Aula - Enzimas

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Introdução e conceitos 
FARMÁCIA
Bioquímica
ENZIMAS
ENZIMAS
São as proteínas mais notáveis e especializadas do organismo, sendo os catalisadores das reações do sistema biológico. 
EXISTEM DUAS CONDIÇÕES FUNDAMENTAIS À VIDA. A AUTO-REPLICAÇÃO E A CAPACIDADE EM CATALISAR REAÇÕES QUÍMICAS SELETIVAMENTE 
Seletividade
Especificidade
MODELO CHAVE-FECHADURA
CONVERSÃO
SACAROSE
CO2 e H2O → Energia Livre
(pensar, mover-se, enxergar, sentir)
CATÁLISE
REAÇÕES QUÍMICAS RÁPIDAS → ACELERA OS EVENTOS BIOQUÍMICOS
ESPECIALIZADAS → MODELO CHAVE-FECHADURA
REAÇÃO ENTRE ENZIMA ↔ SUBSTRATO
ATUAM EM SOLUÇÕES AQUOSAS EM SUAVES TEMPERATURAS E pH
Açúcar comumente usado
(alimentos açucarados, bebidas ou açúcares)
na presença de O2
 As moléculas sobre as quais as enzimas exercem seu efeito são chamadas de SUBSTRATOS da reação, ao invés de ligantes
 O sítio de ligação é chamado de SÍTIO CATALÍTICO ou SÍTIO ATIVO
REAÇÕES ENZIMÁTICAS
Corresponde à transformação química enzimática quando proteínas ligam-se à outras moléculas catalisando esta reação 
SEM A CATÁLISE AS REAÇÕES QUÍMICAS NECESSÁRIAS À VIDA NÃO OCORRERIAM EM TEMPO PUTIL
CONTEXTO HISTÓRICO
 1700 – Descoberta da digestão da carne por secreções do estômago
 1800 – Conversão do amido em açúcar pela saliva
 1850 (Louis Pasteur) – Fermentação de açúcar em álcool por leveduras (catálise)
 1926 (James Sumner) – Descobriu que cristais de urease eram constituídos totalmente de proteínas → TODA ENZIMA É UMA PROTEÍNA (exceto pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas) 
NO SÉCULO XX, MILHARES DE ENZIMAS FORAM PURIFICADAS, SUAS ESTRUTURAS ELUCIDADAS E SEUS MECANISMOS EXPLICADOS 
A ATIVIDADE CATALÍTICA DE UMA ENZIMA DEPENDE DA INTEGRIDADE DE SUA CONFORMAÇÃO PROTEICA
Se a enzima for desnaturada ou dissociada sua atividade geralmente se perde. Se a enzima for quebrada em seus AA constituintes, sua atividade é sempre perdida.
CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS
 FORMADA GERALMENTE POR CADEIAS PEPTÍDICAS (pelos resíduos de AA)
(PROTEÍNA SIMPLES)
 OUTRAS REQUEREM GRUPOS ADCIONAIS (Co-fator e/ou coenzima)
(GRUPO PROSTÉTICO)
CO-FATOR: Íons inorgânicos
COENZIMA: Molécula orgânica complexa ou metalorgânica
ALGUMAS ENZIMAS REQUEREM AMBAS (co-fator e coenzima) LIGADOS FIRMEMENTE OU COVALENTEMENTE À PROTEÍNA
ENZIMA + COENZIMA e/ou CO-FATOR = HALOENZIMA 
APOENZIMA ou APOPROTEÍNA: Grupo proteico da enzima
COENZIMA e COFATOR: Grupo prostético
HALOENZIMA: Grupo catalisador completo
COMPONENTE 
QUÍMICO ADCIONAL
COENZIMA
Molécula orgânica complexa ou metalorgânica
Parte proteica de uma enzima
A parte completa cataliticamente ativa
As coenzimas funcionam como transportadores transitórios de grupos funcionais específicos (derivados vitamínicos, nutrientes orgânicos)
COMPONENTE QUÍMICO ADCIONAL
COFATOR
Íons inorgânicos metálicos → Fe2+, Mg2+, Zn2+
ÍONS
ENZIMAS
Cu2+
Citocromo-oxidase
Fe2+ou Fe3+
Citocromo-oxidase,Catalase,Peroxidase
K+
Piruvato-Cinase
Mg2+
Hexocinase, Glicose-6-fosfatase, Piruvato-cinase
Mn2+
Arginase, Riboncleotídeo-redutase
Mo
Dinitrogenase
Ni2+
Urease
Se
Glutationa-peroxidase
Zn2+
Anidrasecarbônica,álcool-desidrogenase,CarboxipeptidasesA e B
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
As enzimas são classificadas de acordo com sua função e geralmente são nomeadas com o sufixo “ase”
UREASE: Catalisa a hidrólise da uréia
DNA POLIMERASE: Catalisa a polimeração dos nucleotídeos
AS VEZES A S ENZIMAS POSSUEM NOMES INDEPENDENTES DOS SEUS SUBSTRATOS E REAÇÕES (TRIPSINA e PEPSINA) 
CLASSIFICAÇÃO INTERNACIONAL DAS ENZIMAS