Caderno_-_bioquimica_agricola

Prévia do material em texto

C) BIOQUÍMICA AGRÍCOLA
AUTORES
TÚLIO DE ORLEANS GADELHA COSTA
MARIA ISABEL GALDAMES PORTUS
131
Bioquímica agrícola
Introdução
A vida no seu nível básico é um fenômeno bioquímico, sendo a 
sua atividade celular, que mantém a vida nos organismos vivos, resultado 
de interações moleculares, de reações químicas e da organização e 
regulação de processos bioquímicos. Além disso, no nível molecular existe 
uma notável similaridade química desses processos, mesmo sendo os 
organismos vivos macroscopicamente altamente heterogêneos.
Neste caderno foram traçados os principais tópicos e conceitos 
básicos necessários para compreender os processos químicos e metabólicos 
que mantém a vida. Serão estudadas as estruturas químicas e a função das 
biomoléculas, que compõem os organismos animal e vegetal, as interações 
moleculares que ocorrem no meio aquoso interno, as transformações 
químicas enzimáticas e a organização e a regulação dos processos 
metabólicos de obtenção de energia.
A bioquímica é uma disciplina básica e está na interface de 
várias áreas de conhecimento que compartilham a conservação da vida: 
a biologia, a ciência dos alimentos, a genética, a citologia, a fisiologia, 
a imunologia, a histologia, a fisiologia e a biotecnologia. Para o Curso 
de Ciências Agrárias, o conhecimento adquirido na disciplina permitirá 
expandir a capacidade de compreensão da base química da manutenção 
da vida e da saúde, e assim conduzir da melhor forma o bem estar humano 
e a qualidade de vida em todos seus aspectos.
Palavras dos professores autores
Caros alunos do curso de Ciências Agrárias da Universidade 
Federal do Amazonas, a disciplina “Bioquímica para Ciências Agrárias” 
irá propiciar uma viagem pelo maravilhoso mundo das biomoléculas. 
Vamos conhecer e identificar suas estruturas, seus funcionamentos e suas 
características físico-químicas, propiciando futura relação, em termos 
moleculares, dos princípios organizacionais que fundamentam a vida 
em todas as suas diferentes formas. Em resumo conheceremos a lógica 
molecular da vida.
A disciplina de Bioquímica, na modalidade Educação a Distância 
(EaD) é um grande desafio, tanto para o aluno quanto para o professor. A 
EaD vem sendo apontada pelos educadores, como a alternativa mais viável 
e eficiente para promover a capacitação de mão-de-obra qualificada nos 
lugares mais remotos, possibilitando o ensino através do uso de tecnologias 
midiáticas emergentes como a internet. Deste modo, as possibilidades 
educacionais que se abrem são inúmeras.
Introdução
Palavras dos autores
132
Bioquímica agrícola
No presente caso, usaremos várias formas de abordagem 
didática tendo em vista atingir os objetivos de aprendizagem. Porém, 
é indispensável a participação e a dedicação de vocês nas atividades, 
para que vocês possam descobrir suas potencialidades, capacidade de 
trabalho e de desenvolvimento intelectual. Queremos destacar também 
que a qualidade na formação de um profissional, principalmente na sua 
graduação, depende de vários aspectos que vão desde ao acesso a livros, 
Internet e laboratórios. Mas o principal responsável para ser um bom 
profissional é o próprio aluno. Então vamos à luta e boa sorte. 
Orientações para estudo
O conteúdo de bioquímica, indicado nas diferentes unidades de 
estudo, deverá ser cuidadosamente lido, consultando simultaneamente o 
material disponibilizado no ambiente virtual, textos e figuras disponíveis 
em “power point”, textos interativos, exercícios, e sites disponíveis na 
internet, sobre a unidade a ser trabalhada. Além disso, será necessária a 
pesquisa dos assuntos indicados na coluna de indexação do caderno guia, 
para cada unidade de estudo, utilizando a internet ou livros indicados nas 
referências e desenvolver as atividades de cada unidade. Ao mesmo tempo, 
é importante registrar suas dúvidas as quais poderão ser esclarecidas pelos 
professores, pelos tutores, os monitores ou em debate com os colegas no 
ambiente virtual. 
O desenvolvimento das atividades ao longo do tempo 
disponível para a disciplina será feito, utilizando diferentes ferramentas 
de aprendizagem e vias de comunicação, do sistema de ensino de EaD. 
Dedicação e responsabilidade são indispensáveis na obtenção dos objetivos 
de aprendizagem propostos para disciplina de Bioquímica Agrícola. 
Ementa
Conceito e importância da bioquímica. Estudo geral dos glicídeos, lipídeos, 
aminoácidos e proteínas. Enzimas, vitaminas e coenzimas. Bionergética. 
Fotossíntese. Hormônios vegetais e animais. Noções gerais sobre o 
metabolismo.
Orientações para 
estudo
Ementa
133
Bioquímica agrícola
Unidade 1 
Composição química 
da célula 
Objetivos de aprendizagem
1. Demonstrar conhecimento dos conceitos básicos da bioquímica 
celular e da atividade metabólica através das atividades constantes na 
coluna de indexação.
2. Desenvolver atividades práticas de compreensão e aplicação 
dos conceitos básicos da química das moléculas biológicas.
3. Fixar, mediante exercícios práticos e teóricos, o conteúdo 
das unidades de estudo.
4. Desenvolver habilidades para pesquisar na biblioteca virtual. 
5. Integrar as diferentes formas de aprendizagem tendo em 
vista vivenciar, estruturar e organizar seu próprio conhecimento sobre a 
química que mantém a vida.
Unidade 1 Composição química da célula 
Síntese: nesta unidade estudaremos os elementos químicos encontrados 
na célula, a molécula de água nos sistemas biológicos, o ambiente iônico 
intracelular, membranas biológicas e os aspectos nutricionais.
1.1 Elementos químicos encontrados na célula 
A célula, a unidade estrutural e funcional de todos os organismos 
vivos, é constituída de biomoléculas, macromoléculas e íons, tendo como 
elemento essencial a água. Os organismos vivos sintetizam e mantêm suas 
estruturas celulares, a partir da condensação de subunidades e de energia 
química, obtida da degradação e oxidação dos alimentos. 
As subunidades das biomoléculas: aminoácidos, monossacarídeos 
e nucleotídeos se auto-organizam formando distintas biomoléculas, 
macromoléculas, supramoléculas, organelas e membranas biológicas, 
segundo os modelos estruturais comuns a todos os organismos vivos.
A identidade estrutural e funcional de cada célula ou organismo 
é determinada pelo conjunto distinto de moléculas e íons.
1.2 A molécula de água nos sistemas biológicos 
Nos organismos vivos, a água atua como solvente e como meio 
de suspensão e de interação dos componentes celulares.
1.2.1 Estrutura química da água 
A molécula de água é formada por dois átomos de hidrogênio e 
um átomo de oxigênio, unidos por ligação covalente simples. A diferença 
134
Bioquímica agrícola
Unidade 1 
Composição química 
da célula 
de eletronegatividade entre seus átomos origina um arranjo espacial 
tetraédrico e o caráter dipolar da molécula.
Figura 1- Estrutura química da molécula de água.
Algumas características químicas responsáveis pelas propriedades 
físico-químicas excepcionais e exclusivas da água são excelentes solventes 
e meio de interação molecular. 
1.2.2 Propriedades físico-químicas da água 
Propriedades como o alto ponto de ebulição, de fusão e calor de 
vaporização, estão determinadas pela alta capacidade de formar pontes 
de hidrogênio e interações iônicas (FIG. 2). 
104,5º
O
H
H
O
HH
Ligação de Hidrogênio 0,177 nm
Ligação Covalente 0,0965 nm
Figura 2- Ponte de hidrogênio entre duas moléculas de água.
As Interações fracas, intra e inter molecular, estabilizam o arranjo 
tridimensional das biomoléculas no meio aquoso.
1.2.3 Conceito de pH 
A quantidade de prótons livres presentes numa solução aquosa 
pode ser avaliada através do pH ou potencial de hidrogênio, definida como 
o logaritmo negativo da concentração molar de prótons. 
pH = - log [H+]
A vida na terraexiste graças á 
água. Destaque a 
importância da água 
para os organismos 
vivos.
135
Bioquímica agrícola
Unidade 1 
Composição química 
da célula 
1.2.4 Solução tampão 
Os grupos ácidos das moléculas orgânicas são capazes de liberar 
prótons (H+), porém, são considerados ácidos fracos, devido à baixa 
constante de dissociação e à baixa capacidade de liberar H+. Porém, a 
ionização de um ácido fraco pode ser induzida pela presença de ácidos 
e bases fortes. Assim, num determinado pH, os grupos ácidos podem 
estar na forma ácida, não ionizada (-COOH) na forma de base conjugada, 
ionizada (-COO-), ou existir em ambas formas em proporções diferentes. 
A presença da forma ácida e da base conjugada do mesmo ácido, em 
proporções semelhantes no meio aquoso, origina um tampão, solução com 
a capacidade de manter estável o pH, ao adicionar pequenas quantidades 
de ácido ou base.
A estabilidade do pH nessa solução se deve à alta afinidade por 
próton da base conjugada e aos prótons liberados durante a ionização do 
ácido orgânico.
1.2.5 Equilíbrio ácido-base 
As reações químicas, que mantêm a atividade celular, 
liberam continuamente subprodutos ácidos, os quais tendem a mudar a 
concentração de íons de hidrogênio no meio interno. 
Nas células musculares, o pH dos líquidos intracelulares é mais 
baixo que o plasma, em torno de 6,9 o qual pode chegar a diminuir a pH 
6,4, após o exercício extenuante. 
A manutenção da concentração de íons de hidrogênio, dentro 
da faixa permitida nos líquidos intracelular e intersticial, depende da 
formação de ácido carbônico e da eliminação de CO2 nos pulmões; da 
eliminação de íons pelos rins e da ação tamponamento das proteínas e 
fosfatos intracelulares.
A manutenção do pH do plasma sangüíneo entre pH 7,35 e 7,45, 
pelo sistema de tampão de bicarbonato é fundamental e essencial para a 
saúde. 
Porém, podem ocorrer distúrbios no equilíbrio ácido base, com 
diminuição do pH para menos de 7,35, como na cetoacidose diabética 
e na acidose láctica, ou de aumento do pH para mais de 7,45, alcalose 
provocada pela eliminação massiva do conteúdo gástrico de natureza 
ácida, ou tratamentos com diuréticos.
1.3 Ambiente iônico intracelular 
Os fluídos intracelulares constituem de 55 a 65% do peso 
corporal, já o fluído extracelular e o plasma sanguíneo de 25 a 35%. O 
Pesquise sobre as 
funções da água. 
E relate o efeito 
do suor durante o 
exercício físico.
Desenhe os 
diferentes grupos 
químicos polares e 
crie um arquivo para 
consulta.
136
Bioquímica agrícola
Unidade 1 
Composição química 
da célula 
plasma sangüíneo e o fluído intersticial são mantidos numa osmolaridade 
próxima ao do citoplasma. No entanto, o citosol contém concentrações 
mais altas de biomoléculas e íons que o meio extracelular, de maneira que 
a pressão osmótica favorece a entrada de água. 
Nos fluidos intracelular e extracelular, a distribuição de água, 
a concentração de eletrólitos e a estabilização de pH são essenciais para 
a saúde.
1.3.1 Osmose 
A osmose refere-se ao movimento de água através de uma 
membrana semipermeável, causado pela diferença de pressão osmótica. 
As células bombeiam ativamente íons como o potássio para o interior 
da célula e sódio para o fluído intersticial, a fim de manter o equilíbrio 
osmótico.
Soluções que apresentam a mesma osmolaridade são chamadas 
de isotônicas. Quando a célula está numa solução isotônica não ganha nem 
perde água, já numa solução hipertônica, com osmolaridade maior que o 
citosol, a água flui do citosol para a solução e a célula murcha. Em uma 
solução hipotônica de osmolaridade menor, a célula incha pelo excesso 
de água interna, e eventualmente se rompe causando a lise osmótica. As 
macromoléculas de armazenamento de glicose, chamadas de glicogênio, 
localizadas principalmente nas células hepáticas e musculares, proteínas 
e ácidos nucléicos têm pouco efeito na osmolaridade celular. No entanto, 
a quantidade massiva de glicose e sais pode provocar um aumento 
significativo de pressão osmótica, pouco benéfica para a atividade celular.
1.3.2 Regulação do volume celular 
A regulação do balanço hídrico depende dos mecanismos 
hipotalâmicos de controle de sede; do hormônio antidiurético liberado pela 
hipófise (ADH) e da função renal, retenção e excreção da água pelos rins. 
Uma variação de 2% na osmolaridade do fluido extracelular desencadeia 
a sede e a liberação do hormônio antidiurético produzido pela hipófise. 
Além disso, a perda de água corporal pode resultar da pouca quantidade 
ingerida, ou da perda massiva de água, nos casos de diarréias ou sudorese 
severa, na diabetes mellitus. Já o excesso de água corporal resulta do 
aumento do influxo de líquidos, produzido pela administração intravenosa 
excessiva ou diminuição da excreção.
1.4 Membranas biológicas
A bicamada lipoprotéica delimita a célula do meio externo. 
Funciona como uma barreira hidrofóbica impermeável a íons e a moléculas 
137
Bioquímica agrícola
Unidade 1 
Composição química 
da célula 
hidrossolúveis. Altamente seletiva no transporte de molécula é o elemento 
mediador de comunicação e de reconhecimento celular.
Figura 3 - Bicamada lipídica das membranas biológicas.
Fonte: Nelson; Cox; Lehninger, 2005. 
Muitos processos bioquímicos estão associados às membranas 
biológicas, como a respiração celular na membrana interna da mitocôndria 
a fotossíntese no cloroplasto, a ação de receptores específicos e a 
transmissão do impulso nervoso, na membrana plasmática. 
1.4.1 Componentes químicos das membranas 
As membranas biológicas são altamente heterogêneas quanto 
à composição química. São constituídas por diferentes glicolipídios e 
fosfolipídios de natureza anfipática, organizados formando uma bicamada 
lipídica. Associados a diferentes tipos de proteínas e o colesterol que 
formam um mosaico fluido bidimensional, devido à mobilidade de seus 
lipídios, como pode ser visualizado na Figura 4.
Figura 4 - Componentes químicos de membrana.
Fonte: psicofilipe.wordpress. Membrana plasmática, 2009.
1.4.2 Propriedades físico-químicas das membranas 
O interior hidrofóbico da bicamada lipídica está em constante 
movimento devido à rotação das ligações C-C, das caudas hidrofóbicas dos 
ácidos graxos e as mudanças das forças de Van der Waals que estabilizam 
os arranjos paralelos dos fosfolipídios. O grau de fluidez da membrana 
está determinado pela temperatura de transição e pela natureza química 
desses ácidos graxos. Assim, quanto maior for o teor de ácidos graxos com 
138
Bioquímica agrícola
Unidade 1 
Composição química 
da célula 
cadeia longa e saturada, maior será a temperatura de transição, na qual 
os lipídios de membrana se tornam mais fluidos. Abaixo da temperatura 
de transição, as cadeias estão mais ordenadas e interagem fortemente, 
através das interações de Van der Waals. A alteração do estado físico, 
pelo aumento de temperatura, deve-se à diminuição do grau de interação 
entre as cadeias de hidrocarbonetos, localizadas no interior da bicamada.
1.1.3 Transporte através das membranas biológicas 
As proteínas e lipídios das membranas biológicas interagem 
entre si e se movimentam na camada lipídica, gerando mudanças na 
conformação de receptores e transportadores.
As proteínas das membranas biológicas viabilizam o transporte 
de diferentes moléculas polares e iônicas, solúveis em água, através da 
bicamada hidrofóbica. No entanto, as moléculas apolares ou hidrofóbicas 
pequenas, como esteróides e vitaminas lipossolúveis, difundem-se 
livremente através da bicamada lipídica. As proteínas controlam o fluxo 
de nutrientes e o fluxo de produtos de degradação, para isso dispõem 
de transportadores específicos, regulando, dessa forma, a composição do 
meio intracelular.
1.4.4 Tipos de transporte 
O sistema de transporteé formado por proteínas integradas 
na forma de um canal que atravessa a bicamada lipídica de interior 
hidrofílico, originando diferentes tipos de transportadores (FIG. 5).
Figura 5 -Tipos de transporte facilitado mediado por proteínas.
Fonte: Nelson; Cox; Lehninger, 2005. 
Em alguns casos, a proteína que forma o canal não se liga aos 
compostos transferidos, é o caso das aquarinas, que facilitam a passagem 
de água através das membranas. Outras proteínas transportadoras como 
permeasses ou translocases se ligam de forma reversível à molécula a ser 
transportada.
139
Bioquímica agrícola
Unidade 1 
Composição química 
da célula 
A velocidade de transporte é determinada pelo número e pela 
saturação dos sítios de ligação. Muitas permeasses são co-transportadoras 
quando o transporte de uma molécula depende da transferência simultânea 
de outra molécula, no mesmo sentido simporte, ou no sentido oposto 
antiporte. O transporte de compostos mediado por translocases pode ser 
feito a favor ou contra um gradiente de concentração. O transporte a 
favor de um gradiente de concentração é chamado de transporte facilitado 
passivo. Quando o transporte ocorre contra um gradiente de concentração, 
é chamado de transporte ativo. A energia para o transporte ativo é obtida 
da energia gerada na hidrólise de uma ligação fosfoester de ATP ou do 
gradiente eletroquímico gerado no bombeamento de prótons.
O transporte de macromoléculas, tais como: proteínas, ácidos 
nucléicos, polissacarídeos, entre outras, é feito através de endocitose 
e exocitose. Nesses processos, os componentes são transportados por 
vesículas delimitadas por membranas, formadas por invaginação ou 
evaginação da membrana plasmática.
1.5 Aspectos nutricionais 
Células, tecidos, órgãos e indivíduos, precisam dos nutrientes 
adquiridos na alimentação para manter-se ativos. Os carboidratos, os 
lipídios e as proteínas, chamados de macronutrientes, fornecem a energia 
necessária para realizar a atividade celular e as subunidades necessárias 
para a síntese dos constituintes celulares. Já os micronutrientes, vitaminas 
e minerais, atuam como moduladores ou biorreguladores dos processos 
metabólicos que comandam a atividade celular.
A nutrição, como ciência, avalia os requisitos qualitativos e 
quantitativos da alimentação, necessários para a manutenção da saúde. 
Os requisitos nutricionais variam de acordo com a idade, sexo e estilo 
de vida do individuo. A bioquímica metabólica permite o entendimento 
dos conceitos modernos da nutrição e dos tipos de recursos nutricionais 
requeridos para cada condição de atividade metabólica.
Na prática, a pirâmide alimentar nos permite visualizar de forma 
rápida, os tipos de alimento, as quantidades e as proporções necessárias 
para obter uma dieta alimentar saudável. Por outro lado, de maneira 
geral, um peso corporal constante é um bom indicativo de que a energia 
existente na alimentação é suficiente para as necessidades imediatas.
Em condições de equilíbrio energético ou balanço calórico, as 
calorias ingeridas na dieta são iguais ao consumo de energia. No entanto, 
os requisitos nutricionais essenciais são definidos em função das moléculas 
não sintetizadas pelo organismo e que necessariamente devem ser 
Verifique a relação 
que existe entre a 
composição química 
de lipídios e a tem-
peratura ambiental.
140
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
ingeridas diariamente. Isto inclui aminoácidos, ácidos graxos insaturados, 
vitaminas, minerais, água e fibras na dieta alimentar, além da fonte de 
energia, proveniente de carboidratos ou lipídios e eventualmente de 
proteínas.
A energia consumida por um indivíduo depende de quatro 
fatores: a) taxa metabólica basal, gasto energético para manter as funções 
fisiológicas sob condições de repouso b) efeito termogênico, energia gasta 
no processo digestivo c) atividade física, variável principal que altera o 
gasto energético d) temperatura ambiental: temperaturas baixas e altas 
causam aumento do gasto energético devido ao resfriamento corporal.
É importante também lembrar que a ingestão alimentar deve 
estar de acordo com as necessidades calóricas de cada indivíduo, de acordo 
com a idade, sexo, estilo de vida e atividades físicas realizadas. De modo 
geral, considera-se uma dieta alimentícia de baixas calorias o consumo de 
1600kcal, média a de 2200kcal e de alto potencial calórico a de 2800kcal.
Uma nutrição adequada é um dos fatores determinantes no 
preparo físico e no desempenho atlético. Atletas, em geral, necessitam 
de uma maior quantidade de calorias, de um volume maior de líquidos e 
de pequenas quantidades adicionais de proteínas, vitaminas e minerais. 
O bom hábito alimentar é primordial, não existe nenhum 
alimento ou substância química, que substitua a habilidade motora e o 
treinamento físico, porém a boa nutrição melhora o condicionamento 
físico. 
A manutenção e a vitalidade dos organismos requerem a 
conservação e a reposição equilibrada dos componentes químicos e das 
biomoléculas. A água e concentração de íons são determinantes para a 
conservação da vida.
Unidade 2 Estrutura-química e função das biomoléculas
Síntese: estudaremos agora as características das biomoléculas, as 
proteínas e aminoácidos, os carboidratos, lipídios, ácidos nucléicos e 
síntese de proteínas.
2.1 Características das biomoléculas 
São constituídas de C, H, O e N, tendo como elemento químico 
principal o átomo de carbono. A característica química é definida pela 
composição e proporção desses elementos químicos, pelos tipos de ligação 
química, covalentes e fracas, pelos tipos de grupos funcionais e pelo 
arranjo tridimensional no meio aquoso. A conformação das biomoléculas é 
crucial para a atividade biológica.
141
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
2.2 Proteínas e aminoácidos 
As proteínas são os biopolímeros mais abundantes e importantes 
nos sistemas biológicos, correspondem de 25 a 30% do peso seco da 
célula. São altamente diversas na forma, tamanho e função e participam 
na maioria dos processos biológicos, tais como: catálise enzimática, 
transporte, reserva nutricional, hormonal, defesa, mecânica e estrutural.
O aspecto funcional e estrutural das proteínas está relacionado 
com a sequência dos aminoácidos ao longo do esqueleto carbônico, com 
o nível de organização estrutural e com o arranjo espacial tridimensional.
A estrutura química básica dos aminoácidos apresenta um átomo 
de carbono assimétrico ou carbono alfa, unido a quatro grupos químicos 
diferentes por ligação covalente simples (FIG. 6).
Figura 6 - Estrutura química básica dos aminoácidos.
São vinte os aminoácidos primários que formam parte das 
proteínas funcionais e estruturais, e se diferenciam pelo radical, que pode 
ser: alifático ou aromático; polar ou neutro; ácido ou básico; hidrofílico 
ou hidrofóbico; com ou sem afinidade pela água, respectivamente.
A cadeia polipeptídica 
de proteínas origina-se pela 
condensação de aminoácidos 
unidos por ligação covalente 
do tipo amida ao interagir o 
grupo alfa carboxílico (-COOH) 
do primeiro aminoácido com o 
grupo amino (-NH3
+) do segundo 
aminoácido, com a perda de uma 
molécula de água (FIG. 7).
As proteínas são 
altamente heterogêneas quanto 
à função, composição, forma e 
nível de organização espacial 
da estrutura molecular. Nas 
proteínas funcionais incluem-se 
as proteínas transportadoras, as 
enzimas, as de defesa e as de 
Pesquise e faça um 
paralelo entre o 
consumo de calorias 
e atividade física.
 
 
Aminoácidos Ácidos
Aminoácidos Hidrófobos
Aminoácidos Básicos
Aminoácidos Polares
ArgininaLisina Histidina
Ácido
Glutâmico
Ácido
Aspártico
Treonina Cisteína Asparagina TirosinaGlutaminaSerinaGlicina
TriptófanoFenilalaninaMetionina
Alanina Valina Prolina
COOH
HN-C-H
HC2 CH2
CH2
CH3
CH2
+H N -C-H3
COOH
H C-CH3
IsoleucinaLeucina
CH2
CH3H C3
CH
+H N -C-H3
COOH
CH3H C3
CH
+H N -C-H3
COOH
+H N -C-H3
COOH
CH3
+H N -C-H3
COOH
+H N -C-H3
COOH
+H N -C-H3
COOH
CH2
CH
CHN
H
CH2CH2
CH2
CH3
S
CH2
+H N -C-H3
COOH
OH
CH2
H
+H N -C-H3
COOH
+H N -C-H3
COOH
CH2
O NH2
C
+H N -C-H3
COOH
CH2
OH
+H N -C-H3
COOH
NH2
C
CH2
NH2O
+H N -C-H3
COOH
+H N -C-H3
COOH
HC-OH
Ch3
CH2
SH
+H N -C-H3
COOH
NH2
C
CH2
NH2O
+H N -C-H3
COOH
NH2
C
CH2
NH2O
CH2
+H N -C-H3
COOH
CH2
CH2
CH2+NH3
+H N -C-H3
COOH
CH2
CH2
CH2
NH
C NH2
+2HN
CH2
C
+H N -C-H3
COOH
C
H
HC
HNHN
Figura 7 - Principais classes dos aminoácidos. 
142
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
reserva nutricional. Entre as proteínas 
estruturais, temos as proteínas que 
promovem a sustentação estrutural das 
células e tecidos, como o colágeno 
e a queratina. Conforme sua 
composição, temos: proteínas 
simples, constituídas somente 
por aminoácidos, e proteínas 
conjugadas, formadas por 
uma cadeia polipeptídica 
de aminoácidos unida a 
outros grupos químicos 
como lipídios, carboidratos, 
coenzimas, protoporfirinas ou metais, denominados grupos prostéticos. 
Segundo o número de cadeias polipeptídicas, temos as proteínas 
monoméricas, com uma cadeia polipeptídica, e as proteínas oligoméricas, 
formadas por mais de uma unidade ou monômeros, proteínas de estrutura 
e função complexa. Quanto à sua forma, temos proteínas fibrosas, de 
estrutura espacial alongada e fibrilar; e proteínas globulares, de forma 
esférica ou globular.
2.2.1 Organização estrutural das proteínas 
As proteínas possuem vários níveis de organização espacial. 
A estrutura primária, seqüência dos aminoácidos ao longo da cadeia 
polipeptídica é pré-definida pela informação genética, armazenada na 
seqüência de nucleotídeos do DNA. A estrutura primária de uma proteína 
pode variar quanto à composição, número ou seqüência de aminoácidos. 
A estrutura primária é degradada por hidrólise enzimática de proteases ou 
peptidases, as quais quebram as ligações peptídicas liberando peptídeos 
menores ou aminoácidos livres, ou por hidrólise química, utilizando 1M de 
ácido clorídrico a 100°C por 24 horas.
A estrutura primária é o arranjo estrutural mais simples e 
importante na organização estrutural, pois a partir dele se derivam os 
outros arranjos espaciais, a estrutura secundária, terciária e quaternária 
(FIG. 9).
Estrutura
primária
Residuos de
aminoácidos
Estrutura
secundária
alfa-hélice cadeia polipetídica
Subunidade montadas
Estrutura
terciária
Estrutura
quatemária
Lys
Gys
Gys
Lea
Lea
Val
Aut
His
�gura 9 veri�car o texto da legenda
Figura 9 - Níveis de organização da estrutura tridimensional.
Fonte: Nelson; Cox; Lehninger, 2005. 
C
O
OH
CH
H
N
H
H
+
C
O
OH
CH
H
N
H
H
H2O
C
OCH
H
N
H
H C
O
OH
CH
H
N
H
Ligação Peptídica
C-Terminal
N-Terminal
Dipeptídeo 
Procure conhecer as 
diferentes funções 
dos aminoácidos 
modificados.
Figura 8 - Formação da ligação peptídica.
143
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
A estrutura secundária é o arranjo espacial dos aminoácidos, já 
na estrutura primária, originada pela rotação do esqueleto carbônico nos 
carbonos adjacentes à ligação peptídica, a interação espacial e de carga 
entre os radicais dos aminoácidos, próximos entre si na cadeia polipeptídica, 
e a interação com o meio aquoso. Observam-se dois arranjos possíveis 
na estrutura secundária. Alfa hélice, a forma mais comum, caracteriza-
se pela formação de uma hélice em espiral formada a cada 3,6 resíduos 
de aminoácidos por volta, onde as cadeias laterais dos aminoácidos se 
localizam na parte externa da hélice, evitando o impedimento espacial 
entre os átomos. A α-hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio entre 
as ligações peptídicas. A folha beta, folha pregueada, ou estrutura-β, 
envolve 2 ou mais segmentos da molécula, os quais adotam arranjos 
paralelos ou antiparalelos estabilizados por pontes de hidrogênio entre 
as ligações peptídicas na posição paralela. A estrutura terciária refere-
se ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica em estrutura secundária, 
enovelada ou enrolada em forma globular ou esférica, forma tridimensional 
originada pela interação entre os diferentes radicais dos aminoácidos e a 
interação desses com o meio aquoso. A estrutura terciária é estabilizada 
por diferentes tipos de interações intermoleculares, pontes de hidrogênio, 
hidrofóbicas, iônicas, de Van der Waals, íon metálico e pontes de dissulfeto 
(FIG. 10).
Figura 10 - Interações intermoleculares.
Fonte: Forças intermoleculares, s.d.
A estrutura terciária pode apresentar diferentes regiões ou 
domínios com características estruturais e funcionais definidas, os quais 
geralmente são sítios de interação ou de regulação. A combinação de vários 
segmentos, em arranjo secundário na estrutura terciária, é denominada 
de motivos, que são chamados de meandros, chave grega, combinações 
de segmentos hélice-alça, volta–hélice ou unidades β-α-β. Na estrutura 
quaternária, o arranjo espacial das proteínas oligoméricas é originado pela 
distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica ou subunidade 
Explore sites, livros 
ou documentários 
sobre a estrutura de 
proteínas.
144
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
que é estabilizada por ligações fracas entre os radicais dos aminoácidos de 
cadeia polipeptídica diferente.
2.2.2 Enovelamento das proteínas 
O processo de enovelamento é um processo complexo que 
ocorre logo após a síntese da cadeia polipeptídica. Além das possíveis 
interações entre os grupos funcionais dos aminoácidos e a interação com 
o meio aquoso, há participação de outras proteínas especializadas: as 
chaperonas e enzimas, tais como, as Cis-trans-prolil isomerases, enzimas 
que catalisam a conversão entre ligações cis e trans de resíduos de prolina, 
na procura da configuração mais adequada dessas ligações. Proteínas-
disulfeto isomerases facilitam o arranjo ideal das ligações de disulfeto.
O arranjo espacial da estrutura secundária, terciária e 
quaternária das proteínas é essencial na atividade biológica da proteína. 
Qualquer desarranjo parcial ou total dessas estruturas provoca a perda da 
função biológica ou a desnaturação protéica.
Os agentes desnaturantes mais comuns são: o calor, detergentes, 
extremos ácidos ou básicos de pH, metais pesados e sustâncias químicas 
de alta toxicidade.
2.3 Carboidratos 
Os carboidratos, também conhecidos como glicídios ou 
sacarídeos, são as biomoléculas mais abundantes na natureza em relação 
à quantidade de massa produzida. São sintetizados, principalmente pelos 
vegetais a partir do CO2 atmosférico e pela energia química obtida durante 
a fotossíntese. Eles desempenham uma função energética como fonte e 
reserva de energia celular. O glicogênio é a fonte de reserva nos animais, 
o amido nos vegetais, ambos polímeros de glicose. Também têm função 
estrutural e de proteção, a celulose forma a parede celular de vegetais e 
a quitina o exoesqueleto de insetos e crustáceos. Já os glicoconjugados, 
carboidratos associados a proteínas e lipídios, exercem função estrutural 
e funcional, como lubrificantes de articulações, sítios de reconhecimento 
molecular e de interação entre moléculas e células.
2.3.1 Estrutura química e características físicas dos monossacarídeos 
Quimicamente são formados de subunidadesde poliidroxialdeídos 
ou poliidroxicetona contendo três a sete átomos de carbono, e um grupo 
aldeído no C1 ou um grupo cetona no C2, seguidos de esqueletos carbônicos 
hidratados.
O esqueleto carbônico dos monossacarídeos é linear, sem 
ramificações tridimensionais e apresenta um ou mais centros quirais ou 
Pesquise o sobre a 
estrutura - função da 
hemoglobina.
145
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
carbono assimétrico, o qual possibilita a formação de isômeros. O número 
possível de estereoisômeros pode ser estimado utilizando a relação 2n, 
onde o número 2 representa as configurações dos isômeros ópticos D e L e 
“n” o número de centros quirais. Assim, a aldohexose, com quatro centros 
quirais, forma 16 configurações diferentes. No entanto, as configurações 
biologicamente ativas, sintetizadas pelos organismos vivos são as oito do 
tipo D. 
As estruturas químicas dos monossacarídeos são representadas 
de forma linear, projeção de Fisher, ou pela estrutura cíclica, projeção 
de Haworth. No meio aquoso, os açúcares de cinco, seis e sete carbonos 
formam estrutura cíclica, originada pela interação da carbonila do C1 
com a hidroxila do C5, denominada de pirano. O rearranjo cíclico dessa 
aldohexose acarreta a formação de um novo centro quiral, denominado 
carbono anomérico, e os isômeros α-D-glicopiranose e β D-glicopiranose, 
como se pode ver na Figura 10. Anomêros que se diferenciam, pela posição 
da hidroxila em relação ao plano do anel, alfa na posição inferior e beta 
acima. Nas cetoses as formas anoméricas α e β, a hidroxila do C5 reage 
com a carbonila do C2, formando um anel furanosídico. As estruturas 
cíclicas por sua vez adotam as conformações de cadeira ou bote, sendo a 
conformação de cadeira a mais estável no meio aquoso.
O
H
OH
OH
OH
OH
H
H2COH H
H
Axis
Figura 11 - β D - Glicopiranose.
Uma das propriedades físicas mais relevantes na interação 
molecular é a estereoespecíficidade, a capacidade das biomoléculas de 
reconhecer a configuração e conformação. 
Os organismos vivos contêm uma variedade de açúcares 
derivados das modificações químicas e enzimáticas, os açúcares oxidados, 
fosforilados, acetilados, aminados, metilados e desoxi-açúcares.
2.3.2 Dissacarídeos 
Os monossacarídeos se combinam originando diversos tipos de 
açúcares, os quais se diferenciam pelo tipo de subunidade presente, tipos 
de ligação glicosídica e, consequentemente, pelas propriedades químicas 
e a função biológica.
A ligação covalente que une as subunidades ou ligação glicosídica 
146
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
origina-se pela condensação da hidroxila do C1 da primeira subunidade, 
com a hidroxila da segunda subunidade, a qual pode estar localizada no 
C1, C3, C4 ou C6, originando dissacarídeos como: sacarose, α D Glicose-β D 
frutose (α1-β2), lactose, β-D-Galactose-glicose β(1-4), trealose, αGlicose-
glicose α (1-1).
2.3.3 Polissacarídeos 
Também denominados de glicanos, incluem os 
homopolissacarídeos, heteropolissacarídeos, glicosaminoglicanos e 
peptideoglicanos, entre outros. Polissacarídeos diferem entre si no tipo de 
subunidade que apresentam tipo de ligação glicosídica, comprimento das 
cadeias e tipo de ramificação. Não têm massa definida, como as proteínas, 
e a sequência de subunidades é definida pelas enzimas que catalisam a 
polimerização, que por sua vez depende da informação genética contida 
no DNA.
Os homopolissacarídeos contêm um único tipo de subunidade 
monomérica. Dentro deles, temos amido e glicogênio, ambos polímeros de 
glicose com ligações glicosídicas α 1-4 e ramificações de α 1-6. O glicogênio, 
polímero de armazenamento de glicose, é encontrado principalmente no 
fígado e no tecido muscular, já o amido encontra-se em tubérculos, como 
batata, mandioca e sementes, como o grão de milho e de arroz.
Os heteropolissacarídeos contêm dois ou mais tipos diferentes 
de subunidades com ligações glicosídicas de tipo β. São polímeros 
extracelulares que têm a função de dar suporte aos tecidos ou ao envoltório 
celular de bactérias. No tecido animal, a matriz extracelular é formada por 
vários tipos heteroplissacarídeos, os glicosaminoglicano constituídos de 
ácido glicourônico e N-acetilglicosamina e os proteoglicanos constituídos 
de heteropolimeros sulfatados associados a proteínas.
2.3.4 Glicoproteínas e glicolipídios 
São os únicos componentes celulares que contêm cadeias 
de oligossacarídeos com informação biológica. A informação biológica 
é determinada pela seqüência de monossacarídeos, tipo de ligação 
glicosídica e a forma conformacional da molécula no meio aquoso.
As proteínas e os lipídios associados aos oligossacarídeos 
formam parte das membranas biológicas, desempenhando funções 
como reconhecimento e adesão celular, marcadores de tempo de vida 
e de localização, enovelamento da estrutura terciária de proteínas, 
determinação de grupos sangüíneos.
147
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
2.4 Lipídios 
Os lipídios, diferentemente de outras biomoléculas, não 
apresentam uma subunidade básica, são definidos com base na solubilidade 
em solvente orgânico devido ao seu caráter hidrofóbico ou apolar. São 
altamente heterogêneos derivados dos ácidos graxos ou do isopreno. 
Os lipídios exercem importantes funções biológicas 
como: componentes de membranas biológicas, glicerofosfolipídios e 
esfingolipídios, sinalização biológica, vitaminas, hormonal, isolantes 
elétricos e térmicos. Constituem a principal reserva energética animal, 
armazenada principalmente em forma de triacilglicerois ou gorduras, no 
tecido adiposo.
As características químicas e funcionais dos lipídios nos permitem 
entender as propriedades das membranas biológicas e os desajustes 
metabólicos observados na área biomédica, como arteriosclerose, 
xeroftalmia, osteoporose, formação de radicais livres e outras doenças 
degenerativas.
2.4.1 Ácidos graxos 
Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos com cadeias longas 
de hidrocarboneto, presentes nos lipídios como: triacilgliceróis, ceras, 
glicerofosfolipídios e esfingolipídios. Os ácidos graxos mais comuns são o 
ácido palmítico C16:0 e esteárico C18:0, com esqueleto carbônico contendo 
ligações covalentes simples saturadas. Já outros ácidos graxos como oléico 
C18:1 ∆9, linoléico C18:2 ∆9-12, linolênico C18:3 ∆9,12,15, e araquidônico C20:4 
∆ 4, 8,11,14 . Ácidos graxos insaturados ou com duplas ligações no esqueleto 
carbônico são denominados popularmente de ômega. Essa nomenclatura 
química considera a localização da dupla ligação a partir da última metila 
da cadeia carbônica. Ex. no ácido linoléico C18 ∆9-12, o carbono dezoito é o 
carbono ômega e a posição da insaturação a partir desse carbono é a sexta 
posição ou seja ômega 6.
As cadeias carbônicas dos ácidos graxos saturados, altamente 
reduzidos são lineares, sem ramificações e adotam no meio aquoso, 
conformações flexíveis paralelas, estendidas, monocamadas ou esféricas, 
onde as carboxilas, cabeças polares, interagem com a água, e as caudas 
hidrofóbicas localizam-se no interior da molécula. A organização molecular 
dos ácidos graxos saturados com cadeias carbônicas paralelas é estabilizada 
por forças de Van der Waals. Confere aos triacigliceróis, com esse tipo 
de composição, um alto ponto de fusão, característica físico-química que 
diferencia as gorduras, de consistência sólida à temperatura ambiente, 
dos óleos, líquidos à temperatura ambiente.
Pesquise sobre a 
natureza química 
das fibras e a sua 
importância na 
saúde.
148
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
2.4.2 Triacilgliceróis 
Também denominados de triesteres e popularmente como 
gorduras ouóleos. Os triacilgliceróis apresentam em sua composição, 
uma molécula de glicerol ou propanotriol e três moléculas de ácido 
graxo. Molécula altamente hidrofóbica, insolúvel em água, originada pela 
condensação de cada hidroxila do glicerol com o grupo carboxílico do 
ácido graxo. A biossíntese de triacilgliceróis nos organismos vivos se realiza 
principalmente no fígado, no tecido adiposo e nas glândulas mamárias, 
tecidos onde se localizam as reservas de energia do organismo animal. 
Os triacilgliceróis diferem quanto à composição e às características dos 
ácidos graxos que o compõem, sendo estes, heterogêneos quanto aos tipos 
de ácidos graxos, número de átomos de carbono e número de insaturações. 
Os triacilgliceróis são denominados quimicamente de acordo com as 
posições dos resíduos de ácido graxo na molécula de glicerol. Assim um 
triacilglicerideo que contêm ácido palmítico no carbono 1, linoléico, no 
carbono 2 e esteárico, no carbono 3 é denominado quimicamente como: 
1-palmitoil-2-linoleoil-3 estearoilglicerol.
2.4.3 Glicerofosfolipídios 
Eles são o principal componente das membranas biológicas, 
constituídos de duas moléculas de ácidos graxos esterificados e uma 
molécula de glicerol fosfato, que está ligado a outro grupo polar, derivado 
de uma molécula de álcool, como etanolamina, colina, serina, glicerol, 
fosfatidilglicerol, radicais que dão a denominação química a cada um 
desses fosfolipídios, fosfatidilserina, fosfatidilcolina etc. São moléculas 
de natureza química anfipática, por conterem radicais hidrofílicos e 
hidrofóbicos. Os glicerofosfolipídios das membranas biológicas são 
hidrolisados pela ação de diferentes fosfolipases, as quais rompem as 
ligações éster ou fosfoéster liberando um ácido graxo da posição 1 ou 2, 
e o lisofosfolipídio correspondente. Os produtos de degradação, liberados 
pelas diferentes fosfolipases, o glicerolfosfato e o derivado álcool, como 
inositol têm a função de sinalizadores químicos intra e extracelulares. 
Por exemplo, o lisofosfatidico (1-acilglicerol-3-fosfato), produzido pela 
hidrolise de lipídios de membrana nas plaquetas sanguíneas ou nas células 
danificadas, estimula o crescimento celular durante o mecanismo de 
reparo celular. O 1-2 diacilglicerol, produto de hidrólise da fosfolipase C, 
exerce uma função sinalizadora intracelular que ativa a proteína quinase, 
enzima que catalisa a reação de fosforilação de enzimas reguladoras nas 
diferentes vias metabólicas.
149
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
2.4.4 Esfingolipídios 
Eles são componentes das membranas biológicas derivados da 
esfingosina, um aminoálcool de cadeia carbônica longa, C18, com uma 
insaturação no C14 e de configuração trans. A esfingosina se combina 
por sua vez com um ácido graxo, o qual se une ao C2 por uma ligação 
amida, formando derivados denominados de ceramidas, molécula 
comum aos esfingofosfolipídios e esfingoglicolipídios. A esfingomielina ou 
esfingofosfolipídio é componente da bainha de mielina, membrana que 
reveste e isola eletricamente os axônios, das células nervosas. Dentro 
dos esfingoglilipídios temos também, os cerebrosídeos e gangliosídeos, 
glicolipídios que compõem as membranas biológicas no tecido nervoso, 
principalmente do cérebro. No entanto, também são encontrados em 
pequena proporção em outros tecidos onde desempenham funções de 
receptores hormonais ou sítios de reconhecimento e de diferenciação 
celular, modulando a atividade das proteínas quinases e fosfatases.
2.4.5 Esteroídes 
Eles são moléculas derivadas do ciclopentanoperidrofenantreno, 
um composto cíclico de quatro anéis fusionados ou núcleo esteróide. 
Razão pelo quais os lipídios derivados dessa estrutura cíclica são todos 
denominados de esteróides. Dentro desse grupo de lipídios temos: o 
colesterol, lipídio presente nas membranas biológicas o qual contém um 
agrupamento hidroxila no C3, uma cadeia alifática de sete carbonos no 
C17 e dois agrupamentos metil no C13 e C10. Lipídio de caráter anfílico 
que fornece a rigidez às membranas biológicas. O colesterol também pode 
ser encontrado na forma esterificada, com um ácido graxo no C3, ou éster 
de colesteril, acoplado as gorduras de origem animal. Nos mamíferos, o 
colesterol é precursor metabólico dos hormônios esteróides e da bílis. 
Incluem-se dentro dos esteróides, os glicocorticoides, como 
o cortisol, hormônio relacionado com o metabolismo de proteínas e 
carboidratos e outras funções como estresse e reações inflamatórias. As 
aldosteronas e os mineralocorticoides que regulam a excreção de sal e 
água pelos rins. Os androgênios como a testosterona e estrogênios. São 
hormônios sexuais masculinos e femininos, respectivamente. A vitamina 
D, ou colecalciferol, é sintetizada a partir do 7-deidroxicolecalciferol, por 
meio da ação fotolítica da luz UV, na epiderme dos animais. As formas 
inativas D2 e D3, são ativadas por hidroxilação. A primeira ativação, no 
C1, no fígado e a segunda no rim no C25, originando a forma ativa da 
vitamina D, o 1-25 diidroxicolecalciferol, molécula que tem a função 
hormonal de induzir a expressão gênica da proteína transportadora de 
150
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
cálcio, promovendo assim a absorção intestinal do cálcio ingerido na dieta 
alimentícia. A deficiência da vitamina D ocasiona raquitismo em crianças. 
2.4.6 Isoprenoides 
Eles são lipídios derivados do isopreno. Dentro desse grupo se 
encontram a vitamina A e E com propriedades antioxidantes e a vitamina 
K, que participa da coagulação sanguínea.
2.4.7 Eicosanoides 
Lipídios derivados do ácido araquidônico, ácido graxo 
poliinsaturado de 20 átomos de carbono e quatro duplas ligações, presente 
nos fosfolipídios das membranas biológicas, o qual é liberado pela ação 
da fosfolipase A2. O resíduo de ácido araquidônico, liberado ao citosol é 
precursor de síntese de diferentes tipos de eicosanóides, prostaglandinas, 
prostraciclinas, tromboxonas e leucotrienos, produzidos nos diferentes 
tecidos, associados aos processos inflamatórios, regulação da pressão 
arterial; coagulação sanguínea, surgimento da dor e febre.
2.5 Ácidos nucléicos e síntese de proteínas 
A informação genética de cada organismo vivo está codificada 
na seqüência de nucleotídeos dos ácidos nucléicos, DNA e RNA. O 
armazenamento e a expressão da mensagem genética contida no DNA 
definem e distinguem cada espécie e assegura a continuidade da informação 
nas gerações sucessivas.
A capacidade das células vivas de preservar o material genético 
para a geração seguinte resulta da complementaridade estrutural entre as 
duas fitas poliméricas de DNA, que formam a dupla hélice dessa molécula. 
A habilidade de armazenar e transmitir a informação genética 
de uma geração para a próxima é uma condição fundamental para a vida.
2.5.1 Ácidos nucléicos 
Tanto DNA como RNA, estão constituídos de cadeias de 
nucleotídeos, ligados covalentemente por ligação fosfodiéster formada, 
entre o grupo 5’-hidroxila de uma unidade nucleotídica e o grupo 3’-hidroxila 
do nucleotídeo seguinte. Dessa forma, os esqueletos covalentes dos ácidos 
nucléicos estão formados de resíduos fosfatos e pentoses alternadas; sendo 
as bases nitrogenadas consideradas grupos laterais. 
As moléculas de DNA são as maiores macromoléculas presentes nas 
células, contudo estas são compactadas e condensadas nos cromossomos, 
presentes no núcleo das células de eucariontes. No genoma humano são 
151
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
23 cromossomos, 3 bilhões de pares de base com um comprimento em 
torno de 1m. Sendo que cada cromossomo está constituído de uma única 
molécula linear de DNA e proteína. O gene, a unidade fundamental da 
informação genética nos organismos vivos,é definido bioquimicamente 
como um segmento de DNA que codifica a informação requerida para a 
síntese de um produto biológico funcional, ou seja, genes são segmentos de 
DNA que codificam cadeias polipeptídicas e RNAs, a porção do cromossomo 
que determina ou afeta um único caráter ou fenótipo, propriedade visível, 
como a cor dos olhos.
O RNA possui uma grande gama de funções. Os RNAs ribossômicos 
(rRNA) são componentes estruturais dos ribossomos. Os RNAs mensageiros 
(mRNA) são intermediários que transportam a informação genética de 
um ou de poucos genes até o ribossomo. Os RNAs transportadores ou de 
transferência (tRNA) são moléculas responsáveis por levar os aminoácidos 
(aa) até os ribossomos, traduzindo fielmente a informação presente no 
mRNA em uma seqüência específica de aminoácidos. O RNA, devido a sua 
natureza de fita simples, é uma molécula dinâmica, que fornece suporte 
estrutural e catalítico nos processos que decodificam a informação 
genética, durante a síntese de proteínas. 
O elo entre o DNA e as proteínas é o RNA. De acordo com o 
chamado dogma central da biologia molecular, formulado por Crick em 
1958, o DNA dirige sua própria replicação e transcrição, formando um RNA 
de seqüências complementares. A sequência de bases no RNA é traduzida 
na seqüência correspondente de aminoácidos, formando as proteínas.
2.5.2 Nucleotídeos 
Os nucleotídeos, a subunidade dos ácidos nucléicos, possuem 
uma variedade de funções no metabolismo celular, como elos químicos 
essenciais na resposta das células aos hormônios, componentes estruturais 
de co-fatores enzimáticos e de intermediários metabólicos.
O nucleotídeo de função metabólica, mais conhecida é a adenosina 
trifosfato (ATP), um nucleotídeo que contém adenina, ribose e um grupo 
trifosfato.
O
OH
H
OH
H
HH
CH2P OO
O-
O-
P OO
O-
O-
P OO
O-
O-
N
HC
N C
C
N
C
N
CH
CH2
Figura 12- O ATP, o nucleotídeo de adenina trifosfato.
Pesquise sobre as 
funções do colesterol.
Leia, resuma e 
apresente no 
ambiente virtual 
tudo o que você 
aprender sobre 
as vitaminas 
lipossolúveis e sua 
função.
152
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
O ATP é, normalmente e equivocadamente, classificado como 
molécula que armazena energia, contudo o termo preciso seria carregador 
ou transmissor de energia, pois todos os organismos o utilizam como 
carregador de energia, sugerindo que a função do ATP foi estabelecida nos 
primórdios da evolução.
As moléculas que contêm nucleotídeos na sua estrutura, que 
se destacam pela sua universalidade são a flavina-adenina-dinucleotídeo 
(FAD+), a nicotinamina-adenina-dinucleotídeo (NAD+), sendo que estas 
duas moléculas participam nas reações de Óxido-redução, e a coenzima A 
(CoA), que possui uma função central no metabolismo. Os nucleotídeos, 
presentes no DNA e RNA, possuem três componentes: (1) uma base 
nitrogenada, (2) uma pentose, um açúcar de cinco carbonos, e (3) um 
fosfato. As bases nitrogenadas são moléculas derivadas da pirimidina e 
purina. Já às pentoses são de dois tipos, a 2’-desoxi-D-ribose, na molécula 
de DNA e D-ribose no RNA. Sendo que os dois tipos de pentoses estão 
na sua forma β-furanosídica. Tanto o DNA como RNA contêm duas bases 
purínicas, adenina (A) e guanina (G), e duas pirimidínicas, contudo uma 
delas é diferente para o DNA e para RNA. Para o DNA temos citosina (C) 
e timina (T), para o RNA temos uracila (U) e citosina (C), esta última é 
comum para as duas moléculas. Raramente a timina ocorre no RNA ou a 
uracila no DNA.
2.5.3 Estrutura do DNA 
Na determinação de estrutura helicoidal do DNA por James 
Watson e Francis Crick, em 1953, foi possível revelar que as duas cadeias 
polinucleotídicas formam uma dupla hélice.
As duas fitas de DNA são antiparalelas, ou seja, possuem direções 
opostas, mas cada uma forma uma hélice para o lado direito. As bases 
ocupam o centro da hélice, e as cadeias de açúcar-fosfato estão dispostas 
na periferia, minimizando a repulsão entre os grupos fosfatos carregados. 
Cada base está ligada a uma base da fita oposta por meio de pontes de 
hidrogênio. Cada resíduo de adenina forma par com um resíduo de timina; 
e cada resíduo de guanina forma par com um resíduo de citosina. Processo 
denominado pareamento das bases complementares, o qual resulta na 
associação especifica das duas fitas da cadeia dupla. Ou seja, as duas fitas 
são distintas e complementares entre si.
Na estrutura do DNA, com bases complementares, cada fita 
pode atuar como um molde para a síntese de sua fita complementar e, 
consequentemente, a informação hereditária está codificada na seqüência 
de bases em qualquer das duas fitas.
Pesquise as funções 
do ATP nos sistema 
biológicos.
Todos os organismos 
utilizam o ATP como 
um carregador de 
energia, isto sugere 
que a função do 
ATP foi estabelecida 
nos primórdios da 
evolução.
Visualize a dupla 
hélice do DNA, 
disponível na 
internet.
153
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
2.5.4 Síntese e replicação do DNA 
Os mecanismos de replicação em eucariontes e em procariontes 
são bastante semelhantes, apesar de o sistema eucariótico ser mais 
complexo. No entanto, as propriedades fundamentais do processo 
de replicação do DNA e os mecanismos usados pelas enzimas são 
essencialmente idênticos em todos os organismos. A replicação do DNA 
é governada por um conjunto de regras fundamentais. Cada fita do DNA 
funciona como molde para a síntese de uma nova fita, produzindo duas 
novas moléculas, cada uma com uma fita nova e uma velha, sendo assim 
uma replicação semiconservativa. Para iniciar a replicação, as fitas molde 
são primeiramente separadas em uma região específica e desenroladas 
por uma helicase.
O DNA é replicado por enzimas conhecidas como DNA-
polimerases, utiliza o DNA de fita simples como molde para catalisar a 
síntese da fita complementar a partir de desoxinucleosídeos trifosfatados. 
Os nucleotídeos incorporados são selecionados pela sua habilidade em 
formar pares de bases com a fita molde para que assim possa formar uma 
dupla hélice. Quase todas as DNA-polimerases conhecidas podem adicionar 
nucleotídeos somente ao grupo livre 3’-OH de um polinucleotídeo pareado. 
Desta forma, uma nova fita de DNA é sempre sintetizada na direção 
5’→3’, com a extremidade 3’ livre, sendo o local onde o DNA é alongado. 
A fita líder, ou contínua, é aquela em que a síntese prossegue na direção 
5’→3’, na mesma direção do movimento da forquilha de replicação. A 
fita descontínua ou atrasada é aquela em que a síntese 5’→3’ prossegue 
na direção oposta à direção do movimento da forquilha. Posteriormente, 
os fragmentos são ligados de modo covalente pela enzima DNA-ligase. 
A alta fidelidade da replicação do DNA é alcançada pela regulação dos 
níveis de dNTP, nucleotídeos trifosfato; a necessidade de iniciadores 
de RNA; a correção de leitura 3’→5’ e o mecanismo de reparo do DNA. 
Contudo, a síntese de uma molécula de DNA pode apresentar falhas ou 
alterações hereditárias da informação genética. As mutações podem 
alterar as instruções para produção de componentes celulares. Estas 
podem ser causadas por fatores ambientais, como radiações ionizantes 
(UV), também conhecidos por agentes mutagênicos, sendo que muitos 
destes são carcinogênicos.
2.5.5 Síntese de proteínas 
A polimerização dos aminoácidos que origina a cadeia 
polipeptídica de proteína é catalisada pela enzima, peptídeo sintetase, 
que ocorre nos ribossomos, com a participação do RNA mensageiro e do 
RNA de transferência. Os aminoácidos ligados ao t-RNA se associam à fita 
m-RNA, segundo a informação armazenada na sequência de nucleotídeos, 
Procure saber qual 
é dogma central do 
fluxo da informação 
genética.
Procuresaber 
sobre os agentes 
mutagênicos e suas 
implicações na saúde.
154
Bioquímica agrícola
Unidade 2
Estrutura - química 
e função das 
biomoléculas
onde a leitura da seqüência é feita na direção 5′ a 3′. E dessa forma é 
gerada a tradução da informação genética, na seqüência de aminoácidos, 
ou processo de decodificação do RNAm.
A seqüência de nucleotídeos no DNA está relacionada com a 
seqüência de aminoácidos da proteína através do código genético. As 
quatro bases nitrogenadas com um código de três bases nucleotídicas 
produzem 64 códons para expressar os vinte aminoácidos e a finalização 
de síntese. Assim, o códon 5′-CAU-3′ codifica a histidina enquanto o 5′-
AUG-3′ codifica a metionina. 
Para que ocorra a síntese da cadeia polipeptídica, o processo 
de tradução requer a presença de todos os aminoácidos a ser inserido na 
cadeia peptídica, o RNA mensageiro: o RNA de transferência, os ribossomos 
funcionais, a fonte de energia, as enzimas e os fatores protéicos de 
iniciação, elongação e terminação. Esses elementos se associam formando 
uma verdadeira linha de montagem de proteínas.
O RNA de transferência apresenta um sítio de união do 
aminoácido específico que carrega no 3′-terminal, forma ativada. Também 
possui uma seqüência de três bases ou anticódon, o qual reconhece o 
códon específico no RNAm.
Os ribossomos são complexos de proteínas e RNA ribossômico, 
constituídos de várias subunidades designadas pelos seus valores de 
sedimentação, as subunidades 80S, 60S, 40S, 28S e 16S. O ribossomo possui 
dois sítios de união para as moléculas de RNAt, os sítios A e P. No sítio A se une 
o aminoacil-RNAt e o sítio P é ocupado pelo peptidil-RNAt, que transporta 
a cadeia peptídica que está sendo sintetizada. A energia requerida para 
síntese é equivalente a clivagem de quatro ligações fosfoester, onde 2 
ATP são gastos para união do aminoácido ao RNAt, reação catalisada pela 
aminoacil-RNAt-sintase e 2GTP para união do aminoacil-RNAt ao sítio A e 
a movimentação do ribossomo ou translocação.
A síntese da proteína ocorre em três etapas: iniciação, elongação 
e terminação. 
Na etapa inicial ou iniciação, os componentes do sistema de 
tradução se associam, sendo esses as duas subunidades ribossômicas, o 
RNAm a ser traduzido, o aminoacil-RNAt, específico ao primeiro códon 
da mensagem, o GTP e os fatores de iniciação. Na etapa de elongação 
da cadeia polipeptídica, se adiciona um aminoácido à extremidade 
carboxílica da cadeia polipeptídica em formação, onde a formação da 
ligação peptídica é catalisada pela peptidiltransferase. Após a formação 
da ligação peptídica o ribossomo avança três nucleotídeos em direção 3′ 
do RNAm, translocação. O término da tradução ocorre quando um dos três 
códons de encerramento se localiza no sítio A, os quais são reconhecidos 
155
Bioquímica agrícola
Unidade 3 
Organização e 
regulação do 
metabolismo 
energético 
pelos fatores de liberação que causam a dissociação da cadeia peptídica 
do ribossomo. Após a liberação, as proteínas que orientam o enovelamento 
ligam-se à cadeia peptídica recém sintetizada originando a conformação 
nativa, crucial para atividade biológica.
Unidade 3 Organização e regulação do metabolismo energético 
Síntese: agora verremos as principais fases e vias metabólicas, o sistema 
termodinâmico dos organismos vivos, as fontes de energia nos organismos 
vivos, as interconversões de energia, os fatores que afetam o ritmo da 
bioenergética, oxidações biológicas e radicais livres, o ciclo do ácido 
cítrico, a cadeia de transporte de elétrons e fosforilação oxidativa. 
3.1 Metabolismo, as principais fases e vias metabólicas 
O metabolismo se refere a conjunto de reações químicas pelos 
quais os organismos vivos degradam, sintetizam e transformam moléculas. 
Reações enzimáticas conduzidas conforme os princípios da termodinâmica 
e organizadas em duas grandes etapas o catabolismo e anabolismo (FIG. 
13). 
Nutrientes ricos
em energia Moléculas complexas
Moléculas precursorasProdutos �nais
pobres em energia
Aminóacidos
Monossacarideos
Ácidos graxos
Bases nitrogenadas
Proteínas
Carboídratos
Lipídios
Acídos Nucléicos
Carboidratos
Gorduras
Proteínas
Catabolismo Anabolismo
Energia química
ATP
NADPH
CO2
H2O
NH3
Figura13 - As duas grandes fases do metabolismo, o catabolismo e anabolismo.
Fonte: Champe; Harvey, 2005. 
O organismo animal depende de alimento para a obtenção de 
energia, o alimento é inicialmente digerido, absorvido e depois degradado 
por enzimas intracelulares para poder se tornar fonte de energia 
metabólica. O catabolismo inclui as reações de degradação e de oxidação 
dos carboidratos, lipídios e eventualmente das proteínas ingeridas durante 
156
Bioquímica agrícola
Unidade 3 
Organização e 
regulação do 
metabolismo 
energético 
a alimentação, a degradação de moléculas de reservas, como glicogênio 
e acilgliceróis e a reciclagem dos constituintes celulares. Já anabolismo 
abrange a biossíntese de biomoléculas e macromoléculas, a partir de 
precursores simples, processo redutivo, o qual precisa do fornecimento de 
energia na forma de ATP ou NADPH. 
O primeiro estágio do metabolismo corresponde à degradação 
enzimática extracelular de moléculas complexas, durante a digestão dos 
alimentos. Por exemplo, a α-amilase degrada o amido, liberando as unidades 
de glicose. A pepsina, tripsina, quimiotripsina e elastase, degradam as 
proteínas ingeridas na dieta a peptídeos menores e aminoácidos. E as 
lípases produzidas pelo pâncreas e secretadas no intestino liberam os 
ácidos graxos a partir de acilglicerois obtidos na dieta alimentícia. 
Os monossacarídeos e aminoácidos, liberados pelas enzimas 
digestivas, ingressam nas células intestinais utilizando transportadores 
ativos e o sistema de co-transporte, como o sistema Na+-glicose. Os lipídios 
hidrofóbicos se difundem através da bicamada lipídica e reorganizam-se 
como lipoproteínas e são liberados na circulação linfática e sangüínea. Já 
os açúcares e aminoácidos são transportados pela veia porta ao fígado, o 
qual recebe a maioria dos nutrientes, cataboliza-os, armazena e os libera 
novamente na circulação sangüínea. 
O segundo estágio compreende a degradação de carboidratos, 
aminoácidos e lipídios e a conversão dessas moléculas simples, em acetil-
Coenzima A. Já o terceiro estágio, inclui a oxidação de acetil CoA, no ciclo 
de ácido cítrico. A re-oxidação do NADH e FADH2 na membrana interna da 
mitocôndria e a síntese de ATP por fosforilação oxidativa e é responsável 
pela maior parte da síntese de ATP produzida nos sistemas biológicos.
3.2 O Sistema termodinâmico dos organismos vivos 
Os organismos vivos são considerados um sistema termodinâmico 
aberto, uma vez que trocam matéria e energia com o meio ambiente. São 
isotérmicos, já que as transformações energéticas ocorrem à temperatura 
constante. É um sistema em estado estacionário dinâmico, fora da 
condição de equilíbrio, onde os constituintes celulares são mantidos numa 
concentração definida. No entanto eles são continuamente degradados e 
sintetizados. 
3.2.1 Leis da termodinâmica
As transformações de matéria e energia nos organismos seguem 
as leis da termodinâmica. As células são capazes de interconverter 
energia química em eletromagnética, mecânica e osmótica. No músculo 
esquelético em movimento a energia química do ATP é convertida em 
energia mecânica durante a contração muscular. 
157
Bioquímica agrícola
Unidade 3 
Organização e 
regulação do 
metabolismo 
energético 
Num sistema termodinâmico, a energia total do sistema e 
aquela do meio permanecem constantes. A energia é transformada de uma 
forma em outra, cumprindo-se assim a primeira lei da termodinâmica. Na 
segunda lei da termodinâmica afirma-se: as reações que liberam energia 
em forma espontânea ocorrematé atingir a máxima entropia ou grau de 
desordem do sistema. 
Assim, novas mudanças energéticas no sistema só ocorrem, se o 
sistema recebe energia adicional de uma fonte externa. 
3.2.2 Conceitos de energia livre, entalpia e entropia 
A energia livre de Gibbs(G) de uma reação química é a 
quantidade máxima de energia a ser utilizada ou convertida em trabalho 
à temperatura e pressão constantes. E a entropia (S) se refere ao grau de 
organização do sistema. 
Os organismos são sistemas altamente organizados em seus 
processos e reações químicas, em que a entropia é mínima. No entanto, 
para manter essa organização devem extrair energia do meio, proveniente 
dos alimentos, aumentando dessa forma a entropia do meio, ao retornar 
CO2 e água. A entalpia (H) se refere à energia calórica liberada durante as 
reações químicas. 
3.3 Interconversões de energia, fatores que afetam o ritmo da 
bioenergética 
A bioenergética é a área da bioquímica que descreve 
a transferência e a utilização da energia nos sistemas biológicos. 
As transformações energéticas são gerenciadas pelos princípios da 
termodinâmica, e tem como principal preocupação, verificar os estados 
de energia inicial e final de uma reação química. 
A termodinâmica nos indica se é possível que um processo 
químico ocorra ou não, em uma direção determinada. 
Um dos conceitos da termodinâmica, utilizado nas transformações 
químicas, se refere à variação de energia livre (∆G) da reação química. 
Essa fornece uma medida da probabilidade energética ou da tendência da 
reação de liberar ou absorver energia, tendo um valor numérico negativo 
∆G (-) ou positivo ∆G (+) respectivamente. 
Ao considerar a reação: A → B com valor negativo de ∆G (-), esta 
nos indica que o reagente libera a energia potencial espontaneamente e 
que a reação é de tipo exergônica. E a reação A ← B com valor positivo 
de ∆G (+), indica que o produto da reação A teve um ganho líquido de 
energia e, portanto, é do tipo endergônica. No caso em que os reagentes 
158
Bioquímica agrícola
Unidade 3 
Organização e 
regulação do 
metabolismo 
energético 
e produtos estejam em equilíbrio energético, a reação está em equilíbrio 
A ⇔ B e o ∆G =(0). 
A variação de energia livre indica o sentido de uma reação 
química, em que as reações de sentido contrario A → B e B → A têm 
valores numéricos iguais com signos opostos. 
3.4 Fontes de energia nos organismos vivos, ATP como moeda energética 
As células obtêm a energia necessária para manutenção da 
atividade celular pela degradação e oxidação de carboidratos, proteínas e 
gorduras. Por exemplo, na degradação e oxidação da glicose até CO2 e H2O 
liberam-se aproximadamente 38 ATP, com uma variação de energia livre 
de -2870 kj mol-1.
C6H12O6 + O2 → CO2 + H2O ∆G
O'= -2870 kj mol-1
O ATP é o principal transportador de energia. No entanto outros 
compostos fosforilados e tioesteres carregam energia potencial na ligação 
fosfoester. A maior parte da variação de energia livre das reações químicas 
da degradação de nutrientes, convertida em compostos de alta energia, 
é utilizada para exercer as diferentes funções celulares, como síntese, 
transporte ativo, trabalho mecânico, e trabalho osmótico. 
O ATP é sintetizado principalmente através de dois processos 
enzimáticos, a fosforilação ao nível de substrato e fosforilação oxidativa.
A síntese de ATP por fosforilação ao nível de substrato ocorre 
pela liberação energia livre de moléculas de alta energia, como o 1-3 
bifosfoglicerato, com ∆G°=-49kjmol-1, fosfoenolpiruvato, com ∆G°=-
61kjmol-1 e a creatina-fosfato, com ∆G°= -43kjmol-1. Compostos com maior 
energia livre que a necessária para a síntese de ATP, ∆G°=+30,5kjmol-1. Na 
fosforilação oxidativa a síntese de ATP utiliza a energia liberada durante 
a re-oxidação das coenzimas NADH e FADH2, na cadeia transportadora de 
elétrons. A energia potencial liberada induz a saída e entrada de prótons 
da matriz da mitocôndria e a síntese de ATP pela formação de uma ligação 
fosfoester entre o ADP + Pi, reação catalisada pela ATP-sintase.
3.5 Enzimas, catálise enzimática e coenzimas, reações de hidrólise, 
oxidação, redução, fosforilação e condensação.
A enorme quantidade de reações químicas que ocorrem nos 
organismos vivos é mediada por catalisadores biológicos: as enzimas, sem 
elas as reações químicas não seriam compatíveis com a vida.
159
Bioquímica agrícola
Unidade 3 
Organização e 
regulação do 
metabolismo 
energético 
As enzimas são proteínas com atividade catalítica, elas 
aumentam a velocidade de uma reação química na ordem de milhares de 
vezes; aceleram a reação química diminuindo a energia livre de ativação 
ou barreira energética que separa o reagente do produto. 
A velocidade das reações enzimáticas depende da dimensão dessa 
barreira energética, ou energia necessária para que ocorra o alinhamento 
dos grupos químicos e o rearranjo espacial das ligações químicas durante 
a transformação do substrato ao produto. Sendo assim, a diminuição dessa 
barreira energética se traduz num aumento da velocidade enzimática e 
vice-versa.
As enzimas são específicas, no reconhecimento do substrato 
e altamente eficientes na transformação química desse substrato em 
produto, características determinadas pelo arranjo estrutural e de cargas 
do centro catalítico da enzima, onde as interações entre o substrato e a 
enzima são tridimensionais e estereoespecíficas. O grau de especificidade 
das enzimas é extenso. Algumas enzimas são capazes de reconhecer e 
transformar mais de um substrato, variando a velocidade de transformação 
do substrato. 
Estudos por raios X indicam que o sítio de ligação do substrato 
nas enzimas não é totalmente preformado, há um ajuste induzido na 
enzima ao se ligar ao substrato. 
As mudanças conformacionais da enzima induzem à formação 
de um complexo de enzima-substrato, transitório (ES). Este favorece a 
transformação química do substrato em produto e a diminuição da energia 
de ativação da reação química, (FIG. 14). 
Figura 14 - Diagrama mostrando as mudanças de energia livre de ativação numa reação enzimática.
Fonte: Nelson; Cox; Lehninger, 2005.
Os grupos químicos que formam parte do sítio catalítico, 
como os grupos funcionais dos aminoácidos e cofatores, participam das 
reações químicas de transformação do substrato, mediante modificações 
químicas tipo ácido-base, formação de ligações covalentes transitórias ou 
interações íon metálico, eventos que favorecem a transformação química 
do substrato. 
Procure na 
internet exemplos 
de processos e 
vias metabólicas 
endergônicas.
160
Bioquímica agrícola
Unidade 3 
Organização e 
regulação do 
metabolismo 
energético 
Os co-fatores podem ser íons metálicos ou moléculas orgânicas 
conhecidas como coenzimas, tais como NAD+, FAD+, TPP, PLP, moléculas 
sintetizadas pelo organismo animal a partir das vitaminas hidrossolúveis 
ingeridas na alimentação.
As enzimas são denominadas trivialmente pela adição do sufixo 
ase ao nome do substrato da enzima ou a ação que descreve a catálise, 
assim as enzimas que degradam biomoléculas podem ser denominadas 
como lípases, proteases, glicosidases e as enzimas que catalisam reações 
de óxido redução como desidrogenasses e o substrato correspondente. 
No entanto, a União Internacional de Bioquímica e Biologia 
Molecular (IUBMB), adotaram na nomenclatura química ou nome 
sistemático. Assim, as enzimas são classificadas e denominadas segundo a 
natureza das reações químicas que elas catalisam. 
As enzimas são agrupadas em seis classes Oxidoredutases, 
Transferases, Hidrolases, Liases, Isomerases e Ligases. 
Cada enzima apresenta pelo menos dois nomes, o recomendado 
para o uso comum e o sistemático, com a classificação numérica. O 
nome sistemático é formadopelo nome do substrato da enzima seguido 
pela terminação – ase e o grupo de classificação que indica o tipo de 
reação química. A enzima que catalisa a hidrolise da ligação peptídica 
localizada no extremo carboxiterminal da cadeia polipeptídica, tem como 
nome recomendado carboxipeptidase A e como nome sistemático peptidil 
L-aminoácido hidrolase, com número de classificação, outorgado pela 
Comissão de Enzimas EC 3.4.17.1. 
O primeiro número indica a classe 3 Hidrolases, o segundo 
número indica subclasse 4 (peptídeo-hidrolases), o 17 designa a sub-
subclasse metalo carboxipeptidase, dado que a enzima está ligada ao Zn+2 
, elemento químico essencial na atividade catalítica da enzima. 
Nos organismos vivos a atividade das enzimas é regulada e 
coordenada por vários fatores: quantidade de enzima, determinada 
pela velocidade de síntese e de degradação da enzima, presença de 
moduladores ou reguladores enzimáticos que modificam a conformação 
e conseqüentemente a atividade da enzima, alem da concentração de 
substrato de íons e da temperatura do meio. 
A temperatura favorece a catálise sempre que se conserve a 
estrutura tridimensional biologicamente ativa dessa enzima. 
A velocidade com que uma enzima catalisa uma reação é 
diretamente proporcional a concentração do complexo enzima-substrato, 
o qual depende da concentração da enzima, do substrato e da afinidade 
da enzima para ligar-se ao substrato. 
O sistema pode 
ser uma reação 
química, uma 
célula, um 
organismo e o 
meio circundante, 
o solvente da 
reação, o liquido 
extracelular ou 
meio ambiente no 
qual o organismo 
vive.
 
A primeira lei da 
termodinâmica 
afirma a energia 
total de um 
sistema e seu 
meio permanece 
constante.
161
Bioquímica agrícola
Unidade 3 
Organização e 
regulação do 
metabolismo 
energético 
A atividade das enzimas reguladoras é modulada por meio de 
modificação covalente reversível, mediante a fosforilação do resíduo de 
serina dessa enzima. As enzimas alostéricas, com diferentes sítios de 
modulação e mais de uma cadeia polipeptídica, utilizam comumente a 
regulação por retro-alimentação, em que a enzima detecta o excesso de 
produto. A união do produto ao sítio de regulação modifica a estrutura 
terciária e quaternária da enzima e, consequentemente, a atividade da 
enzima. 
3.5.1 Inibidores enzimáticos 
Eles são substâncias que modificam a atividade catalítica de 
uma enzima; evitam a união com o substrato ou a transformação do 
complexo ES, diminuindo a quantidade disponível de enzima para realizar 
a transformação enzimática. Os inibidores são utilizados para elucidar 
a natureza química e a conformação do sítio catalítico. Além de serem 
agentes quimioterapêuticos que inibem e controlam a atividade de uma 
determinada enzima. 
3.6 Tipos de oxidações biológicas e radicais livres 
As reações químicas de óxido-redução envolvem sempre um 
agente doador de elétrons ou oxidante, o qual é reduzido quando ganha 
elétrons, e um agente redutor, oxidado quando perde elétrons. 
A (oxidado) + B(reduzido) → A (reduzido) + B(oxidado)
Nos sistemas biológicos, a utilização do oxigênio da respiração 
ocorre principalmente na mitocôndria, durante a respiração celular. No 
entanto, ocorrem outras oxidações sem a participação de oxigênio, como 
as reações de óxido-redução catalisadas pela desidrogenasses. 
Nas reações de óxido-redução denominadas como oxidases, 
o oxigênio atua como receptor de hidrogênio formando H2O ou H2O2 
Ex. Citocromo oxidases, na cadeia de transporte de elétrons e xantina 
desidrogenase, que converte as purinas em ácido úrico. 
Nas desidrogenasses, o receptor de elétrons é o NAD+ (Nicotina 
adenina dinucleotídeo), como aceitor de elétrons Ex. gliceraldeído-3 
fosfato desidrogenase, enzima da via glicolítica. 
Nas hidroperoxidases o substrato oxidante é H2O2 neste grupo se 
inclui: a peroxidase presente nos leucócitos e plaquetas e a catalase nos 
eritrócitos, fígado e rins.
H2O2 + AH2 → 2H2O + A
Procure na 
internet, livros ou 
revistas exemplos 
de processos e 
vias metabólicas 
exergônicas e 
endergônicas.
Pesquise as 
diferenças entre 
os catalisadores 
químicos e as 
enzimas.
162
Bioquímica agrícola
Unidade 3 
Organização e 
regulação do 
metabolismo 
energético 
Nas oxigenases ocorre a transferência direta ou a incorporação 
de O2 no substrato. As monooxigenases atuam nos microssomos do fígado 
junto a citocromo P450 e citocromo b, utilizando como doadores de H2 
o NADH ou NADPH, já as dioxigenases, catalisam reações relacionadas à 
síntese de esteróides e vitamina D.
Os organismos animais caracterizam-se por serem aeróbicos 
não sobrevivem sem oxigênio, dependem do oxigênio para realizar a 
respiração celular. 
No entanto, o O2 se pode tornar tóxico devido à formação de 
radicais livres de oxigênio, molécula de oxigênio parcialmente reduzido, 
O2
-, produzido como subproduto do metabolismo oxidativo normal.
Os radicais livres são átomos, moléculas ou íons que possuem 
um ou mais elétrons livres, não pareados no último orbital. São compostos 
instáveis, com alta capacidade reativa para captar elétrons de qualquer 
molécula próxima, tendo a característica de oxidante. 
Os radicais superóxidos produzem a peroxidação de lipídios, 
oxidação da cisterna e das bases púricas e pirimidínicas. Atuam como 
agentes mutagênicos provocando doenças degenerativas, envelhecimento 
e câncer. 
Segundo a origem podem ser endógenos, pois estimulam a 
produção de segundos mensageiros, moléculas mediadoras da comunicação 
intracelular induzida por receptores de membrana e de óxido nítrico. Este é 
envolvido no relaxamento da musculatura lisa, na inibição da adesão celular 
nas plaquetas, no combate de germes, pelos macrófagos e neutrófilos, no 
aumento da tradução de sinais a partir do receptor de membrana, na 
manutenção do equilíbrio redox e na ativação das fosfolipases. 
3.7 Ciclo do ácido cítrico, cadeia de transporte de elétrons e fosforilação 
oxidativa 
3.7.1 O ciclo do ácido cítrico 
Conhecido também como ciclo dos ácidos tricarboxílicos e ciclo 
de Krebs, desempenha várias funções dentro do metabolismo, sendo a 
principal a oxidação do acetil-CoA, a etapa final de oxidação do esqueleto 
carbônico, de carboidratos, lipídios e de alguns aminoácidos até a formação 
de CO2.
A energia potencial liberada na oxidação do acetil-CoA é 
conservada na forma de 3NADH, um FADH2 e succinil-CoA um intermediário 
de alta energia que permite a síntese de uma molécula de GTP por 
fosforilação ao nível de substrato (FIG. 15).
163
Bioquímica agrícola
Unidade 3 
Organização e 
regulação do 
metabolismo 
energético 
O ciclo do ácido cítrico 
ocorre na matriz da mitocôndria. 
É uma via oxidativa aeróbica e 
exergônica, que consta de quatro 
reações de óxido-redução e uma 
reação de fosforilação ao nível de 
substrato, com a produção de GTP. 
O fluxo do ciclo do ácido cítrico é 
controlado pelas três primeiras 
enzimas reguladoras, alostéricas 
e irreversíveis: a citrato sintase, 
a isocitrato dessidrogenase e a 
α-cetoglutarato dessidrogenase. 
Enzimas que detectam os níveis de moduladores alostéricos, aumentando 
ou diminuindo sua atividade enzimática. Assim, níveis elevados de ADP 
(Adenosina difosfato) e Ca+2 no músculo aumentam a atividade da isocitrato 
dessidrogenase. E os níveis elevados de NADH e ATP inibem a atividade da 
citrato sintase e da α-cetoglutarato dessidrogenase (FIG. 16).
Pesquise sobre a 
função biológicas 
das vitaminas 
hidrossolúveis
Figura 15 - Ciclo do acido cítrico e os produtos formados.
NADP
Ácido 
Acóticon
Ácido 
Coenzima A
2NADPH
Ácido 
Plúvico
2CO
ACO
Ácido
Ocalacético
Ácido
Citríco (Ca)
NADP
NAD
NAD
GDP
FADH2
FAD
GTP
NADH2
NADH2
NADPH2
Ácido