Aula 04 Bioquimica ENZIMAS

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SDE0024 – BIOQUIMICA 
Aula 04: ENZIMAS 
AULA 04: ENZIMAS 
Bioquímica 
Enzimas 
• São um grupo de substâncias orgânicas com atividade intra ou extracelular; 
• São catalisadores biológicos que medeiam uma variedade de reações 
bioquímicas nos sistemas vivos; 
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Bioquímica 
Enzimas 
• A maioria das enzimas são proteínas, com exceção de um pequeno grupo de 
• moléculas de RNA catalíticas; 
• Relação função-estrutura: Atividade catalítica de uma enzima depende da 
integridade da sua conformação nativa; 
• Se uma enzima for desnaturada, ou dissociada nas suas subunidades, a sua 
atividade catalítica será perdida; 
• No nosso corpo, as enzimas possibilitam que diversas reações que não 
ocorreriam ao acaso aconteçam em apenas alguns segundos, ou mesmo em 
fração deles; 
• Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são 
catalisadas por enzimas; 
• No início do século XX : 75 enzimas foram isoladas. 
• Atualmente: + 2000 enzimas são conhecidas. 
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• As enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem, no entanto, participar 
dela como reagente ou produto; 
• Sua função é viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou 
juntando-as para formar novos compostos; 
Bioquímica 
Classificação dos tipos de catalisações 
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N° classe TIPO DE REAÇÃO CATALISADA 
1 Oxirredutases Reações de transferência de e- 
2 Transferases Reações de transferência de grupos 
3 Hidrolases Reações de hidrólise 
4 Liases Adição de grupos com ligas duplas ou remoção 
de grupos com a formação de ligas duplas. 
5 Isomerases Transferência de grupos na mesma molécula 
para formar isômeros. 
6 Ligases Formação de ligações: C-C, C- S, C –O, C- N, 
pelo acoplamento da clivagem do ATP. 
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Oxirredutases 
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• Transferência de e-. 
Bioquímica 
Transferases 
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• Transferência de grupos. 
Bioquímica 
Hidrolases 
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• Reações de hidrólise. 
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Liases 
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• Adição ou remoção de grupos de H2O, NH4+, CO2. 
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Isomerases 
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• Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros. 
Bioquímica 
Ligases 
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• Reações de síntese com consumo de ATP. 
Ex: Piruvato carboxilase 
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 Propriedades das enzimas 
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• Têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua 
presença, dificilmente aconteceriam. 
 VELOCIDADE 
 
 ENERGIA DE ATIVAÇÃO 
Bioquímica 
Energia de ativação 
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Bioquímica 
Enzimas 
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• Em sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas dá-se em vias 
metabólicas. 
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Bioquímica 
Ações das Enzimas 
• A reação de catalisação mediada pelas enzimas ocorre confinada em uma região 
específica denominada de sítio ativo; 
• A molécula que se liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age, é denominada de 
substrato; 
• Toda enzima é especifica para um substrato e o complexo enzima-substrato, é 
fundamental para a ação enzimática; 
 
Bioquímica 
Ligação da enzima ao substrato 
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• 2 modelos propostos: 
• Chave- fechadura. 
• Encaixe induzido. 
Bioquímica 
Ligação da enzima ao substrato 
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Bioquímica 
Modelo encaixe induzido 
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Bioquímica 
Resumindo 
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Uma reação enzimática simples, então pode ser escrita como: 
 
E + S ↔ ES ↔ EP 3 + P 
 
 
Onde E = enzima, S = substrato e P = produto 
 
ES e EP são complexos transitórios da enzima com o substrato e com o 
produto. 
No final de uma reação enzimática, a enzima (E) permanece inalterada 
enquanto o substrato (S) sofre alterações transformando se em um produto 
(P). 
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Ações das 
Enzimas 
 Algumas enzimas necessitam de componentes químicos adicionais para 
exercerem a sua função. Esses componentes são chamados de cofatores; 
 Eles podem ser divididos em três grupos: 
Bioquímica 
Cofator 
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• Compostos não proteicos adicionais que permitem algumas proteínas 
desenvolverem sua atividade completa. 
Bioquímica 
Cofator 
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• Cofatores . 
Cu2+ (cobre) Citocromo oxidase 
Fe2+ ou Fe3+ (ferro) 
Citocromo oxidase, catalase, 
peroxidase 
K+ (Potássio) Piruvato quinase 
Mg2+ (Magnésio) 
Hexoquinase, glicose-6-fosfatase, 
piruvato quinase 
Mn2+ (manganês) Arginase, ribonucleotídeo redutase 
Mo(Molibidênio) Dinitrogenase 
Ni+2 (Níquel) Urease 
Se (selênio) Glutationa peroxidase 
Zn2+ (ZINCO) 
Anidrase carbônica, desidrogenase 
alcoólica, carboxipeptidase A e B 
Bioquímica 
Coenzima 
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• Cofatores orgânicos. 
• A parte proteica de uma enzima 
chama-se apoenzima. 
• Conjunto completo de apoenzima e 
coenzima chama-se holoenzima. 
Bioquímica 
Cinética enzimática 
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• É o estudo do mecanismo pelo qual 
as enzimas ligam substratos e os 
transformam em produtos. 
Bioquímica 
Fatores que interferem na velocidade das reações enzimáticas 
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• Fatores externos 
• Temperatura 
• pH 
• Fatores internos 
• [ ] de substrato 
• [ ] de enzima 
• Presença de inibidores 
Bioquímica 
Temperatura x Atividade enzimática 
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• São sensíveis a temperatura; 
• em elevações, ativ. Enzimática cai 
abruptamente e irreversivelmente; pela 
desnaturação da PTN; 
• Temperaturas padrões 250C e 370C; 
Bioquímica 
pH X Atividade enzimática 
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• Estado de ionização afeta a afinidade ao 
substrato; 
• pH local pode afetar o estado de ionização 
do substrato; 
• Cada enzima possuem seu pH próprio, mas 
as variações são geralmente pequenas; 
• Ex.: pepsina pH ideal de 2,0 no estômago; 
• Ex. CK pH ideal 7.0; 
 
Bioquímica 
Substrato x atividade enzimática 
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Bioquímica 
Enzima x Atividade enzimática 
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Inibição enzimática 
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Inibidores competitivos. 
• Substâncias similares ao do substrato 
normal da enzima são capazes de se ligar 
ao sítio ativo, interferindo na função 
enzimática; 
• Reduz sítios ativos; 
Inibidores não-competitivos. 
• Substâncias que se ligam à enzimas em 
outros sítios, mas têm capacidade de 
alterar a conformação da PTN; 
• A Vmax é reduzida, mas a concentração 
de substrato produzirá metade da Vmáx; 
Bioquímica 
Regulação enzimática 
Modulação alostérica : retroinibição. 
• Refere-se a ligação reversível de pequenas 
moléculas á enzimas em outros sítios, que não o 
sítio ativo; 
• Produz alteração na conformação da estrutura da 
molécula da enzima; 
• Acarreta uma mudança de afinidade da enzima 
por seus substratos ou produtos, 
consequentemente na sua atividade; 
 
Modulação covalente: fosforilização inativa. 
 
• Envolve a fosforilação de uma enzima; 
• Em geral envolvendo –OH de um resíduo 
na cadeia peptídica; 
• Atividade fundamental na glicólise 
(regulação do glicogênio, com insulina 
inibindo a fosforilação) 
Bioquímica Isoenzimas 
• Mais de uma forma; 
• São enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma 
reação química. 
• Isoformas: variantes estreitamente relacionadas; 
• Catalisam a mesma reação, mas geralmente são encontradas em tecidos diferentes e 
podem ter especificidades catalíticas diferentes; 
LDH-1 estar presente na mm cardíaca e eritrócitos, LDH-2 nos leucócitos e miócitos cardíacos, LDH-3 nos pneumócitos, 
LDH-4 nos rins, placenta epâncreas e LDH-5 nos hepatócitos e miócitos esqueléticos. 
Bioquímica 
Enzimas no diagnóstico clínico 
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Bioquímica 
Enzimas no diagnóstico clínico 
AULA 04: ENZIMAS 
• Champe,P.C.; Harvey, R.A.; Ferrier, D.R. 
Bioquímica ilustrada, 4ª ed,2009. (MATERIAL 
DIDÁTICO) 
• Lehninger, A. Princípios de Bioquímica, 5ª 
ed, 2011. 
Bioquímica 
Referências 
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AVANCE PARA FINALIZAR 
A APRESENTAÇÃO.