bioquimica aminoacido e proteina

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CENTRO UNIVERSITÁRIO INTA- UNINTA
CURSO: NUTRIÇÃO
Identificação laboratorial de Aminoácidos e proteínas 
SOBRAL/CE- 2018
Identificação laboratorial de Aminoácidos e proteínas 
Relatório de aula pratica realiza em 
maio de 2018, da disciplina de Bioquímica I,
do curso de Nutrição, do Centro Universitário
INTA- UNINTA.
SOBRAL/CE- 2018
INTRODUÇÃO
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas. Elas ocorrem em todas as células e em todas as partes destas. As proteínas também ocorrem em grande variedade; milhares de diferentes tipos, desde peptídeos de tamanho relativamente pequeno até enormes polímeros com pesos moleculares na faixa de milhões, podem ser encontrados em uma única célula. (LEHNINGER, 2002).
As proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por ligações, denominadas ligações peptídicas, uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida. Além disso, os diferentes grupamentos "R" encontrados nos aminoácidos influenciam na estrutura, na funcionalidade e nas propriedades das proteínas individuais.A maioria das proteínas encontradas nos seres vivos é formada por L-aminoácidos. Os D-aminoácidos aparecem somente em certos antibióticos peptídicos e em peptídeos componentes da parede de algumas bactérias. Apesar de muitas proteínas conterem outras substâncias, além dos aminoácidos, a estrutura tridimensional e muitas das propriedades biológicas das proteínas são determinadas, em grande parte, pelos tipos de aminoácidos presentes em sua molécula, a ordem em que eles estão unidos entre si, na formação da cadeia polipeptídica e, ainda, pela inter-relação espacial de um aminoácido com o outro.
OBJETIVO
Determinação qualitativa de aminoácidos bem como a pesquisa da ligação peptídica. Utilizou-se do reativo de biureto para identificação de presença de ligações peptidicas. 
MATERIAIS E MÉTODOS
Material :
· Caseína
· Gelatina incolor
· Solução de ácido nítrico
· Solução de hidróxido de sódio 
· Reativo de biureto
· Água destilada
· Pipeta volumétrica de 1mL
· Bico de Bunsen
· 3 tubos de ensaio
Método:
· Tubo A – 1 mL de água destilada + 1 mL do reagente de Biureto, agitar e observar.
· Tubo B – 1 mL de solução de gelatina 1% + 1 mL do reagente de Biureto, agitar e observar.
· Tubo C – 2 mL de caseína + 1 mL do reagente de Biureto, agitar e observar.
· Tubo D – 2 mL de caseína + 10 gotas de ácido nítrico, agitar e aquecer no bico de Bunsen até mudar de cor. Em seguida, na capela, adicionar de 1 a 2 mL de hidróxido de sódio e observar.
RESULTADOS E DISCUSSÃO
 
No tubo A foi adicionado 1 mL de água destilada + 1 mL do reagente de Biureto, onde o resultado foi azul claro, pois a água nao tem componete de proteinas em sua composição. Ja o tubo b com 1 mL de solução de gelatina 1% + 1 mL do reagente de Biureto ficou roxa, porém, com coloração menos intensa. Isso se deve ao fato de que a intensidade da cor é proporcional ao número de ligações peptídicas existentes na amostra. O tubo C com 2 mL de caseína + 1 mL do reagente de Biureto formouum complexo com os aminoácidos, estabelecendo interações com os átomos da cadeia peptídica e obtéve coloração violeta. Ja o tubo D com 2 mL de caseína + 10 gotas de ácido nítrico, aquecido no bico de Bunsen até mudar de cor e em seguida foi para capelae e adicionado de 1 a 2 mL de hidróxido de sódio e obteve coloração amarela devido a mudança de ph.
ANEXO
REFERÊNCIA
LEHNINGER, A.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 2ª Ed. Sarvier Editora. São Paulo, 2002.
BERG, Jeremy Mark; TYMOCZKO, John L.; STRYER, Lubert. Bioquímica. 5. ed. Rio de Janeiro (RJ): Guanabara Koogan, 2004. 
Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
 PETKOWICZ, C.L.O. Bioquímica: aulas práticas. 7. ed. Curitiba: Ed. UFPR, 2007