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Questões sobre enzimas e bioquímica

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LISTA ENZIMAS:
1. Em relação à estrutura das enzimas, marque a alternativa INCORRETA:
a) As estruturas proteicas primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para a atividade catalítica da enzima.
b) Algumas enzimas necessitam de um componente químico adicional denominado cofator.
c) Coenzimas agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos, se ligando a enzima durante a catálise.
d) Grupo prostético é a parte proteica de uma enzima.
e) Holoenzima é uma enzima completa, cataliticamente ativa junto com sua coenzima e/ou íons metálicos.
2. Complete a coluna, de acordo com cada função correspondente ao tipo de enzima:
(1) Oxidorredutases 
(2) Transferases 
(3) Hidrolases
(4) Isomerases
( ) Reações de hidrólise.
( ) Reações de transferência de grupos.
( ) Transferência de grupos dentro de uma mesma molécula produzindo formas isoméricas.
( ) Transferências de elétrons.
3. As duas imagens demonstram reações, sendo que uma é catalisada por enzimas e outra não. Em relação aos processos, classifique em VERDADEIRO ou FALSO:
( ) Estado de transição, é o momento da reação em que o substrato está comprometido a virar produto, dessa forma, não pode retornar a ser substrato.
( ) Energia de ativação é a diferença entre os níveis energéticos do estado basal e do estado de transição.
( ) A velocidade de reação pode diminuir pela elevação da temperatura e/ou da pressão.
( ) A enzima não é gasta no processo e o ponto de equilíbrio é afetado.
( ) As reações podem ter várias etapas, incluindo a formação e o consumo de espécies químicas transitórias denominadas intermediários da reação.
( ) A etapa limitante da reação é a etapa (ou etapas) com maior energia de ativação .
4. Em relação aos fatores físicos e termodinâmicos que CONTRIBUEM para a barreira da reação, assinale abaixo o que não caracteriza um desses fatores:
a) A entropia das moléculas em solução. 
b) A camada de solvatação das moléculas de água ligadas por ligações de hidrogênio e que rodeiam e ajudam a estabilizar a maioria das moléculas biológicas em solução aquosa.
c) A distorção dos substratos que ocorre em muitas reações. 
d) A necessidade de um alinhamento apropriado dos grupos funcionais catalíticos da enzima.
e) As interações fracas estabelecidas entre a enzima e o substrato.
5. Algumas enzimas apresentam mecanismos adicionais às ligações fracas. Esses mecanismos são diferentes porque geralmente envolvem uma ligação covalente transitória com o substrato ou a transferência de um grupo do substrato ou para ele. Relacione os tipos abaixo com as suas respetivas descrições:
(1) Catálise geral acidobásica 
(2) Catálise covalente 
(3) Catálise por íons metálicos
( ) 
( ) Transferência de prótons mediada por alguma outra molécula que não água.
( ) Interações iônicas entre metais ligados a enzimas e substratos podem ajudar a orientar o substrato para a reação ou estabilizar estados de transição carregados, e podem ser mediadores de reações de oxidorredução por mudanças reversíveis no estado de oxidação do íon metálico.
Km, que é a concentração do substrato para qual a velocidade da reação é a metade da velocidade máxima.
6. Quanto à regulação das enzimas julgue as assertivas abaixo:
a) ( ) A atividade enzimática têm a atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a certos sinais, como, por exemplo, por moduladores alostéricos.
b) ( ) As enzimas alostéricas agem por meio de ligações irreversíveis a compostos regulatórios – moduladores alostéricos.
c) ( ) As enzimas também podem ser ativadas por mecanismos de proteólise, que é um mecanismo irreversível.
d) ( ) As enzimas alostéricas são aquelas que possuem “outras formas” ou conformações induzidas pela ligação de moduladores, que geram mudanças conformacionais nas enzimas de formas que elas se interconvertam em formas mais ativas e menos ativas.
e) ( ) Enzimas regulatórias em que o substrato e o modulador são idênticos são chamadas de homotrópicas, e quando o substrato é diferente do modulador elas são chamadas de heterotrópicas.
f) ( ) Os moduladores alostéricos sempre se ligam ao mesmo sítio ativo do substrato da enzima.
g) ( ) As enzimas podem ser reguladas por modificações covalentes reversíveis, por meio de processos como fosforilação, acetilação entre outros.
h) ( ) Pró-enzimas são precursores já funcionais das enzimas.

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