Apostila_QuimicaAlimentos

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INSTITUTO FEDERAL MINAS GERAIS campus BAMBUÍ
APOSTILA – Química de Alimentos 
Professora: Maria Silveira Costa
Curso: Tecnólogo em Alimentos
Bambuí-MG
Agosto-2014
1 CARBOIDRATOS
1.1 CONCEITO
Carboidratos são poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas ou substâncias que liberam tais
compostos por hidrólise. Os carboidratos constituem mais de 90% de matéria seca dos vegetais.
Fornecem a maior parte das calorias da dieta da população humana, além de proporcionar texturas e
palatabilidade desejáveis e é universalmente reconhecido pelo seu poder edulcorante. Os mais
utilizados pelo homem são o amido e a sacarose e, por isso, as plantas que os contêm são as mais
cultivadas e consumidas. Nos animais, o principal açúcar é a glicose, e o carboidrato de reserva, o
glicogênio. Nas plantas, há grande variedade de carboidratos, e o amido é, por excelência, o de reserva.
Carboidratos abrangem um dos grandes grupos de biomoléculas na natureza, além de serem a
mais abundante fonte de energia. A designação inicial de carboidratos ocorreu por serem hidratos de
carbono. Os carboidratos são classificados como polihidroxialdeídos ou polihidroxicetonas. Como
exemplo de alimentos ricos em carboidratos temos: cereais, pães, farinhas, doces, frutas e tubérculos
(mandioca, batata, inhame, entre outros).
Os carboidratos (glicídeos ou sacarídeos) são as principais fontes alimentares para produção de
energia além de exercerem inúmeras funções estruturais e metabólicas nos organismos vivos. São
substâncias que contêm carbono, hidrogênio e oxigênio de acordo com a fórmula geral [CH2O]n onde
n ≥ 3 e ocorrem como compostos simples e complexos. São poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas, ou
ainda, substâncias que por hidrólise formam aqueles compostos.
Os carboidratos são formados fundamentalmente por moléculas de carbono (C), hidrogênio (H)
e oxigênio (O), por isso recebem a denominação de hidratos de carbono. Alguns carboidratos podem
possuir outros tipos de átomos em suas moléculas, como é o caso da quitina, que possui átomos de
nitrogênio em sua fórmula.
Designa-se por hidrato de carbono qualquer composto orgânico de fórmula (CH2O)n com n ≥ 3.
Quimicamente, os hidratos de carbono são aldeídos ou cetonas (Figura 1), com diversos grupos
hidroxilo ligados. 
Figura 1 – Funções orgânicas características dos carboidratos
A nomenclatura D ou L tem em conta a orientação do carbono assimétrico mais afastado do
grupo carbonilo. Numa projecção de Fischer, se o grupo hidroxilo está à direita da molécula, o açúcar
será D e no caso oposto será L (Figura 2).
Figura 2 – Denominação dos carboidratos de acordo com a posição do grupo hidroxila
1.2 FUNÇÕES 
Os carboidratos estão relacionados com o fornecimento de energia imediata para a célula e estão
presentes em diversos tipos de alimentos. Além da função energética, também possuem uma função
estrutural, atuando como o esqueleto de alguns tipos de células, como por exemplo, a celulose e a
quitina, que fazem parte do esqueleto vegetal e animal, respectivamente.
Os carboidratos participam da estrutura dos ácidos nucléicos (RNA e DNA), sob a forma de
ribose e desoxirribose, que são monossacarídeos com cinco átomos de carbono em sua fórmula.
O amido, um tipo de polissacarídeo energético, é a principal substância de reserva energética
em plantas e fungos.
Os seres humanos também possuem uma substância de reserva energética: o glicogênio, que
fica armazenado no fígado e nos músculos. Quando o corpo necessita de energia, o glicogênio é
hidrolisado em moléculas de glicose, que são carboidratos mais simples, com apenas seis átomos de
carbono. O glicogênio é resultado da união de milhares de moléculas de glicose, assim como a
celulose. 
Os carboidratos são substâncias extremamente importantes para a vida e sua principal fonte são
os vegetais, que os produzem pelo processo da fotossíntese. Os vegetais absorvem a energia solar e a
transformam em energia química, produzindo glicídios.
Os carboidratos são a principal fonte de energia do organismo. Deve ser suprido regularmente e
em intervalos frequentes, para satisfazer as necessidades energéticas do organismo. Em um homem
adulto, 300g de carboidratos são armazenados no fígado e músculos na forma de glicogênio e 10g estão
em forma de açúcar circulante. Está quantidade total de glicose é suficiente apenas para meio dia de
atividade moderada, por isso os carboidratos devem ser ingeridos a intervalos regulares e de maneira
moderada. Cada 1 grama de carboidratos fornece 4 Kcal, independente da fonte (monossacarídeos,
dissacarídeos, ou polissacarídeos).
Os carboidratos regulam o metabolismo protéico, poupando proteínas. Uma quantidade
suficiente de carboidratos impede que as proteínas sejam utilizadas para a produção de energia,
mantendo-se em sua função de construção de tecidos. 
A quantidade de carboidratos da dieta determina como as gorduras serão utilizadas para suprir
uma fonte de energia imediata. Se não houver glicose disponível para a utilização das células (jejum ou
dietas restritivas), os lipídios serão oxidados, formando uma quantidade excessiva de cetonas que
poderão causar uma acidose metabólica, podendo levar ao coma e a morte.
Os carboidratos são necessários para o funcionamento normal do sistema nervoso central. O
cérebro não armazena glicose e dessa maneira necessita de um suprimento de glicose sanguínea. A
ausência pode causar danos irreversíveis para o cérebro. A celulose e outros carboidratos indigeríveis
auxiliam na eliminação do bolo fecal. Estimulam os movimentos peristálticos do trato gastrointestinal e
absorvem água para dar massa ao conteúdo intestinal. Apresentam função estrutural nas membranas
plasmáticas da células.
Os carboidratos desempenham funções importantes como:
1. Fonte de energia: os carboidratos servem como combustível energético para o corpo, sendo
utilizados para acionar a contração muscular, assim como todas as outras formas de trabalho
biológico. São armazenados no organismo humano sob a forma de glicogênio e nos vegetais
como amido.
2. Preservação das proteínas: as proteínas desempenham papel na manutenção, no reparo e no
crescimento dos tecidos corporais, podendo inclusive ser fonte de energia alimentar. Quando as
reservas de glicogênio estão reduzidas, a produção de glicose começa a ser realizada a partir da
proteína. Isto acontece muito no exercício prolongado e de resistência. Consequentemente há
uma redução temporária nas "reservas" corporais de proteína muscular. Em condições extremas,
pode causar uma redução significativa no tecido magro (perda de massa muscular).
3. Proteção contra corpos cetônicos: se a quantidade de carboidratos é insuficiente devido a uma
dieta inadequada ou pelo excesso de exercícios, o corpo mobiliza mais gorduras, que também
atuam na produção de energia, para o consumo (do mesmo modo como faz com as proteínas).
Isso pode resultar no acúmulo de substâncias ácidas (corpos cetônicos), prejudiciais ao
organismo.
4. Combustível para o sistema nervoso central: carboidratos são os combustíveis do sistema
nervoso central, sendo essenciais para o funcionamento do cérebro, cuja única fonte energética
é a glicose. Primariamente o combustível, glicose, vai para o cérebro, medula, nervos
periféricos e células vermelhas do sangue. Assim, uma ingestão insuficiente pode trazer
prejuízos não só ao sistema nervoso central, mas ao organismo em geral.
1.3 CLASSIFICAÇÃO
De acordo com o número de unidades de açúcares simples que contém, os carboidratos podem
ser divididos em monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos.
1.3.1 Monossacarídeos
Os monossacarídeos são as unidades mais simples de carboidratos. Podem ser divididos quanto
à função orgânica presente, cetose (funçãoorgânica cetona) e aldose (função orgânica aldeído), e
quanto ao número de átomos de carbono na cadeia, triose (3 átomos de carbonos), tetrose (4 átomos de
carbono), pentose (5 átomos de carbono), hexose (6 átomos de carbonos) etc.
São os carboidratos mais simples, dos quais derivam todas as outras classes. Quimicamente, são
poliidroxialdeídos (ou aldoses) – ou poliidroxicetonas (ou cetoses) -, sendo os mais simples
monossacarídeos compostos com no mínimo três carbonos: o gliceraldeído e a dihidroxicetona.
Com exceção da dihidroxicetona, todos os outros monossacarídeos, e por extensão todos os
outros carboidratos, possuem centros de assimetria e fazem isomeria óptica. Ou seja, contêm átomos de
carbono quiral, pois apresentam quatro substituintes diferentes, por isso, podem existir em duas
configurações espaciais diferentes (D e L), que no espelho, uma é o reflexo da outra (Figura 3). Devido
a essa característica,estas substâncias são denominadas oticamente ativas, isto é, possuem a
propriedade de desviar o plano de luz polarizada, e esta propriedade é denominada atividade ótica.
Figura 3 – Átomo de carbono quiral (Fonte: Fennema, 2010)
A classificação dos monossacarídeos também pode ser baseada no número de carbonos de suas
moléculas; assim, as trioses são os monossacarídeos mais simples, seguidos das tetroses, pentoses,
hexoses, heptoses, etc. Destes, os mais importantes são as pentoses e as hexoses. 
Os monossacarídeos (oses ou açúcares simples) são as unidades básicas dos carboidratos. São
constituídos por uma unidade de poliidroxialdeído ou de poliidroxicetona contendo de 3 a 9 átomos de
carbono, sendo o principal combustível para a maioria dos seres vivos. Os monossacarídeos mais
simples são as trioses (3 átomos de carbono): gliceraldeído e diidroxiacetona (Figura 4).
Figura 4 – Exemplo de trioses (Gliceraldeído e Diidroxiacetona)
Os monossacarídeos são classificados de acordo com a natureza química do grupo carbonila e
pelo número de seus átomos de carbono. Os que têm grupos aldeídicos são ALDOSES e os que têm
grupos cetônicos formas as CETOSES. Os monossacarídeos com quatro átomos de carbono são
denominados tetroses; com cinco, pentoses; com seis, hexoses etc. Por exemplo, o gliceraldeído é uma
aldotriose e a diidroxiacetona, uma cetotriose. De modo geral, diferenciam-se os nomes próprios das
cetoses pela insersão de ul aos nomes das aldoses correspondentes, como: tetrulose, pentulose,
hexulose, dentre outros.
As pentoses mais importantes são a ribose, a arabinose e a xilose (Figura 5).
Figura 5 – Exemplo de pentoses (Ribose, Arabinose e Xilose) 
As hexoses mais importantes são a glicose, a galactose, a manose e a frutose (Figura 6).
Figura 6 – Hexoses (Glicose, Galactose, Manose e Frutose)
Nos monossacarídeos de forma cíclica, o átomo de carbono do grupo carbonilo (carbono
anomérico) torna-se um centro quiral com duas conformações possíveis: o átomo de oxigênio pode
ficar acima ou abaixo do plano do anel, originando dois possíveis anómeros (alfa-α e beta-β). Num
anómero α, o grupo OH do carbono anomérico fica situado no lado oposto do anel relativamente ao
grupo CH2OH; num anómero β, o CH2OH fica no mesmo lado do plano do anel relativamente ao
hidroxilo do carbono anomérico (Figura 7).
Figura 7 – Exemplo de estrutura monossacarídeos alfa e beta
1.3.2 Oligossacarídeos
Um oligossacarídeo contêm entre 2 e 10 e, dependendo da definição, entre 2 e 20 unidades de
monossacarídeos, unidas por ligações glicosídicas. Quando uma molécula contém mais de 20 unidades,
ela é um polissacarídeo.
Um composto que contêm duas unidades monossacarídicas é um dissacarídeo. Estruturas que
contêm entre 3 e 10 unidades glicosil, linearmente ou ramificadas, são tri, tetra, penta, hexa, hepta,
octa, nona, decassacarídeos e assim sucessivamente. São poucos os oligossacarídeos de ocorrência
natural. A maioria é produzida por hidrólise de polissacarídeos em unidades menores.
Os dissacarídeos são carboidratos ditos glicosídeos, pois são formados a partir da ligação de
dois monossacarídeos através de ligações especiais denominadas ligações glicosídicas. A ligação
glicosídica ocorre entre o carbono anomérico de um monossacarídeo e qualquer outro carbono do
monossacarídeo seguinte, através de suas hidroxilas e com a saída de uma molécula de água.
Os glicosídeos podem ser formados também pela ligação de um carboidrato a uma estrutura não
carboidrato, como uma proteína, por exemplo. Os principais dissacarídeos incluem a sacarose, a lactose
e a maltose (Figura 8).
Figura 8 – Exemplo de dissacarídeos (Sacarose, Lactose e Maltose)
As ciclodextrinas, formalmente conhecidas como dextrinas de Schardinger e cicloamiloses,
estão compreendidas na família das oligossacarídeos cíclicos, sendo compostas por unidades de α-D-
glicopiranosil unidas por ligações 1->4. Essas estruturas consistem de seis, sete ou oito unidade
glicosil, sendo referidas como α, β e γ-ciclodextrinas, respectivamente.
1.3.3 Polissacarídeos
Os polissacarídeos são polímeros de monossacarídeos. Assim como os oligossacarídeos, eles
são compostos de unidades glicosil em arranjos lineares, porém a maioria deles apresenta muito mais
do que as 10 ou 20 unidades glicosil, que são o limite dos oligossacarídeos. O número de unidades de
monossacarídeos de um polissacarídeo, denominado como grau de polimerização (DP) é variável. São
poucos os polissacarídeos que possuem um DP menor do que 100; a maioria apresenta DP de cerca de
200 a 3000. Os maiores, como a celulose, possuem DP de 7000 a 15000. No amido, a amilopectina é
ainda maior, com DP maior que 60000. Estima-se que mais de 90% da massa de carboidratos da
natureza seja encontrada na forma de polissacarídeos. O termo científico geral para polissacarídeos é
GLICANOS.
Se todas as unidades glicosídicas forem do mesmo tipo, elas serão homogêneas quanto à
unidade monomérica,sendo denominadas de HOMOGLICANOS. Exemplos deste são a celulose, a
amilose (que é linear) e a amilopectina (que é ramificada) do amido. Todos os três são compostos
somente por unidades D-glicopiranosil.
Quando o polissacarídeo é composto de duas ou mais unidades monossacarídicas diferentes, ele
é um HETEROGLICANO (Figura 9). Um polissacarídeo que possui duas unidades de
monossacarídeo diferentes é um di-heteroglicano; um polissacarídeo que contêm três unidades
diferentes de monossacarídeo é um tri-heteroglicano; e assim sucessivamente. Exemplos de
heteroglicanos são os glicosaminoglicanos, alginatos, goma guar e goma locusta.
Figura 9 – Exemplo de polissacarídeos (Homoglicanos e Heteroglicanos)
Os polissacarídeos são os carboidratos complexos, macromoléculas formadas por milhares de
unidades monossacarídicas ligadas entre si por ligações glicosídicas, unidas em longas cadeias lineares
ou ramificadas. Os polissacarídeos possuem duas funções biológicas principais, como forma
armazenadora de combustível e como elementos estruturais. 
Os polissacarídeos mais importantes são os formados pela polimerização da glicose, em número
de três e incluem o amido, o glicogênio e a celulose.
O amido (Figura 10) é o polissacarídeo de reserva da célula vegetal, formado por moléculas de
glicose ligadas entre si através de numerosas ligações α (1,4) e poucas ligações (1,6), ou “pontos de
ramificação” da cadeia. O amido é composto por uma mistura de dois polissacarídeos: amilose e
amilopectina (80% dos polissacarídeos existentes no grão de amido). 
Figura 10 – Estrutura química do amido
O glicogênio (Figura 11) é o polissacarídeo de reserva da célula animal. Muito semelhante ao
amido, possui um número bem maior de ligações α (1,6), o que confere um alto grau de ramificação à
sua molécula. Os vários pontos deramificação constituem um importante impedimento à formação de
uma estrutura em hélice.
Figura 11 – Estrutura química do glicogênio
A celulose (Figura 12) é o carboidrato mais abundante na natureza. Possui função estrutural na
célula vegetal, como um componente importante da parede celular. Semelhante ao amido e ao
glicogênio em composição, a celulose também é um polímero de glicose, mas formada por ligações
tipo β (1,4). Este tipo de ligação glicosídica confere à molécula uma estrutura espacial muito linear, que
forma fibras insolúveis em água e não digeríveis pelo ser humano.
Figura 12 – Estrutura química da celulose
Outros polissacarídeos importantes são:
– Quitina
– Amidos comerciais modificados
– Amido pré-gelatinizado ou instantâneo
– Amido dispersável em água fria
– CMC (Carboximetilceluloses)
– Metilceluloses
– Hidroxipropilmetilceluloses
– Hemiceluloses
– Pectinas
– Inulina e frutoligossacarídeos
– Ágar (extraído de algas do gênero Gelidium)
– Alginatos (extraídos de algas marrom como Laminaria digitata e Macrocystis pyrifera)
– Carragenana (goma extraída das algas vermelhas Rhodophyceae)
– Goma guar (extraída da planta Cyamopsis tetragonolobus)
– Goma locusta (obtida da planta Ceratonia siliqua)
– Goma algarroba (obtida das sementes da Prosopis juliflora)
– Goma arábica (exsudato de plantas do gênero Acacia)
– Goma karaya (exsudato da Sterculia urens)
– Goma tragacante (exsudato da Astragalus gummifer)
– Goma xantana (produzida pela Xantomonas campestris)
– Goma dextrana (produzida por Leuconox mesenteroides e Leuconox dextranicum)
– Goma curdlana (produzida por Alcaligenes fecalis)
– Goma gelana (produzido pela bactéria Sphingomonas elodea)
1.4 FONTES E INGESTÃO
Os carboidratos não significam apenas pão, massas, cereais e arroz. Evidentemente, esses
alimentos possuem carboidratos, mas não são suas únicas fontes. Todas as frutas e verduras contêm
carboidratos, que também podem ser encontrados em alguns produtos derivados do leite. Na verdade,
todo alimento à base de vegetais possui carboidratos. Através do processo de fotossíntese, as plantas
armazenam carboidratos como sua principal fonte de energia.
Os vegetais são ricos em carboidratos, que é sua forma de armazenamento de energia. Quando
alimentos à base de vegetais são ingeridos, essa energia armazenada é colocada em uso dentro do
organismo. Embora a proteína e a gordura possam ser utilizadas para produzir energia, o carboidrato é
a fonte de combustível mais fácil para o organismo usar e, por isso, a preferida. Isso se deve
principalmente à estrutura química básica do carboidrato, ou seja, as unidades de carbono, hidrogênio e
oxigênio.
Ingerir uma grande quantidade de carboidratos é essencial porque fornecem um suprimento de
energia estável e facilmente disponível para o organismo. Na verdade, é a principal fonte de energia
para o cérebro e sistema nervoso central. As necessidades diárias situam-se em torno de 6g a 7g por
quilo de peso, por dia. Em relação ao valor calórico total da dieta, cerca de 50% a 60% deve ser
procedente de carboidratos.
1.5 REAÇÕES DE TRANSFORMAÇÕES
1.5.1 Escurecimento não-enzimático
A intensidade das reações de escurecimento não-enzimático em alimentos depende da
quantidade e do tipo de carboidratos presentes e, em menor extensão, de proteínas e aminoácidos. O
escurecimento não-enzimático é o resultado da descoloração provocada pela reação entre a carbonila e
os grupos aminas livres, com formação do pigmento denominado MELANOIDINA. Muito embora a
reação de escurecimento não-oxidativa ocorra principalmente entre açúcares redutores e aminoácidos
ou proteínas, a degradação do açúcar, bem como a degradação oxidativa do ácido ascórbico (vitamina
C) e a adicional condensação com compostos carbonílicos formados ou com grupos aminas presentes,
produz pigmentos escuros.
As reações de escurecimento não-enzimático em alimentos estão associadas com o aquecimento
e armazenamento e podem ser dividas em três mecanismos: 1) Maillard; 2) Caramelização e 3)
Oxidação da vitamina C.
De modo geral, essas reações são indesejáveis do ponto de vista nutricional e estético. Em
alguns produtos, a reação é desejável quando leva à melhoria da aparência e do flavor, tais como: crosta
do pão (destruição de 70% da lisina), café torrado, chocolate, cerveja e carne de peixe assado; porém
indesejável em produtos como leite e derivados (destruição da lisina durante tratamento térmico),
sucos, vegetais, produtos desidratados e concentrados, cereais e derivados (destruição da lisina durante
a secagem).
As reações de escurecimento não-enzimático, podem produzir flavor agradável, aroma e
coloração, mas em certas condições podem formar coloração e flavor indesejáveis e alterar a qualidade
do alimento durante o processamento e armazenamento.
Estas reações provocam significantes perdas de certos aminoácidos (lisina, arginina, histidina e
triptofano), diminuição da digestibilidade da proteína e, portanto, redução do valor nutritivo, formação
de alguns inibidores e compostos tóxicos. Alimentos ricos em açúcares redutores são muito reativos,
mas outros fatores influenciam a reação, como: temperatura, pH, umidade, tipos de açúcar e amina,
oxigênio (O2) e dióxido de enxofre (SO2).
A velocidade da reação é influenciada pela natureza dos componentes (AAs, proteína, peptídio e
açúcares). Isto significa que cada tipo de alimento pode apresentar um escurecimento específico.
Geralmente, a lisina é o aminoácido mais reativo, em razão da presença do grupo amina epsílon livre.
1.5.1.1 Reação de Maillard
Reação envolvendo aldeído (açúcar redutor) e grupos amina de aminoácidos, peptídios e
proteínas em seu estádio inicial, seguida de várias etapas e culminando com a formação do pigmento
escuro. A Reação de Maillard é a principal causa do escurecimento desenvolvido durante o
aquecimento e armazenamento prolongados do produto.
De modo geral, a reação é indesejável e, se possível, deve ser evitada. Além do escurecimento,
reduz a digestibilidade da proteína, inibe a ação de enzimas digestivas, destrói nutrientes como
aminoácidos essenciais e ácido ascórbico (vitamina C), e interfere no metabolismo de minerais,
mediante a complexação com metais.
O argumento oposto dos benefícios potenciais está relacionado com a alteração desejável da cor
e do flavor em certos produtos. Mais recentemente, tem sido explorado o interesse em propriedades
antioxidantes de certas substâncias formadas no decorrer da reação.
A interação do grupo amina com monossacarídeos envolve, inicialmente, a condensação do
grupo carbonila com o amina, seguida da eliminação de água e da formação da glicosilamina. Quando
o aminoácido, ou parte da cadeia da proteína participa da reação de Maillard, é óbvio que o aminoácido
é perdido, do ponto de vista nutricional. Esta destruição é especialmente importante para os
aminoácidos essenciais, dos quais a lisina, com seu grupo epsílon livre, é o mais sensível. Embora a
perda da lisina seja importante, outros aminoácidos são também sensíveis à degradação na reação de
Maillard e incluem os outros aminoácidos básicos: arginina e histidina (graças a presença do átomo de
nitrogênio básico da cadeia lateral). 
Lipídeos também podem participar da reação de Maillard. O requerimento principal é a
presença de grupos redutores, grupos carbonila, que são formados durante a oxidação de lipídeos
insaturados. No processo oxidativo de ácidos graxos, compostos carbonílicos como aldeídos, peróxidos
e epóxidos são formados e interagem com grupos amina dos aminoácidos e das proteínas.
Etapas da Reação de Maillard
A reação ocorre preferencialmente em meio alcalino com 3 etapas distintas (Figura 13). É
necessário a abertura doanel do açúcar ou o açúcar na forma redutora. 
1ª etapa)
Inicialmente o açúcar redutor, glicose, condensa-se com o aminoácido. A ação do calor e a
presença de água aceleram a reação. Essa condensação se faz no carbono reativo. A relação açúcar
aminoácido é 1:1 no início. 
O composto formado se desidrata levando à formação da base de Schiff, insaturada e instável. A
proporção de liberação de água é de 1:1 em relação ao açúcar combinado. 
O rearranjamento para a forma cíclica é imediato, mais estável devido a formação da ligação
hemi-acetálica entre os carbonos 1 e 5. É a glicosilamina N substituída ou aldosilamina. Por ser o
último componente da reação em equilíbrio com a solução aquosa, encerra a 1ª etapa. 
Figura 13 – Esquema da Reação de Maillard
2ª etapa
 A 2ª etapa consta do rearranjamento de Amadori. É a reação chave para o escurecimento.
Ocorre a entrada e saída de um H+, inicialmente formando o catiônico da base de Schiff (capaz de doar
prótons) e isomerização dando um amino, 1 desoxi, 2 cetose, N substituída. É a forma ceto
(cetoseamina), mais estável e que encerra a 2ª etapa. 
O final da 2ª etapa é de fácil detecção porque a substância formada é redutora e pode ser medida
por métodos convencionais. Esta etapa é catalisada pelos aminoácidos presentes. Catálise ácido-base. 
3ª etapa
A 3ª etapa de "Maillard" consta de dois caminhos (Figura 14). 
Caminho I: 
A partir do produto da 2ª etapa que é sensível ao calor em estado seco, mesmo a pH ácido e se
aquecida desidrata, sofre fissão, dando redutonas incolores ou substâncias marrons. Em estado líquido,
se o pH estiver alcalino já escurecem. 
Redutonas constituem o grupamento mais reativo que se forma na reação de "Maillard" dando
aroma de caramelo. Têm alto poder redutor. A redutona é a fonte de escurecimento na forma de
dehidrorredutona (é um escurecimento oxidativo). 
 Além das redutonas pode-se formar também o isomaltol e o maltol, este tem aroma de caramelo
e é realçador de sabor. 
Caminho II
A 3ª etapa da reação de "Maillard", partindo da cetoseamina pode ser entendida como uma série
de reações que ainda não estão totalmente elucidadas e generalizadas. Experimentalmente, partindo de
1 glicina, 1 deoxi, 2 cetose, D-frutose, chega-se ao hidroximetil furfural. O HMF reage com os
compostos iniciais, polimeriza-se em outros chegando às melanoidinas. É possível medir esta etapa por
cromatografia. 
Os furfurais ao cindirem o anel fornecem também as redutonas, de alto poder redutor. 
 As presenças de HMF e de redutonas levam ao escurecimento e aroma característicos da reação
de "Maillard". 
Nesta 3ª etapa há também liberação de CO2 que aparece devido a degradação dos aminoácidos
a aldeídos. A liberação de CO2 pode prejudicar produtos enlatados; o estufamento das latas já foi
observado em purê de tomate e suco concentrado. Esta reação recebe o nome de Degradação de
Strecker. Estes aldeídos de Strecker ao reagirem com os compostos de "Maillard" darão o sabor e o
aroma peculiares das reações de escurecimento. 
O final da reação de "Maillard" é importante porque há formação de aroma, alteração do sabor e
cor característicos. Conforme o aminoácido presente há o aparecimento do aroma e de cor
característicos, a uma dada temperatura. Por exemplo, a arginina na presença de glicose escurece a
60ºC e desprende aroma semelhante a pipoca. A valina escurece a 80ºC e a 180ºC desprende aroma
semelhante ao do chocolate. A lisina só escurece a 130ºC e a 180ºC desprende aroma semelhante ao do
pão. 
Alguns autores sintetizam "flavours" sob condições especiais de pH, temperatura e tempo a uma
dada concentração dos componentes. Exemplo: glicose + histidina = manteiga. Glicose + ácido
glutâmico + ácido cítrico = mel. 
Figura 14 – Terceira etapa da Reação de Maillard
 Resumindo...
A reação de "Maillard" ocorre entre 1 grupamento carbonila do açúcar ou da gordura e o
grupamento NH2 do aminoácido, em meio preferencialmente alcalino, na presença de água e calor. Há
complexação do açúcar com o aminoácido, formando uma base, o que acelera a reação. Há formação
imediata de composto mais estável, cíclico que é a glicosamina N substituída. Esta recebe prótons e os
doa. Devido a isomerização recebe o nome de rearranjamento de Amadori levando a 1 amino, 1 deoxi,
2 cetose, N substituída. Na 3ª fase há desprendimento de CO2 (aroma) e formação de redutonas e de
hidroximetilfurfural. 
Ao final, há formação de substâncias heterocíclicas, pirróis, imidazois, piridinas e pirasinas.
Podem ocorrer condensações aldólicos e polimerização de aminoaldeídos. Os intermediários se
polimerizam formando polímeros insaturados coloridos. 
Fatores que afetam a Reação de Maillard
Em situações em que as reações de escurecimento não-enzimático são indesejáveis, estas podem
ser inibidas pela utilização de agentes químicos ou criando-se condições adversas, como alterar o teor
de água ou pH do meio, reduzir a temperatura e remover uma das substâncias reativas (ex.: ovo em pó
– adição da enzima glicose oxidase antes da secagem). Mas de todas as formas utilizadas no controle, o
procedimento mais empregado na inibição da reação de Maillard é a aplicação do sulfito, que combina
a habilidade de controle destas reações com outras de importância tecnológica (conservante e
antioxidante).
Efeito da temperatura
A reação ocorre em temperatura elevada, bem como em temperatura reduzida, durante o
processamento de alimento ou armazenamento. A elevação da temperatura resulta no aumento rápido
da velocidade de escurecimento, aumentando de duas a três vezes para cada incremento de 10 C. A
temperatura afeta a composição do pigmento formado, aumentando o teor de carbono, bem como a
intensidade do pigmento.
Efeito do pH
A intensidade da reação de Maillard aumenta quase que linearmente na faixa de pH 3 a 8 e
atinge descoloração máxima na faixa alcalina (pH 9 a 10). Para que ocorra a reação entre o açúcar
redutor e o grupo amina, é preciso que o par de elétrons do nitrogênio do aminoácido esteja livre, o que
ocorre quando o pH é elevado. Contudo, quando se tem o pH baixo, o íon H+ protona o grupo amina (-
NH3+), não existindo, nesta condição, o par de elétrons livre para reagir com o açúcar redutor;
consequentemente, diminuindo o pH, ocorre também a diminuição da velocidade da reação de
Maillard. Porém, em pH muito baixo e presença do ácido ascórbico, ocorre a reação de escurecimento,
provocada pela oxidação da vitamina C.
Tipos de amina presentes
A reatividade dos aminoácidos envolvidos na reação de Maillard é diferente entre si. A lisina
com seu grupo amina epsílon é o mais reativo, pois o grupo amina encontra-se afastado da influência
do grupo COOH. Nesta situação, a densidade do par de elétrons é maior no grupo amina livre e,
consequentemente, maior também é a sua disponibilidade. Obviamente, o pH afeta a velocidade da
reação em função do ponto isoelétrico do aminoácido.
Tipos de açúcares presentes
A presença de açúcar redutor é essencial para a interação da carbonila com grupos amina livre.
A reação por si só não está confinada a monossacarídeos, mas pode também ocorres na presença de
dissacarídeos redutores (maltose e lactose). A natureza do açúcar na reação determina a reatividade:
pentose > hexose > dissacarídeo. Já os dissacarídeos não-redutores somente são utilizados na reação
após a hidrólise da ligação glicosídica.
Teor de umidade
A taxa de escurecimento é baixa ou mesmo zero em valores para atividade da água elevada ou
muito baixa. Entretanto, aumenta de forma rápida em valores intermediários, dependendo de outras
variáveis. O escurecimento é maior em valores intermediários de Aw entre 0,5 e 0,8. Em produtos
desidratados, o equilíbrio da reação é deslocado no sentido daformação da glicosilamina, favorecendo
a formação do pigmento.
Sulfito
O dióxido de enxofre é eficiente no controle da reação de Maillard, do escurecimento
enzimático e de microrganismos. Atua como inibidor da reação, bloqueando a carbonila e prevenindo a
condensação das melanoidinas pela formação irreversível de sulfonatos (Figura 15).
Figura 15 – Atuação do sulfito como inibidor da Reação de Maillard
1.5.1.2 Caramelização
A sacarose pura, aquecida diretamente, funde a 160ºC (derrete) torna-se amarela e depois
marrom claro. Neste ponto se adiciona água, por exemplo, para preparo de caldas, ou leite para preparo
de leite caramelizado. Houve portanto alteração na cor, aroma, sabor e textura em relação à sacarose
pura. 
Ao se fundir, a sacarose perde água e se transforma nos anidridos de glicose e anidridos de
frutose ou glicosanos e levulosanos. A reação é autocatalisada pois a água formada acelera a reação.
Os anidridos formados se combinam com a água e produzem ácidos derivados que hidrolisam a
sacarose remanescente, produzindo glicose e frutose. Os levulosanos e glucosanos formados também
podem combinar-se com a água e reaparecer a frutose e a glicose. 
Durante todo o tempo da reação ocorrem desidratações e hidrólises, chegando ao final com
predominância de ácidos como o acético e o fórmico, de aldeídos como o formaldeído e o
hidroximetilfurfural, diacetil, carbonilas e grupos enólicos. Estes são compostos responsáveis pelo
aroma, porque são voláteis e pela cor, porque são ativos, recombinam-se e formam o polímero que é
um pigmento chamado melanoidina. Ao final, os produtos de degradação se recombinam e formam o
caramelo. Pode-se dizer que esta é a reação clássica de caramelização (Figura 16). 
Se o aquecimento continuar, haverá a carbonização ou queima. Com aquecimento a 200ºC a
degradação da sacarose se faz por desintegração, com formação de espuma e pigmento, em 3 estágios
de formação da cor. 
Figura 16 – Reação de caramelização
A composição química do pigmento é extremamente complexa e pouco conhecida, muito
embora caramelos obtidos de diferentes açúcares sejam similares em composição. A fração de baixo
PM presente na mistura caramelizada possui, além do açúcar que não reagiu, ácido pirúvico, aldeídos e
derivados do furano.
Nos alimentos, a caramelização vai depender da reatividade do açúcar, da temperatura de
elaboração desses alimentos, da umidade e do pH do meio. Assim a sacarose, portanto, não se funde e
não formará a cor porque os alimentos não são aquecidos a temperaturas tão altas e as condições não
são normalmente anidras. 
Essa cor de caramelo deve aparecer partindo do açúcar na forma redutora reativa, podendo
formar derivados de menor peso molecular que se recombinarão e formarão o polímero, pigmento
escuro, com mais facilidade e menos tempo. 
Os açúcares redutores são: glicose, frutose, galactose, maltose e lactose. A sacarose precisa ser
hidrolisada (se o alimento for ácido e aquecido ou se contiver a enzima, será possível obter o açúcar
invertido). Ou ainda, se o alimento contiver amido e este for hidrolisado parcial ou totalmente a
glicoses redutoras. 
A reação de caramelização é essencialmente iônica, podendo ser catalisada por ácidos (pH de 2
a 4) ou bases (pH de 9 a 10). A velocidade da reação é maior em meio alcalino.
Caramelização em meio ácido
A caramelização em meio ácido é constituída basicamente de três etapas (Figura 17). Na
primeira, a glicose ou outro açúcar redutor em meio ácido, (H+), sofre uma isomerização a nível do C1,
grupamento redutor, formando 1 isômero pela passagem de um hidrogênio do C2 ao C1 receptivo de
prótons; perde o caráter aldeídico, forma o 1, 2 enol, e adquire o caráter álcool. Esta etapa é altamente
instável devido à dupla ligação insaturada, entre o C1 e o C2 . Neste ponto a primeira etapa da reação
se encerra. 
A segunda etapa é a das desidratações. Há saída de 3 moléculas de água. Após a saída da 1ª
molécula há um rearranjamento ou isomerização que leva ao aparecimento de 1 isômero insaturado,
altamente instável que logo se transforma em 1 isômero saturado mais estável. Aí há perda das outras 2
moléculas de água. O isômero se encolhe a ponto de formar uma ligação hemi-acetálica entre os
carbonos 2 e 5. É o hidroximetilfurfural, HMF, precursor da cor. 
O HMF se constitui em um anel de 5 membros (furanose), com grupamento aldeídico (reativo)
no carbono 1 que está ligado ao anel no C2, e 1 grupamento metílico hidroxilado no C6, ligado ao anel
no C5. O produto é o 5 hidroximetil, 2 furaldeído ou hidroximetil furfural. Encerra-se aqui a segunda
etapa. Notar que o açúcar foi sofrendo transformações a partir do C1 até o C5. 
A terceira etapa é a da polimerização do HMF que dará um polímero colorido, chamado
melanoidina. O HMF não é colorido, só após a polimerização. Essa é uma reação autocatalizada porque
a água liberada ajuda a polimerização. 
Figura 17 – Caramelização em meio ácido
Caramelização em meio alcalino
Pode-se também considerar três etapas na processo de caramelização em meio alcalino (Figura
18). Na primeira, o açúcar na forma redutora, em meio alcalino, (OH-), sofre rearranjamento ou
isomerização, levando à obtenção do enol ao nível dos Carbonos 1 e 2, adquirindo caráter álcool. É
instável devido a insaturação, como na caramelização em meio ácido, o que encerra a primeira etapa. 
As reações podem seguir a sequência do meio ácido e formar HMF e melanoidinas. Tanto a
manose, como a frutose chegam ao 1,2 enol, sendo uma reação reversível, o que foi demonstrado por
dois autores e cujas reações são conhecidas com o nome de Esquema de "Lobry de Bruyn - Alberda
von Ekenstein". 
Na segunda etapa pode ocorrer a fragmentação do 1,2 enol em compostos com 3 átomos de
carbono dando gliceraldeído, triose-enediol, piruvaldeído e ácido lático, com grupos altamente reativos,
como aldeido, álcool e ácido. Essa fragmentação é conhecida como "Degradação de Holtamand". Esses
compostos são reativos, lábeis, de rápida oxidação e consequentemente escurecimento. 
A terceira etapa é a formação de polímeros a partir desses compostos, levando às melanoidinas. 
Figura 18 – Caramelização em meio alcalino
 Resumindo...
Em meio ácido ou alcalino, o açúcar redutor isomeriza e enoliza. Numa segunda etapa em meio
ácido, desidrata,"encolhe" e forma o HMF; em meio alcalino se fragmenta em compostos lábeis. Na
terceira etapa formam-se polímeros que são as melanoidinas coloridas. São reações autocatalizadas
pelo desprendimento de água, aceleradas pelo calor e umidade.
1.5.3 Outras transformações
Outras reações de monossacarídeos podem ocorrer, tais quais:
– Oxidação a ácidos aldônicos e a aldonolactonas
– Redução dos grupos carbonilas
– Formação de ácidos urônicos
– Ésteres do grupo hidroxila
– Éteres do grupo hidroxila
– Formação de acrilamida em alimentos
2 PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS
2.1 DEFINIÇÕES
As proteínas são polímeros complexos, compostos por 21 aminoácidos diferentes. Os
componentes são ligados por meio de ligações amida substituídas. Diferente das ligações glicosídicas e
fosfodiéster em polissacarídeos e ácidos nucleicos, respectivamente, a ligação amida em proteínas tem
um caráter parcial de ligação dupla, o que ressalta ainda mais a complexidade estrutural dos polímeros
proteicos. Para demonstrar sua importância biológica, essas macromoléculas foram chamadas de
proteínas, nome que deriva da palavra grega proteois, que significa o primeiro tipo.
Proteínas são polímeros constituídos de alguns dos 21 diferentes aminoácidos interligados por
ligações peptídicas. São de alto peso molecular, com variação em peso de aproximadamente 10.000 a
milhões de dáltons (6 x 1023 dáltons = 1,0g). Para efeito de comparação, uma molécula deH2O consiste
de três átomos: dois de hidrogênio e um de oxigênio, e uma molécula de proteína consiste de milhares
de átomos, principalmente hidrogênio, oxigênio, carbono e nitrogênio. Em nível elementar, as proteínas
contêm em base m/m 50-55% de carbono, 6-7% de hidrogênio, 20-23% de oxigênio, 12-19% de
nitrogênio e 0,2-3,0% de enxofre. 
As unidades básicas de uma proteína são os AMINOÁCIDOS. O grupo carboxílico (COOH) de
um aminoácido é conectado, pela perda de uma molécula de água, ao grupo amino (NH2) do próximo,
resultando na formação da ligação peptídica (Figura 19).
Figura 19 – Ligação peptídica entre aminoácidos
A síntese proteica ocorre nos ribossomos. Depois da síntese, enzimas citoplasmáticas
modificam alguns constituintes dos aminoácidos. Isso muda a composição elementar de algumas
proteínas. As que não são modificadas enzimaticamente nas células são chamadas
HOMOPROTEÍNAS, e as que são modificadas ou complexadas são chamadas de proteínas conjugadas
ou HETEROPROTEÍNAS. Os componentes não proteicos costumam ser chamados de grupos
prostéticos. 
Exemplos de proteínas conjugadas incluem nucleoproteínas (ribossomos), glicoproteínas
(ovoalbumina e κ-caseína), fosfoproteínas (α e β-caseínas, quinases e fosforilases), lipoproteínas
(proteínas da gema do ovo e várias proteínas plasmáticas) e mataloproteínas (hemoglobina, mioglobina
e várias enzimas). As glico- e fosfoproteínas contêm carboidratos e grupos fosfato em ligação
covalente, respectivamente, enquanto as outras proteínas conjugadas são complexos não covalentes que
contêm ácidos nucleicos, lipídeos e íons metálicos. Esses complexos podem ser dissociados sob
condições apropriadas.
Os α-aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Esses aminoácidos
consistem de um átomo de carbono α ligado covalentemente a um átomo de hidrogênio, um grupo
carboxílico e um grupo R de cadeia lateral (Figura 20).
Figura 20 – Estrutura do aminoácido
As proteínas naturais contêm até 21 aminoácidos primários diferentes ligados entre sipor
ligações amida. O 21° e mais novo aminoácido, que foi reconhecido como aminoácido natural é a
SELENOCISTEÍNA. Esses aminoácidos diferem apenas na natureza química do grupo R de cadeia
lateral. As propriedades físico-químicas dos aminoácidos, como carga líquida, solubilidade, reatividade
química e potencial de ligação com hidrogênio, são dependentes da natureza química do grupo R.
Além dos 20 aminoácidos primários listados na Figura 21 mais o Selenocisteína (Figura 22),
várias proteínas também contêm outros tipos de aminoácidos, os quais são derivados dos aminoácidos
primários. Os aminoácidos derivados são aminoácidos de ligações cruzadas ou derivados simples de
aminoácidos específicos.
Figura 21 – Aminoácidos primários
Figura 22 – Selenocisteína (21° aminoácido primário)
2.2 CLASSIFICAÇÃO
2.2.1 Classificação das proteínas
As proteínas podem ser classificadas de acordo com sua organização estrutural aparente. Desse
modo, PROTEÍNAS GLOBULARES são as que existem em formas esféricas ou elipsoidais,
resultantes do dobramento das cadeias polipeptídicas sobre si mesmas. Por outro lado, as PROTEÍNAS
FIBROSAS são moléculas em forma de bastonete que contêm cadeias polipeptídicas lineares torcidas
(ex.: tropomiosina, colágeno, queratina e elastina). As proteínas fibrosas também podem ser formadas
como resultado da agregação linear de pequenas proteínas globulares, por exemplo, actina e fibrina. A
maioria das enzimas são proteínas globulares, sendo que as proteínas fibrosas funcionam
invariavelmente como proteínas estruturais.
As proteínas podem ser categorizadas, conforme sua função biológica, como:
– Catalisadores enzimáticos;
– Proteínas estruturais;
– Proteínas contráteis (miosina, actina e tubulina);
– Hormônios (insulina e hormônio do crescimento);
– Proteínas transportadoras (albumina sérica, transferrina e hemoglobina);
– Anticorpos (imunoglobulinas);
– Proteínas de armazenamento (albumina do ovo e proteínas dos grãos);
– Proteínas protetoras (toxinas e alérgenos)
As proteínas de armazenamento são encontradas principalmente em ovos e sementes de plantas.
Essas proteínas agem como fontes de nitrogênio e de aminoácidos para a germinação de sementes e
embriões. As proteínas protetoras fazem parte do mecanismo de defesa para a sobrevivência de alguns
microrganismos e animais. 
As proteínas alimentares ainda podem ser classificadas como: COMPLETAS e
INCOMPLETAS. Sendo alimentos proteicos completos aqueles que contêm todos os aminoácidos
essenciais em quantidade suficiente e taxa para suprir as necessidades do organismo. Essas proteínas
são de origem animal, como ovos, leite, queijo e carne. A gelatina, que também é uma proteína de
origem animal, não se qualifica porque não tem três aminoácidos essenciais triptofano, valina e
isoleucina e tem somente pequenas quantidades de leucina. 
Já os alimentos proteicos incompletos são aqueles deficientes em um ou mais dos aminoácidos
essenciais. Esses alimentos são na maioria de origem vegetal, como grãos, legumes, nozes e sementes.
2.2.2 Classificação dos aminoácidos
Os aminoácidos essenciais podem ser divididos em: alifáticos (Gly, Ala, Val, Leu, Ile e Pro),
aromáticos (Phe, Tyr, Trp), básicos (Lys, Arg, His), ácidos (Asp, Glu), com grupo amida (Asn, Gln),
hidroxilados (Ser, Thr) e sulfurados (Cys, Met, SeCys).
Os aminoácidos essenciais são aqueles que devem ser incluídos na dieta e que não são
sintetizados pelo organismo. Dentre eles encontram-se 10 dos 21 aminoácidos primários, tais quais:
Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano e
Valina.
Outra classificação dos aminoácidos se dá em função da polaridade da cadeia lateral, sendo:
– Aminoácidos não-polares (ou de cadeias laterais hidrofóbicas)
– Aminoácidos polares (básicos e ácidos)
2.3 ESTRUTURA
Existem quatro níveis de estrutura das proteínas: primário, secundário, terciário e quaternário
(Figura 23).
Figura 23 – Níveis de estrutura das proteínas
Estutura primária
A estrutura primária de uma proteína refere-se à sequência LINEAR na qual os aminoácidos
constituintes são covalentemente ligados por meio de ligações amida, também chamadas de ligações
peptídicas. 
Estutura secundária
A estrutura secundária refere-se ao arranjo espacial periódico dos resíduos dos aminoácidos em
alguns segmentos da cadeia polipeptídica. As estruturas periódicas surgem quando resíduos de
aminoácidos consecutivos de um segmento compreendem o mesmo conjunto de ângulos de torsão. A
mudança desses ângulos é orientada por interações não covalentes de curto alcance ou de vizinhança
próxima entre as cadeias laterais dos aminoácidos, o que leva à diminuição da energia livre local.
Em geral, duas formas de estruturas secundárias periódicas (regulares) são encontradas nas
proteínas, a saber, estruturas helicoidais e do tipo folha estendida (folha β).
Estutura secundária
A estrutura terciária refere-se ao arranjo espacial atingido quando a cadeia linear da proteína
com segmentos da estrutura secundária dobram-se ainda mais em uma forma compacta tridimensional. 
Estutura quaternária
A estrutura quaternária (Figura 24) refere-se ao arranjo espacial de uma proteína quando ela
contém mais de uma cadeia polipeptídica.
Figura 24 – Estrutura quaternária da proteína
2.4 FUNÇÕES
As inúmeras funções biológicas desempenhadas por proteínas não poderiam ser possíveis sem a
complexidade de sua composição, o que dá origem a diversas formas estruturais tridimensionais, com
diferentes funções biológicas. 
As proteínas desempenham um papel central nos sistemas biológicos. Embora a informação da
evolução e da organização biológicadas células esteja contida no DNA, as enzimas realizam, de forma
exclusiva, os processos químicos e biológicos que sustentam a vida da(o) célula/organismo. Milhares
de enzimas foram descobertas. Cada uma delas catalisa uma reação biológica bem específica nas
células. Além de funcionarem como enzimas, as proteínas (como colágeno, queratina, elastina etc)
também funcionam como componentes estruturais das células e dos organismos complexos. A
diversidade funcional das proteínas resulta essencialmente de sua composição química.
2.4.1 Propriedades funcionais em alimentos
O estudo das propriedades funcionais das proteínas em alimentos é de fundamental importância,
tendo em vista que a escolha e o emprego correto das proteínas para produção de alimentos estão
diretamente relacionados com o conhecimento prévio que se tem de suas propriedades. Essas
propriedades têm características que governam o comportamento das proteínas nos alimentos durante o
processamento, preparação e armazenamento, assim como a influência na qualidade, utilização e
aceitação do alimento frente ao consumidor.
De um modo geral, as propriedades funcionais das proteínas referem-se a qualquer propriedade
química, físico-química ou física, que afete o processamento ou determine as funções do produto final.
Por exemplo, as características sensoriais dos pães estão relacionadas com as propriedades
viscoelásticas e formadoras da massa do glúten do trigo; as propriedades texturais e suculentas dos
produtos cárneos dependem em parte das proteínas musculares (actina, miosina, actimiosina e várias
proteínas da carne solúveis em água); as propriedades texturais e a formação da coalhada que oferecem
alguns produtos lácteos se devem a estrutura coloidal das micelas de caseína; a estrutura de alguns
biscoitos é dependente das propriedades funcionais das proteínas da clara do ovo, entre outras mais.
As propriedades funcionais de proteínas em alimentos são: 
– Emulsificação (salsichas, creme de leite, maionese);
– Hidratação (salsicha, massa de pão e bolo);
– Viscosidade (sopas, molhos, sobremesa)
– Geleificação (queijo, salsicha);
– Espuma (coberturas, bolos,sorvetes)
– Solubilidade (soro de leite)
Propriedades Emulsificantes
As emulsões são sistemas dispersos de dois líquidos pouco solúveis ou insolúveis entre si. Em
geral, as proteínas são consideradas bons agentes emulsificantes porque possuem numa mesma
molécula regiões hidrofílicas e hidrofóbicas, as quais reduzem a tensão superficial e interagem na
interface da emulsão. Contudo, a maioria das proteínas apresenta uma redução ou perda da atividade
emulsificante em regiões de pH próximo ao ponto isoelétrico da proteína, onde a carga líquida e a
solubilidade apresentam-se reduzida. Outros fatores que prejudicam a capacidade emulsificante das
proteínas são a presença de sais e exposição ao aquecimento.
A propriedade emulsificante da proteína é importante para vários produtos alimentícios, tais
como: maionese (emulsão em água), manteiga (emulsão água em óleo), margarina (emulsão água em
óleo), creme de leite, carne finamente moída utilizada em salsichas e outros embutidos etc.
Propriedades de hidratação
As propriedades de hidratação das proteínas dependem da sua composição de aminoácidos e de
sua conformação. Assim, quando há proporção maior de aminoácidos com cadeias laterais
hidrofóbicas, a proteína apresenta capacidade menor de hidratação do que quando é composta por
aminoácidos com cadeias laterias hidrofílicas que podem estabelecer mais facilmente pontes de
hidrogênio com a água.
As proteínas exibem sua hidratação mínima em seu ponto isoelétrico, já que as interações
proteína-proteína minimizam a interação com a água. Tanto acima como abaixo do ponto isoelétrico, as
proteínas incham e fixam mais água devido ao aumento da carga líquida (negativa ou positiva) e das
forças repulsivas. A máxima capacidade da maioria das proteínas se ligarem à água é em valores de pH
entre 9 e 10 devido à ionização dos grupos sulfidrilas.
Em baixas concentrações de sais, os sais aumentam a capacidade de fixação de água das
proteínas, porque os íons de sais hidratados se fixam (fracamente) aos grupos carregados das proteínas.
Entretanto, em concentrações salinas elevadas, grande parte da água presente no meio se fixa aos íons
de sal, o que leva a desidratação das proteínas.
A capacidade de fixar água pelas proteínas vai diminuindo à medida que aumente a temperatura,
devido à ruptura das pontes de hidrogênio. E não serve para predizer as características de solubilidade
das proteínas. Em outras palavras, a solubilidade das proteínas não depende apenas da capacidade de
fixação de água, mas também de outros fatores termodinâmicos.
Viscosidade
A viscosidade de um fluido é a medida de sua resistência a fluir ou a romper-se. A viscosidade
dos fluidos proteicos está diretamente relacionada com o diâmetro aparente das moléculas dispersas,
que, por sua vez, depende das características de cada proteína (massa, volume, estrutura, cargas
elétricas etc), das interações proteína-água (determina o inchamento das moléculas) e das interações
proteína-proteína (influem no tamanho dos agregados). Portanto, a perda da viscosidade dos fluidos
proteicos é sempre determinada pela diminuição do diâmetro aparente das moléculas.
A viscosidade é também afetada pelo pH, pela temperatura, pela concentração proteica e salina,
pois todos esses fatores implicam a ruptura de pontes de hidrogênio ou dissulfeto, modificando o
diâmetro aparente.
Geleificação
Um gel é uma fase intermediária entre um sólido e um líquido. A geleificação proteica consiste
na formação de uma rede proteica ordenada a partir de proteínas previamente desnaturadas. As ligações
envolvidas na formação da rede são, basicamente, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e
interações eletrostáticas. A maioria dos géis proteicos alimentares são preparados aquecendo-se uma
solução de proteína.
A geleificação proteica é uma propriedade funcional com grandes aplicações em Tecnologia de
Alimentos, já que se aplica não apenas à formação de géis viscoelásticos, mas também para melhorar a
absorção de água, a viscosidade, a adesão entre partículas e para estabilizar emulsões e espumas. As
proteínas alimentares que apresentam melhores propriedades geleificantes são as proteínas
miofibrilares (actina e miosina) que influi na textura das carnes reestruturadas, ajuda a estabilizar a
emulsão das salsichas; as micelas de caseína que são utilizadas para preparação de coalhadas,
elaboração de queijos, leites fermentados etc; as proteínas da clara do ovo utilizadas como agente
ligante na fabricação de derivados cárneos etc.
Propriedades espumantes
Espumas são sistemas onde os gases estão dispersos numa fase líquida, formando bolhas de ar.
As espumas alimentícias são bastante instáveis porque apresentam grande superfície na interface. A
desestabilização deve-se fundamentalmente a:
– perda de líquido da lâmina por gravidade, diferença de pressão ou evaporação;
– difusão do gás das bolhas pequenas para as grandes;
– ruptura da lamínula líquida que separa a fase gasosa.
A capacidade de formar e estabilizar espumas não é a mesma para todas as proteínas. As
proteínas alimentícias que apresentam boas propriedades espumantes são a clara de ovo, as proteínas
do soro do leite, entre outras.
Solubilidade
As propriedades funcionais das proteínas são frequentemente afetadas pela solubilidade
proteica; geralmente as proteínas requerem alta solubilidade para promover emulsão, espuma,
geleificação e capacidade espessante. As proteínas insolúveis têm uso muito limitado nos alimentos,
por exemplo, na fabricação de queijo, a precipitação da caseína.
A solubilidadede uma proteína é definida como a porcentagem de proteína que se mantém em
solução ou dispersão coloidal sob condições específicas e que não sedimenta com forças centrifugas
moderadas.
As interações que mais influenciam as características de solubilidade das proteínas são as
hidrofóbicas e iônicas. As interações hidrofóbicas promovem a associação proteína-proteína e diminui
a solubilidade, entretanto, a iônica promove as interações proteína-água e aumenta a solubilidade.
A solubilidade das proteínas depende não apenas das propriedades físico-químicas da molécula,
mas também do pH, da força iônica, da temperatura e do tipo de solvente.
Em pH distinto do ponto isoelétrico, as proteínas possuem cargas líquidas e repelem-se entre si,
podendo interagir com moléculas de água, portanto, são mais solúveis.
Concentrações baixas de sais aumentam a solubilidade, mas quando a concentração é
aumentada, as proteínas podem precipitar-se devido ao excesso de íons (os que não estão ligados às
proteínas), já que concorrem com elas pela água.
Em relação à temperatura, geralmente, a solubilidade das proteínas aumenta com a temperatura
de 0 a 40°C, e acima de 40°C, a maioria delas tende a se desnaturar-se, o que implica numa perda de
solubilidade.
A presença de certos solventes diminui as forças eletrostáticas de repulsão entre as moléculas
proteicas, o que favorece a agregação e posterior precipitado. Além disso, os solventes competem pelas
moléculas de água e, portanto, também reduzem a solubilidade das proteínas.
2.5 ALTERAÇÕES FÍSICAS, QUÍMICAS E NUTRICIONAIS PELO PROCESSAMENTO
O processamento comercial de alimentos pode envolver aquecimento, resfriamento, secagem,
aplicação de produtos químicos, fermentação, irradiação ou vários outros tratamentos. Desses, o
aquecimento é o mais comum, sendo normalmente realizado para destruir microrganismos, desativar
enzimas endógenas que causam alterações oxidativas e hidrolíticas nos alimentos durante a estocagem
e para transformar uma mistura pouco atraente de ingredientes alimentares crus em um produto final
atraente do ponto de vista organoléptico. Além disso, proteínas como β-lactoglobulina e a α-
lactoalbumina bovinas e a proteína da soja, que algumas vezes causam respostas alergênicas ou
hipersensíveis, podem, em algumas ocasiões, tornar-se inócuas por desnaturação térmica. Infelizmente,
os efeitos alcançados pelo aquecimento de alimentos proteicos costumam ser acompanhados por
mudanças que podem afetar adversamente o valor nutritivo e as propriedades funcionais das proteínas.
Efeito dos tratamentos térmicos moderados
A maioria das proteínas dos alimentos é desnaturada quando exposta a tratamentos térmicos
moderados (60-90°C, 1h ou menos). A desnaturação extensiva das proteínas frequentemente resulta em
insolubilização, a qual pode prejudicar as propriedades funcionais que dependem da solubilidade. Do
ponto de vista nutricional, a desnaturação parcial das proteínas costuma melhorar a digestibilidade e a
biodisponibilidade de aminoácidos essenciais.
Além de melhorar a digestibilidade, o tratamento térmico moderado também inativa várias
enzimas, como proteases, lipases, lipoxigenases, amilases, polifenoloxidase e outras enzimas oxidativas
e hidrolíticas. A falha em desativar essas enzimas pode resultar no desenvolvimento de odores
indesejáveis, rancidez, alterações na textura e coloração. 
O tratamento térmico moderado é particularmente benéfico para as proteínas vegetais, uma vez
que elas costumam conter fatores antinutricionais proteicos. As proteínas das leguminosas e das
oleaginosas contêm vários inibidores de tripsina e quimotripsina. Esses inibidores prejudicam a
digestão eficiente das proteínas e, então, reduzem sua biodisponibilidade. As proteínas do leite e do ovo
também contêm vários inibidores da protease.
Os efeitos benéficos do tratamento térmico também incluem a inativação das toxinas proteicas,
como a toxina botulínica do Clostridium botulinum e a enterotoxina do Staphylococcus aureus.
Alterações na composição durante a extração e o fracionamento
O preparo de isolados proteicos a partir de fontes biológicas envolve várias operações unitárias,
como extração, precipitação isoelétrica, precipitação de sais, termocoagulação e ultrafiltração/
diafiltração. É muito provável que algumas proteínas do extrato bruto possam ser perdidas durante
algumas dessas operações.
Por exemplo, durante a precipitação isoelétrica, algumas proteínas tipo albuminas ricas em
enxofre, costumam ser solúveis em pH isoelétrico, podendo ser perdidas no fluido sobrenadante. Essas
perdas podem alterar a composição de aminoácidos e o valor nutricional dos isolados proteicos quando
comparados com os dos extratos brutos.
Alterações químicas dos aminoácidos
As proteínas passam por várias mudanças químicas quando processadas a altas temperaturas.
Essas mudanças incluem racemização, hidrólise, dessulfuração e desamidação. A maior parte dessas
alterações é irreversível e algumas delas resultam na formação de aminoácidos modificados que podem
ser tóxicos.
Racemização
O processamento térmico das proteínas em pH alcalino, como é realizado na preparação de
alimentos texturizados, invariavelmente leva à racemização parcial dos resíduos de L-aminoácidos para
D-aminoácidos. A hidrólise ácida das proteínas também causa racemização parcial dos aminoácidos; a
tostagem de proteínas ou alimentos com conteúdo proteico acima de 200°C também ocasiona esse
processo. 
A racemização dos resíduos de aminoácidos causa redução de digestibilidade da proteína, uma
vez que as ligações peptídicas que envolvem resíduos de D-aminoácidos são hidrolisadas com menos
eficiência por proteases gástricas e pancreáticas. Isso leva à perda de aminoácidos essenciais que foram
rancemizados e prejudica o valor nutricional da proteína. Os D-aminoácidos também são absorvidos
com menos eficiência ao longo das células da mucosa intestinal e, ainda que absorvidos, eles não
podem ser utilizados na síntese proteica in vivo. Além disso, verificou-se que alguns D-aminoácidos,
por exemplo, D-prolina, são neurotóxicos em galinha.
Quando as proteínas são aquecidas acima de 200°C, como costuma ocorrer em superfícies de
alimentos durante os processos de fervura, assamento ao forno e gralhado, os resíduos de aminoácidos
sofrem decomposição e pirólise. Vários produtos da pirólise têm sido isolados e identificados a partir
da carne grelhada, sendo altamente mutagênicos (carcinogênicos). Os produtos mais carcinogênicos
são formados a partir da pirólise das resíduos de Trp e Glu.
Ligação cruzada
Várias proteínas alimentares contêm tanto ligações cruzadas intra e intermoleculares, como
pontes dissulfeto em proteínas globulares, desmosina e isodesmosina, como ligações cruzadas dos tipos
de e tritirosina em proteínas fibrosas tais como queratina, elastina, resilina e colágeno. Uma das
funções dessas ligações cruzadas em proteínas naturais é minimizar a proteólise in vivo. O
processamento de proteínas alimentares, especialmente em pH alcalino, também induz a formação de
ligação cruzada.
A lisinoalanina é a ligação cruzada mais importante encontrada em proteínas tratadas por álcali,
em virtude da abundância de resíduos lisil acessíveis na hora. A formação das ligações cruzadas de
proteína-proteína em proteínas tratadas por álcali diminui sua digestibilidade e seu valor biológico. O
nível de formação de lisinoalanina depende do pH e da temperatura. Quanto maior o pH, maior será o
nível de formação da lisinoalanina. Tratamentos térmicos de alimentos a altas temperaturas, como o
leite, levam ao aumento significativo da lisinoalanina, mesmo em pH neutro. A formação de
lisinoalanina em proteínas pode ser minimizada ou inibidapela adição de COMPOSTOS
NUCLEOFÍLICO de baixo peso molecular, como CISTEÍNA, AMÔNIA ou SULFITOS.
Efeitos de agentes oxidantes
Agentes oxidantes como o peróxido de hidrogênio e o peróxido de benzoíla são usados como
agentes bactericidas em leite, agentes clareadores em farinhas de cereais, isolados proteicos e
concentrados de proteína de peixe, bem como na desintoxicação de tortas de sementes oleaginosas. O
hipoclorito de sódio também costuma ser usado como bactericida e agente desintoxicante em farinhas e
tortas. Além dos agentes oxidantes que algumas vezes são adicionados aos alimentos, vários compostos
oxidativos são produzidos endogenamente em alimentos durante o processamento. Eles incluem
radicais livres formados durante a irradiação de alimentos, a peroxidação de lipídeos, a fotoxidação de
compostos como riboflavina e clorofila e o escurecimento não-enzimático dos alimentos.
Os agentes oxidantes altamente reativos causam oxidação de vários resíduos de aminoácidos e
polimerização de proteínas. Os resíduos de aminoácidos mais suscetíveis à oxidação são Met, Cys, Trp
e His, e, em menor extensão, Tyr.
Oxidação da metionina (Met)
A metionina é facilmente oxidada em metionina sulfóxido por vários peróxidos. Sob fortes
condições oxidantes, a metionina sulfóxido é, ainda, oxidada em metionina sulfona e, em alguns casos,
em ácido homocisteico.
A metionina torna-se biologicamente indisponível uma vez oxidada em metionina sulfona ou
ácido homocisteico; já a metionina sulfóxido, por outro lada, é reconvertida em Met sob as condições
ácidas do estômago.
Oxidação da cisteína (Cys) e da cistina
Em pH ácido, a oxidação da cisteína e da cistina, em sistemas simples, resulta na formação de
vários produtos intermediários de oxidação. Alguns desses derivados são instáveis. 
Os mono e dissulfóxidos da L-cistina são biodisponíveis, talvez por serem reduzidos,
retornando à forma L-cistina, no organismo. Entretanto, os derivados mono e dissulfona da L-cistina
não são biologicamente disponíveis. Da mesma forma, embora o ácido cisteína sulfênico seja
biologicamente disponível, o cisteína sulfínico e o cisteico não o são. A taxa e o nível de formação
desses produtos de oxidação em alimentos ácidos não estão bem documentados.
Oxidação do triptofano (Trp)
Entre os aminoácidos essenciais, o Trp é excepcional devido ao seu papel em várias funções
biológicas. Portanto, sua estabilidade em alimentos processados é de grande interesse. Sob condições
ácidas, moderadas e oxidantes, como na presença de ácido perfórmico, o dimetilsulfóxido ou N-
bromosuccinimida (NBS), o Trp é oxidado principalmente em β-oxi-indolil-alanina. Sob condições
ácidas, intensas e oxidantes, como na presença de ozônio, peróxido de hidrogênio ou lipídeos
peroxidantes, ele é oxidado a N-formilquinurenina, quinurenina e outros produtos não identificados. 
Os produtos da oxidação do Trp são biologicamente ativos. Além disso, as quinureninas são
carcinogênicas em animais e todos os outros produtos da fotooxidação do Trp. Esses produtos
indesejáveis normalmente estão presentes em concentração muito baixa em alimentos, a menos que um
ambiente oxidativo seja criado de propósito.
Oxidação da tirosina (Tyr)
A exposição de soluções de tirosina a peroxidase e peróxido de hidrogênio resulta na oxidação
da tirosina em ditirosina. A ocorrência desse tipo de ligação cruzada tem sido encontrada em proteínas
naturais,como resilina, elastina, queratina e no colágeno e, mais recentemente, em massas. 
Reações carbonila-amina (Reação de Maillard)
Dentre as várias modificações químicas em proteínas induzidas pelo processamento, a reação de
Maillard (escurecimento não-enzimático) causa o maior impacto sobre as propriedades sensoriais e
nutricionais. A reação de Maillard refere-se a um conjunto complexo de reações iniciado por reação
entre AMINAS e compostos CARBONILA, as quais, em alta temperatura, decompõem-se e,
finalmente, condensam-se, transformando-se em um produtomarrom insolúvel conhecido como
MELANOIDINAS. Essa reação ocorre não apenas em alimentos durante o processamento, mas
também em sistemas biológicos.
A reação de Maillard prejudica o valor nutricional das proteínas. Alguns dos produtos são
antioxidantes e outros podem ser tóxicos, mas estes provavelmente não são danosos nas concentrações
encontradas em alimentos. O grupo épsilon amino da lisina é a principal fonte de aminas primárias em
proteínas, e costuma estar envolvido na reação carbonila-amina, sofrendo uma grande perda em
biodisponibilidade quando essa reação ocorre.
Outras reações de proteínas em alimentos
Reações com lipídeos
Reações com polifenóis
Reações com solventes halogenados
Reações com nitritos
Reações com sulfitos
Modificações químicas das proteínas
Alquilação
Acilação
Fosforilação
Sulfitólise
Esterificação
Modificações enzimáticas das proteínas
Hidrólise enzimáticas
Reação de plasteína
Ligação cruzada de proteínas
3 LIPÍDEOS 
Os lipídeos são um amplo grupo de compostos quimicamente diversos que são solúveis em
solventes orgânicos. Em geral, os alimentos lipídicos são indicados como gorduras (sólidos) ou óleos
(líquidos), correspondendo a seu estado físico a temperatura ambiente. 
Os alimentos lipídicos também são classificados como APOLARES (triacilglicerol e colesterol)
e POLARES (fosfolipídeos), o que indica diferenças em sua solubilidade e em suas propriedades
funcionais. Os lipídeos polares costumam apresentar uma “cabeça” hidrofílica, com alta afinidade por
água, ligada a uma “cauda” hidrofóbica, que apresenta alta afinidade por óleos.
O conteúdo total e a composição de lipídeos em alimentos pode variar muito. Como os lipídeos
desempenham um papel importante na qualidade dos alimentos, pois contribuem com atributos como
textura, sabor, nutrição e densidade calórica, sua manipulação têm tido uma ênfase especial na pesquisa
e no desenvolvimento de alimentos, nas últimas décadas. Essa investigação está focada na alteração da
composição de lipídeos, a fim de modificar a textura, alterar a composição de ácidos graxos e
colesterol, diminuir o conteúdo total de gordura, alterar a biodisponibilidade e tornar os lipídeos mais
estáveis diante da oxidação. Além disso, a estabilidade física deles é importante para a qualidade do
alimento, já que muitos lipídeos existem como dispersões/emulsões, sendo termodinamicamente
instáveis. 
3.1 COMPONENTES LIPÍDICOS
3.1.1 Ácidos graxos
Os principais componentes dos lipídeos são os ácidos graxos, compostos que contém uma
cadeia alifática (aberta) e um grupo ácido carboxílico (Figura 25). A maioria dos ácidos graxos de
ocorrência natural possui número par de carbonos em uma cadeia linear, devido ao processo biológico
de alongamento da cadeia, no qual dois carbonos são adicionados cada vez. Exceções de ácidos graxos
com número ímpar de carbonos e cadeias ramificadas podem ser encontrados nos microrganismos e na
gordura do leite. 
Figura 25 – Estrutura básica de um ácido graxo
Os ácidos graxos costumam ser classificados como SATURADOS (Figura 26) e
INSATURADOS (Figura 27), sendo que os insaturados possuem ligações duplas. 
Figura 26 - Ácido graxo Saturado
Figura 27 - Ácido graxo Insaturado
Os ácidos graxos podem ser descritos por nomes sistemáticos, comuns e abreviados (Quadro 1).
Quadro 1 – Nomenclatura dos ácidos graxos encontrados em alimentos
Nome sistemático Nome comum Abreviação numérica
Ácidos graxos SATURADOS
Hexanoico Caproico 6:0
Octanoico Caprílico 8:0
Decanoico Cáprico 10:0
Hexadecanoico Palmítico 16:0
Ácidos graxos INSATURADOS
cis-9-octadecenoico Oleico 18:1 Δ9
cis-9,cis-12-octadecadienoico Linoleico 18:2 Δ9,12
cis-9,cis-12,cis-15-octadecatrienoicoLinolênico 18:3 Δ9,12,15
Nome sistemático → com base no número de carbonos
Terminação anoico → ácidos graxos possuem grupo ácido carboxílico e são saturados
Nomes comuns → muitos deles originaram-se da fonte da qual o ácido graxo foi isolado 
Sistema numérico → primeiro número designa o número de carbonos do ácido graxo, e o segundo o
número de ligações duplas (saturado sempre igual a 0)
Terminação enoico → ácidos graxos possuem grupo ácido carboxílico e são insaturados
Número de ligações duplas → adiciona-se os termos di-, tri-, tetra- e assim por diante
Posição da ligação dupla a partir do grupo carboxílico → Δ 
Posição da ligação dupla a partir do grupo metil terminal → ω 
Ainda, as Figuras 28 e 29, mostram os ácidos graxos saturados e insaturados, respectivamente.
Figura 28- Ácidos graxos Saturados Figura 29- Ácidos graxos Insaturados
A Figura 30 representa a estrutura química de alguns ácidos graxos.
Figura 30- Estrutura química de ácidos graxos
3.1.2 Acilgliceróis
Mais de 99% dos ácidos graxos encontrados em plantas e animais são esterificados com
glicerol. Ácidos graxos livres não são comuns em tecidos vivos, pois apresentam citotoxicidade devido
a sua capacidade de romper a organização da membrana celular. Quando são esterificados com glicerol,
sua atividade e sua toxicidade diminuem.
Os acilgliceróis existem como mono-, di-, e triésteres, sendo conhecidos como
monoacilgliceróis, diacilgliceróis e triacilgliceróis, respectivamente. Desses três, os triacilgliceróis
(Figura 31) são os mais comuns em alimentos, embora mono- e diésteres sejam utilizados, em alguns
casos, como aditivos alimentares (emulsificantes). 
Figura 31 – Formação de um triacilglicerol
Composição de ácidos graxos
Os lipídeos alimentares apresentam uma ampla variedade de composição de ácidos graxos,
conforme mostrado no Quadro 2. Diversas tendências gerais podem ser observadas entre os lipídeos. A
maioria dos óleos vegetais, em especial os de sementes de oleaginosas, é bastante insaturada, contendo,
principalmente, ácidos graxos da série de 18 carbonos. 
Quadro 2 – Composição de ácidos graxos (% massa) de alimentos comuns
Alimento lipídico 4:0 6:0 8:0 10:0 12:0 14:0 16:0 16:1
Δ 9
18:0 18:1
Δ 9
18:2
Δ 9
18:3
Δ 9
20:5
Δ 5
22:6
Δ 4
Total
Saturado
Oliva 13,7 1,2 2,5 71,1 10,0 0,6 16,2
Canola 3,9 0,2 1,9 64,1 18,7 9,2 5,5
Milho 12,2 0,1 2.2 27,5 57,0 0,9 14,4
Soja 0,1 11,0 0,1 4,0 23,4 53,2 7,8 15,0
Semente de linho 4,8 4,7 19,9 15,9 52,7 9,5
Coco 0,5 8,0 6,4 48,5 17,6 8,4 2,5 6,5 1,5 91,9
Cacau 0,1 25,8 0,3 34,5 35,3 2,9 60,4
Manteiga 3,8 2,3 1,1 2,0 3,1 11,7 26,2 1,9 12,5 28,2 2,9 0,5 62,7
Gordura bovina 0,1 0,1 3,3 25,5 3,4 21,6 38,7 2,2 0,6 50,6
Gordura suína 0,1 0,1 1,5 24,8 3,1 12,3 45,1 9,9 0,1 38,8
Frango 0,2 1,3 23,2 6,5 6,4 41,6 18,9 1,3 31,1
Salmão 5,0 15,9 6,3 2,5 21,4 1,1 0,6 1,9 11,9 23,4
Ovos de galinha 0,3 22,1 3,3 7,7 36,6 11,1 0,3 30,1
Óleos de oliva e canola → ricos em ácido oleico
Óleos de milho e soja → ricos em ácido linoleico
Óleo de semente de linho → rico em ácido linolênico
Óleos de palma e coco → são únicos por seu elevado conteúdo de ácidos graxos de cadeia
intermediária
Nível de ácidos graxos saturados em gorduras e óleos de animais → gordura do leite > ovelha > boi >
porco > frango > peru > peixes marinhos
3.1.3 Fosfolipídeos
Os fosfolipídeos ou fosfoglicerídeos são modificações dos triacilgliceróis, nas quais os grupos
fosfato costumam ser encontrados na posição sn-3. O fosfolipídeo mais simples é o ácido fosfatídico
(PA), no qual o grupo substituinte no fosfato, em sn-3, é um -OH. Outras modificações do grupo
substituinte do fosfato em sn-3, resultam na fosfatidilcolina (PC), na fosfatidilserina (PS), na
fosfatidiletanolamina (PE) e no fosfatidilnositol (PI) (Figura 32).
Figura 32 – Estrutura de fosfolipídeos
A presença do grupo fosfato altamente polar nos fosfolipídeos os torna compostos surfactantes.
A atividade de superfície permite que os fosfolipídeos se organizem em bicamadas, as quais são
determinantes para as propriedades das membranas biológicas. Como as membranas celulares
necessitam manter sua fluidez, os ácidos graxos presentes nos fosfolipídeos geralmente são insaturados
a fim de que se previna a cristalização à temperatura ambiente. A atividade surfactante dos
fosfolipídeos faz com que eles possam ser utilizados para a modificação das propriedades físicas de
lipídeos, atuando como emulsificantes, bem como para a modificação do comportamento de
cristalização de lipídeos. 
3.1.4 Esfingolipídeos
Os esfingolipídeos são lipídeos que normalmente contém uma base esfingosina. Os
esfingolipídeos mais comuns são esfingomielina (Figura 33), ceramidas, cerebrosídeos e gangliosídeos.
Esses lipídeos costumam ser encontrados em associação a membranas celulares, em especial no tecido
nervoso. No geral, eles não componentes majoritários dos lipídeos alimentares.
Figura 33 – Estrutura da esfingomielina
3.1.5 Esteróis
Os esteróis (Figura 34) são derivados dos esteroides. Esses lipídeos apolares sempre apresentam
três anéis de seis carbonos e um anel de cinco carbonos que está ligado a uma cadeia alifática. Os
esteróis têm um grupo hidroxila ligado ao carbono 3 do anel A. Ésteres de esteróis são esteróis com um
ácido esterificado, no grupo hidroxila do carbono 3. Os esteróis são encontrados tanto em plantas
(fitoesteróis) quanto em animais (zooesteróis). O colesterol é o principal esterol encontrados nos
lipídeos de origem animal. Os lipídeos de origem vegetal contêm inúmeros esteróis, sendo que o β-
sitosterol e o estigmasterol são predominantes. O colesterol pode ser encontrado em plantas como um
esterol minoritário. O grupo hidroxila do carbono 3 faz com que esses compostos sejam surfactantes. O
colesterol pode, portanto, orientar-se em membranas celulares, nas quais desempenha importância na
estabilização da membrana. O colesterol também é importante por ser o precursor para a síntese de sais
biliares, e o 7-deidrocolesterol é o precursor na produção da vitamina D na pele, por meio da irradiação
ultravioleta (UV).
Altos níveis de colesterol no sangue e, em particular, colesterol alto em lipoproteínas de baixa
densidade (LDL), têm sido associados ao aumento do risco de doenças cardiovasculares. Por esse
motivo, recomenda-se a redução de colesterol na dieta, o que pode ser alcançado pela redução de
gordura animal na dieta e/ou remoção do colesterol de gorduras animais por extração supercrítica, com
dióxido de carbono os destilação molecular. Os fitoesteróis da dieta diminuem a absorção de colesterol
no intestino e, portanto, têm sido adicionados a alimentos a fim de se reduzir os níveis sanguíneos de
colesterol.
Figura 34 – Exemplos de esteróis
3.1.6 Ceras
A definição química escrita para a cera é: éster de um ácido de cadeia longa, com um álcool de
cadeia longa. De fato, as ceras industriais e alimentares são uma combinação de classes químicas,
incluindo ceras ésteres, ésteres de esteróis, cetonas, aldeídos, álcoois, hidrocarbonetos e esteróis. As
ceras podem ser classificadas de acordo com sua origem, como animal (cera de abelha), vegetal (cera
de carnaúba) e mineral (cera de petróleo). As ceras são encontradas na superfície de tecidos vegetais e
animais, e sua função é inibir a perda de água ou repelir água. As ceras costumam ser adicionadas à
superfície de frutas para retardar sua desidratação durante o armazenamento.
3.1.7 Lipídeos diversos
Outros lipídeos alimentares são as vitaminas lipossolúveis (A, D, E e K) e os carotenoides, os
quais serão abordados posteriormente. 
3.2 FUNÇÕES
Os lipídeos apresentam diversas funções, tais quais:
– Reserva de energia e combustível celular (fornecimento de energia);