Estrutura das proteinas

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Unidade 2:
Estrutura das proteinas
Disciplina: Bioquímica Geral
Curso: Medicina veterinária
Proteinas
 20 aa comuns
Ligacao Peptidica
Sequencia linear aa
Molecula proteica
Estrutura tridimensional unica
Estrutura primaria das proteinas
 caracterizada pela sequencia de aa de uma dada proteina.
Proteinas com sequencias anormais de aa
Organizacao irregular
Perda funcao normal
A ligacao peptidica
 Nas proteinas, os aa sao unidos covalentemente por ligacoes peptidicas.
A ligacao peptidica
Nao sao rompidas pela acao de agentes desnaturantes
Estrutura secundaria das proteinas
 caracterizado pela formacao de arranjos regulares de aa que se localizam perto un dos outros na cadeia linear de aa.
Estrutura secundaria ou polipeptideo
Helices α,
 Folhas β
Curvaturas β 
Helice alfa
 mais comum
Estrutura helicoidal
Esqueleto polipeptidico central espiralado e compacto com as cadeias laterais de aa.
Helices alfa
 pontes H
Estabilidade entre O e H das ligacoes peptidicas
Estabilidade
Folhas beta
 forma de estrutura secundaria, caracterizada por pontes de H dos componentes das ligacoes peptidicas.
Aparencia pregueada
Folhas Beta pregueadas
Curvaturas beta
 revertem a direcao de uma cadeia polipeptidica
Estrutura compacta e globular
Superficie das proteinas ;
Aa carregados
Gly e Pro: torcao das moleculas
Estrutura terciaria das proteinas globulares
 A estrutura primaria de uma cadeia polipeptidica determina sua estrutura terciaria
Dobramento;
Arranjo final dos dominios polipeptidicos
Dominios
Unidades funcionais fundamentais com estrutura tridimensional de um polipeptideo
Cadeias polipeptidicas maiores do que 200 aa
2 ou mais dominios
Cada dominio apresenta as caracteristicas de uma proteina globular pequena e compacta, estruturalmente independente de outros dominios na cadeia
Interacoes que estabilizam a estrutura terciaria
 interacoes entre cadeias laterais de aa direcionam o dobramento do polipeptideo formando uma estrutura compacta.
Sao 4 tipos de interacoes que auxiliam do dobramento destas proteinas globulares.
 Pontes Dissulfeto;
 Interacoes hidrofobicas
 Pontes de H
 Interacoes ionicas
Pontes dissulfeto
Interacoes hidrofobicas
Pontes de h
Interacoes ionicas
Estrutura quartenaria 
 proteinas monomericas
 2 ou mais cadeias polipeptidicas
Organizacao dessas subunidades polipeptidicas
AS pROTEINAS:
Dobramento proteico
 interacao das cadeias laterais aa;
Conformacao tridimensional de proteinas funcionais;
Atracao ou repulsao de cadeias laterais aa.
Desnaturacao proteica
 Desdobramento e desorganizacao das estruturas secundarias e terciarias de uma dada proteina, SEM QUE OCORRA A HIDROLISE DAS LIGACOES PEPTIDICAS.
Agentes Desnaturantes
 calor;
Solventes organicos;
Agitacao mecanica;
Acidos ou bases fortes;
Detergentes;
 ions de matais pesados;
Renaturacao proteica
Chaperonas no dobramento proteico
Chaperoninas
Dobramento inadequado de proteinas
 Pode resultas na formacao de moleculas dobradas de forma impropria;
Moleculas que sofrem degradacao celular;
Falhas no sistema
Envelhecimento
Classificacao
Funcao;
Forma;
Classificacao quanto a forma
 Fibrosas
Classificacao quanto a forma
 Globulares
Funcoes
Luciferina
Hb
Queratina
 Proteínas de Transporte: Transporte de substâncias como O2 (hemoglobina), ácidos graxos (albumina) e as proteínas transmembrana.
 Proteínas Catalíticas (enzimas): Aumentam a velocidade das reações metabólicas.
Ex: enzimas proteolíticas (degradação de proteínas), lipases, amilases, fosfatases, etc. 
 Proteínas de Defesa: anticorpos (imunoglobulinas - gama), interferons (infecções virais) e fibrinogênio (coagulação). 
 Proteínas Contráteis: Capazes de modificar a forma, mecanismos de motilidade. Ex: actina e miosina.
 Proteínas Hormonais: insulina e glucagon. 
Regulação dos níveis de glicose no sangue.
 Proteínas de Transferência de Elétrons: proteínas de membrana encontradas nos cloroplastos e mitocôndrias sua função é transportar elétrons com liberação e aproveitamento de energia. 
Ex: Citocromos (cadeia respiratória).
Obrigada!
Por hoje é só pessoal!!