Hidrólise Ácida de Amido

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RELATORIOS
Aula pratica 04 hidrolise acida de amido 
1RESUMO
Para que se possa comprovar a hidrólise ácida do amido, são utilizados métodos decoloração com reagentes DNS e Lugol. Para que essa reação aconteça é necessárioaquecer a solução em banho-maria, desta forma o amido é hidrolisado transformando-se em glicose como produto final e obtendo como produtos intermediários dextrinas eoligossacarídeos, sendo que estes obtém colorações diferentes com relação ao tempoem que permanecem em banho-maria. A coloração ideal obtida é gradual crescente nos tons de amarelo/laranja/vermelhopara o método DNS de determinação de açucares redutores (glicose) e tons deazul/roxo para o método com Lugol (pigmentação das dextrinas).O experimento prático obteve erros de execução no método Lugol, a coloração nométodo DNS obteve sucesso, sendo possível comprovar experimentalmente a hidróliseácida do amido.	
2. INTRODUÇÃO
O amido é um homopolisacarídeo não-redutor constituído essencialmente por resíduos de glicose unidos por ligações alfa-1,4 (amilose e amilopectina) e alfa-11,6(amilopectina).Entre as peculiaridades deste polissacarídeo, está à diferença entre as moléculasque o compõe, a amilose além de apresentar estrutura linear, é mais hidrossolúvel quea amilopectina, a qual apresenta altamente ramificada, tornando-se possívela separação destes componentes após aquecimento.Desta forma, quando uma solução de amido é tratada com ácido à quente, ocorremsucessivas hidrólises até que suas moléculas sejam convertidas totalmente em sua osefundamental, a glicose. Durante esse processo, são encontrados como produtosintermediários dextrinas e oligossacarídeos.Para comprovação da hidrólise ácida do amido, utiliza-se como prova a mudança decoloração da solução durante o processo. Sendo utilizados como reagentes a soluçãode Ácido 3,5-Dinitrosalicílico, conhecido como método DNS para determinação deaçucares redutores (glicose) e a solução de Lugol (iodo-iodeto de potássio) parareação com as dextrinas produzidas durante a hidrólise. 
3. OBJETIVOS
Demonstrar que um polissacarídeo pode ser hidrolisado com a produção deaçucares redutores;
Verificar através de reações especifica o desaparecimento do amido e oconcomitante aparecimento de açucares redutores durante o curso da hidrólise;
4. HIPÓTESES
Quando realiza-se uma hidrólise ácida de uma solução de amido, deve-se obter como produtos intermediários dextrinas e oligossacarídeos e como produto final aglicose.Com a utilização das soluções de reagentes, sendo estes o lugol e o método DNS,espera-se que a mudança de coloração dos tubos possa ser observada após o tempode banho-maria especifico para cada tubo, conforme descrito abaixo.Método DNS : apresenta coloração em tons de amarelo, laranja e vermelho;Método Lugol: Apresenta coloração em tons de azul forte e roxo.O Método DNS é o responsável pela determinação de açucares redutores, a glicosecomo produto final da hidrólise irá reagir com o DNS, e obterá coloraçãolaranja/vermelho aumentando de forma gradual.O método Lugol, irá reagir com as dextrinas, produzidas durante a hidrólise comoprodutos intermediários. As dextrinas dependendo do seu tamanho e complexidademolecular desenvolvem diferentes colorações com o iodo. A coloração obtida noexperimento possui tom azul/roxo e aumenta de forma gradual assim como a coloraçãodo método DNS.
Quadro 1. Distribuição de amostras e tempos com os respectivos tubos para observação dahidrólise do amido, hipóteses reais.
 
6. RESULTADOS E DISCUSSÃO
 Ao realizar-se os experimentos, observou-se os seguintes resultados apresentados noquadro 2:
Tempo (min.) 0 0 10 20 30 40Tubos 0 (branco) 1 2 3 4 5 Alíquota eamostra 0,5mL águadestilada0,5 mL soluçãode amido comácido clorídrico0,5 mL soluçãode amido comácido clorídricoem banho maria0,5 mL soluçãode amido comácido clorídricoem banho maria0,5 mL soluçãode amido comácido clorídricoem banhomaria0,5 mL soluçãode amido comácido clorídricoem banho Maria DNS + NaOH Sem coloração Sem coloração(sem quebraamido)PequenamudançacoloraçãoJá se notamudança paratom mais forteTom forte Tom forte Lugol
Sem coloração Coloração fraca Coloração forte (Diferença brusca)Coloração forte Coloraçãointermediária(Pequenadiferença)Coloraçãointermediária(Pequenadiferença)
Quadro 2. Distribuição de amostras e tempos com os respectivos tubos para observação dahidrólise do amido, experimento real.
 Tendo como base os resultados esperados, apresentados anteriormente nashipóteses, com relação aos resultados obtidos na prática do experimento, é possívelnotar que o experimento realizado com o reagente DNS para determinação deaçucares redutores foi realizado com sucesso, pois os resultados alcançados sãocondizentes com o esperado. A coloração observada atendeu ao que foi proposto na teoria, sendo os primeirostubos (0 e I) sem coloração, os tubos do meio (II e III) com coloração intermediaria,com tons de amarelo e laranja devido a quebra progressiva do amido, e os últimostubos (IV e V) apresentando uma coloração em tons fortes de laranja avermelhado.Já a experiência com o reagente Lugol, apresentou algumas variâncias em relação ahipótese apresentada anteriormente. Foi observado que no primeiro tubo (0) não houvecoloração, no tubo ( I ) ocorreu uma coloração fraca de roxo, nos tubos do meio (II eIII )houve coloração em tons fortes de azul/roxo, com mudança brusca da coloração, e nosúltimos tubos ( IV e V) a coloração observada foi em tons de azul/roxo fraca, notando-se pouca diferença entre o tom dos dois últimos tubos.O erro pode ter ocorrido por diversos fatores, dentre eles a possibilidade de troca detubo no momento de adição dos reagentes, ou adição de uma quantidade errada dereagente em um tubo (erro de calibração da micropipeta), troca de tubos no momentode banho-maria dos mesmos, dentre muitos outros, alguns talvez nem observados pelo grupo.
7. CONCLUSÃO
 Apesar do experimento prático ter apresentado falhas em sua execução, tendo emvista o erro na coloração com o reagente Lugol, foi possível demonstrar que o amidopode ser hidrolisado e obtido como produto final da hidrólise a glicose. Sendo aglicose um açúcar redutor, que ao passo em que a hidrólise acontece ocorre adiminuição da quantidade de amido ao mesmo tempo (proporcional) que a glicose é formada
http://pt.scribd.com/doc/126880524/relatorio-4-bioquimicaa#download
Aula prática 8 – CROMATOGRAFIA ASCENDENTE EM PAPEL
APRESENTAÇÃO DE RESULTADOS
5.1 Medidas das distâncias
Após o papel permanecer no recipiente por tempo suficiente para solvente não apresentar mais ascensão,o papel foi removido para proceder com as medidas requeridas para o cálculo do Fator de retenção.A tabela 1 apresenta as amostras aplicadas (cores diferentes), as cores em que cada cor inicial se dividiu ( compostos presentes na amostra inicial ) e as medidas percorridas por cada composto.
Tabela 1 – Resultados das medidas percorridas pelos diferentes compostos AMOSTRA COMPOSTOS DISTÂNCIA (cm) TOTAL (cm)
1- Vermelho Vermelho 2
7 Laranja 5
2 - Preto Preto 0,5
Vermelho 1
3 - Verde limão Transparente 5,5 5,5 Fonte: Elaboração dos autores (2010)
5.2 Cálculos do Fator de Retenção
Abaixo podem ser conferidos os cálculos dos Fatores de Retenção para cada um dos compostos de cada amostra analisada:
Rf = a/v
Onde: Rf = Fator de Retenção; a = dist. Percorrida pelo composto; v = dist. Percorrida pelo solvente.
Os resultados estão mostrados abaixo em formas de tabelas para cada amostra:
Amostra 1 : Distância percorrida pelo solvente: 7 cm
Tabela 3 – Resultados das medições dos componentes da amostra 1:
COMPONENTES-AMOSTRA 1 DISTÂNCIA (cm) Rf (adimensional)
Fonte: Elaboração dos autores (2010)
A tabela 3 mostra os resultados para a amostra da cor vermelha. Podemos notar que a tinta vermelha da caneta foi composta de corantes da cor vermelha e laranja.
Amostra 2 : Distância percorrida pelo solvente: 7 cm
Tabela 4 – Resultados das medições dos componentes da amostra 2
COMPONENTES-AMOSTRA 2 DISTÂNCIA (cm) Rf (adimensional)
Fonte: Elaboração dos autores (2010)
Amostra 3 :
Distânciapercorrida pelo solvente: 5,5 cm
Tabela 4 – Resultados das medições dos componentes da amostra 3
COMPONENTES-AMOSTRA 3 DISTÂNCIA (cm) Rf (adimensional) Vermelho 5,5 1
Fonte: Elaboração dos autores (2010)
6 CONSIDERAÇÕES FINAIS
Os resultados obtidos no procedimento experimental, não foram utilizados para identificar os compostos presentes na misturas das tintas das canetas devido à ausência de um padrão adequado para tais compostos. A técnica de cromatografia em papel desenvolvida neste relatório se encerra no cálculo do Fator de retenção.
Para executar o experimento de cromatografia em papel, deve-se escolher o solvente mais adequado para cada tipo de amostra, quanto à polaridade dos mesmos. Há também outros tipos de papel para realizar o procedimento.
Outros critérios mais detalhados acerca da técnica devem ser levados em consideração para analises onde se exige um resultado mais rigoroso tecnicamente.
O experimento, por mais simples que tenha sido a sua realização, cumpriu os objetivos educativos propostos no programa da disciplina.
AULA PRATICA 9
Caracterização de Lipídeos
- Introdução:
Os lipídios biológicos constituem um grupo de compostos que, apesar de seres diferentes quimicamente, exibem, como característica definidora e comum, a insolubilidade em água. As funções biológicas dos lipídeos são tão diversas quanto a sua química. Em muitos organismos, gorduras e óleos são as principais formas de armazenamento de energia. Fosfolipídeos e esteróis são os principais elementos estruturais de membranas biológicas.
Pode-se considerar 3 classes de lipídeos: lipídeos energéticos (triglicerídeos), lipídeos estruturais (compõem as membranas celulares: fosfolipídeos e colesterol) e lipídeos de função especializada (não são lipídeos energéticos nem estruturais).
Os triglicerídios ou triacilgliceróis são os principais constituintes dos óleos vegetais e das gorduras de origem animal. São exemplos de alimentos formados por triglicerídios o óleo de amendoim, o óleo de soja, o óleo de milho, a manteiga, o toucinho e o sebo.
Em sala de aula, durante a explicação foi abordada a questão se haveria diferença entre óleos e gorduras. Sim, há diferença, pois apesar de ambos serem formados por triglicerídeos e serem usados no dia-a-dia, os termos óleo e gordura como sinônimos, essas duas substâncias apresentam propriedades bem diferentes : os óleos são líquidos à temperatura ambiente, enquanto as gorduras são sólidas nas mesmas condições.
Os triacilgliceróis recebem esse nome porque são
originados da reação de uma molécula de glicerol e três moléculas de ácidos graxos. Essa associação dá-se através de uma reação de esterificação. Portanto, os triacilgliceróis são ésteres de ácidos graxos.
As gorduras e os óleos usados quase universalmente como formas de armazenamento de energia nos organismos vivos são derivados de ácidos graxos. Os ácidos graxos são derivados dos hidrocarbonetos, no mesmo baixo estado de oxidação (ou seja, tão altamente reduzidos) como os hidrocarbonetos em combustíveis fósseis.
Quanto à natureza química, os lipídeos podem ser classificados em lipídeos de cadeia aberta, lipídeos de cadeia fechada, lipídeos simples e lipídeos complexos. 
A estrutura dos ácidos graxos é de ácidos carboxílicos com cadeias hidrocarbonadas, com comprimento de 4 a 36 carbonos. Em alguns ácidos graxos, essa cadeia é totalmente saturada (sem duplas ligações) e não-ramificada; em outros, a cadeia contém uma ou mais duplas ligações.   
Quanto mais longa for a cadeia acila do ácido graxo e menor o número de   duplas ligações, menor será a solubilidade em água. O grupo carboxílico é polar e responsável pela pequena solubilidade em água de ácidos graxos de cadeia curta.
Os lipídeos são substâncias caracterizadas pela baixa solubilidade em água e outros solventes polares , e baixa solubilidade em solventes apolares. Sendo vulgarmente conhecidos como gorduras e suas propriedades físicas estão relacionadas com a natureza hidrófoba
das suas estruturas. Essa característica hidrófoba não é uma desvantagem biológica, pois justamente por serem insolúveis, os lipídios são fundamentais para estabelecer uma interface entre o meio intracelular e o extracelular, fracamente hidrófilos. 
Os lipídeos possuem como função serem: reserva energética, componentes de membrana celular, cofatores enzimáticos, transporte de elétrons (ubiquinona na cadeia respiratória), transporte e absorção de algumas vitaminas, hormônios e mensageiros intracelular, reguladores da temperatura corporal, proteção aos órgãos de choques físicos, fornecimento de ácidos graxos essenciais, melhorar a palatabilidade dos alimentos.
Observando-se uma molécula de sabão, pode-se perceber que ela é constituída de duas porções, que apresentam características distintas:
Por ser formada por íons, a extremidade carboxílica do sabão é altamente polar e, por esse motivo, tende a se dissolver em água. Ou seja, essa porção da molécula possui caráter hidrofílico. Em contrapartida, a longa cadeia carbônica ( a unidade -CH2 que se repete 14 vezes) apresenta acentuado caráter apolar, sendo denominada porção hidrofóbica da molécula. A essas moléculas, que apresentam caráter hidrofílico e hidrofóbico, polar e apolar, ao mesmo tempo, dá-se o nome de anfóteras. Elas são representadas da seguinte forma:
Quando um sabão entra em contato com a água, as porções hidrofóbicas de suas moléculas assumem uma conformação que as
protege do contato com as moléculas de água. A essa conformação dá-se o nome de micelas.
As moléculas que apresentam caráter anfótero, então, podem interagir simultaneamente com a água e com substâncias de caráter hidrofóbico, como as gorduras e os óleos.
-Técnica:
1- Verificação da Acidez em óleo ou gordura rançosa:
Foram preparados os seguintes tubos conforme a tabela abaixo:
REAGENTES | TUBO 1 | TUBO 2 |
Etanol | 2mL | 2mL |
NaOH 0,1N | 2 gotas | 2 gotas |
Fenolftaleína | 1 gota | 1 gota |
Óleo rançoso | Gota a gota, até descorar | - |
Óleo fresco | - | Mesmo número de gotas usadas no óleo rançoso |
Número de gotas | 9 gotas – incolor | 9 gotas - rosa |
Os óleos e gorduras não muito purificados contém pequenas quantidades de ácidos graxos livres (palmítico, esteárico, oleico). Quanto maior for o grau de impureza destes lipídeos ou quanto mais tempo forem deixados em contato com o ar, à temperatura ambiente, maior será a quantidade de ácidos graxos livres.
Pôde-se concluir, que conforme foi adicionado óleo rançoso na solução, foi ocorrendo a neutralização do pH do meio, deixando de ser básico e se tornando ácido, devido ao fato do óleo ser rançoso, o que tornou a solução incolor (tubo 1).   Com o óleo fresco, não houve mudança de coloração, pois não ocorreu mudança de pH,   ele é mais básico, por ser um óleo novo, ou seja, fresco. 
2- Saponificação:
Em um tubo de ensaio grande foram adicionados 15 gotas de óleo
vegetal fresco, 5mL de potassa alcoólica (2,5mL de KOH 40% e 2,5 mL de etanol). Foi efetuado o aquecimento do tubo em banho-maria fervente por 15 minutos, procedendo a agitação do tubo.
Na etapa de saponificação, ocorre a interação entre um ácido graxo existente em óleos ou gorduras com uma base forte com aquecimento. O aquecimento de gordura em presença de uma base, produz o sabão. A reação é uma hidrólise básica de um triéster de ácidos graxos e glicerol.
óleo/gordura + base → glicerol + sabão
No caso do experimento, foi utilizado KOH. Nestas condições, o óleo foi saponificado, obtendo-se uma solução opalescente de sais de potássio de ácidos graxos (sabões) e glicerol, permitindo a verificação de algumas propriedades dos mesmos como o abaixamento da tensão superficial.
3- Propriedades dos Sabões:
A solução obtida anteriormente foi repartida   em três tubos de ensaio e foram realizados os seguintes testes:
3.1. Abaixamento da Tensão Superficial:
No tubo 1 foram adicionados 2 mL de água destilada. Foi feita a agitação do tubo e verificou-se a formação de espuma.   Como o sabão (calda hidrofóbica e cabeça hidrofílica) é um agente tensoativo, ocorre a solvatação dasmoléculas pela água. As moléculas de água passam nesta nova condição a interagirem com estes solutos, sendo estas interações mais fracas que as ligações de hidrogênio. As forças de coesão entre as moléculas então diminuem, exigindo um menor trabalho para deslocar as moléculas
da superfície, ocasionando a diminuição da tensão superficial da água.
3.2. Precipitação de ácidos graxos:
No tubo 2, foi adicionado, gota a gota, sendo um total de 6 gotas, de ácido acético concentrado até o aparecimento de turbidez, que é o indicativo da presença de ácidos graxos livres e insolúveis.
3.3. Precipitação de sabões de cálcio insolúveis:
Nesta reação, foi adicionado, gota a gota, num total de 2 gotas de solução de CaCl2 10% até aparecimento de um precipitado de sabões de cálcio, que são insolúveis no meio.
3.4. Precipitação por excesso de eletrólitos:
Ao terceiro tubo, foi adicionado um volume igual de solução saturada de NaCl. Foi observado a formação de um precipitado de sabão por excesso de eletrólitos. Foram adicionados 19 gotas de NaCl. 
-Conclusão:
Este relatório teve como objetivo principal avaliar as características de solubilidade, saponicidade e rancificidade dos lipídeos demonstrados em aula prática; pesquisar a presença de ligações do tipo éster nas moléculas dos óleos e gorduras; conhecer a reação de produção de sabão a partir dos óleos e gorduras ; pesquisar o comportamento dos sabões em soluções aquosas contendo ou não óleos e gorduras.
O estudo das fases de formação de sabões ajudou a desvendar a complexidade deste ramo da bioquímica, especialmente as caracterizações de lipídeos. A estrutura molecular pode influenciar nas propriedades dos produtos saponificáveis em diversas concentrações de solventes.
Aula prática 6 – Estudo da solubilidade de proteínas (solubilidade da ovoalbumina)
As proteínas constituem um importante grupo de nutrientes, pois exercem o papel de construtoras das mais diversas estruturas dos organismos, desde os vírus até os mais complexos, e catalizadoras de diversas reações. São polímeros de aminoácidos, que, por sua vez, são formados pelo grupo funcional carboxila (um carbono sp2 que compartilha dois pares de elétrons com um oxigênio e um par com o grupo hidroxila) unido a um carbono que se liga a um grupo amino, a um hidrogênio e a algum radical. A ligação entre os aminoácidos acontece entre o   grupo amino e a carboxila, havendo a formação de água. As interações intramoleculares das proteínas nos permite observar sua estrutura de acordo com quatro níveis distintos:
Nível primário: diz respeito à sequência de aminoácidos em si, sem se importar com o arranjo tridimensional. Nível secundário: é o arranjo da espinha dorsal da proteína, resultante das pontes de hidrogênio entre o oxigênio das carboxilas e o hidrogênio dos aminos que se encontram relativamente próximos. Existem basicamente dois tipos de arranjos secundários regulares: α-hélice e folha β. A α-hélice acontece devido às interações entre os átomos das ligações peptídicas adjacentes, sendo a forma mais encontrada de estrutura secundária regular. É o arranjo do DNA. A folha beta acontece devido à
interação dos mesmos átomos, só que desta vez, de forma perpendicular à espinha dorsal, entre estruturas paralelas, que podem fazer parte da mesma ou de outra molécula. Nível terciário: dobras nas estruturas secundárias das proteínas, provocadas pela interação dos radicais dos aminoácidos. Se esse nível pode ser observado, a proteína é chamada de globular. Se não, ela é chamada de fibrosa. Nível quaternário: dá-se devido à interação entre várias cadeias polipeptídicas.
Todos os níveis estruturais devem ser observados para que se possa conhecer as propriedades da proteína. Nesse sentido, um fenômeno importante que pode vir a ocorrer é a desnaturação proteica, que é a quebra das interações responsáveis pelos níveis estruturais das moléculas, que, apesar de manter a sequência dos aminoácidos, altera as propriedades da molécula numa forma que ela pode vir a ser inutilizada. No caso de uma febre muito alta, por exemplo, esse fenômeno representa um risco à vida por inutilizar as proteínas catalizadoras (enzimas). A desnaturação de uma proteína também pode ser observada quando alteramos o pH do meio.
Outro exemplo bastante prático desse fenômeno é a fritura ou o cozimento do ovo. A maior parte das proteínas do ovo é chamada de albumina. As albuminas são caracterizadas pelo seu baixo peso molecular, se comparadas a outras proteínas, são encontradas em animais e vegetais e são solúveis em água. A
ovoalbumina contém todos os aminoácidos essenciais, aqueles que não são anabolizados pelo organismo humano, fazendo com que o ovo seja um alimento muito importante que, todavia, deve ser consumido com parcimônia devido ao seu alto teor calórico.
Na prática descrita por esse relatório, foi estudado o comportamento das proteínas da clara do ovo quando expostas ao aquecimento e a variações de pH, assim como a identificação dos aminoácidos tirosina, triptófano e biureto.
Procedimento Experimental       
Materiais Utilizados:
Quatorze tubos de ensaio
Pinça de madeira
Três Pipetas
Bico de Bunsen.
Substâncias e misturas utilizadas:
Água destilada
Clara de ovo
Acido acético
Ácido nítrico
Ácido sulfúrico
Hidróxido de Sódio
Sulfato cúprico
Etanol
As equipes receberam uma solução de clara de ovo e água destilada na proporção 1:3. Com uma pipeta, colocou-se 3 m L da mistura em um tubo de ensaio, que foi exposto ao aquecimento em bico de Bünsen com o auxílio de uma pinça de madeira. Observou-se a formação de um precipitado branco. Depois, repartiu-se essa mistura entre dois outros tubos. Colocou-se acetona em um, álcool etílico no segundo e água no terceiro.   
Em outro tubo de ensaio, foram colocados 3 ml da mistura entre clara de ovo e água. Dessa vez, gotejou-se uma solução de ácido clorídrico com 10% de pureza na mistura com o auxílio de uma pipeta até que ocorresse a desnaturação. 
Então,
depositou-se 1 ml da solução de clara de ovo   em dois tubos de ensaio. Em um deles misturou-se, com o uso de uma pipeta, 1 ml de etanol e, em outro, 1 ml de acetona. 
Para analisar o comportamento da mistura quando exposta a diferenças de PH, colocou-se 2 ml da mistura em dois tubos de ensaio: em um deles, adicionou-se mais dois mL de uma solução a pH 4 e no outro, dois ml de uma solução a pH 10. 
  Para detectar a presença de tirosina, colocou-se 3 ml da solução em um tubo de ensaio, junto com 2 ml de ácido nítrico, onde observou-se a formação de um composto amarelo. Depois, adicionou-se NaOH e a cor mudou para o laranja.
Também foi conferido se existia o aminoácido triptófano na clara do ovo. Para isso, misturaram-se dois ml da solução de clara de ovo com dois ml de ácido acético em um tubo de ensaio. Depois, colocaram-se mais cinco ml de ácido sulfúrico concentrado. A coloração da mistura ficou violeta.
Para detectar a presença de biureto, colocou-se três ml da solução de clara de ovo em um tubo de ensaio junto de 5 gotas de sulfato cúprico a 5% e 1 ml de NaOH a 10%. 
Resultados e discussões
A ovoalbumina é uma proteína globular. A parte hidrofóbica da proteína se encontra no interior do aglomerado proteico. Quando as interações responsáveis pela estrutura terciária da partícula são desfeitas, a parte hidrofóbica foi exposta e, com isso, a proteína não mais se dissolve em meio polar.
Foi o que aconteceu quando a solução de clara de ovo e água foi aquecida. Daí, quando se adicionou à mistura etanol, acetona e água, separadamente, eis o que aconteceu: o álcool etílico teve certo poder solubilizante, por que tal substância apresenta uma parte apolar e outra polar, conseguindo, assim, dissolver as partes hidrofóbicas e hidrofílicas ao mesmo tempo. A acetona apresenta uma polaridade elevada, mostrando, assim, incapacidade de dissolver a parte apolar da proteína, assim como a água.
Quando se adicionou HCl à mistura contendo clara de ovo, notou-se que o líquido ficou turvo, por causa da diminuição da solubilidade da proteína em água. 
Com relação aos solventes orgânicos,observou-se o seguinte: o álcool etílico, colocado em contato com a solução, criou algumas partículas suspensas. Porém, devido à sua solubilidade com a parte apolar das moléculas, a desnaturação se deu de forma a criar um líquido gelatinoso, enquanto que a desnaturação provocada pela acetona foi mais visível e a fase líquida não se tornou gelatinosa.
Houveram dois experimentos com diferentes pH: um com pH 4 e outro com pH 10, onde somente no primeiro caso houve a desnaturação. http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/reacoes_coradastres.htm
Para comprovar a presenca do aminoácido tirosina, adicionou-se ácido nítrico à   mistura. O radical benzeno da tirosina e o ácido reagiram e formaram
o nitrobenzeno, que é o responsável pela coloração amarela, e água. Após o aumento do pH, a solução tornou-se alaranjada. 
A fim de verificar a existência de biureto, misturou-se num tubo de ensaio, 3 ml da solução com clara de ovo e cinco gotas de sulfato cúprico para formar um composto onde o íon de cobre 2+ une-se a quatro nitrogênios, dois de cada cadeia polipeptídica. Depois, solubilizou-se a mistura com NaOH, pelo fato dele ser polar, e observou-se que o líquido ficou violeta.
Conclusões: foram feitas algumas análises qualitativas com relação à ovoalbumina. Vimos que, quando exposta ao calor e à acidez, a proteína é desnaturada, perdendo sua solubilidade em meios polares, numa reação irreversível. Observou-se um fato curioso: o álcool consegue exercer certo papel de solvente sobre a proteína, por ser composto de uma parte polar e outra apolar. 
No caso da ovoalbumina, a degradação é bem mais visível a pH baixo. 
Também se verificou a existência de três aminoácidos, através de reações que davam à mistura cores diversas: amarelo para tirosina, quando misturada com ácido nítrico, roxa para a reação entre o triptófano e os ácidos acético e sulfúrico, e violeta para a reação entre o biureto e o sulfato de cobre II.
Com isso, estudou-se, bibliográfica e praticamente, as proteínas e sua desnaturação devido a fatores como temperatura e pH, além do aprimoramento de técnicas laboratoriais.