Buscar

Cópia de ESTUDO DIRIGIDO PROTEÍNAS

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes
Você viu 3, do total de 3 páginas

Prévia do material em texto

Estudo Dirigido
Disciplina: Bioquímica
Profa.: Patrícia
1.Descreva porque a molécula da água é polar e como ela dissolve moléculas hidrofílicas e não hidrofóbicas.
2. Defina substâncias tampões e dê exemplos. Defina alcalose metabólica e respiratória.
3. Caracterize anabolismo, catabolismo e metabolismo.
 O nosso organismo pode armazenar carboidratos? E gorduras ? E proteínas? Em caso afirmativo, sob que forma eles são armazenados ?
2. As proteínas do leite têm altos níveis de triptofano, um copo de leite morno antes de deitar é considerado como uma ajuda para induzir o sono, por quê ? Campbell pág. 103. 
3. Do que são formadas as proteínas e quais as suas funções?
4. Do que é constituído o aminoácido e como eles se diferenciam?
5. De acordo com a solubilidade, como os aminoácidos são classificados? Exemplifique.
6. O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Cite-os.
7. Descreva como se dá uma ligação peptídica e represente.
8. As proteínas apresentam estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias. Descreva cada uma delas e exemplifique.
9. O que são proteínas globulares e fibrosas? Exemplifique.
10. O que é desnaturação de uma proteína e como se dá esse processo? Cite algumas substâncias que promovem desnaturação. Por que o álcool 100% não é utilizado como desinfetante, explique o processo.
11. Descreva o que ocorre com a hemoglobina de um portador de anemia falciforme.
12. Descreva a absorção e digestão de proteínas (colocar todas as enzimas) e transporte de aminoácidos (colocar o tipo de transporte). Explique porque a insulina não pode ser administrada por via oral.
13. Como as enzimas funcionam ?
14. Explique a especificidade enzimática. Dê um exemplo de:
- enzima que catalisa reações de transferência de elétrons em reações de oxido-redução
- enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como amina e fosfato
- isomerases: enzimas que catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos
15. Explique o efeito do pH sobre a velocidade de reação enzimática.
16. O que ocorre com a velocidade de reação com redução brusca de temperatura (2º C) e elevação (80º C) ?
17. Explique porque em baixas concentrações de substrato a velocidade de reação é de primeira ordem e em altas concentrações é de ordem zero ?
18. O que determina a constante de Michaelis-Menten ?
19. Dê exemplos de inibição inespecífica.
20. O inibidor específico reduz a atividade enzimática de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas? Dê um exemplo de inibidor irreversível.
21. Dê um exemplo de inibidor reversível competitivo definindo suas características.
22. Assinale (V) para verdadeiro e (F) para falso.
a) ( ) A maior parte da digestão das proteínas ocorre no duodeno e jejuno onde sofrem ação das enzimas proteolíticas do fígado (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidase e pró-elastase).
b) ( ) Na anemia falciforme ocorre a substituição do aminoácido aspartato por valina na hemoglobina
c) ( ) A desnaturação da albumina do ovo pelo aquecimento é denominada desnaturação irreversível
d) ( ) Pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e ligações eletrostáticas são ligações necessárias para estabilizar estruturas secundárias de proteínas.
e) ( ) O cabelo é um exemplo de proteína fibrosa
f) ( ) A coca-cola é uma substância ácida por apresentar grandes quantidades de íons H+
g) ( ) São considerados tampões biológicos: tampão fosfato, as proteínas e o bicarbonato
h) ( ) A hemoglobina, além de transportar oxigênio, exerce um efeito tampão, impedindo que os íons H+ possam alterar o pH do sangue (7,4)
i) ( ) O aspartame (L aspartil-L-fenilalanina) é um dipeptídeo extremamente doce
j) ( ) Splicing é o processo de remoção de éxons do RNAm e reconexão de íntrons
23. Descreva qual a estrutura protéica da hemoglobina e a sua função.
24. Você sabe para que serve o teste do pezinho? Ou por que nos rótulos de refrigerantes dietéticos está escrito: "Atenção fenilcetonúricos: contém fenilalanina"? Afinal o que é fenilcetonúria? E fenilalanina? Por que é importante sabermos que essa bebida contém essa tal fenilalanina?
ENZIMAS
1. Como as enzimas funcionam ?
2. Explique a especificidade enzimática.
3. Dê um exemplo de:
- enzima que catalisa reações de transferência de elétrons em reações de oxido-redução
- enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como amina e fosfato
- isomerases: enzimas que catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos
11. Explique o efeito do pH sobre a velocidade de reação enzimática.
12. O que ocorre com a velocidade de reação com redução brusca de temperatura (2º C) e elevação (80º C) ?
13. Explique porque em baixas concentrações de substrato a velocidade de reação é de primeira ordem e em altas concentrações é de ordem zero ?
14. O que determina a constante de Michaelis-Menten ?
15. Dê exemplos de inibição inespecífica.
16. O inibidor específico reduz a atividade enzimática de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas? Dê um exemplo de inibidor irreversível.
17. Dê um exemplo de inibidor reversível competitivo definindo suas características.

Continue navegando