Exercícios Enzimas

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UNIJUI - UNIVERSIDADE REGIONAL DO NOROESTE DO ESTADO DO RIO GRANDE DO SUL
DCVida - Departamento de Ciências da Vida
Cursos: Agronomia/Medicina Veterinária Disciplina: Bioquímica para as Ciências Agrárias Prof. Greice Montagner
EXERCÍCIOS 4: Enzimas
1. Que efeito tem um catalisador na energia de ativação de uma reação?
O catalizador não tem efeito sobre o equilíbrio de uma reação química, ele pode acelerar ou retardar a velocidade na qual uma reação atinge o equilíbrio, mas ele não afeta a composição no equilíbrio.
2. A presença de um catalisador pode indicar o aumento da quantia de produto obtida em uma reação? Explique.
Não, pois o catalisador não participa da reação química, então não aumenta e nem diminui a quantidade de produto.
3. Diferencie entre os modelos chave-fechadura e do ajuste induzido para ligar um substrato a uma enzima.
Chave-fechadura: enzimas eram estruturalmente complementares ao seu substrato
4. Como a inibição competitiva e a incompetitiva podem ser diferenciadas em termos de interação com o inibidor com a enzima? (como e onde ocorre a ligação do inibidor)
A competitiva se liga ao sítio de ligação e impede a ligação do substrato (o inibidor compete pelo sítio do substrato) e a incompetitiva o inibidor se liga ao sítio de inibição alterando a forma do sítio ativo (impede a ligação com o substrato).
5. A inibição enzimática pode ser revertida em todos os casos? Justifique.
Não, as enzimas inibidoras são divididas em inibidores reversíveis, que permitem o retorno às condições originais da enzima, e inibidores não reversíveis que irá inativar permanentemente a enzima.
6. Diferencie a inibição reversível da inibição irreversível.
os inibidores reversíveis se ligam às enzimas por ligações não-covalentes e podem ser liberados subseqüentemente reestruturando a condição original da enzima; 
os inibidores irreversíveis interagem com a enzima por ligações covalentes produzindo uma proteína que irá inativar a enzima não retornando a constituição original.
7. Em relação à classificação das enzimas, na coluna A temos a classe das enzimas e na coluna B o tipo de reação que as catalisam. Correlacione a coluna “A” com a coluna “B”.
	Coluna A
	Coluna B
	(1) Oxido-redutases
	( 6 ) catalisam a ligação de duas moléculas.
	(2) Transferases
	( 1 ) catalisam reações de transferência de elétrons.
	(3) Hidrolases
	( 5 ) catalisam reações de isomerização.
	(4) Liases
	( 3 ) catalisam reações de hidrólise (quebra de ligação covalente).
	(5) Isomerases
	( 2 ) transferem grupos (amina, fosfato, acil, carboxil).
	(6) Ligases
	( 4 ) catalisam a adição de dois grupos à dupla ligação ou a remoção de dois grupos de átomos adjacentes para formar uma dupla ligação.
8. Considere o gráfico abaixo e determine o pH ótimo das enzimas pepsina, tripsina e fosfatase alcalina.
Pepsina: 1,5 e 2
 Tripsina: 6 e 7
 Fosfotase: 8 e 9
9. De acordo com o gráfico abaixo, responda as seguintes questões:
a) Qual a temperatura ótima da enzima?
40°C
b) Estime as temperaturas que ocorrem desnaturação da enzima.
A cima de 60°C
10. Considere o gráfico abaixo e determine o pH ótimo das enzimas A e B.
Enzima A: pH 2
Enzima B: pH 8