades são iguais
HETERODÍMERO: 
Subunidades são diferentes
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PROTEÍNAS: ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Exemplos
Complexo protéico tetramérico
(ex. Superóxido Dismutase)
Complexo protéico trimérico
(ex. PCNA)
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PROTEÍNAS
Fibrosas:
Forma alongada
Insolúveis
Função estrutural: queratinas, colágeno
Globulares: 
Formadas por cadeias polipeptídicas que se dobram adqüirindo a forma esférica ou globular
Funções: enzimática, transporte, defesa e hormonal 
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