1-Aminoácidos, peptídeos e proteínas

Prévia do material em texto

Aminoácidos,	peptídeos	
e	proteínas
Profa.	Dra.	Mariana	Feijó
➢ Aminoácidos:	estrutura	geral
Grupo	carboxil
Grupo	amino
Carbono	α
Grupo	R	ou	
cadeia	lateral
COO-
C
R
H+H3N
β-Alanina GABAL-Serina
➢ Tipos	de	aminoácidos
NH2
CH2
CH2
CH2
COOH
α
β
ɣNH2
CH2
CH2
COOH
α
β
H2N
CH2
C
COOH
α H
OH
• Aminoácidos	possuem	2	possíveis	estereoisômeros;
➢ Aminoácidos:	estrutura	geral
• Carbono	α:	centro	quiral;
COO-
C H+H3N
H
Glicina
➢ Aminoácidos:	classificação	de	acordo	com	o	grupo	R
❖ Grupos	R	apolares	
❖ Grupos	R	polares	não	carregados	
❖ Grupos	R	polares	positivos	(básicos)	
❖ Grupos	R	polares	negativos	(ácidos)
➢ Molécula	polar
➢ Aminoácidos:	classificação	de	acordo	com	o	grupo	R
❖ Grupos	R	polares	não	carregados:
COO-
C H+H3N
CH2
OH
COO-
C H+H3N
C
CH3
OHH
COO-
C H+H3N
CH2
SH
COO-
C H+H3N
CH2
C
NH2O
NH2O
C
CH2
CH2
+H3N HC
COO-
COO-
C H+H3N
CH2
OH
Serina Treonina
Tirosina
Asparagina
Glutamina
Cisteína
➢ Aminoácidos:	classificação	de	acordo	com	o	grupo	R
❖ Grupos	R	apolares:
COO-
C H+H3N
CH2
CH
CH3H3C
COO-
C H+H3N
CH3
COO-
C H+H3N
H3C CH3
CH
COO-
C H+H3N
CH2
CH2
S
CH3
COO-
C H+H3N
CH2
NH
COO-
C H+H3N
CH2
C
CH
COO-
C H+H3N
CH
CH2
CH3
H3C
Alanina Leucina Prolina Valina
Isoleucina Fenilalanina Triptofano Metionina
COO-
C H+H3N
H
Glicina
COO-
C HH2N+
CH2
CH2
H2C
➢ Aminoácidos:	classificação	de	acordo	com	o	grupo	R
❖ Grupos	R	polar	positivo	(básicos):
COO-
C H+H3N
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3
+
Arginina
Lisina
Histidina
COO-
C H+H3N
CH2
CH2
CH2
NH
C
NH2H2
+N
➢ Aminoácidos:	classificação	de	acordo	com	o	grupo	R
❖ Grupos	R	polar	negativo	(ácidos):
COO-
C H+H3N
CH2
COO-
COO-
C H+H3N
CH2
CH2
COO-
Aspartato Glutamato
➢ Aminoácidos:	essenciais	e	não	essenciais
Aminoácidos
Essenciais Não	essenciais
Histidina Alanina
Isoleucina Arginina*
Leucina Aspartato
Lisina Asparagina
Metionina Cisteína*
Fenilalanina Glutamato
Treonina Glutamina*
Triptofano Glicina*
Valina Prolina*
Serina
Tirosina*
*Condicionalmente	essenciais
➢ Aminoácidos:	essenciais	e	não	essenciais
Aminoácidos
Essenciais Não	essenciais
Histidina Alanina
Isoleucina Arginina*
Leucina Aspartato
Lisina Asparagina
Metionina Cisteína*
Fenilalanina Glutamato
Treonina Glutamina*
Triptofano Glicina*
Valina Prolina*
Serina
Tirosina*
*Condicionalmente	essenciais
➢ Balanço	nitrogenado
Ingestão	=	Excreção
Ingestão	>	Excreção
Ingestão	<	Excreção
Equilíbrio	nitrogenado
Balanço	positivo
Balanço	negativo
➢ Valor	nutricional	das	proteínas
• Qualidade	das	proteínas • Digestibilidade
• Composição
• Digestibilidade
Alimento Digestibilidade	(%)
Ovo 97
Leite 95
Carne 94
Arroz	polido 88
Milho 85
Feijão 78
Ningerido Nabsorvido
Fezes
➢ Valor	nutricional	das	proteínas
• Qualidade	das	proteínas • Digestibilidade
• Composição
• Composição:	valor	biológico
Alimento Valor	biológico	(%)
Ovo 100
Leite 91
Carne 80
Soja 74
Nabsorvido Nretido
Urina
➢ Net	Protein	Utilization	(NPU)
Alimento NPU	(%)
Ovo 90
Leite	(vaca) 81
Carne	(bovina) 70
Arroz	polido 60
Farinha	de	soja 58
Amendoim 50
Trigo	integral 45
Milho 40
Ningerido
Fezes
Nabsorvido Nretido
Urina
Digestibilidade Valor	Biológico
NPU
➢ Aminoácidos:	propriedades	ácido-básicas
COO-
C
R
H+H3N
COO-
C
R
HH2N
COOH
C
R
H+H3N
Zwitterion	
(pI)
Forma	catiônica Forma	aniônica
➢ Aminoácidos:	propriedades	ácido-básicas
0 7 14
Ácido Básico
Neutro
[H+]⬆ ⬇[H+]
COOH
C
R
H+H3N
Forma	catiônica Zwitterion	
(pI)
COO-
C
R
H+H3N
COO-
C
R
HH2N
Forma	aniônica
➢ Aminoácidos:	propriedades	ácido-básicas
• Curvas	de	titulação:	glicina
➢ Aminoácidos:	propriedades	ácido-básicas
Fonte:	Nelson,	D.	L.;	Cox,	M.	M.	Princípios	de	Bioquímica	
de	Lehninger.	6	ed.	Porto	Alegre	:	Artmed,	2014.	
COO-
C H+H3N
R
Aminoácidos
Catabolismo Proteico
NH3
C
O
NH2H2N
UréiaAmônia
Anabolismo Proteico
Proteínas
• Bases Nitrogenadas 
• Hormônios 
• Porfirinas 
• Outros Compostos
Compostos 
Nitrogenados
• Gliconeogênese 
• Lipogênese 
• Corpos Cetônicos
Cadeia 
Carbônica
➢ Aminoácidos:	destinos	metabólicos
• Série	de	aminoácidos	unidos	por	ligações	peptídicas.
➢ Peptídeos:
COOHC
R
H
H2N COOHC
R
H
H2N
H2O
CC
R
H
H2N COOHC
R
H
N
O
H
• Ligação	peptídica:	
➢ Peptídeos	e	proteínas
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
Fonte:	Nelson,	D.	L.;	Cox,	M.	M.	Princípios	de	Bioquímica	de	Lehninger.	6	ed.	Porto	Alegre	:	Artmed,	2014.	
➢ Peptídeos:	classificação
Dipeptídeo 
Tripeptídeo
Dodecapeptídeo
De 2 a 12 AA
Cys Gly
CN
H
C
OCH2
SH
C
O
CH2CH2CH
NH2
HOOC CN
H
H
COOH
Glu
Glutationa reduzida
(γ-L-glutamil - L-cisteinil - glicina)
➢ Peptídeos:	classificação
Dipeptídeo 
Tripeptídeo
Dodecapeptídeo
De 2 a 12 AA
Ala Gly Cys Lys Asn Phe Phe PheTrp Lys Thr Thr Ser Cys
NH2 COOH
1 14
Somatostatina
OligopeptídeosDe 13 a 20 AA
➢ Peptídeos:	classificação
Dipeptídeo 
Tripeptídeo
Dodecapeptídeo
De 2 a 12 AA
OligopeptídeosDe 13 a 20 AA
PolipeptídeosMais de 20 AA
Insulina
➢ Peptídeos:	classificação
Dipeptídeo 
Tripeptídeo
Dodecapeptídeo
De 2 a 12 AA
OligopeptídeosDe 13 a 20 AA
PolipeptídeosMais de 20 AA
ProteínasMM acima de 10.000
Hemoglobina
• Estrutura	primária:	sequência	de	aminoácidos
➢ Proteínas:	estrutura
https://www.boundless.com/biology/textbooks/boundless-biology-textbook/biological-macromolecules-3/proteins-56/protein-structure-304-11437/
Estrutura	primária	da	insulina
• Estrutura	 secundária:	 interações	 entre	 átomos	 da	
cadeia	principal
➢ Proteínas:	estrutura
https://www.boundless.com/biology/textbooks/boundless-biology-textbook/biological-macromolecules-3/proteins-56/protein-
structure-304-11437/
• Estrutura	secundária:	hélice	α
➢ Proteínas:	estrutura
• Estrutura	secundária:	folha	β
➢ Proteínas:	estrutura
http://ww4.b-id.com/259829-alpha-
helix-and-beta-pleated-sheet
• Ligação	de	hidrogênio	entre	grupos	N-H	e	C=O	
da	cadeia	principal;
• Estrutura	secundária:	hélice	α,	folha	β	e	volta	β
➢ Proteínas:	estrutura
http://www.mpg.de/513617/pressRelease200510141
• Estrutura	terciária:	estrutura	tridimensional
➢ Proteínas:	estrutura
https://www.boundless.com/biology/textbooks/boundless-biology-textbook/biological-macromolecules-3/proteins-56/protein-structure-304-11437/
• Estrutura	terciária:	domínio	proteico
➢ Proteínas:	estrutura
Fonte:	Alberts,	B.	et	al.	Biologia	Molecular	da	Célula,	6	ed.	Porto	Alegre	:	Artmed,	2017.	
• Estrutura	quaternária:	cadeias	peptídicas	associadas	
em	estruturas	com	múltiplas	subunidades
➢ Proteínas:	estrutura
http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS95/course/10_interactions/haemoglobin.html
➢ Proteínas:	estrutura
Proteína Mr Nº Resíduos por Cadeia
Organização das 
Subunidades
Insulina Bovina 5.733 21 (A) 30 (B)
α β
Hemoglobina 64.500 141 (α)146 (β)
α2 β2
Quimotripsina Bovina 22.600
13 (α)
132 (β) 
97 (γ)
α β γ
• Níveis	estruturais:
➢ Proteínas:	estrutura
http://www.genome.gov/Glossary/resources/protein.pdf
➢ Proteínas:	classificação
Função
Enzimas
Reguladoras
Transporte
Estoque
Contrácteis
Estruturais
Imunidade
Exóticas
Ribonuclease; Catalase
Insulina; GH
Albumina; Hemoglobina
Ovoalbumina; Caseina
Actina; Tubulina
Colágeno; Proteoglicanos
Imunoglobulinas; Fibrinogênio
Proteínas Antifreeze
➢ Proteínas:	classificação
Simples
Conjugadas
Lipoproteínas	
Glicoproteínas	
Metaloproteínas	
Hemoproteínas	
Nucleoproteínas	
Fosfoproteínas	
Flavoproteínas
Composição
Fibrosas
Globulares
Forma
➢ Proteínas	fibrosas
• Exemplos:	Colágeno	
β-Queratina	
Fibroína	da	seda
http://labs.icb.ufmg.br/lbcd/grupo1/pag11.html
• Alta	proporção	de	estruturas	
secundárias;
• Pouco	solúveis	em	água;
• Estruturais;
➢ Proteínas	fibrosas:	colágeno
➢ Proteínas	globulares
Heme (Porfirina)
Globina (Proteína)
O2
O2
O2
O2
Cooperativismo
O2
Mioglobina Hemoglobina
Hb-O2
• Troca	de	aminoácido:	possível	alteração	de	função
➢ Proteínas:	mutação
ht
tp
:/
/w
w
w
.lo
ok
fo
rd
ia
gn
os
is.
co
m
/m
es
h_in
fo
.p
hp
?t
er
m
=a
ne
m
ia
+f
al
ci
fo
rm
e&
la
ng
=3
https://waggner7.files.wordpress.com/2010/07/alteracaogenetica.jpg
• Anemia	falciforme
➢ Proteínas:	mutação
• Anemia	falciforme
Fonte:	Champe,	P.	C.;	Harvey,	R.	A.;	Ferrier,	D.	R.	Bioquímica	Ilustrada.	5	ed.	Porto	Alegre	:	Artmed,	2012.	
• Troca	de	aminoácido:	possível	alteração	de	função
➢ Proteínas:	mutação
• Osteogênese	imperfeita
Gly	–	X	–	Y
Cys	–	X	–	Y
http://www.nature.com/nrendo/journal/v7/n9/fig_tab/nrendo.2011.81_F1.html
http://hotsites.diariodepernambuco.com.br/vidaurbana/2013/osteogenese-imperfeita/
tratamento.shtml#2
• Desnaturação:	perda	de	função
➢ Proteínas:	desnaturação