PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS

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RELATÓRIO DE AULA 
PRÁTICA 2
Eduardo Felipe Wolfarth
Guilherme F. S. Batista
Larissa Perin
Química de Alimentos
Professora: Andréia Zilio Dinon
11/09/2018
PROPRIEDADES 
FUNCIONAIS 
DAS PROTEÍNAS
Introdução
As proteínas tem grande influência sobre os
atributos sensoriais dos alimentos, tais como
textura, sabor, cor e aparência que interferem no
produto final. Por isso estudamos as suas
propriedades funcionais, como a capacidade de
absorção de água, formação e estabilidade de
espumas e solubilidade e precipitação proteica.
EXPERIMENTO 1:
CAPACIDADE DE ABSORÇÃO DE ÁGUA
A capacidade de absorção de água (CAA) ou
capacidade de retenção de água (CRA) consiste na
adição de água ou de uma solução aquosa ao
material com posterior centrifugação e
quantificação da água que ficou retida pelo material
sedimentado no tubo da centrífuga (DAMORADAN et
al., 2010).
EXPERIMENTO 1:
CAPACIDADE DE ABSORÇÃO DE ÁGUA
MATERIAIS E MÉTODOS:
• Foram pesados 4,9821 gramas da proteína de soja;
• Adicionado 30ml de Água Destilada;
• Agitado durante 30 segundos permanecendo em repouso
durante 10 minutos;
• A amostra foi colocada sob uma peneira, drenando por
10 minutos;
• Efetuada nova pesagem do material e constatado o
volume de água drenado.
EXPERIMENTO 1:
CAPACIDADE DE ABSORÇÃO DE ÁGUA
MATERIAIS E MÉTODOS:
Figura 01: Amostra utilizada Figura 02: Amostra sendo drenada
EXPERIMENTO 1:
CAPACIDADE DE ABSORÇÃO DE ÁGUA
RESULTADOS E DISCUSSÃO:
• As formulas utilizadas para determinar a Capacidade de
Retenção da Água foram as seguintes:
• 𝐶𝑅𝐴 =
𝑀𝑖 −𝑀𝑓
𝑀𝑖
x 100 e 𝐶𝑅𝐴 =
𝑉𝑖 −𝑉𝑓
𝑉𝑖
x 100
• 𝐶𝑅𝐴 =
|𝑀𝑖 −𝑀𝑓|
𝑀𝑖
x 100 CRA=
|4,9821−14,3674|
4,9821
x 100
• CRA = 188,38%
EXPERIMENTO 1:
CAPACIDADE DE ABSORÇÃO DE ÁGUA
RESULTADOS E DISCUSSÃO:
• 𝐶𝑅𝐴 =
𝑉𝑖 −𝑉𝑓
𝑉𝑖
x 100 𝐶𝑅𝐴 =
|30−22,5|
30
x 100
• CRA = 25,0%
Determinando a capacidade de absorção de água ou a
capacidade de intumescimento da proteína de soja
podemos observar que a amostra chegou perto de
dobrar sua massa com base no valor obtido na
determinação capacidade de absorção de água.
EXPERIMENTO 2:
SOLUBILIDADE E PRECIPITAÇÃO PROTEICA
No procedimento de precipitação de proteínas por adição de sais
neutros, deve-se verificar o efeito da concentração destes sais na
solubilidade da proteína. Quando sais neutros são adicionados ao
sistema ocorre um aumento da força iônica do sistema. Assim,
temos um aumento na solubilidade da proteína em meio aquoso.
A esse fenômeno dá-se o nome de "salting-in". (SOLOMONS et al.,
2012).
O efeito “salting out” é a precipitação de proteína em solução por
altas concentrações de sais. Os sais atraem as moléculas de água
do meio, de modo a ficar menos água disponível para as
moléculas protéicas o que acarreta na diminuição da solubilidade
e precipitação. (ANDRADE et al.l 2013).
MATERIAIS E MÉTODOS:
• Preparo de uma solução de clara de ovo;
• Preparo da solução saturada de NaCl;
• Identificado dois tubos de ensaio;
• No Primeiro tubo adicionado 2 ml da solução (clara de
ovo) mas dois ml da solução de sufato de amônio;
• No Segundo tubo adicionado 2 ml da solução (clara de
ovo) mas dois ml da solução de NaCl;
• Após foi comparada as soluções.
EXPERIMENTO 2:
SOLUBILIDADE E PRECIPITAÇÃO PROTEICA
MATERIAIS E MÉTODOS:
Figura 03: Tubo 01 solução com NaCl
Tubo 02 solução com Sulfato de Amônio
EXPERIMENTO 2:
SOLUBILIDADE E PRECIPITAÇÃO PROTEICA
RESULTADOS E DISCUSSÕES
• Foi observado que no tubo 01 precipitou-se;
• Enquanto no tubo 02 se manteve normal.
EXPERIMENTO 2:
SOLUBILIDADE E PRECIPITAÇÃO PROTEICA
RESULTADOS E DISCUSSÕES
• Concluiu-se que as altas concentrações de sais
precipitam proteínas de suas soluções. Sendo o
fenomeno Salting out (precipitação de sais) e o Salting in
solubilização de sais;
• Os sais desidratam as proteínas, atraindo as moléculas
de água do meio, ficando menos água disponível;
• Ou seja, foi possivel observar que na presença do Sal
NaCl, ocorreu precipitação, alterando sua concentração,
teve a dissociação do sal (atração eletrostatica forma
ions hidratados).
• Também a presença do sal rompe a estrutura.
EXPERIMENTO 2:
SOLUBILIDADE E PRECIPITAÇÃO PROTEICA
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
As espumas são sistemas termodinamicamente instáveis
que apresentam uma estrutura tridimensional constituída
de bolhas envolvidas por um fino filme contínuo. Quando
as espumas são feitas utilizando uma solução de
proteínas, essas proteínas devem estar parcialmente
desnaturadas para exposição dos grupos hidrofóbicos e a
consequente interação destes com as moléculas apolares
do ar e a interação dos grupamentos polares com as
moléculas de água. Esse fenômeno pode ocorrer apenas
com uma força de cisalhamento.(COULTATE T.P et al.,
2004).
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
Uma das principais propriedades da clara é a capacidade
de formação de espuma, que consiste na agregação de ar
em uma rede composta por proteínas que se ligam
quando submetidas a um estresse físico – no caso, o
batimento das claras. Durante o batimento ocorre
desnaturação da albumina, com desdobramento em sua
estrutura.(ARAÚJO et al., 2014).
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
MATERIAIS E MÉTODOS:
• Quebrar um ovo, e medir o volume inical da clara em
ambas;
• Primeira amostra: bater uma clara de ovo durante 1'30",
após adicionar 10 ml de água e bater mais 30";
• Segunda amostra: bater uma clara de ovo durante 1'30"
e adicionar 1g de ácido cítrico e bater mais 30";
• Medir o volume em cada experimento durante 1 hora em
intervalor de 10 minutos.
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
MATERIAIS E MÉTODOS:
Tabela 01: Adições realizadas, suas respectivas quantidades 
e o tempo de batimento.
ESTABILIDADE DE ESPUMA
Substância adicionada Quantidade Tempo de batimento
Clara ovo + Água 10 ml 2 min
Clara ovo + Ácido cítrico 1 g 2 min
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
MATERIAIS E MÉTODOS:
Figura 04: Amostra 01 Amostra 02
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
MATERIAIS E MÉTODOS:
Figura 05: Amostra 01 - Adição de àgua
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
MATERIAIS E MÉTODOS:
Figura 06: Amostra 01 - Adição de ácido cítrico
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
RESULTADOS E DISCUSSÕES:
Tabela 02: Capacidade espumante da Clara de ovo
ESTABILIDADE DE ESPUMA
mL liberados em 1h Aditivo Volume inicial clara (mL)
Amostra 1 11 Água 33
Amostra 2 19 Ácido cítrico 31
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
RESULTADOS E DISCUSSÕES:
Gráfico 01: Quantidade de mL liberadas em relação ao tempo
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
RESULTADOS E DISCUSSÕES:
• A adição de ácido aumenta a estabilidade da clara e
necessita maior tempo de batimento. Entretanto, confere
à clara uma característica quebradiça, frágil, por agilizar
a coagulação das proteínas ao redor das bolhas;
• A água aumenta o volume mas necessita de maior tempo
de batimento, além da espuma apresentar estabilidade
muito baixa. Isso ocorre devido à diluição das proteínas
da clara (ocasionada pela adição da água) e o
consequente afastamento das moléculas, que dificulta a
formação e a estabilidade da espuma;
• A presença de água e ácido aumenta ainda mais o
volume, mas a estabilidade continua baixa.
EXPERIMENTO 3:
FORMAÇÃO E ESTABILIDADE DE ESPUMAS
RESULTADOS E DISCUSSÕES:
• O líquido desprendido após o batimento avalia a estabilidade da clara,
que dependerá também de outros fatores como tempo deixado em
descanso após o batimento e manuseio das claras, além das diferentes
substâncias adicionadas no início ou duranteo batimento;
• As claras batidas somente com água podem ser vantajosas se utilizadas
em preparações onde não haverá mistura com muitos ingredientes, para
não ocorrer perda do volume. Acrescentando ingrediente ácido é possível
aumentar um pouco a estabilidade da espuma;
• Já para as preparações nas quais as claras serão misturadas a outros
ingredientes há a necessidade da estabilidade ser maior e a adição do sal
e do ácido tartárico é bem vinda.
• UEMA. Roteiros de Produtos Naturais. Disponível em:
<http://www.academico.uema.br/DOWNLOAD/RoteirosProdutosNaturai
s_prote%C3%ADnas_EBAH.pdf> Acesso em: 14 de setembro de 2018
• PPGBQA UFSC. Aminoácidos e Proteínas. Disponível em:
<http://ppgbqa.ufsc.br/files/2011/06/2-Amino%C3%A1cidos-e-
prote%C3%ADnas-respostas.pdf > Acesso em: 14 de setembro de
2018
• SLIDESHARE. Precipitação de Proteínas. Disponível em: <https://pt.
slideshare.net/ilanafmoura/relatrio-precipitao-das-protenas> Acesso
em: 14 de setembro de 2018>
• EDISCIPLINAS USP. Propriedades Funcionais das Proteínas.
Disponível em:
<https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/4123746/mod_resource/cont
ent/1/Aula%20pr%C3%A1tica%20%20Propriedades%20funcionais%20
prote%C3%ADnas.pdf> Acesso em: 17 de dezembro de 2018
Referências
• Champe, Pamela C.; Harvey, Richard A.; Ferrier, Denise R.;
Bioquímica ilustrada. 4° edição. Porto Alegre: Editora Artmed, 2009.
• Lehninger; Princípios de Bioquímica. 4° edição. São Paulo: Editora Sarvier,
2006.
• COULTATE T.P. Alimentos; a química de seus componentes. Ed. Artmed. 3ª
ed - School of Applied Science/ South Bank University, London, 2004.
• Araújo, W. M. C.; Montebello, N. P.; Botelho, R. B. A.; Borgo, L. A. Alquimia
dos alimentos – 2ª edição. Editora SENAC – 2011. Brasília – DF.
Referências