1 - AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS - Questões

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Universidade Federal de Mato Grosso
Campus Universitário de Rondonópolis
Instituto de Ciências Exatas e Naturais
Curso de Medicina
MONITORIA BIOQUÍMICA: 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
1. Quanto aos aminoácidos, marque a alternativa INCORRETA.
a) Os aminoácidos são os monômeros das proteínas.
b) Todos os aminoácidos são quirais.
c) As células são capazes de sintetizar especificamente os isômeros L de aminoácidos, devidos aos sítios ativos das enzimas serem assimétricos, possibilitando que as reações catalisadas sejam estéreoespecíficas.
d) O aminoácido na forma zwitterion (“íon híbrido”), pode atuar tanto como um ácido como uma base.
e) A estrutura geral do aminoácido compreende: grupo carboxil, grupo amino, hidrogênio e cadeia lateral ligados ao carbono central.
2. a) Circule a cadeia lateral dos seguintes aminoácidos.
b) A Glicina, o α-aminoácido mais simples, se apresenta na forma de um sólido cristalino branco, bastante solúvel na água. Calcule o ponto isoelétrico da glicina (pka1=2,34 e pka2=9,6). Qual o significado do pI? Como a glicina se comporta diante da diminuição de pH da solução em que estiver dissolvida?
3. Sobre a ligação peptídica marque a alternativa INCORRETA.
a) A formação da ligação peptídica é um exemplo de reação de condensação, e na sua formação ocorre a liberação de uma molécula de água.
b) A ligação peptídica é clivada pelo processo de hidrólise.
c) A ligação é formada entre o grupamento α-amino de um aminoácido e o grupamento α-carboxil do outro aminoácido.
d) A quebra da ligação peptídica é uma reação energônica, que ocorre rapidamente, por possuir baixa energia de ativação.
e) As ligações peptídicas em proteínas são significativamente estáveis, com uma vida-média de cerca de sete anos sob a maioria das condições intracelulares.
4. Julgue as seguintes assertivas em verdadeiro (V) ou falso (F).
a) ( ) Não existem peptídeos biologicamente ativos, pois os únicos polímeros de aminoácidos ativos são as proteínas.
b) ( ) As proteínas podem ser uma única cadeia polipeptídica, ou podem ser proteínas multissubunidades (que apresentam duas ou mais cadeias polipeptídicas associadas covalentemente).
c) ( ) As proteínas simples são aquelas constituídas apenas de resíduos de aminoácidos.
d) ( ) Proteínas conjugadas são aquelas que possuem componentes químicos, como lipídeos, grupos sacarídeos, ou algum metal específico, associados permanentemente aos aminoácidos.
e) ( ) Os aminoácidos diferem uns dos outros em suas cadeias laterais, as quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, influenciando na solubilidade dos aminoácidos em água.
5. Quanta às proteínas marque a alternativa INCORRETA.
a) As estrutura primária da proteína consiste na sequência de resíduos de aminoácidos.
b) As proteínas polimórficas, que possuem sequências de aminoácidos variáveis na população, sempre vão produzir efeitos significantes na função proteica.
c) A maioria das proteínas possuem uma região crítica, com aminoácidos essenciais à sua função.
d) A estrutura primária está relacionada com o enovelamento da proteína em uma estrutura tridimensional, no entanto não compreendemos em detalhes como a sequência determina a forma.
e) A troca de apenas um aminoácido na estrutura de uma proteína pode ocasionar doenças, como a anemia falciforme.
6. Em relação às proteínas classifique em VERDADEIRO ou FALSO:
( ) O termo conformação se refere ao arranjo espacial dos átomos em um proteína ou em alguma parte da proteína.
( ) As conformações possíveis de um proteína ou de qualquer segmento proteico incluem qualquer estado estrutural que ela possa assumir sem a quebra de suas ligações covalentes.
 ( ) Conformação nativa de proteína se refere à sua organização tridimensional funcional ou não funcional de uma proteína.
( ) Em todas as proteínas, toda a sua estrutura é crucial para o desempenho de sua função. 
7. Em relação ao arranjo espacial das proteínas, é INCORRETO afirmar que:
a) Estabilidade é a tendência de manter a conformação nativa 
b) Para todas as proteínas, as interações fracas são especialmente importantes para o enovelamento das cadeias polipeptídicas em suas estruturas secundárias e terciárias, mas não são necessárias para o arranjo em estruturas quaternárias.
c) Por serem muito numerosas são as interações fracas que predominam como forças estabilizadoras da estrutura proteica.
d) É importante que cada grupo polar ou carregado no interior da proteína tenha um par adequado para fazer ligação de hidrogênio ou interação iônica, para que não ocorra desestabilização da proteína. 
e) Ligações de hidrogênio entre grupos em uma proteína se formam cooperativamente, ou seja, a formação de uma torna mais provável a formação da próxima.
8. Sobre a estrutura secundária de proteínas, escreva abaixo de cada imagem o tipo de estrutura que ela representa (hélice α, conformação β, volta β, ou espiral aleatória):
9. Em relação a estrutura terciária e quaternária de proteínas, classifique em VERDADEIRO ou FALSO:
( ) Estrutura secundária se refere ao arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos adjacentes em um segmento polipeptídico, a estrutura terciária inclui aspectos de alcance mais longo da sequência de aminoácidos.
( ) Para a constituição de uma estrutura quaternária, as subunidades sempre serão idênticas.
( ) Proteínas fibrosas possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas, e proteínas globulares possuem cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica ou globular.
( ) As proteínas fibrosas compartilham propriedades que dão força e/ou flexibilidade às estruturas nas quais ocorrem, e todas elas são insolúveis em água por causa de resíduos hidrofóbicos no interior e na superfície da proteína.
( )Proteínas globulares incluem enzimas, proteínas transportadoras, proteínas motoras, proteínas reguladoras, imunoglobulinas, colágeno, e a α-queratina.
( ) Um motivo envolve dois ou mais elementos da estrutura secundária e a conexão (ou conexões) entre eles.
( ) Domínio é uma parte da cadeia polipeptídica que é independentemente estável ou pode se movimentar como uma entidade isolada em relação ao resto da proteína.
( ) A perda de estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de função é chamada de desnaturação, na qual ocorre destruição completa e irreversível da proteína.