1  Biomoléculas
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BIOMOLÉCULAS
Cap. 1
Na natureza existem 81 elementos estÆveis,
estando apenas 15 deles presentes em todos os
seres vivos e sendo os mais abundantes o hidro-
g\u152nio, oxig\u152nio, carbono e nitrog\u152nio.
Como mostrado na Tabela 1.1, se descontar-
mos a Ægua que corresponde a 70% do peso total
do corpo humano, a composiçªo de Ætomos no
organismo Ø bastante diferente da encontrada na
crosta terrestre e na Ægua do mar. Todos os seres
vivos apresentam uma composiçªo de elementos
bastante semelhante, que se mantØm praticamente
constante durante a vida dos organismos e que
difere consideravelmente do meio que os cer-
cam. A Tabela 1.1 tambØm nos mostra que, ex-
cluindo-se as molØculas de Ægua, o hidrog\u152nio e
o carbono sªo responsÆveis por aproximadamen-
te 80% dos Ætomos que constituem o ser huma-
no, sendo esta tambØm a constituiçªo de todos
os organismos vivos. A predominância do car-
bono na matØria viva Ø sem d\u153vida o resultado
da tremenda versatilidade química deste Ætomo
quando comparado com os outros elementos.
O carbono tem a habilidade singular de formar
um infinito n\u153mero de compostos, como resul-
tado de sua capacidade de fazer quatro ligaç\u131es
covalentes estÆveis (incluindo simples, dupla e
tripla ligaç\u131es) combinada a sua habilidade de
BiomolØculas
formar cadeias (C-C) de extensªo ilimitada (li-
neares, ramificadas ou cíclicas). Assim, dos mais
de 10 milh\u131es de compostos químicos conheci-
dos atØ o momento, quase 90% sªo substâncias
orgânicas, isto Ø, que cont\u152m Ætomos de carbo-
no em sua estrutura. A química dos organis-
mos vivos estÆ, portanto, organizada ao redor
do elemento carbono que corresponde a aproxi-
madamente 60% do peso seco (38% do total de
Ætomos) das cØlulas.
Aos esqueletos de carbono, podem estar li-
gados conjuntos de Ætomos com característi-
cas peculiares, chamados “grupos funcionais”.
Os grupos funcionais conferem às molØculas a
que estªo ligados propriedades químicas dife-
rentes. A Fig. 1.1 representa os principais gru-
pos funcionais encontrados nas biomolØculas,
que podem ser multifuncionais, ou seja, apre-
sentarem dois ou mais grupos funcionais em
sua estrutura.
As molØculas orgânicas nos organismos vi-
vos sªo geralmente grandes e formadas de um
conjunto de molØculas menores ligadas entre
si formando as chamadas macromolØculas. Os
seres vivos sªo constituídos basicamente de
quatro tipos de macromolØculas:
Lucia O. Sampaio
Leny Toma
Yara M. Micchelacci
Helena B. Nader
MarimØlia A. Porcionato
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VOL. 1 — BASES MOLECULARES DA BIOLOGIA, DA GENÉTICA E DA FARMACOLOGIA
Cap. 1
1. Proteínas (polipeptídeos) fi polímeros de
aminoÆcidos.
2. Carboidratos (aç\u153cares) fi monossacarí-
deos e polímeros de monossacarídeos.
3. Lipídeos fi macromolØculas hidrofóbicas
contendo longas cadeias (lineares ou cí-
clicas) de hidrocarboneto na forma de
Æcido graxo ou isoprenóides e derivados.
4. `cidos nuclØicos fi polímeros de nucleotí-
deos (serªo tratados em capítulo específico)
AMINO`CIDOS E PROTE\u2ddNAS
Proteínas sªo as macromolØculas mais abun-
dantes da cØlula, sendo formadas por uma longa
cadeia de aminoÆcidos unidos entre si por liga-
ç\u131es peptídicas.
AminoÆcidos
Sªo os blocos constituintes das proteínas e
se caracterizam por apresentarem dois grupos
funcionais ligados ao mesmo carbono (carbono
a ): uma amina e uma carboxila. A Fig. 1.2 mos-
tra a estrutura geral de um aminoÆcido, e a Fig.
1.3 mostra a estrutura da glicina (\u153nico amino-
Æcido que nªo apresenta um grupo “R” no car-
Tabela 1.1
Composiçªo do Corpo Humano, Crosta Terrestre
e `gua do Mar
Corpo Crosta `gua do
Humano Terrestre Mar
% H2O*
70 0 96
% de Ætomos**
H 41 O 47 Cl 49
C 38 Si 28 Na 42
N 5 Al 8 Mg 5
O 4 Fe 5 S 2
Ca 1 cA 3 Ca 1
outros 11 outros 9 outros 1
*Valores dados como porcentagem do peso total.
**Valores dados como porcentagem do total de Ætomos
excluindo-se os constituintes das molØculas de Ægua.
Fig. 1.1 — Principais grupos funcionais encontrados nas
biomolØculas. Todos os grupos estªo mostrados em sua for-
ma nªo-ionizada.
bono a ) e da prolina (\u153nico aminoÆcido que nªo
possui um grupo amina ligado ao carbono a ).
A identidade e as propriedades químicas de cada
aminoÆcido sªo determinadas pela natureza da
cadeia lateral (grupo “R”) covalentemente liga-
da ao carbono a . Dependendo do tipo do grupo
“R” ligado, podemos encontrar na natureza 20
diferentes aminoÆcidos. A Fig. 1.4 nos mostra
esses aminoÆcidos classificados segundo a pola-
ridade de seus grupos substituintes.
Isomeria Óptica dos AminoÆcidos
Com exceçªo da glicina, o carbono a de
todo aminoÆcido Ø assimØtrico, ou seja, estÆ liga-
do a quatro diferentes grupos de Ætomos (grupo
amina, grupo carboxila, grupo “R” e hidrog\u152-
nio). Um carbono assimØtrico determina a iso-
meria óptica de um composto, que pode,
portanto, se apresentar sob duas formas opti-
camente ativas: isômero “D” ou isômero “L”.
Estes isômeros sªo imagens especulares um do
outro e t\u152m a característica de desviar o plano
da luz polarizada para lados opostos. Se, por
exemplo, o isômero “L” desvia a luz polarizada
de x graus para a esquerda, o isômero “D” des-
viarÆ este plano para a direita com um ângulo
do mesmo valor.
Por convençªo, quando um aminoÆcido Ø
colocado com sua carboxila para cima e gru-
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BIOMOLÉCULAS
Cap. 1
Fig. 1.3 — Estrutura da glicina que nªo apresenta um gru-
po R substituinte e da prolina que Ø o \u153nico aminoÆcido
cujo carbono a se liga a um grupo imida, em vez de amina
(grupo “R” ligado a amina e gerando um grupo imida).
po “R” para baixo, dizemos que este aminoÆci-
do Ø “D” quando sua amina estÆ representada
para direita e “L” quando estÆ para a esquerda
(Fig. 1.5).
Os aminoÆcidos que ocorrem nas proteínas
sªo todos da forma “L”, embora existam na na-
tureza alguns “D” aminoÆcidos, como, por exem-
plo, os presentes na parede celular de bactØrias
e alguns antibióticos.
O n\u153mero de isômeros ópticos (I) de um com-
posto orgânico depende do n\u153mero de carbonos
assimØtricos (n) da molØcula fi I =2n.
Entre os 20 aminoÆcidos existentes, apenas
dois deles t\u152m outro carbono assimØtrico alØm
do carbono a : a treonina e a isoleucina. Estes
aminoÆcidos apresentam um segundo carbono
assimØtrico (o carbono b ) e portanto podem exis-
tir sob a forma de 22=4 isômeros ópticos: dois
isômeros “D” (D-Ile/Thr e D-allo-Ile/Thr) e
dois isômeros “L” (L-Ile/Thr e L-allo-Ile/Thr).
A Fig. 1.6 mostra a representaçªo dos isômeros
ópticos de tr\u152s diferentes aminoÆcidos incluin-
do os da isoleucina.
Ligaçªo Peptídica
Para formar proteínas os aminoÆcidos de-
vem se unir entre si atravØs de ligaç\u131es covalen-
tes, resultantes de uma reaçªo de desidrataçªo
envolvendo o grupo amino de um aminoÆcido e
o grupo carboxila do outro. A Fig. 1.7 represen-
ta de forma esquemÆtica a uniªo entre dois ami-
noÆcidos formando um dipeptídeo.
Na ligaçªo peptídica a ligaçªo covalente C-N
Ø usualmente representada por uma “simples li-
gaçªo”, mas apresenta características de dupla
(C = N) em decorr\u152ncia da ressonância de um
par de elØtrons que Ø, na realidade, compartilha-
do pelos Ætomos de nitrog\u152nio e oxig\u152nio como
mostrado na Fig. 1.8a. Como resultado da resso-
nância entre as duas formas, e a conseqüente ca-
racterística de “dupla”, a ligaçªo peptídica Ø planar
e rígida, apresentando, entretanto, livres rotaç\u131es
ao redor dos eixos Ca-C (ângulo f ) e N-Ca (ân-
gulo Y ), como esquematizado na Fig. 1.8b. Como
conseqü\u152ncia dos diferentes ângulos de torçªo (Y
e f ) que os eixos rotatórios podem assumir, os
planos de duas ligaç\u131es peptídicas consecutivas
podem sofrer deslocamentos variÆveis sendo, en-
tretanto, algumas conformaç\u131es estericamente
proibidas. Os valores normalmente permitidos
Fig. 1.2 — Estrutura geral de um aminoÆcido. Todos os
aminoÆcidos (com exceçªo da prolina) t\u152m a mesma es-
trutura geral, isto Ø, que apresentam