Proteínas - Bioquímica

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Proteínas
• Importância:
→ São constituintes básicos da vida.
→ É o composto orgânico mais
abundante de matéria viva (50 a 80%
do peso seco da célula).
- 80% músculo
- 70% sangue
- 90% pele
→ É a principal forma pela qual a
informação genética se expressa.
Funções
→ Catalítica: acelera as reações
químicas).
- Ex: amilase (hidrolisa o amido).
→ Transportadora: transporta
diversos componentes.
- Ex: Lipoproteínas (transportam
colesterol) e hemoglobina
(transporta O2) pelo sangue.
→ Reserva: guardam e contêm
aminoácidos essenciais para o
desenvolvimento dos animais.
- Ex: caseína (leite de vaca) e
albumina (ovos de aves).
→ Contração: promovem os
movimentos de estruturas
celulares, músculos.
- Ex: actina e miosina.
→ Reguladora/ hormonal: atuam
como mensageiras químicas.
- Ex: insulina (“guarda a
glicose”), adrenalina.
→ Estrutural: participam na
composição de várias estruturas do
organismo, sustentando e
promovendo rigidez.
- Ex: colágeno, elastina.
→ Defesa e proteção: promovem a
defesa do organismo contra
microrganismos e substâncias
estranhas.
- Ex: imunoglobulinas
(anticorpos).
Aminoácidos: os monômeros
proteicos
• Um aminoácido é uma molécula
orgânica formada por átomos de
carbono, hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio.
• Alguns aminoácidos também podem
conter enxofre.
• Os aminoácidos são divididos em
quatro partes: o grupo amina (NH2),
grupo ácido carboxílico (COOH),
hidrogênio, carbono alfa (todos os
diferentes grupos se ligam a ele) e
um substituinte característico de cada
aminoácido (radical).
• Existem 20 tipos de aminoácidos.
→ Não essenciais ou naturais: são
os aminoácidos produzidos pelo
organismo.
→ Essenciais: são os aminoácidos
que não são produzidos pelo
organismo. Eles são obtidos
unicamente pela dieta (alimentação).
Obs: Precisamos de todos os
aminoácidos para os processos de
produção de proteínas.
Classificação pelo grupo R
→ É o grupo R que distingue um
aminoácido de outro, sendo
ele o responsável pelas propriedades
físico-químicas de cada aminoácido.
Aminoácidos hidrofóbicos
• Grupos R alifáticos, não polares.
– Alanina, valina, leucina, isoleucina,
glicina, metionina e prolina.
– Cadeia R apolar
• tendem a esconder os grupos R
• agrupar no interior das proteínas
fazendo lig. hidrofóbicas.
Aminoácidos hidrofílicos
• Polar não carregado
– Serina, treonina, cisteína,
asparagina e glutamina.
– Solúveis em água – hidrofílicos.
– Grupos fazem ligação de hidrogênio:
hidroxila, cisteína e amida.
• Polar – carregado positivamente
– Lisina, arginina e histidina
– Em pH 7,0 eles possuem carga
positiva
– Histidina – pKa próximo da
neutralidade – participa como
doador e receptor de H+.
• Polar carregado negativamente
– Aspartato e glutamato
– Em pH 7,0 possuem carga líquida
negativa
Aminoácidos Aromáticos
• Grupos aromáticos
– Fenilalanina, tirosina e triptofano
– Relativamente não polares
Peptídeos → são cadeias de
aminoácidos
• Tripeptídeo: 3 aminoácidos - 2
ligações peptídicas
• Tetrapeptídeo: 4 aminoácidos - 3
ligações peptídicas
• Pentapeptídeo: 5 aminoácidos - 4
ligações peptídicas
→ Número de ligação peptídica =
número de aa – 1.
• Oligopeptídeo: alguns aminoácidos
ligados (até 30).
• Polipeptídio: muitos aminoácidos
ligados
– Peso Molecular - até 10.000 daltons
– Resíduo carboxi terminal e amino
terminal
• Proteínas: polímeros de
aminoácidos
- Massa molecular maior que 10.000
daltons
Ex. Citocromo C bovino - 104
aminoácidos
Quimiotripsinogênio - 245 aminoácidos
Classificação das proteínas
• Quanto à composição:
→ Proteínas simples: por hidrólise
liberam apenas aminoácidos.
A quimotripsina é específica
para ligações peptídicas contendo
resíduos de aminoácidos
com cadeias laterais hidrofóbicas,
como a fenilalanina (Phe), tirosina
(Tyr) e triptofano (Trp).
→ Proteínas conjugadas: por hidrólise
liberam aminoácidos mais um radical
não peptídico,
denominado grupo prostético.
Ex: metaloproteínas, hemeproteínas,
lipoproteínas, glicoproteínas.
• Quanto à estrutura:
– Primária: ligação entre os
aminoácidos.
– Secundária: conformação local –
interação entre grupos R.
– Terciária: aspectos de
enovelamento.
– Quaternária: interação entre
subunidades proteicas.
→ A sequência dos aminoácidos na
proteína é determinado
geneticamente a partir da seqüência
dos nucleotídeos no DNA celular.
Estruturas das proteínas
• Estrutura primária:
→ Dada pela sequência de
aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula. Forma um arranjo linear,
semelhante a um “colar de contas”.
• Estrutura secundária:
→ É dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na
sequência primária da proteína.
Ocorre graças à possibilidade de
rotação das ligações entre os
carbonos alfa dos aminoácidos e os
seus grupos amina e carboxila.
→ α-Hélice: conformação
secundária mais simples, ligações de
hidrogênio.
→ Folha β-Pregueada: ligações de
hidrogênio entre segmentos distantes
de uma mesma cadeia.
• Estrutura Terciária:
→ Resulta do enrolamento da hélice,
sendo estabilizada por pontes de
hidrogênio e pontes dissulfeto. É
literalmente um dobramento da
proteína, adquirindo uma estrutura
tridimensional.
• Qual o segredo do cabelo crespo e
liso?
→ As pontes de dissulfeto podem ser
rompidas e um cabelo crespo pode se
tornar liso, temporariamente, através
de ação química (alisamentos) ou
física (aquecimento por secador, por
exemplo).
• Estrutura Quaternária:
→ Algumas proteínas podem ter duas
ou mais cadeias polipeptídicas em
estrutura tridimensional.
• Quanto à forma:
→ Proteínas fibrosas: a maioria
insolúveis nos solventes aquosos com
pesos moleculares muito elevados.
São formadas geralmente por longas
moléculas +/- retilíneas e paralelas ao
eixo da fibra.
- Proteínas de estrutura:
colágeno do conjuntivo, as
queratinas dos cabelos, a
fibrina do soro sanguíneo ou a
miosina dos músculos).
Algumas proteínas fibrosas, porém,
possuem estrutura diferente -
helicoidal (tubulinas).
→ Proteínas globulares : estrutura
espacial mais complexa, são +/-
esféricas. São geralmente solúveis
nos solventes aquosos com pesos
moleculares entre 10.000 e vários
milhões (enzimas, transportadores
como a hemoglobina, etc.)
Desnaturação proteica
→ Quando as conformações espaciais
são alteradas ou destruídas, dizemos
que a proteína foi desnaturada ou
ocorreu uma desnaturação proteica.
Ocorre a manutenção somente da
estrutura primária, que é a própria
cadeia peptídica, formada pela
sequência de aminoácidos ligados
entre si.
→ Muitas das funções das proteínas
estão ligadas diretamente às suas
estruturas. No entanto, se elas perdem
suas estruturas secundárias, terciárias
e até quaternárias, podem deixar de
ser ativas.
→ A forma espacial das proteínas
pode ser afetada pela temperatura,
pH, polaridade, salinidade, solventes,
radiações, metais pesados.
• Exemplos: ovo, leite, coalhada,
queijos.
Suplementação proteica
→ Favorece o ganho de força
muscular e reduz a perda de massa
muscular durante o processo de
emagrecimento.
→ Uma dieta rica em proteína
sobrecarrega o rim e pode lesionar o
órgão.