AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS geral

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
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PROTEÍNAS
 São as moléculas mais abundantes e funcionalmente diversas nos sistemas biológicos;
 São polímeros de aminoácidos (aa). 
 Existem muitos aa diferentes, porém somente 20 são encontrados como constituintes das proteínas nos mamíferos;
 Estes aa terão diferentes combinações e sequências para originar as mais distintas proteínas;
 Isto faz com que as proteínas apresentem diferentes funções em nosso organismo
AMINOÁCIDOS → PEPTÍDEOS → CADEIA → PROTEÍNAS 
 POLIPEPTÍDICA
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AMINOÁCIDOS
Estrutura química e propriedades
 Cada aminoácido possui:
Grupo carboxila;
 Grupo amino
 Cadeia lateral distinta (grupo R)
Diferem entre si por suas cadeia laterais 
ou grupos R os quais variam em tamanho,
estrutura e carga elétrica
Estrutura geral dos aminoácidos
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AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS 
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Os aminoácidos essenciais, são aqueles que o organismo não consegue sintetizar, então devem ser ingeridos através de alimentos.
A falta de aminoácidos essenciais poderá afetar a síntese de proteínas que sua carência pode estar relacionada a diferentes tipos de desnutrição. 
A ingestão de aminoácidos essenciais é muito importante para crianças, pois estão em processo de desenvolvimento. 
 
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As principais fontes desses aminoácidos são a carne, o leite e o ovo.
 Os aminoácidos não-essenciais, são aqueles que o organismo humano consegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos.
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Quanto a solubilidade em água
POLARES
APOLARES
 Aminoácidos polares são os que têm, nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica, que os capacitam a interagir com a água. 
 São geralmente encontrados na superfície da molécula proteica.
 Subdividido em 3 categorias segundo a carga apresentada pelo grupo R em soluções neutras: 
Aminoácidos básicos se a carga for (+)
 Aminoácidos ácidos se a carga for (-)
 Aminoácidos neutros (sem carga)
 
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 Básicos (+) apresentam carga positiva em pH próximo a 7,0
Lisina, Arginina e Histidina
NH3+ , NH2 + OU NH +
Exemplos de Aminoácidos Polares
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Exemplos de Aminoácidos Polares
 Ácidos (-) apresentam carga negativa pH entre 6,0 e 7,0
Ácido Aspártico e Ácido Glutâmico
COO-
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Neutros sem carga possuem radicais neutros e polares, são capazes de estabelecer pontes de hidrogênio com a água.
-OH
Serina, Treonina e Tirosina* (+fenol)
Amida –C-NH2
Asparagina e Glutamina
Tiol -SH
Cisteína*
* mais polares desse grupo
• forma oxidada de cistina nas prot pontes S-S.
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 Aminoácidos apolares ("oleosos", porque são hidrofóbicos como os lipídeos) têm grupos R constituídos por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto, que não interagem com a água. 
Estes aminoácidos apresentam menor solubilidade em água.
 Em geral são localizados internamente na molécula de proteína,
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EXEMPLOS DE AMINOÁCIDOS APOLARES OU NÃO POLAR 
Cadeia Alifática ou Anéis Aromáticos ou Enxofre
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A glicina é o Aa mais simples. Sua cadeia lateral é formada por um único átomo de H. 
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 Ligações Peptídicas
 Ligações entre dois aminoácidos através do grupo COOH com o grupo NH3 do próximo. 
Esta ligação acarreta perda de uma molécula de água. 
Peptídeos
Compostos formados pela ligação de poucos aminoácidos, podem variar de 2 a várias dúzias. 
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Formação da ligação peptídica
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 Exemplos de Peptídios de Importância Biológica:
Tripeptídeo: Glutationa (Cis-Gly-Glut) processos antioxidantes
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Hormônios Peptídeos
 Vasopressina e Oxitocina 
ligações S-S na estrutura cíclica 
 contém 9 resíduos Aa, 
 diferem somente em alguns resíduos.
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Vasopressina – regulação de pressão
Oxitocina – contrações intra uterinas – indução do parto e ejeção de leite
H. antidiurético
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Proteínas 
 São macromoléculas formadas por +100 aminoácidos ligados através de ligações peptídicas ou cadeias polipeptídicas.
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Fontes de proteínas da dieta
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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Estrutura Primária
Sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas 
 É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula
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Estrutura Secundária 
 Arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequencia primária da proteína.
 A cadeia polipeptídica pode dobrar-se ou ficar da forma espiral através de pontes de hidrogênio.
 Ex: queratina: importante componente de tecidos como o cabelo e a pele.
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Estrutura Terciária 
 Se confunde um pouco com a secundária, em geral ocorre ligação entre aminoácido que encontram-se bem distantes na estrutura primária. 
 Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente 
Mioglobina exemplo de proteína c/ terciária
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Estrutura Quaternária
 Ocorre com proteínas que apresentam mais de uma cadeia polipeptídica (oligoméricas); 
 É um arranjo espacial entre cada cadeia polipeptídica; 
 Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. 
As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. 
Hemoglobina exemplo de estrutura quaternária
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Mioglobina - proteína globular- 1 cadeia pep 153 resíduos de Aa 
Função: armazenar oxigênio no músculo. 
Hemoglobina - proteína globular- 4 cadeias polipeptídicas.
similares a da Mioglobina 
Função: transporte de O2
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CLASSIFICAÇÃO QUANTO A FORMA 
PROTEÍNAS FIBROSAS: cadeias polipeptídicas em arranjos de folhas ou feixes. FUNÇÃO: suporte, proteção;
PROTEÍNAS GLOBULARES: cadeias polipeptídicas enoveladas em formas esféricas ou globulares. FUNÇÃO: enzimas e prts regulatórias 
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Função das proteínas
Vagalume
(fireflies)
Luciferina
Eritrócitos
Hemoglobina
Rinoceronte
Queratina
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Funções biológicas das Proteínas 
*enzimas *transporte *armazenamento *contratura ou de motilidade *estruturais *defesa *reguladoras *manutenção da distribuição de água entre os compartimentos intersticiais e o sistema vascular do organismo. * homeostase e coagulação sanguínea *nutrição dos tecidos *formam tampões para a manutenção do pH
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ESTRUTURAL
ESTRUTURAL
ANTICORPOS - DEFESA
MOVIMENTO
PROTEÍNAS
RESERVA 
ACTINA
MIOSINA
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Classificação quanto à função biológica:
Proteínas Estruturais: Envolvidas com a formação de células e tecidos, participam da estrutura. 
Ex:colágeno e elastina presentes no tecido conjuntivo. Queratinas pele, pêlos, unhas e cabelos. 
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 Proteínas de Transporte: Transporte de substâncias como O2 (hemoglobina), ácidos graxos (albumina) e as proteínas transmembrana.
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 Proteínas de Defesa: anticorpos (imunoglobulinas - gama), interferons (infecções virais) e fibrinogênio (coagulação). 
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 Proteínas Catalíticas (enzimas): Aumentam a velocidade das reações metabólicas.
Ex: enzimas proteolíticas (degradação de proteínas), lipases, amilases, fosfatases, etc. 
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 Proteínas Contráteis: Capazes de modificar a forma, mecanismos de motilidade. Ex: actina e miosina.
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 Proteínas Hormonais: insulina e glucagon. 
Regulação dos níveis de glicose no sangue.
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 Proteínas Receptoras: 
Combinam-se com substâncias específicas encontradas na membrana plasmática, captam sinais entre os meios internos e externos. 
Podem ser encontradas também no citoplasma. 
Ex: receptores dos hormônios esteróides. 
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 Proteínas de Transferência de Elétrons: proteínas de membrana encontradas nos cloroplastos e mitocôndrias sua função é transportar elétrons com liberação e aproveitamento de energia. 
Ex: Citocromos (cadeia respiratória).
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DESNATURAÇÃO
 Ocorre quando a
proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido;
 Este processo , quase sempre, faz com que a proteína perca sua atividade biológica característica;
 Com a desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos característica da proteína.
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FATORES QUE CAUSAM A DESNATURAÇÃO
 Aumento da temperatura, pois cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado ela desnatura; 
 Extremos de pH;
 Solventes orgânicos miscíveis em água, como o etanol e acetona;
 Solutos como por exemplo a uréia;
 Exposição a detergentes;
 Agitação vigorosa da solução protéica.
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CAP 5 LEHNINGER 3 ED 
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estão os ovos, o leite, a carne, o peixe e as aves. proteínas vegetais (lentilhas, feijões, ervilhas, soja, etc) são incompleta em termos de conteúdo protéico e, portanto, possui um valor biológico relativamente menor. 
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As encefalinas são neurotransmissores narcóticos secretados pelo encéfalo. Semelhantes à morfina, elas se ligam a sítios estereoespecíficos de receptores opióides no cérebro (reagindo com os mesmos receptores neurais do cérebro que a heroína), aliviando a dor (mecanismo de analgesia) e produzindo uma sensação de euforia. 
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A vasopressina, também conhecida como argipressina ou hormônio antidiurético (HAD, em inglês ADH, antidiuretic hormone), é um hormônio humano segregado em casos de desidratação; fazendo com que os rins conservem a água, concentrando e reduzindo o volume da urina. Este hormônio é chamado de vasopressina, pois aumenta a pressão sanguínea ao induzir uma vasoconstrição moderada sobre as arteríolas do corpo. O ADH atua no néfron, favorecendo a abertura dos canais de aquaporinas no Túbulo Contorcido Distal, impedindo que a água seja eliminada pelo Ducto Coletor.
A vasopressina é secretada pela neuroipófise (porção posterior da hipófise), mas é produzida por células nervosas do hipotálamo que estendem seus axônios até a neuroipófise.
O álcool (do consumo de bebidas alcóolicas) suprime a produção do ADH, aumentando a diurese. AUMENTA A REABSORÇÃO DE AGUA PELOS RINS VASOCONSTIÇÃAO ELEVA A PA