Metabolismo dos Aminoácidos

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Bioquímica 
Bloco 2 
 
Metabolismo dos Aminoácidos 
 Origem dos Aminoácidos 
Os aminoácidos presentes nas células podem ter duas origens: 
 A partir de proteínas enxógenas, ou seja, proteínas 
adquiridas da dieta. São aquelas que não são produzidas 
pelo organismo. Essas proteínas são hidrolisadas no trato 
digestório e dão origem aos aminoácidos que depois são 
absorvidos pelo nosso organismo. 
 
 Ou a partir de proteínas endógenas, proteínas que o 
nosso próprio corpo produz. Essas proteínas são geralmente 
acumuladas nos músculos esqueléticos para que, em uma condição de jejum prolongado, elas 
possam sofrer proteólise, formando os aminoácidos. Então, nós também temos proteínas 
mobilizadas em condição de jejum prolongado. 
Ao serem formados, os aminoácidos vão ter destinos diferentes: 
 Eles poderão compor novas estruturas proteicas. Tem muita relação com o Turnover 
proteico (renovação das proteínas do corpo). 
 
 Poderão ser precursores de compostos nitrogenados não proteicos. 
 
Então, de uma forma geral, as estruturas dos aminoácidos vão servir de arcabouço para 
compostos proteicos e não proteicos. 
Obs: Os aminoácidos também podem sofrer a retirada do grupamento amino e a sua cadeia 
carbônica pode servir como fonte de energia. E quando nós podemos ver isso acontecer? Em 
condição de jejum prolongado. Além disso, o grupamento amino que restou tem que ser 
eliminado do organismo, pois ele pode ser tóxico (pode provocar encefalopatias no indivíduo 
por excesso de amônio (NH4) gerado a partir de grupamentos aminos no organismo). 
 Reação de Transaminação 
 Normalmente, as reações de transaminação são as reações mais comuns de retirada desse 
grupamento amino dos aminoácidos. A reação de transaminação é catalisada por enzimas 
conhecidas por amino-transferases, que também 
podem ser chamadas de transaminases. 
 Nessa reação, sempre vamos ter um αcetoácido 
que quando reage com um aminoácido pela ação 
de uma amino-transferase, o seu grupamento 
amino (NH3) é transferido para o αcetoácido. Esse 
αcetoácido se torna um aminoácido, ao receber o 
 
 
grupamento amino. E esse aminoácido, por sua vez, quando perde o seu grupamento amino 
se torna um αcetoácido. Então, nessa reação existe uma 
transferência de grupamento amino do aminoácido para o 
αcetoácido. 
 Sendo assim, o αcetoácido se torna um aminoácido e o 
aminoácido se torna um αcetoácido. Isso vai ser muito 
importante para a detoxificação de grupamentos aminos nos 
tecidos periféricos. 
 Como assim? É a partir da transaminação que acontece 
entre os aminoácidos e o αcetoglutarato (um tipo de 
αcetoácido), que o aminoácido vai transferir o seu 
grupamento amino (em rosa) para o αcetoglutarato. Esse 
αcetoglutarato após receber esse grupamento amino vai ser 
agora um Glutamato (um tipo de aminoácido). 
PORTANTO, vamos fixar... O Aminoácido se torna um αcetoglutarato (que é um tipo de 
αcetoácido) ao perder o seu grupamento amino e o αcetoglutarato se torna um Glutamato 
(que é um tipo de aminoácido) ao ganhar um grupamento amino. 
 Depois disso, o Glutamato ainda vai receber mais um grupamento amino (a gracinha vai 
explicar melhor isso depois), formando a glutamina. Essa glutamina irá transferir todos os 
grupamentos amino dela para a detoxificação no fígado desses componentes que seriam 
tóxicos a esses tecidos se não fossem detoxificados. O fígado, então, irá transformá-los em ureia. 
 Logo, essa transaminação vai ser importante tanto no tecido hepático, quanto nos tecidos 
extra-hepáticos. 
 Obs: Para que a enzima amino-transferase possa exercer a sua função, ela depende de uma 
coenzima chamada piridoxal fosfato (PLP). Essa coenzima fica ligado a sua estrutura proteica. 
 
Reação geral de transaminação: Inicialmente o 
grupamento amino de um aminoácido é transferido 
ao piridoxal fosfato, que é então convertido em 
piridoxiamina fosfato. A seguir, esse grupamino é 
doado para o αcetoglutarato, formando o 
glutamato. 
Então a enzima aminotransferases precisa dessa 
coenzima, a PLP para realizar essa reação de 
transaminação. 
 
 
 Outras reações de transaminação 
Para entendermos melhor, segue mais reações de transaminação. 
O αcetoglutarato nos tecidos periféricos será sempre aquele que estará recebendo 
grupamentos amino dos aminoácidos. Então temos aqui o exemplo de uma alanina (um outro 
tipo de aminoácido) que irá doar o seu grupamento amino para o αcetoglutarato através da 
ação de uma transaminase (ou amino-transferase). Com isso, a alanina se tornou um 
αcetoácido correspondente a ela que é o piruvato. E o αcetoácido ao receber o grupamento 
amino se torna um glutamato. 
 
 O Glutamato no fígado pode através da reação de transaminação do oxaloacetato, doar o 
seu grupamento amino para o oxaloacetato (que é um αcetoácido) formando o aspartato. O 
glutamato, por sua vez, ao doar o seu grupamento amino se torna um αcetoglutarato. 
 
 
 
 
 
 
Agora veja no Detalhe... 
 Como já vimos o glutamato nos tecidos 
periféricos é formado após a reação de 
transaminação com um aminoácido, pela ação de 
uma transaminase (T) 
 No fígado, esse glutamato formado, irá sofrer 
novamente uma nova reação de transaminação, 
só que desta vez com o Oxaloacetato (como 
acabamos de ver). Esse oxaloacetato vai se 
transformar no aspartato e o Glutamato volta a 
ser um αcetoglutarato. Com isso, ele está disponível 
de novo para receber de novo um grupamento 
amino de um outro aminoácido. 
 
 
 
 Além disso, o Glutamato pode sofrer a ação de uma outra enzima chamado glutamanto 
desidrogenase (GD). Ela é uma enzima NAD/NADP dependente, ou seja, ela utiliza uma dessas 
duas coenzimas. Essa enzima é responsável por retirar um grupamento amino diretamente do 
glutamato, liberando esse grupamento amino sob forma de NH4+ (amônio). 
Então, recapitulando... 
 OU o glutamato doa seu grupamento amino para o oxaloacetato, formando aspartato. 
 OU o glutamato é desaminado pela Glutamato desidrogenase, liberando o grupamento 
amino na forma de amônio (NH4). 
 
 Porém, tanto o Aspartato quanto o amônio serão transportados para o ciclo da ureia. Com 
isso, eles vão passar por reações sucessivas para formar, no final, ureia para ser eliminada. 
 Lembrando também que isso vai acontecer no fígado, já que ele é capaz de introduzir o 
grupamento amino (na forma de ureia) e o aspartato no ciclo da ureia. 
 
 Desaminação Direta 
 Todos esses aminoácidos (da alanina a Valina 
no quadrinho ao lado) são capazes de 
transaminar com o αcetoglutarato para formar 
glutamato. 
 Outros aminoácidos (como a Lisina, prolina, 
histidina, glicina, e por aí vai...) por caminhos 
diferentes vão formar o amônio ou o 
aspartato. Ou eles podem liberar o seu 
grupamento amino diretamente na forma de 
amônio (como é o caso do grupo da glicina). 
Ou ainda, no caso da histidina, além de liberar 
grupamento amino na forma de amônio, pode 
ainda ser levado indiretamente a formação de 
glutamato. 
Então, resumindo, os aminoácidos podem: 
 liberar o seu grupamento amino 
diretamente na forma de amônio (como 
é o caso do grupo da glicina e histidina). 
 sofrer transaminação direta com o αcetoglutarato para formar glutamato (como é o 
caso do grupo da alanina). 
 ser levados indiretamente a formação de glutamato (como é o caso do grupo da lisina e 
da histidina). 
 
 
 IMPORTANTE: Através dessas reações, esses aminoácidos vão conseguir liberar seu grupamento 
amino, para que as suas cadeias carbônicas possam ser utilizados como precursoras de outras 
moléculas ou para que possam ser oxidadas, formando energia para a célula. Porém, se eles 
forem precursores de moléculas proteicas, eles não precisarão ser desaminados, porque na 
estrutura proteica está incluído esse grupamento. Reação da Glutamato desidrogenase (GD) 
 
 Essa glutamato desidrogenase catalisa tanto a entrada do 
grupamento amino no αcetoglutarato, formando o glutamato, 
quanto a reação inversa. Essa enzima precisa tanto da coenzima 
NAD quanto da NADP (tanto faz, ela utiliza a que estiver 
disponível). 
 Se ela for adicionar um grupamento amino no αcetoglutarato, 
essa enzima vai estar então reduzindo o seu substrato 
(αcetoglutarato) e oxidando a sua coenzima (NADP + H  
NADP), formando o glutamato. 
 Se ela retirar o grupamento amino do glutamato, ela vai estar 
oxidando o seu substrato (glutamato), então ela vai estar 
reduzindo a sua coenzima (NAD  NADH + H). 
 Essa reação catalisada pela glutamato desidrogenase é 
importante, pois em casos de proteólise muito intesa, essa reação 
precisa ser controlada, para que não sejam liberados grandes 
quantidades de NH3, pois grandes quantidades não conseguem 
entrar no ciclo da ureia. (Lembrando que isso pode aumentar os 
níveis de amônia no sangue e, como já vimos, isso não é bom para 
o organismo). 
 
Então adivinhem... Existe um controle da ação dessa glutamato desidrogenase por regulação 
alostérica 
 O ATP e GTP vão estimular a transformação do αcetoglutarato em glutamato. Então vai ter 
a incorporação do grupamento amino no αcetoglutarato para formar glutamato, diminuindo 
os níveis de amônio no sangue. 
 
 
 Agora, níveis aumentados de GDP e ADP estimulam a catálise do grupamento amino do 
glutamato, formando αcetoglutarato e liberando amônio. Isso vai aumentar, 
consequentemente, a velocidade do ciclo da ureia, porque vai ter mais amônio sendo 
introduzida no ciclo (e mais ureia sendo formada ao final do ciclo). Então, isso vai acontecer em 
condições de baixa energia. O que faz muito sentido, pois nessas condições é muito mais 
interessante haver grandes quantidades de αcetoglutarato disponíveis para receber o 
grupamento amino dos aminoácidos que vieram da proteólise muscular. Com isso, esse 
αcetoglutarato vai estar realizando detoxificação (não deixando grupamento amino em 
grandes quantidades no sangue). 
 
 Quando há níveis altos de ATP e GTP, não vai ter muita proteólise, então é mais interessante 
ter menos amônio livre, isto é, grupamento amino incorporado no αcetoglutarato formando 
glutamato. 
 
 Formação da Glutamato e Glutamina 
 
 Então, em geral, no tecido periférico, o αcetoglutarato capta o grupamento amino dos 
aminoácidos (que não estão sendo utilizados para a síntese proteica), ficando na forma de 
glutamato, como já vimos ao decorrer dessa matéria. 
 
 O glutamato, por sua vez, no tecido periférico, receberá mais um grupamento amino pela 
ação da glutamina sintetase. Essa enzima é responsável então por introduzir mais um 
grupamento amino no glutamato, transformando-o em glutamina. Esse grupamento amino é 
geralmente proveniente da liberação direta desse grupamento (na forma de amônio) por 
alguns aminoácidos (como é o caso da Glicina, vimos anteriormente na parte de desaminação 
direta). 
 A glutamina é um transportador desses 
grupamentos amino dos tecidos 
periféricos para o fígado. Então nos 
tecidos periféricos, nós temos a ação da 
glutamina sintase incorporando mais um 
grupamento amino (NH2) no glutamato 
para formar glutamina. Essa glutamina 
vai para o fígado, onde irá sofrer a ação 
de uma glutaminase. Essa enzima vai 
retirar o primeiro grupamento amino da 
glutamina. Esse grupamento amino vai, 
então, para o ciclo da ureia. 
 O glutamato formado no fígado pode 
sofrer a ação da glutamato desidrogenase e, assim, irá eliminar o outro grupamento amino 
para o ciclo da ureia, ou ele pode ainda transaminar com o oxaloacetato para formar o 
aspartato, que também segue para o ciclo da ureia. 
 
 
 
 De qualquer forma, nós vamos ter grupamentos 
amino e aspartato sendo liberado para o ciclo da 
ureia. 
 
 Lembrando que o único órgão que faz ciclo da 
ureia é o fígado, então é ele quem vai receber o 
grupamento amino de todos os aminoácidos 
oxidados nos tecidos periféricos. Lembrando 
também que ele recebe esse grupamento amino 
pela glutamina. 
 
 Fixando mais uma vez... O aspartato e o amônio entram no ciclo da ureia como precursores da 
ureia. 
 
 Síntese de Asparagina 
 
 Outro exemplo de síntese de aminoácidos. A glutamina pode reagir com o aspartato e doar o 
seu grupamento amino para formar asparagina e glutamato. 
 
 
 
 Reação catalisada pela Asparaginase 
 A asparaginase é uma enzima que utiliza a asparagina como substrato, retirando um 
grupamento amino, formando aspartato novamente. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Principais vias de Transporte de Nitrogênio entre órgãos após proteólise muscular 
 
 Em estado de jejum prolongado, o músculo vai sofrer proteólise. Logo, as proteínas serão 
mobilizadas para formar aminoácidos. Esses aminoácidos por reação de transaminação vão 
doar o seu grupamento amino para o αcetoglutarato (se tornando glutamato) e os 
aminoácidos vão originar um αcetoácido correspondente (lembrando que na reação de 
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Ivan
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transaminação um AA se torna um αcetoácido, e vice versa). Esses αcetoácidos no jejum 
prolongado podem ser oxidados, pois a maior parte deles vão originar intermediários do ciclo de 
Krebs, podendo assim seguir o processo de oxidação para formar os equivalentes de redução 
(NADH e FADH na forma reduzida) que vão acabar formando ATP, no final, e energia útil 
para as células do tecido muscular. 
 
 Em condição de jejum, o glutamato pode transaminar com o piruvato (produto da 
metabolização da via glicolítica). Ao perder o seu grupamento amino, o glutamato, se 
torna um αcetoglutarato, enquanto o piruvato ao receber o grupamento amino do 
glutamano, forma uma alanina. 
 
 A alanina cai, então, na corrente sanguínea e é então captada pelo fígado. 
 Nesse órgão, a alanina sofre transaminação com o αcetoglutarato (que está lá no 
fígado). 
 Esse αcetoglutarato ao receber o grupamento amino se torna glutamato, enquanto a 
alanina ao perder o seu grupamento amino se torna o seu αcetoácido correspondente 
que é o piruvato. 
 O piruvato formando segue então na via da gliconeogênese. 
 O glutamato pode ainda transaminar com o Oxaloacetato, formando Aspartato que 
segue para o ciclo da ureia. Além disso, ele pode ainda receber um outro grupamento 
amino e formar glutamina. Essa glutamina formada segue para o fígado e lá os seus 
grupamentos amino são retirados foramndo glutamato e amônio (que segue para o ciclo 
da ureia). 
 Ou seja, os grupamentos amino na forma de amônio (NH4), assim como o aparato, 
serão precursores da Ureia. 
Ivan
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Ivan
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Ciclo da Ureia 
 A ureia é eliminada pelas mamíferos terrestres. Já as aves e répteis eliminam o grupamento 
amino na forma de ácido úrico e os peixes eliminam esse grupamento na forma de amônia 
pelas guelras. O que nós vamos aprender é como a ureia irá ser formada e eliminada pelos 
mamíferos terrestres. 
 O ciclo da ureia acontece parcialmente nas mitocôndrias e parcialmente no citossol. 
 Para que o ciclo da ureia possa começar, nós temos que ter uma estrutura chamada de 
carbamoil fosfato. Essa molécula vai incorporar o grupamento amino dos aminoácidos liberados 
pela reação do glutamato. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Então, primeiramente, é formado, nas mitocôndrias, um intermediário (o carbamoil 
fosfato) por ação da enzima chamada carbamoil-fosfato sintetase. Essa enzima 
incorpora uma carboxila da molécula de bicarbonato (HCO3-) a partir da hidrólise 
(quebra) de uma molécula de ATP. Com isso, a enzima incorpora essa carboxila a um 
dos fosfatos (P) dessa moeda energética, liberando ADP (que restoudo ATP). Além 
disso, há depois a entrada de um grupamento amino nesse estrutura carboxila-fosfato, 
às custas de mais um ATP. 
Ivan
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 Portanto, de forma geral, a carbamoil-fosfato sintetase é responsável pela formação de 
do primeiro substrato do ciclo da ureia, o carbamoil-fosfato, a partir de bicarbonato e 
amônio (NH4), às custas de 2 ATPs. 
 P.s: A professora não quer que a gente grave todos os nomes das enzimas. Ela quer que 
entendamos o processo. 
 O carbamoil-fosfato se funde a ornitina para formar citrulina, através da ação de uma 
enzima. A ornitina também é um tipo de aminoácido. 
 A citrulina formada, vai para o citossol se junta com o aspartato, formando o aginino-
succinato, a partir de uma enzima específica. 
 O arginino succinato é quebrado, por ação enzimática específica, formando o fumarato 
e arginina. 
 A arginina vai sofrer hidrólise, formando novamente a ornitina e a ureia. 
 A ureia é então eliminada e a ornitina volta para as mitocôndrias, se tornando 
disponível para um outro ciclo, a partir da entrada de carbamoil fosfato. 
 
 Importante: Como vimos anteriormente, o aspartato e a amônio, entram no ciclo da ureia 
como precursores da ureia. Então, os grupamentos que foram eliminados dos aminoácidos 
entram no ciclo tanto na forma de aspartato quanto na forma de amônio. O aspartato entra 
no ciclo e já reage com a citrulina, formando o aginino-succinato e o amônio entra na formação 
do carbamoil-fosfato. 
 
 Agora, voltando ao esquema do ciclo, observe o fumarato sendo formado a partir da 
argininosuccinato. Esse fumarato é intermediário do ciclo de Krebs. Logo existe um 
inter-relação entre o Ciclo de Krebs e o Ciclo da Ureia. 
 
 Como vimos, no ínicio do ciclo da Ureia foram utilizados 2 ATPs para formar o 
carbamoil fosfato. O fumarato formado seguirá para o Ciclo de Krebs, formando 
equivalente de redução (NADH + H) que depois da cadeia de transporte de elétrons e 
da fosforilação oxidativa, vai resultar na formação de 3 ATPs. (Lembrar é viver: 
Balanço energético  Cada NAD resulta na formação de 3 ATPs e o FAD resulta na 
formação de apenas 2 ATPs, aproximadamente). 
 
 Então no final das contas, a cada ciclo, são utilizados 2 ATPs e formados 3 ATPs, dando 
um saldo energético de 1 ATP. Logo, esse ciclo é energeticamente favorável. (No livro 
essa infomação não bate. Lá, é dito que o ciclo consome na verdade 4 ATPs, porque 2 
Pi também são gastos e entram na conta. Então o ciclo gastaria 4 ATPs e usava 3 ATP 
gerados a partir do fumarato, havendo apenas 1 ATP gasto em cada ciclo). 
 Além do fumarato ser fonte de energia, ele também é fonte de glicose e também de 
aspartato. 
 
 
Ivan
Realce
 
 
 
 
 O glutamato, ao transaminar com 
o Oxaloacetato, forma o Aspartato 
que entra no ciclo da ureia. 
 Esse aspartato forma a 
agininossuccinato que forma o 
fumarato. 
 O fumarato ao ser formado pelo 
ciclo da ureia, ele entra no ciclo de 
Krebs, formando malato. 
 A reação que forma oxaloacetato a 
partir de malato, acaba resultando 
na formação de 3 ATP. 
 O oxaloacetato pode transaminar novamente como glutamato, formando mais 
aspartato, e assim por diante... 
 Ou o oxaloacetato pode entrar na via da gliconeogênese e formar glicose. 
 
 
Degradação dos esqueletos carbônicos dos Aminoácidos 
 Os esqueletos carbônicos dos Aminoácidos além de serem utilizados para formar novas 
moléculas, esses esqueletos podem ser intermediários do ciclo de Krebs. Ao entrar nesse ciclo eles 
poderão, ainda, formar energia ao serem oxidados ou poderão ser precursores da glicose na 
gliconeogênese. 
 Alguns aminoácidos são chamados de cetogênicos, ou seja, são aminoácido que não podem ser 
precursores da glicose na gliconeogênese. Os aminoácidos cetogênicos vão gerar Acetil-CoA. 
(Obs: Nunca se pode gerar glicose a partir de 
Acetil-CoA, o que explica esses AAs não 
conseguirem ser precursores de glicose). 
 Apesar do Acetil-CoA não conseguir formar 
glicose, ao ser oxidado, ele também é capaz de 
fornecer energia para a célula (Como nós vimos em 
cetogênese). 
 Por outro lado, os aminoácidos que podem formar 
glicose pela gliconeogênse são chamados de 
glicogênicos. 
 
 
 
 A leucina (leu) é o único aminoácido exclusivamente cetogênico. Ela produz o Acetil-
Coa, mas esse produto formado não consegue formar (sozinho) a glicose no fígado (é 
cetogênico). 
 Existem alguns aminoácidos que têm parte de sua cadeia carbônica convertida em 
Acetil-CoA (parte cetogênica) e parte convertida em intermediários do ciclo de Krebs, 
como o oxaloacetato, fumarato, succinil-CoA e αcetoglutarato (parte glicogênica). É o 
caso da isoleucina, fenilalanina, tirosina, treonina e triptofanto. Esses aminoácidos que 
são tantos para glicogênicos quanto para cetogênicos são chamados de glicogênicos. 
 A maioria dos aminoácidos produz piruvato ou algum intermediário do ciclo de Krebs, 
precursores da gliconeogênese e são por isso, glicogênicos. 
 
Obs: A prof não quer que gravemos os nomes de todos esses aminoácidos, mas ela pode 
cobrar a diferença entre eles (principalmente entre aa glicogênicos e cetogênicos). 
 Então, a degradação dos esqueletos carbônicos será utilizada com objetivo de gerar 
energia ou para a gliconeogênese hepática. Para o fígado, é muito importante os 
aminoácidos glicogênicos, já que estes podem ser utilizado em uma condição de jejum 
para formar glicose. 
 Quando se tem a desaminação da amônia para formação do esqueleto carbonara, 
significa que o corpo precisa de enegia. Ou seja, ele está em estado de jejum-jejum 
prolongado. 
 
Fenilcetonúria 
 
 Uma das doenças avaliadas pelo teste do pezinho é a fenilcetonúria. Os pacientes que 
apresentam a fenilcetonúria possuem uma falha genética na enzima fenilalanina 
hidroxilase. Essa enzima metaboliza a fenilalanina e a transforma em tirosina. 
 
 A fenilalanina é um aminoácido essencial que forma a tirosina no nosso organismo. A 
fenilalanina hidroxilase utiliza como 
coenzima a tetraidrobiopterina para 
converter a fenilalanina em tirosina. 
 
 Como esses indivíduos não conseguem 
metabolizar fenilalanina e a tranformá-la 
em tirosina, a fenilalanina será utilizada 
por vias pouco significativas. 
 
 A fenilalanina transaminase vai 
metabolizar fenilalanina em 
fenilpiruvato. O acúmulo desse 
fenilpiruvato causa nas crianças lesões 
neuronais permanentes. 
 
 
De onde vem o grupamento amino dos AAs? 
 
Esquema A 
 O nitrogênio do ar (N2) é 
metabolizado por bactérias 
formando amônia (NH3). Outras 
bactérias, muito abundantes no 
solo, transformam a maior parte 
da amônia em nitritos (NO2-) e 
depois em nitratos (NO3-). 
 
 A maioria das plantas e bactérias 
é capaz de converter estes 
compostos novamente a amônia 
que é precursora do grupo amino 
dos aminoácidos, que se tornam, 
então, disponíveis para o consumo 
pelos animais. 
 
Esquema B 
 Na morte de alguns 
microoganismos, bactérias da 
decomposição vão formar 
amônia, que é revertida para 
nitritos, nitratos e finalmente vão repor o nitrogênio gasoso para a atmosfera. 
 Fecha-se então o ciclo do nitrogênio. 
 
 
Estruturas importantes formadas a partir da estrutura dos 
aminoácidos 
 
 Exemplo de como as estrutura dos aminoácidos formam componentes importantes para o 
nosso organismo. O GABA é um neurotransmissor inibitório importante que é formado a partir 
do Glutamato, por uma reação de descarboxilação do glutamato formando o ácido gama-
minobutirato (GABA). 
 
 
 
 
 
 
 Uma outra substância importante que tem atividades anti-hipertensivas é a Agmatina que é 
formada a partir da descarboxilação da arginina no cérebro. 
 
 
 
 
 
 
 Esses exemplos mostram que os aminoácidos 
formam estruturas importantespara o organismo e 
que não somente as proteínas. 
 
 
 
 
 As catecolaminas (adrenalina e noradrenalina) são formadas a partir da estrutura da tirosina. 
Na reação, a tirosina é metabolizada a DOPA. Essa DOPA é descarboxilada a Dopamina. Esta 
é, então, hidroxilada, formando a norepinefrina (noradrenalina) que pode ser metilada, 
formando a epinefrina (adrenalina). Deste modo, as catecolaminas são formadas. 
 
 
 A glutationa é importante para evitar a oxidação de proteínas e na detoxificação de radicais 
livres. Ela é formada pela fusão de 3 aminoácidos: Glutamato se funde com a cisteína e depois 
com a glicina, resultando na estrutura da glutationa.