RESUMO BIOQUIMICA

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Água
70%
Proteínas
15%
Ácidos 
nucléicos
7%
Carboidr
atos
3%
Lipídeos
2%
Sais 
minerais
2%
Outros
1%
COMPOSIÇÃO DA CÉLULA
 
 
 
 
 
• CONCEITO BÁSICO 
• São reações químicas que acontecem nos 
processos biológicos; 
 
• CLASSIFICAÇÃO DOS COMPOSTOS 
• COMPOSTOS ORGANICOS 
Necessário ao menos C - H 
* Vitaminas 
* Carboidratos 
* Lipídeos 
* Proteínas 
• COMPOSTOS INORGANICOS 
* Água 
* Sais minerais 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• PROCESSOS BÁSICOS 
Seres vivos fazem 4 processos básicos: 
1. ANABOLISMO E CATABOLISMO 
Síntese = criação = anabolismo 
Quebra = catabolismo = uso do prefixo LISE 
nas terminações das palavras. Ex: glicólise 
(quebra de glicose); 
2. TRANSPORTE DE SUBSTÂNCIAS POR MEIO DAS 
MEMBRANAS 
Ex: Produção de insulina para adentrar 
glicose na célula; 
3. PRODUÇÃO DE ENERGIA 
Através de biotransformações nas 
macromoléculas. Todas as 
macromoléculas têm em comum a 
capacidade de fornecer energia para o 
organismo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
- ORDEM DE CONSUMO 
1º CARBOIDRATOS: Pois a quebra é mais 
fácil e função prioritária como fornecer 
energia porque o cérebro é viciado em 
glicose (principal carboidrato); 2º 
LIPIDEOS: Produzem 2.5x energia que o 
carboidrato; 3º 
PROTEINAS: Por último pois exerce muitas 
outras funções no organismo que são mais 
importantes. 
4. ELIMINAÇÃO DE METABOLITOS E 
SUBSTÂNCIAS TOXICAS 
 Ex: Urina e fezes 
 
• CONCEITOS BÁSICOS 
• ATOMO: é a unidade fundamental da 
matéria. Composto pelo núcleo 
(formado por nêutrons e prótons) e a 
eletrosfera (onde orbitam os elétrons); 
• CAMADA VALENCIA: é a última 
camada de elétrons da molécula, 
caracterizada pela busca de 
estabilidade, é aonde acontecem as 
transformações químicas (ligações 
químicas). Vemos o número da sua 
última camada no número da família 
do elemento, na tabela periódica; 
• LIGAÇÕES COVALENTES: é a ligação 
entre os elementos que resulta em 
complexidades variáveis, respeitando 
a regra do octeto; 
• TEORIA DO OCTETO: para obter 
estabilidade, o elemento deve ter 8 
elétrons na última camada com 
exceção do H que necessita apenas 
de duas. Como conseguir? Através das 
ligações covalentes entre os 
elementos. 
Grupos que fazem ligações: 
H – H 
H – Ametal
Ametal – Ametal 
 
 
 
 
 
 PROPRIEDADES 
 H2O
 Molécula essencial da vida 
 Composto inorgânico 
 Solvente universal 
 Componente polar (H+ O-) 
 Participa de reações químicas 
(hidrolise/síntese de desidratação) 
 Manutenção da temperatura 
(através da atividade metabólica. Ex: suor) 
 Tensão superficial (adesão e coesão – 
molécula tetraédrica) 
 Transporta substâncias (meio aquoso Ex: 
sangue) 
+ água no meio intracelular (dentro da célula) 
 
 LIGAÇÕES DE HIDROGENIO
= Pontes de hidrogênio 
• Extremamente instáveis 
• Se quebram com alterações 
TEMPERATURA - PH - PRESSÃO - SALINIDADE 
- H se ligam a F, O, N 
 
• POLARIDADE 
• Componente polar possui diferenças de 
cargas 
• São hidrofílicos (amigos da água) 
• Componentes apolares são hidrofóbicos 
- A partir da IONIZAÇÃO 
 
• IONIZAÇÃO 
- Formação de íons 
- Quebra a molécula 
Ex; H2O H+ + O- 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• POTENCIAL HIDROGENIONICO
- ÁCIDO: doa íon H+ BASE: recebe íon H+ 
- HIDROGÊNIO É INVERSAMENTE 
PROPORCIONAL AO PH E HIDROXILA OH-. Ou 
seja: 
 
PH [H +] [OH -] (base) 
 
PH [H +] [OH -] (ácido) 
 
- NEUTRALIZAÇÃO: resulta em SAL + Água 
-POH: POTENCIAL HIDROXILIONICO 
PH + POH = 14 
Então se eu tenho um PH = 8, meu POH = 6 ! 
 
• pH SANGUINEO: 7,4 
-Variação de 0,5 unidades 
- Referência de normalidade: 7,35 – 7,45 
após isso temos ALCALOSE OU ACIDOSE 
- Exame realizado: Gasometria 
- Compatibilidade com a vida: 6,8 – 8,0 
 
• SISTEMA TAMPÃO (instantâneo) 
- Bloqueia pequenos distúrbios ácido-base, 
alterações de pH; 
- Inativa íons (carga); 
- pH adequado permite o funcionamento de 
macromoléculas; 
- pH inadequado = morte celular. 
 
• PRINCIPAL TAMPÃO: BICARBONATO (HCO3) 
Como funciona? 
Ácido: excesso de H+ - o HCO3 – age como 
base fraca e remove o excesso de H+ 
Base: deficiência de H+, o H2CO3 (ácido 
carbônico) é dissociado e fornece H+ (vira H+ 
+ HCO3 -) 
 
 
• HIPO/HIPERVENTILAÇÃO (minutos) 
- ALCALOSE/ACIDOSE RESPIRATÓRIA 
- Reação CO2, HCO3 e pH 
- Através da aceleração ou diminuição da 
frequência respiratória ocorre liberação de 
CO2 através do sangue 
- HIPOVENTILAÇÃO: dificuldade de respirar 
- Absorção O2 diminui 
- Retenção de CO2 
- Aumento da pCO2 
- É ACIDOSE RESPIRATÓRIA 
- HIPERVENTILAÇÃO: ofegante 
 - Absorção O2 aumenta 
- Aumento da excreção de CO2 
- Queda da pCO2 
- É ALCALOSE RESPIRÁTORIA 
 
• METABÓLICA (horas e dias) 
 
 
 
- TAMPÃO PROTEINA 
- Proteínas plasmáticas (hemoglobina) 
ajudam a estabelecer o tamponamento do 
sangue 
- RINS: reabsorvem bicarbonato pelo sistema 
tubular renal e secretam H+ 
- MUSCULOS: liberam H+ 
 
 
• CONCEITOS BÁSICOS 
- Unidades fundamentais para formação 
(síntese) de proteínas; 
- Existem apenas 20 aminoácidos (essências 
e não essenciais) que formam as proteínas 
baseadas em QUAIS, QUANTAS E ORDEM; 
- São anfóteros (reagem em meios bases – 
H2N e ácidos - COOH); 
- Ponto de fusão e ebulição alto; 
- Forma linear; 
 
• ESTRUTURA 
- Fixa 
- Carbono alfa (4 ligações) 
- Grupo Amino (H2N) 
- Grupo Carbóxilo (COOH) 
- Hidrogênio (H) 
- Radical variável/Cadeia lateral 
 - R’ determina o aminoácido 
 
• FUNÇÕES 
- Síntese de proteínas; 
- Neurotransmissores; 
- Precursor de outras macromoléculas; 
 
• FORMA IONIZADA 
 
 
 
 
 
 
 
 
• LIGAÇÃO PEPTIDICA 
- Ocorrem através de processo de 
desidratação, ou seja, libera água; 
] 
 
 
 
 
 
 
- Finalizam sua forma com um amino-
terminal e um carboxila-terminal 
 
] 
 
 
O que permite realizarem novas ligações! 
 
• NOMENCLATURA 
- Quanto ao número de ligações: 
MONOMÊRO: 1 aminoácido; 
DIPEPTÍDIO: 2 aminoácidos; 
TRIPEPTÍDIO: 3 aminoácidos; 
TETRAPEPTÍDIO: 4 aminoácidos; 
POLIPEPTÍDIO: + de 4 aminoácidos; 
 
Até 50 aminoácidos: Polipeptídio 
+ de 50 aminoácidos: Proteína (polímero) 
 
- Quanto ao número de carbonos: 
Em todos os aminoácidos padrão o carbono 
é assimétrico com exceção da Glicina, que 
seu radical é outra molécula de hidrogênio; 
 
• AMINOÁCIDOS PRIMÁRIOS 
São aqueles 20 essenciais e não essenciais 
- NÃO ESSENCIAIS: também chamados de 
naturais, são aqueles que o organismo é 
capaz de sintetizar; 
ESSENCIAIS são obtidos através da 
alimentação, principalmente advindo da 
proteína animal. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• ISOMERIA OPTICA 
Toda substância que possui um carbono 
com 4 ligações diferentes (exceção para 
glicina) forma dois isômeros ópticos: 
- Sofre emissão de luz polarizada e reflete 
para o lado o grupo amino. D-aminoácido 
(Dextrogeno) para o lado direito. L-
aminoácido (Levogero) para o lado 
esquerdo. 
TODO AMINOÁCIDO BIOLOGICO É L-
AMINOACIDO 
D-AMINOÁCIDO ENCONTRADO EM 
BACTERIAS E POLIPEPTÍDIOS ANTIBIOTICOS 
 
 
 
 
• POLARIDADE 
Definidopelo radical da cadeia 
Apolares: sem diferença de cargas, 
realizam as ligações hidrofóbicas nas 
proteínas. 
Subdividas em alifáticos e aromáticos; 
Polares: Subdividido em: 
Positivo: Seu radical pertence ao grupo 
amino, que tem característica básica e 
atrai prótons para si. pH: +7,0 
Negativo: Seu radical pertence ao grupo 
carboxílico, que tem característica ácida. 
pH: -7,0 
Não-carregados: Seu radical faz ligações 
com hidrogênio e água. Formando assim 
pontes de dissulfeto. Cargas são anuladas. 
 
 
 
 
• CONCEITOS BÁSICOS 
- É a conversão de um tipo de energia em 
outra; 
- Todos os processos químicos e físicos tem 
transferência de energia; 
- Processos metabólicos sempre terão 2 ou 
mais reações acontecendo; 
- Utilização da lei da termodinâmica; 
 
• RESPIRAÇÃO CELULAR 
- Feito na mitocôndria; 
- Processo químico que ocorre dentro das 
células, diferente da ventilação pulmonar; 
- Produção de ATP; 
C6H12O6 (GLICOSE – adquirida pela 
alimentação) + O2 (ventilação pulmonar), 
resultando em CO2 + H2O + ATP 
• 1. GLICOLISE 
• 2. CICLO DE KREBS 
• 3. FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA 
 
• ANABOLISMO X CATABOLISMO 
Catabolismo: quebra de moléculas – 
liberam energia; 
Anabolismo: síntese de moléculas – 
consomem energia. 
 
 
 
 
 
• LEI DA TERMODINAMICA 
- Base da bioenergética; 
- Define se as reações têm condições 
energéticas de acontecer; 
- Estado energético inicial e final de uma 
reação; 
- Energia livre (ΔG) 
 
1ª LEI DA TERMODINAMICA: 
Para qualquer transformação química ou 
física, a quantidade total de energia 
permanece constante. 
- A energia pode mudar de forma ou ser 
transportada, mas nunca criada ou 
destruída; 
2ª LEI DA TERMODINAMICA: 
Em todos os processos naturais, a entropia 
do universo aumenta. 
- Entropia ΔS: medida da desordem no 
sistema; 
- Entalpia ΔH: Quantidade de energia 
 
 
 
 
 
 
 
 
Do estado solido para líquido, tende a 
desordem, ou seja, mais fácil. 
• CÉLULAS 
- Vivem em um meio organizado, ou seja, 
pouca entropia; 
- São isotérmicas: funcionam em 
temperatura constante; 
- Precisam de energia livre (direciona o 
sentido da reação e mantem o equilibro) 
 
• ENERGIA LIVRE DE GIBBS 
 
 
 
ΔG: Variação de energia – energia necessária 
ΔH: Variação de entalpia – calor liberada ou 
absorvido na reação 
T: Temperatura – fixa em 
ΔS: Variação de entropia 
 
- Considerações: 
ΔG > 0 (POSITIVO) – não espontâneo 
(endotérmico – absorve calor) 
ΔG < 0 (NEGATIVO) – espontâneo 
(exotérmico – libera calor) 
ΔG = 0 – sistema em equilíbrio 
A+B = reação 
C+D = produto 
REAÇÃO ENDOTERMICA: 
Se a energia para quebrar A+B for maior que 
a energia liberada quando a ligação C+D se 
forma – precisa de energia 
REAÇÃO EXOTERMICA: 
Se a energia para quebrar A+B for menor 
que a energia liberada, quando a ligação 
C+D se forma – libera energia 
 
• SISTEMA DE ACOPLAMENTO 
- Reações que apresentam (ΔG+) precisam 
de algo com (ΔG-) para que o processo 
ocorra; 
- Íons contra o gradiente de concentração; 
- Utilização do ATP para acoplar energia a 
um sistema. 
Ex: Glicose-------Glicogênio 
- Quebra do ATP = Aprox. 35Kj/Mol 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Pouca entropia 
Muita entropia 
ΔG = ΔH – T. ΔS 
 
 
 
• CONCEITOS BÁSICOS 
- Macromolécula formada por aminoácidos 
- Polímero; 
- Polipeptídio; 
- Precisam ter os 20 aminoácidos primários 
pelo menos 1 vez em sua cadeia; 
- Representa 15% da célula animal; 
- Tridimensionais; 
 
• FUNÇÕES 
- ESTRUTURAL: colágeno, queratina; 
- ENZIMÁTICA: amilase, catalase; 
 - NUTRICIONAL: albumina, caseína; 
- TRANSPORTE: hemoglobina, lipoproteínas; 
- ARMAZENAMENTO: ferritina, gliadina; 
- CONTRATIL: actina, miosina; 
- MENSAGEIROS CELULARES: p. cinases; 
- CONSTRUÇÃO CELULAR: cópia de gene, 
síntese proteína; 
- DEFESA: imunoglobulinas, fibrinogênio; 
- SISTEMA NERVOSO: receptores, canais 
iônicos; 
 
• CLASSIFICAÇÃO 
• QUANTO A COMPOSIÇÃO 
- SIMPLES/HOMOPROTEÍNA 
 formadas apenas por aminoácidos; 
- CONJUGADA/HETEROPROTEÍNAS formada 
por aminoácidos ligados a grupos 
prostéticos – ligações adjacentes; 
 
• QUANTO A FORMA 
- FIBROSAS/ESTRUTURAIS 
- Resistente; 
- Flexível; 
- Hidrofóbica; 
Ex: queratina e colágeno 
- GLOBULARES/DINÂMICAS 
- Cadeias polipeptídicas enoveladas; 
- Diversidade estrutural/funcional; 
- Hidrossolúveis; 
Ex: Imunoglobulinas; 
- PROTEINAS DE MEMBRANA 
Ex: Receptores; 
 
 
• NIVEIS ESTRUTURAIS 
 
PRIMÁRIA: 
- Forma linear de aminoácidos; 
- Não está em sua conformação nativa 
(exercendo sua função); 
- Temporário e transitório – logo evoluirá; 
SECUNDÁRIA: 
- Em conformação nativa; 
- Ligações de hidrogênio a cada 3,6 
aminoácidos – estabelecendo um padrão; 
- Proteínas estruturais de revestimento; 
- Subdivida em: 
- ALFA HÉLICE: 
- Formato de hélice; 
- Proteína fibrosa; 
- FOLHAS BETA: 
- Formato de folha de papel; 
- Pontes de hidrogênio se ligam no radical; 
- Perpendicular; 
A MESMA PROTEINA PODE TER ALFA HÉLICE E 
FOLHA BETA! 
TERCIÁRIA: 
- Assume forma tridimensional; 
- Ligações adjacentes – aminoácido 1 se liga 
no 70 por exemplo - entre si; 
- Pontes de hidrogênio e pontes de sulfeto; 
- Com parte polar e apolar; 
QUATERNÁRIA: 
- 2 ou mais cadeias de proteínas ligadas 
entre si; 
- As pontes dão estabilidade; 
NÃO TEM ORDEM CRONOLOGICA ! 
 
• CHAPERONAS 
São proteínas que exercem a função de 
enovelamento correto das proteínas; 
- Enovelamento inadequado pode causar 
doenças; 
- Reconhecem proteínas em conformação 
inadequada e as destroem; 
 
 
• PROTEINAS GLOBULARES 
- Interação entre proteína e ligantes: 
sistema imunológico e imunoglobulinas; 
- Forma de Y; 
 
• DESNATURAÇÃO 
- Perda da estrutura tridimensional da 
proteína, retornando a forma linear de 
ligações polipeptídicas de aminoácidos 
(proteína primária); 
- Pode ser reversível ou irreversível; 
- Não perde valor nutritivo; 
- Temperatura, pH, álcool, acetona, ureia, 
hidrocloreto de guanidina, detergentes, 
ligações fracas; 
 
• CARGA ELETRICA E SOLUBILIDADE 
Pontos isoelétrico (pl) : pH da proteína + 
cargas dos radicais + terminais; 
- Determina se a proteína é ácido/base. 
 
 
 
• CONCEITOS BÁSICOS 
- São proteínas catalisadoras; 
- 3ª e 4º; 
- altamente especificas em busca do seu 
substrato; 
- Diminui a energia de ativação, ou seja, 
menos energia é consumida; 
- Todo processo biológico utiliza enzimas; 
- São reutilizáveis; 
- Dependem de pH, temperatura e 
concentração do substrato; 
 
• NOMENCLATURA 
- Substrato em que ela age + “ASE” 
- Exceções: Tripsina, Pepsina, Emulsina; 
 
• SITIO ATIVO 
- Fenda tridimensional na superfície da 
enzima a qual se liga o substrato para gerar 
o produto; 
 
 
 
 
 
 
 
• ESPECIFICIDADE 
Especificidade absoluta: reconhecem o 
agrupamento químico e geometria do seu 
substrato, não se ligam nem mesmo com 
isômeros semelhantes; 
Especificidaderelativa: menos comum e 
pode se ligar com isômeros, não gerando seu 
produto; 
 
• MODELO DE ENCAIXE 
- Chave fechadura: encaixe perfeito entre a 
enzima e seu substrato; 
- Ajuste induzido: substrato se encaixa e induz 
mudança na conformação da enzima; 
 
• COFATORES X COENZIMAS 
As enzimas podem ser simples ou conjugada 
- Quando conjugava necessitam de um 
cofator ou coenzima para exercer sua 
função. 
- Orgânica: Coenzima 
- Inorgânica: Cofator 
 
 
 
 
 
• ENZIMAS ALOSTÉRICAS 
- São enzimas que além do sitio ativo, tem 
outra região de ligação (sitio alostérico); 
ATIVADORES: 
- Moduladores positivos: aumentam a 
concentração do produto; 
- Moduladores negativos: diminuem a 
concentração do produto; 
Os moduladores podem ser o próprio 
substrato! 
 
• CINETICA MICHAELIS E MENTEN 
- Estudo da velocidade das reações 
enzimáticas; 
- A partir da quantidade de produto e 
substrato consumido; 
 
 
 
 
 
 
E = enzima S = substrato ES = complexo 
Duas setas significam que podem voltar a 
serem unidades distintas; 
Passo catalítico é a formação do produto a 
partir do complexo; 
ES é o complexo enzima substrato – ápice da 
fórmula onde pode voltar a ser unidades 
separadas, se tornar um produto e reutilizar 
a enzima ou permanecer em sua forma; 
NÃO É OBRIGATORIO A FORMAÇÃO DO 
PRODUTO! 
 
• PRINCIPO DE KM 
 
 
 
]] 
 
 
 
 
 
Vmax: quando atinge a saturação e a relação 
enzima-substrato não é mais necessária; 
KM: é concentração de substrato – 
quantidade – para atingir a velocidade 
média; 
Na velocidade média temos o ápice da 
produção e indica a afinidade da enzima 
com o substrato; 
Quanto menor for o KM (resultado da 
comparação entre a velocidade e a 
quantidade de substrato) maior é a 
afinidade; 
• GRAFICO COMPARATIVO DE EM 
ENZIMAS EM RELAÇÃO AO KM 
- Curva Hipérbole (enzima A) sempre terá 
o KM menor, pois gera o produto na 
velocidade média e consumindo menos 
substrato 
- Curva Sigmoide (enzima B) terá o KM 
maior, pois gera o produto na velocidade 
médio consumindo mais substrato – 
provavelmente será uma enzima 
alostérica ! 
• Ambas têm sua Vmax (nível saturação 
enzimática) iguais, então a velocidade 
média é igual, mas a B consome muito 
mais substrato para ter seu produto 
• A enzima A tem mais afinidade com seu 
substrato; 
 
• FATORES QUE ALTERAM A 
VELOCIDADE 
• CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO 
• TEMPERATURA: a velocidade das reações 
enzimáticas aumenta com a elevação 
de temperatura, até certo nível, após isso 
se desnaturalizam e voltam a ser uma 
proteína de estrutura primaria; 
• pH: ocorre a desnaturalização; 
 
• INIBIDORES ENZIMATICOS 
- IRREVERSIVEL: inibidor semelhante se liga no 
sítio ativo através de uma ligação 
covalente(forte e estável) e impede a 
ligação do substrato. Ex: Cianeto, Penicilina; 
- REVERSIVEL 
- COMPETITIVA: Compete pelo sítio ativo 
com o substrato, normalmente são isômeros 
(partes do substrato), aumenta da 
concentração de substrato o desloca; 
- NÃO COMPETITIVA: ligação do inibidor no 
complexo enzima substrato (ES) não 
formando o produto, pode se ligar em outras 
regiões da enzima; 
 - INCOMPETITIVA: ligação mista ao mesmo 
tempo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Polímero feito de monômeros de açúcares; 
• Composto orgânico; 
• Formado por C – H – O 
• Hidratos de carbono – Cn (H2O)n; 
 
• FUNÇÃO 
• Primeira fonte de energia; 
• Estrutural – Quitina, Ribose, Celulose; 
• Reconhecimento e adesão celular; 
 
• CLASSIFICAÇÃO 
 
 
 
 
 
• MONOSSACARÍDEO: 1 mol. De açúcar; 
• OLIGOSSACARÍDEO: 2-20 mol. De açúcar; 
• POLISSACARÍDEO: +20 mol. De açúcar; 
 
MONOSSACARÍDEO 
• Açúcar fundamental; 
• Solúvel em água; 
• Fácil absorção; 
• Brancos, cristalinos e doces; 
• Não sofrem hidrolise; 
 
CLASSIFICAÇÃO POR Nº DE CARBONOS 
• 3 a 7 
• Nº + OSE 
IMPORTANTES: 
• PENTOSE – C5H10O5 
Ribose: RNA 
Desoxirribose: DNA - C5H10O4 
➢ Perde íon para não sofrer oxidação 
e ser mais resistente ! 
• HEXOSE – C6H12O6 
Glicose 
Frutose 
Galactose 
➢ São isômeros – mesma composição 
com distribuição diferente! 
 
CLASSIFICAÇÃO POR GRUPAMENTO 
• Localização da carbonila (C = O) 
ALDOSE: na ponta; 
CETOSE: no meio; 
 
 
 
 
 
OLIGOSSACARÍDEO 
• Solúvel em água; 
• Sofrem hidrolise; 
• Sabor doce; 
IMPORTANTES: DISSACARÍDEOS 
• LACTOSE (glicose + galactose) 
Proveniente do leite, encontrado em 
laticínios; 
• SACAROSE (glicose + frutose) 
Açúcar mais comum, encontrado em 
frutas, vegetais e mel; 
• MALTOSE (glicose + glicose) 
Proveniente da hidrolise do amido, usado 
para fabricação de cerveja; 
 
POLISSACARÍDEO 
• Não solúveis em água; 
• Sofrem hidrolise; 
• Não tem sabor doce; 
IMPORTANTES: 
• GLICOGÊNIO: Açúcar de reserva 
energética na célula animal e fungos – em 
forma de homo polissacarídeo ramificado - 
fígado e musculo; 
• AMIDO: Açúcar de reserva energética da 
célula vegetal e algas – raiz ; 
• CELULOSE: Compõe parede celular das 
células vegetais e algas – papel; 
• QUITINA: Compõe parede celular de fungos 
e exoesqueleto; 
• ÁCIDO HIALURONICO: Cimento celular da 
célula animal; 
 
• LIGAÇÃO GLICOSÍDICA 
União de monossacarídeos através da 
molécula de hidroxila (OH) com liberação 
de água; 
 
• ALFA X BETA 
• A partir do carbono 1 traça-se uma linha 
na horizontal, se a molécula de hidroxila 
ficar acima é BETA e se ficar abaixo é 
ALFA; 
 
• HOMO X HETERO 
• HOMOSACARÍDEO: Formado por açucares 
iguais. Ex: glicose + glicose + glicose; 
• HETEROSACARÍDEO: Formado por 
açucares diferentes. Ex: glicose + frutose + 
glicose; 
 
• RAMIFICAÇÃO 
• NÃO RAMIFICADO: Estrutura linear – 
amilose (Alfa 1,4); 
• RAMIFICADO: Estrutura não linear – 
amilopectina (Alfa 1,4 1,6) – permite novas 
ligações, maior solubilidade e fácil 
quebra. 
 
• C. SIMPLES 
• Encontrado em doces, leite e frutas, tem 
um teor maior de glicose e por isso são 
digeridos mais rapidamente, que atinge 
de forma negativa o índice de insulina no 
sangue; 
• Produção imediata de energia; 
• Dificulta a perda de peso; 
 
• C. COMPLEXOS 
• Encontrado no arroz, massas, pão, batata, 
tem um teor menor de glicose e por isso 
são digeridos mais lentamente, liberando 
glicose na corrente sanguínea aos poucos 
• Formado por polissacarídeos; 
• Libera energia aos poucos; 
• Garantem saciedade prolongada, boas 
fontes de vitaminas, minerais, fibras e 
grandes alterações nos níveis glicêmicos; 
 
• DISTURBIOS NO METABOLISMO 
 
• INTOLERANCIA A LACTOSE 
• Deficiência da enzima lactase 
 
• DIABETES 
• Produção inadequada de insulina – 
liberada pelo pâncreas, a insulina se 
liga na parede celular que permite a 
entrada da glicose e transforma em 
glicogênio. 
• DIABETES tipo 1: não há produção de 
insulina – genético – juvenil - magro; 
• DIABETES tipo 2: produz pouca ou tem 
conformação inadequada que o 
organismo não reconhece – obesidade 
- velhos; 
• ALTA [G]: liberação de insulina – 
proteína – célula beta; 
BAIXA [G]: liberação de glucagon – 
célula alfa; 
• Causa disfunção e falência de vários 
órgãos, problemas cardiovasculares, 
cegueira, amputações traumáticas dos 
membros inferiores; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Reações químicas subsequentes (VIAS) que 
fornecem energia em forma de ATP(adenosina trifosfato); 
• Entrada de glicose (C6H12O6) + O2 na célula 
após ser inserida através da insulina, existem 
2 tipos de transporte: 
➢ SISTEMA CO-TRANSPORTE: gasta 
energia, utiliza canais de potássio e 
sódio; 
➢ DIFUSÃO FACILITADA: não gasta 
energia pois é a favor da 
concentração do gradiente, 
através de proteínas 
transmembrana; 
• Utiliza enzima Adenilato Ciclase para entrar 
na célula; 
 
• GLICOLISE 
• GLICOLISE AEROBICA: Com presença de 
oxigênio a glicose é transformada em 
Acetil-COA e é enviada para Ciclo de 
Krebs; 
• Local: Citoplasma/Citosol/Hialoplasma; 
• Oxidação parcial da Glicose; 
➢ COMO ACONTECE? 
Esse processo acontece em 10 
reações químicas, usando 10 
enzimas, que são divididas na FASE 
DE INVESTIMENTO onde é utilizado 
2ATPs e a glicose se transforma em 
frutose buscando a simetria 
molecular para ser quebrada. Após 
ser quebrada é transformada em 
Gliceraldeído e Dihidroxicetona – 
que também se transforma em 
Gliceraldeído – a partir dai são dois 
processos idênticos acontecendo 
ao mesmo tempo na FASE DE 
PAGAMENTO. Após isso é formado o 
primeiro NADH a partir da oxidação 
e uma molécula de Fosfato 
inorgânico entra na fórmula, sendo 
transferido para um ADP formando 
o primeiro ATP. Ocorre liberação de 
água para desestabilizar o Fosfato e 
liberar mais um ATP. 
SALDO FINAL DA GLICOLISE: 
2 ATP 
2 NADH 
2 PIRUVATO 
 
 
• PIRUVATO: ou ácido pirúvico – C3H4O3 é o 
produto final da via glicolítica anaeróbica, 
e será transformado em Acetil-COA. 
Em condições AEROBICAS, ou em hipóxia, 
onde há ausência de oxigênio o piruvato é 
reoxidado e transformado em lactato 
(fermentação láctica) recebendo os 
elétrons e hidrogênios do NADH, tal 
processo ocorre quando a contração 
muscular extrema por exemplo. Em alguns 
tecidos vegetais o piruvato pode se 
transformar em etanol + CO2; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• NADH: é uma coenzima derivado da 
vitamina B3, captura elétrons e hidrogênios 
no processo de oxidação da glicose que 
depois serão transformados em ATP; 
 
• TRANSFORMAÇÃO DO PIRUVATO EM 
ACETIL-COA 
➢ COMO ACONTECE? 
A molécula do piruvato - C3H4O3 – 
sofre uma descarboxilação, ou seja, 
perde uma molécula de CO2 se 
tornando = C2H4O um acetil (2 
carbonos). 
Sofre uma oxidação perdendo 
elétrons e hidrogênio que vão para 
o NADH. Resultando em C2H3O3 que 
se junta a ele a Coenzima A, 
resultando no Acetil-CoA. 
 
• CICLO DE KREBS 
• 2ª fase da respiração celular; 
• Local: Matriz da mitocôndria; 
• Oxidação final da Glicose; 
➢ COMO ACONTECE? 
A molécula de Acetil-CoA (2) se une 
ao Oxalacetato que tem 4 
carbonos, resultando em ácido 
cítrico com 6 carbonos. Sofre 
oxidação e libera CO2, entra um 
fosfato inorgânico e uma GTP 
(guanina) e libera mais uma 
molécula de CO2. A guanina se une 
ao Fosfato e se transforma em ATP. 
 
 
 
• SALDO FINAL DO CICLO DE KREBS: 
4CO2 
6 NADH 
2 FADH 
2 ATP 
 
• TOTAL: 
4ATP (2 GLICOLISE + 2 CICLO) 
10NADH (2 GLICOLISE + 6CICLO + 2 OX.PVT) 
2 FADH (CICLO) 
4 CO2 (LIBERADO PELO PULMÃO) 
 
• FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA 
• Ou cadeia respiratória, é o processo final 
da respiração celular onde o NADH e FADH 
são usados para gerar ATP; 
• Local: Crista da mitocôndria; 
• Uso de proteínas embebidas da membra 
da crista mitocondrial chamados de 
complexos; 
 
TRANSFORMAÇÃO NADH 
• COMPLEXOS (1-3-4) usados para o NADH; 
• O NADH é atraído pelo complexo. O 1 e 3 
liberam 4 H cada, o 4 complexo libera 2H. 
• Os hidrogênios entram na proteína 
carregadora de Fosfato e se juntam a P 
inorgânico + ADP e faz ATP sintase; 
• CADA NAD gera 2,5 ATP 
• SE EU TINHA 10NADH = 25 ATP 
 
TRANSFORMAÇÃO FADH 
• COMPLEXOS (2-3-4) usados pelo FADH; 
• Produz menos energia porque pula 
processo de 4H; 
• CADA FADH gera 1,5 ATP 
• SE EU TINHA 2FADH = 3 ATP 
 
• NO FINAL TEMOS: 
25 ATP DO NADH + 
3 ATP DO FADH + 
2 ATP DA GLICOLISE + 
2 ATP DO CICLO = 
RESULTA EM 32 ATP PRODUZIDOS POR CADA 
MOLECULA DE GLICOSE !!!! 
PERDA DE ATP 
• Perda de 2H para o NADH entrar no citosol; 
• Perda de 2H para entrada do Pi no ciclo de 
Krebs; 
• Perda total de 4H = 1 ATP 
NA VERDADE, O RESULTADO É 31 ATPs !!!!! 
 
 
 
 
• Formado de ácidos graxos + álcool = éster; 
• Formado por C – H – O; 
• Hidrofóbicos; 
• Solúveis em solventes orgânicos; 
 
• FUNÇÃO 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• CLASSES 
• LIPÍDEOS DE ARMAZENAMENTO: Triglicerídeos 
• LIPÍDEOS DE MEMBRANA: Fosfolipídios e 
Glicolipídios; 
 
• ÁCIDOS GRAXOS 
• É um ácido carboxílico (COOH) que 
representa a cabeça polar dos lipídeos; 
• Ligada a uma cadeia de hidrocarbonetos 
de 4 a 36 unidades de carbono; 
• Cadeia anfipática; 
 
• NOMENCLATURA DOS A.GRAXOS 
• SATURADOS: não possuem ligações dupla 
em sua cadeia. São sólidos. EX: Gordura 
animal; 
• INSATURADOS: possuem ligações duplas em 
sua cadeira. São líquidos. EX: Gordura 
vegetal; 
 
• NOMENCLATURA DELTA 
• Numera o ácido graxo a partir da carboxila 
(COOH) e leva em consideração: o número 
de carbonos na cadeia, o número de 
ligações duplas e sua posição; 
 
 
 
 
 
 
• NOMENCLATURA ÔMEGA 
• A nomenclatura ômega é aquela que 
numera o ácido graxo a partir do grupo 
metil (CH3) terminal. Assim, a partir dessa 
denominação os ácidos graxos podem ser 
distribuídos em várias “famílias”, como 
ômega 3 e ômega 6; 
 
 
 
 
 
 
 
• ÁCIDOS GRAXOS ESSENCIAIS 
• São poli-insaturados não sintetizados pelo 
organismo e precisa ser ingerido através da 
alimentação; 
• São eles ômega 3 (ácido linolênico) 
encontrados nos peixes de água salgada 
com escamas e ômega 6 (ácido linoleico) 
encontrados em óleos vegetais; 
• São percursores da sintetização de 
hormônios e colesterol; 
 
• TAMANHO DA CADEIA 
• Cadeia curta: até 6 carbonos; 
• Cadeia média: até 14 carbonos; 
• Cadeia longa: acima de 16 carbonos; 
 
• SOLUBILIDADE E FUSÃO 
• São determinadas pelo tamanho da cadeia 
e nível de insaturações. Quanto maior a 
cadeia e mais insaturações tiver menos 
solúvel será. Mais sólidos e necessário um 
ponto de fusão maior. 
 
• CIS X TRANS 
• São ácidos graxos insaturados; 
• CIS: as moléculas de hidrogênio são do 
mesmo lado; 
• TRANS: as moléculas de hidrogênio são de 
lados opostos; 
• São mais lineares, rígidos, sofrem menos 
oxidação (maior validade), não alteram 
sabor, associados ao aumento de LDL e 
difícil metabolização. EX: Margarina, 
sorvete. 
 
 
 
 
 
• OXIDAÇÃO 
• Quanto maior o número de insaturações, 
mais suscetível a oxidação. 
• RANCIDEZ OXIDATIVA (Ranço) – 
Rompimento das ligações duplas dos 
ácidos graxos insaturados. 
• Produz Aldeído e ácido graxo de cadeia 
pequena, aumentando a volatilidade. 
(Odor desagradável). 
 
• TRIGLICERÍDEOS 
• Molécula de glicerol ligada a 3 ácidos 
graxos; 
• Presente nas células do tecido conjuntivo 
adiposo (adipócito) em forma de gotículas 
de gordura como reservatório – realizam 
lipase; 
• SIMPLES: ácidos graxos iguais; 
• COMPOSTO: ácidos graxos diferentes; 
 
• FOSFOROLIPÍDEO 
• Glicerol + ácido graxo + fosfato 
• Principal componente das membranas; 
 
• ESFINGOLIPÍDEOS 
• Lipídeos de membrana; 
• Bainha de mielina; 
 
• CEROÍDES 
• Ceras; 
• Ácido graxo + álcool; 
• Impermeabilizantes; 
 
• ESTERÓIS 
• Lipídeos neutros; 
• Estruturais e apolares; 
• Principal:colesterol 
• COLESTEROL: Presente na membrana e é o 
precursor para sintetização de hormônios 
sexuais (testosterona, progesterona) e 
suprarrenais (cortisol), sais biliares, vitaminas 
K,A,D,E; 
 
• VITAMINAS 
• Percussores de coenzimas; 
• HIDROSSOLUVEIS: Ácido fólico, ác. 
ascórbico, Piridoxina, Tiamina, Niacina, 
Riboflavina, Biotina e ácido pantatênico; 
• LIPOSSOLUVEIS: K,A,D,E 
• VITAMINA K: envolvida no processo de 
coagulação, produzida por bactérias 
intestinais; 
• VITAMINA A: envolvida na visão e no 
desenvolvimento de tecidos epiteliais, ossos, 
dentes, sistema imune e replicação celular; 
• VITAMINA D: possuem funções hormonais e 
nas regulações plasmáticas de cálcio e 
fósforo; 
• VITAMINA E: função antioxidante que 
protege as membranas celulares; 
 
• LIPOPROTEÍNAS 
• Macromoléculas constituídas de lipídios e 
proteínas especificas; 
• Responsáveis pelo transporte de colesterol 
livre (OH), éster de colesterol e triglicerídeos 
– colesterol da dieta (quilomicra) para os 
tecidos; 
• Dos tecidos para o fígado: 
• VLDL – Lipoproteínas de muito baixa 
densidade 
• LDL – lipoproteína de baixa densidade 
• HDL – lipoproteína de alta densidade 
 
• COMPOSIÇÃO 
• Importante para manter solúvel os 
componentes lipídicos e realização de 
transporte entre tecidos. Camadas internas 
são hidrofóbicas, variáveis e definem a 
densidade e a externa é hidrofílica e 
constante 
• NUCLEO: composto por triglicerídeos, 
colesterol livre e éster de colesterol 
• CAMADA INTERNA: envolve o núcleo, 
formada por apolipoproteínas anfipáticas – 
fosfolipídios e colesterol livre; 
• CAMADA EXTERNA: formada de 
apolipoproteínas que definem sua 
identidade, sítio de reconhecimento, 
coenzimas e são classificadas de A a E. 
• apoCII –Sinaliza que que quilomicra 
precisa ser quebrada 
• apoE – Sinaliza que deve ser absorvida 
pelo fígado; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• QUILOMICRA 
• São as maiores partículas e menos densas; 
• Elevado conteúdo de triglicerídeos; 
• Baixo nível de colesterol e fosfolipídios; 
• Produzidas pelas células epiteliais do 
intestino delgado; 
• Apo – B48 
 
 
 
 
 
• VLDL 
• Lipoproteína de muito baixa densidade; 
• Composta por 55% de triglicerídeos, 20% de 
colesterol, 15% de fosfolipídios e 10% de 
proteínas; 
• Produzidas no fígado quando a aumento de 
AGL para os hepatócitos; 
• Após hidrolisadas ficam menores e se 
enriquecendo de colesterol; 
• Apo – B100; 
 
• LDL 
• São as lipoproteínas ricas em colesterol; 
• Composta por 35% de éster de colesterol, 
10% de colesterol livre, 10% de triglicerídeos, 
20% de fosfolipídios e 25% de proteínas; 
• É o produto advindo do VLDL após a 
hidrolise; 
• Absorvida pelos hepatócitos; 
• Apo – B100; 
 
• ATEROESCLEROSE 
• Doença inflamatória crônica formada por 
placas de ateromas que alteram o diâmetro 
de vasos, obstruindo-os e reduzindo o nível 
de oxigênio nos tecidos; 
• Causada pelo aumento de colesterol LDL; 
• HDL E LDL precisam estar proporcionalmente 
equilibrados; 
 
• HDL 
• Responsável pelo recolhimento do 
colesterol na sua forma livre de forma 
reversa – esterilizando o LDL; 
• Lipoproteínas mais densas; 
• Constituídas por 50% proteínas e 30% 
colesterol livre; 
• “colesterol bom” 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• LIPÍDEOS PARA FORMAR ATP 
• Beta oxidação/ Ciclo de Lynen; 
 
 
 
• Os ácidos graxos e o glicerol são liberados 
pela corrente sanguínea e absorvidos por 
outras células; 
• A beta oxidação ocorre em momentos de 
jejum ou exercícios físicos prolongados onde 
a ausência de glicose e glicogênio; 
• Sinalizados por Glucagon/Epinefrina; 
• O glicerol é convertido e utilizado na etapa 
de glicólise ou gliconeogênese, para 
transformar os isômeros Di-hidroxicetona e 
gliceraldeído; 
• Os ácidos graxos são carregados até os 
músculos como músculos e fígado, onde 
sofreram oxidação; 
• Os ácidos graxos são transformados em Acil-
CoA e transportados para dentro da 
mitocôndria pela CARNITINA (ácidos graxos 
de cadeia longa) – consumo de 2 ATPs; 
• O Acil-CoA sofre oxidação e vira Acetil-CoA 
e entra no ciclo de Krebs; 
• Cada volta da beta oxidação (consome 2 
carbonos por volta) produzindo 1 Acetil-
CoA, 1 FADH2 e 1 NADH + H 
• Os 4 últimos carbonos são consumidos juntos 
na última volta e produzem 2 Acetil-CoA, 1 
FADH2 e 1 NADH + H 
• Ex: Uma beta oxidação de um ácido graxo 
de 16 carbonos irá gerar 8 Acetil-CoA, 7 
FADH2 e 7 NADH + H 
 
• CORPOS CETONICOS 
• São produzidos na ausência de carboidratos 
ou diabetes no fígado; 
• Utilizando o Acetil-CoA como substrato 
quando excede a capacidade pela falta 
de Oxalacetato; 
• Hidrossolúveis; 
• Forma 3 mol. – ACETONA, ACETOACETATO E 
BETA HIDROXIBUTIRATO; 
• CETOGÊNESE; 
• Aceto acetato e B-hidroxibutirato são 
aproveitados como fonte de energia. 
• Estes tecidos (Músculo e SNC, possuem uma 
enzima (tioferase), ausente no fígado, que 
permite a sua utilização. 
• Normalmente uma pequena quantidade de 
acetil-CoA é convertido em corpos 
cetônicos. Isso vai depender da condição 
fisiológica; 
1. Anormalmente elevada quando a degradação 
de TAG, não é acompanhada pela degradação 
de carboidratos; 
2. Baixa concentração de oxalacetato, reduz 
drasticamente a oxidação de Acetil-CoA; Acetil-
CoA condensa-se formando os corpos cetônicos; 
3. Aumento elevado de corpos cetônicos dá-se o 
nome de CETOSE. 
• Plasma: Cetonemia 
• Urina: Cetonúria 
4. Concentração elevada de corpos cetônicos, 
resulta em acidose, que pode ocasionar em coma 
e morte (cetoacidose)• LIPOGÊNESE 
• Se carboidratos, proteínas ou gorduras são 
consumidas em excesso, além da 
capacidade energética, será armazenado 
na forma de triglicerídeos; 
• Ocorre no citosol das células hepáticas, 
adipócitos e glândulas mamarias; 
• Gorduras são produzidas quando o 
organismo está com excesso de ATP e 
Acetil-CoA 
• O Acetil-CoA, que é produzido na matriz 
mitocondrial, deverá ir em direção ao 
citosol (Lipogênese). Para isso ocorrer 
deverá ser convertido em citrato. 
• No entanto, o ATP inibe a ação da enzima 
isocitrato desidrogenase, então esse 
CITRATO é desviado para a síntese de 
lipídeos; 
• Citrato sai da matriz mitocondrial onde é 
quebrado novamente em Oxalacetato e 
Acetil CoA; 
 
• BIOSÍNTESE DE ACIDO GRAXO 
• Síntese de ácido graxos consiste na união 
sequencial de 2 carbonos. 
• 1° passo: Acetil-CoA tem que ser 
transformado em MalonilCoA 
• Recebe 1 carbono advindo do C02 
(carboxilação) e gasta 1 ATP para este 
processo ocorrer 
• 2° passo: Malonil-CoA vai incorporando 2 
carbonos ao Acetil até ser transformado em 
ácido palmítico (16c). Que produz: 
• 1 Acetil CoA 
• 7 Malonil – CoA 
• 14 NADPH 
• 7 ATP 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• GLICONEOGÊNESE 
• Uma vez esgotado o glicogênio, faz-se 
GLICONEOGÊNESE; 
• Processo anabólico; 
• Parte de compostos de 3 carbonos(Alanina, 
lactato, Glicerol); 
• Forma um composto de 6 carbonos 
(Glicose); 
• Jejum de uma noite: 90% da 
gliconeogênese ocorre no fígado 10% rins 
• Durante Jejum prolongado: rins ficam 
responsáveis por 40% 
• A gliconeogênese é o caminho inverso da 
glicólise: o piruvato é transformado em 
glicose; 
• Na glicólise alguns passos são irreversíveis, 
por isso será realizado 3 desvios: 
• 1 - Piruvato para Fosfoenoilpiruvato 
• 2 - Frutose-1,6- bisfosfato para Frutose-6-
fosfato 
• 3 - Glicose-6-Fosfato para Glicose 
• O piruvato é convertido em oxalacetato 
antes de ser transformado em 
fosfoenoilpiruvato; 
 
• LACTATO 
• Ciclo de Cori; 
• No músculo durante o exercício físico 
acentuado Piruvato é convertido a Lactato 
• O Lactato é levado até o fígado onde é 
transformado em piruvato e posteriormente 
a glicose 
• A gliconeogênese a partir do lactato é um 
processo que requer ATP: 
• 2Lactato + 6ATP + 6H2O → Glicose + ADP + 
6Pi + 4H+ 
 
 
 
• AMINOÁCIDOS 
• Durante o jejum prolongado, aminoácidos 
são liberados a partir da hidrólise de 
proteínas teciduais, principalmente dos 
músculos esqueléticos. 
• ALANINA é o mais importante aminoácido 
para a gliconeogênese. 
 
 
• METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS 
• CICLO DA UREIA 
• Diferentemente de gorduras e carboidratos, 
não há forma de armazenar aminoácidos. 
• Excesso de aminoácidos são rapidamente 
degradados: 
• Aminoácidos advém: 
• Catabolismo proteico (exógeno) 
• Catabolismo proteico (Endógeno) 
• Anabolismo endógeno 
• Dependendo do aminoácido envolvido 
serão: 
• Aminoácidos glicogênicos 
• Aminoácidos cetogênicos 
• Tanto polissacarídeos como lipídeos não 
possuem nitrogênio em sua estrutura. 
Portando para síntese destes, é 
necessário retirá-lo da molécula; 
• Nitrogênio entra no corpo na variedade de 
compostos alimentares; 
• Principalmente proteínas da dieta; 
• Nitrogênio sai do corpo como: 
• Ureia: nos vertebrados terrestres e tubarões; 
• Amônia: na maior parte dos vertebrados 
aquáticos; 
• Ácido úrico: em aves e repteis; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• De forma exógena, a proteína ingerida ativa 
a enzima pepsina pelo HCL, no estomago. 
Os polipeptídios são afetados pela enzima 
tripsina liberada no pâncreas e levando os 
aminoácidos do intestino delgado até o 
fígado. 
• A proteína é marcada pela ubiquitina para 
ser degradada e levada até o proteossomo; 
• Todo aminoácido quando retirado o grupo 
amino (NH2) é transformado em outra 
molécula, chamado transaminação -
catalisada por transaminases – SE 
TORNANDO UM ALFA-CETOACIDO; 
• O grupo amino é pego por um ALFA-
CETOGLUTARATO se transformando em um 
GLUTAMATO; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• O GLUTAMATO pode seguir dois caminhos: 
• Fazer uma nova transaminação: remove o 
grupo e amino, transferindo-o para o 
oxalacetato se tornando um aspartato; 
• Ou, fazer uma desaminação: grupamento 
amina fica livre na forma de amônia e sendo 
liberado pelo corpo – há investimento de 
energia vindo do NADP; 
• Ocorre no fígado; 
 
• AMÔNIA 
• Composto solúvel e altamente toxico; 
• NH4 – forma ionizada; 
• Pode causar encefalopatia, interfere na 
síntese de neurotransmissores causando 
letargia e falta de direção, desidratação; 
• Precisa ser convertida em ureia, tal 
transformação ocorre no figado e a amônia 
precisa ser transportada até lá podendo ser 
incorporada na Glutamina ou na Alanina; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• CICLO DOS AA