Resumo Bioquímica

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Aula 01 - Histórico e Correlações
A Bioquímica é uma área da Biologia e da Química que estuda as estruturas, a
organização e as transformações moleculares que ocorrem na célula - estuda os
processos químicos que ocorrem em todos os organismos vivos.
Sendo assim, é um ramo multidisciplinar, pois abrange diversas áreas como: farmacologia,
biotecnologia, fisiologia, patologias, etc.
● Farmacologia
Ex¹. Correlação Fármaco - Receptor. Os fármacos interagem com os receptores
(macromoléculas-alvo especializadas) presentes na superfície ou no interior da célula.
Fármaco: atua como um sinal.
Receptor: atua como detector de sinal
O receptor encontra-se inativo até interagir com o fármaco. Ao interagir com o fármaco, o
sítio ativo (área do receptor capaz de receber a parte de uma molécula externa) se molda
às estrutura dos receptores no momento da interação ativando o receptor ---> estímulo =
efeito biológico.
OBS: se o receptor não se moldasse, o fármaco ficaria folgado (se soltaria) e não surtiria
um efeito biológico. O efeito chave-fechadura não convém, porque o receptor se molda.
Modelo correto: Chave-Induzida.
● Fisiologia
Ex¹. Estrutura GABAa (receptor) --> GABA (Proteína neurotransmissora) = SONO.
Ex². Metabolismo:
Bebida alcoólica: o etanol é tóxico para o organismo. Sendo assim, ele é transformado em
outra molécula para ser secretado pelos rins.
OBS: moléculas hidrossolúveis secretam suas substâncias através do suor, saliva,
urina, lágrimas (baixo teor).
● Patologias
Ex¹. Depressão: baixa concentração de serotonina (neurotransmissor produzido a partir de
um aminoácido: TRIPTOFANO)
➔ Paciente com depressão tem pouca serotonina, e a pouca que tem é recapitulada
para se ligar ao receptor. FÁRMACO: bloqueador de recapitulação.
Ex². Resistência à insulina.
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Aula 02 - Biomoléculas
➔ São denominadas Macromoléculas.
➔ Todas as moléculas que fazem parte da constituição dos seres vivos.
➔ Dentro dos organismos existem moléculas inorgânicas associadas às moléculas
orgânicas.
● Moléculas Orgânicas x Moléculas Inorgânicas
➔ Apresentam estruturas grandes.
➔ Apresentam estruturas pequenas.
➢ Aminoácidos e proteínas são exemplos de moléculas orgânicas
➢ Carbono C é um complemento das moléculas orgânicas (porém, existem
exceções com componentes inorgânicos, ex: H2O e CO).
● Composição Química das células:
Biomoléculas orgânicas:
➔ Unidades Monoméricas (U.M) são as partes menores das estruturas que formam as
Biomoléculas. “Biomolécula= parede/U.M= tijolo”.
● Solubilidade e ÁGUA:
➢ A afinidade com água de uma biomolécula irá depender da sua composição.
➢ Quanto mais hidroxila OH se tem, mais polarizada uma molécula fica e
consequentemente menos solúvel em água.
➢ H2O -> cada hidrogênio tem um elétron, mas como o O é eletronegativo, ele
atrai os elétrons para si.
➢ Moléculas de água conseguem equilibrar as cargas.
➢ Toda substância que tem afinidade = (Polares dissolvem subs. Polares)
OBS: O GLICEROL (solúvel em água) puro não é um lipídio, mas faz parte da
estrutura de um lipídio - TRIACILGLICEROL (insolúvel em água).
Q.1 Explique por que a água não remove gorduras comuns como as presentes
no óleo de soja e como os detergentes atuam nesta remoção:
Porque os dois têm características físico químicas opostas, ou seja, um é apolar
(óleo de soja) e o outro é polar (água). Logo, precisa-se de um outro
componente (detergente) que é uma molécula anfótera (apresenta uma estrutura
apolar e polar), que irá ter afinidade com os dois ao mesmo tempo formando
micelas, assim a parte hidrofóbica irá envolver o lipídio, e a parte hidrofílica irá
ficar em volta se relacionando com a água e removendo.
➔ A estrutura de um aminoácido possui como regra:
1. Hidrogênio
2. Ácido carboxílico
3. Agrupamento Amina
4. Radical ligado ao carbono alfa
➢ As regiões variáveis são chamadas de rádicas -> cada aminoácido tem um
radical variável
➢ Cada proteína tem sua sequência de aminoácidos particular.
MUTAÇÕES SILENCIOSAS:
Podem ocorrer, mas não geram doenças... Mesmo com a mutação de
aminoácidos, a proteína continua funcionando.
Obs: Em casos particulares, pode gerar doença, como no caso da Anemia
falciforme que é causada pela mutação de um aminoácido da hemoglobina.
➢ Enzimas proteolíticas: têm a função de separar os aminoácidos.
Obs²: Não absorvemos uma proteína inteira, e sim os aminoácidos separados.
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AULA 03 - SISTEMA TAMPÃO
Solução-Tampão:
➔ Corresponde à uma mistura que tem a capacidade de evitar que o pH da
solução sofra grandes variações. (controla variações externas).
➔ Tem o objetivo de resistir a variações no pH resultantes de pequenas
adições de ácido ou base.
➔ São importantes para os sistemas químicos e biológicos.
➔ Geralmente é formado por um ácido ou base fraca + sal.
➢ O sal é uma substância essencial para que o tampão se equilibre -
Todo sal se dissocia muito bem em meio aquoso (aq).
➔ O sistema tampão tem limites, ou seja, a adição de ácidos e bases para
testar a eficácia tem limite. Se adicionar pequenas quantidades de ácidos e
bases (resiste) – grandes quantidades (não resiste) = quando chega ao limite
não tampona.
➔ pH sanguíneo: 7.35 – 7.45 (SAUDÁVEL) – Limite mínimo 6.85 – 7.45 + 0,05
(chance de sobrevivência), caso caia para 6.35 = morte.
➔ Alimentos em geral provocam alterações de pH.
➔ Conjunto: rins, pulmões, sistema tampão – trabalham em conjunto evitando
que o pH varie.
Ex¹. Ao ingerir um copo de Coca cola (ácido), o sistema tampão tem a capacidade
de controlar esta acidez na entrada dele no sangue.
★ Como saber se uma molécula é um ácido?
1) Observa o antes e o depois na dissociação.
2) Observa a equação - Se no resultado final a molécula não apresentar o H +
significa que ela doou, ou seja, é um ácido.
➢ Base: tende a receber prótons.
➢ Ácido: tenda a doar prótons.
➔ Durante a dissociação ÁCIDO dá origem a uma base conjugada e a BASE
dá origem a um ácido conjugado.
➔ Ácidos fracos se dissociam pouco em água (meio aquoso).
➔ Ácidos fortes (ex: HCL) se dissociam muito em água (meio aquoso).
OBS: pH = potencial de hidrogênio (avalia a quantidade de prótons, e quanto mais
prótons tem, mais ácido a solução fica).
Exemplos: NO SLIDE.
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Aula 4 - SISTEMA TAMPÃO NO CORPO HUMANO
➔ pH X Homeostasia
➢ Equilíbrio entre a entrada ou produção de íons de hidrogênio e a livre
remoção desses íons do organismo.
➢ O organismo dispõe de mecanismos para manter [H+], e
consequentemente o pH sanguíneo dentro da normalidade, ou seja,
manter a homeostasia.
➢ Nosso organismo tem em todos os locais a existência de prótons,
dentro ou fora da célula.
★ Substâncias ácidas possuem uma alta concentração de íon H+
★ Substâncias básicas possuem uma baixa concentração ‘’
★ Substâncias ácidas têm a tendência de doar prótons enquanto
substâncias alcalinas têm a capacidade de se ligar à prótons.
★ O valor numérico do pH é inversamente proporcional à
quantidade de íons H+
➔ Tampões Biológicos
➢ Plasma: bicarbonato HCO3 (de maior porcentagem no organismo) e
hemoglobina
➢ Intracelular: fosfatos e proteínas.
➢ Fluído extracelular: Bicarbonato e fosfato.
➢ Mecanismos Químicos:
❖ Substâncias Químicas que encontram-se dissolvidas no
plasma, líquido intersticial ou líquido intracelular.
❖ Agem como bases ou ácidos, neutralizando a entrada de
qualquer ácido ou básico oriundos do metabolismo,
medicamentos ou distúrbios metabólicos.
➢ Mecanismos Fisiológicos:
❖ Representados pelos pulmões e rins.
❖ Eliminam substâncias indesejáveis ou em excesso (ácidas ou
básicas).
❖ Também podem reservar substâncias, dependendo da
necessidade momentânea do indivíduo.
★ O mecanismo dos rins é lento, porém, é o único que consegue colocar para
fora.
➔ Defesas contra a [] de H+
➢ É controlada por três sistemas primários: sistema químico, Centro
respiratório e rins.
1. Sistema Químico detampões ácidos-básicos dos líquidos corporais:
➢ Se combinam com ácidos ou bases, impedindo alterações excessivas.
2. Centro respiratório:
➢ Regula a remoção de CO2 e H2CO3 do líquido extracelular (LEC).
★ 1 e 2 Apresentam resposta rápida, pois, não eliminam íons H + (somente
impedem sua alteração excessiva.
3. Rins:
➢ Excreta urina ácida ou alcalina.
➢ Reajusta a [] de H+ para do LEC para a normalidade, durante a
acidose ou alcalose.
★ 3 apresenta resposta lenta, porém, elimina o excesso de H + do LEC.
➔ Acidose respiratória
➢ Ocorre devido a uma hipoventilação pulmonar (pouca respiração) que leva
ao acúmulo de CO2 e uma queda de pH (acidose).
➢
➢ Possíveis causas da hipoventilação:
❖ Obstrução do trato respiratório
❖ Pneumonia
❖ Enfisema
❖ Doenças
❖ Drogas que deprimem o centro respiratório
❖ Inalação de CO2 em excesso.
★ Excesso de CO2, provoca automaticamente o deslocamento (do quê? HCO3
- BICARBONATO), aumenta a [] de HCO3 e H+, causando assim um outro
problema ~ Excesso de [h+] ~ -> Ph cai.
★ Resposta compensatória: Rim aumenta a retenção de HCO3 e excreta íons
H+.
➔ Alcalose respiratória
➢ Ocorre uma hiperventilação pulmonar.
➢ Aumento de pH e diminuição de CO2.
➢ Possíveis causas da hipoventilação:
❖ Ansiedade
❖ Dor intensa ou estresse
❖ Diminuição da pressão atmosférica
★ Queda de CO2, ocorre o deslocamento do bicarbonato para a esquerda para
poder recompensar e irá se gastar prótons para compensar esse
deslocamento (entra em alcalose) – rins retêm prótons que são ácidos e
jogam fora base.
OBS:
HCO3: BICARBONATO (tampão biológico)
H2CO3: ácido carboxílico
➔ Acidose metabólica
➢ Os pulmões não estão envolvidos na patologia, ou seja, ajudam a resolver o
problema.
➢ Caracterizada pela queda no pH e na concentração de HCO3-.
➢ Possíveis causas:
❖ Aumento de prótons H+ ou perda de bicarbonato.
● Aumento de pH: acúmulo de ácido lático ou corpos cetônicos,
exercícios exagerados, jejum prolongado e diabetes.
● Perda de HCO3-: falha renal na retenção de HCO3- ou na
excreção H+ ou perda de bicarbonato devido a uma diarreia
severa.
➢ Resposta compensatória:
❖ Pulmão: hiperventilação = diminui a PCO2.
❖ Rim: reabsorção de HCO3 e excreção de íons H+
★ bicarbonato (HCO3) tem característica básica pq tem a capacidade de
capturar um próton.
★ Ocorre o deslocamento em produção de CO2 (outro problema), o excesso de
prótons vão ser consumidos para formar ácido carbônico.
★ O problema é solucionado pelos pulmões.
Alcalose metabólica
➢ Caracterizada pela alta elevação no pH e na concentração de HCO3
➢ Possíveis causas:
❖ Ingestão excessiva de álcalis (exemplo: bicarbonato de sódio
como antiácido ou perda de ácido pelo organismo (ocorre no
vômito prolongado).
➢ Resposta compensatória: pulmão reduz a taxa de pCO2
★ CO2 e água formam ácido carbônico para formar bicarbonato e próton (ácido
carbônico devolve a concentração de prótons), problema secundário: baixa
concentração de CO2 e pulmão hipoventila para restabelecer a concentração
de CO2 .
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Aula 5 - Proteínas e Enzimas
➢ Enzimas podem sofrer desnaturação com alteração de pH, o que pode fazer
com que ela pare de funcionar.
➢ Enzimas são proteínas catalisadoras (aceleram processos de reação) que
não sofrem alterações nas rações
➢ As proteínas são moléculas mais abundantes e com maior diversidade de
funções nos sistemas vivos
➢ Praticamente todos os processos vitais dependem desta classe de moléculas
➢ Para cada substrato nós temos uma enzima específica (e não se substitui)
➔ Aminoácidos (AA’S)
➢ Estrutura:
➢ As enzimas possuem um radical (grupo R) específico para cada proteína
➢ Em pH fisiológico, o grupo carboxila encontra-se dissociado formando íon
carboxilato (-COO- ) e o grupo amino encontra-se protonado (-NH3+) - isso
acontece com todos os aminoácidos
➢ Dos 20 aminoácidos presentes no corpo humano, há aminoácidos que
possuem radicais apolares, ácidos, básicos, polares, etc.
➢ As enzimas auxiliam na conversão de aminoácidos
➢ Aminoácidos podem ser utilizados em conversões
➢ Tipos de aminoácidos:
❖ AA’s Essenciais: são aminoácidos obtidos pela alimentação. ex:
BCAA
❖ AA’s Naturais: são aminoácidos sintetizados pelo organismo.
➢ Existe conversão de AA’s em produtos especializados. ex:
neurotransmissores
➢ Tirosina é um aminoácido do grupo dos naturais e se convertem em
Norepinefrina e epinefrina
➢ A desregulação de um neurotransmissor pode ser responsável por
patologias
➢ Neurotransmissores precisam existir em homeostasia
ex2: Glicina
- É o único aminoácido que seu radical é apenas o H
- Pode ser convertida em creatinina
- As enzimas auxiliam na conversão de aminoácidos
➔ Ligação peptídica
➢ Toda ligação peptídica é formada entre o carbono de um ácido carboxílico
de um aminoácido com o nitrogênio da amina do aminoácido seguinte.
➢ Para ser uma proteína é necessário cerca de 50 aminoácidos (U.M)
➢ Ligação covalente (forte)
➢ Os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas, que
podem ser hidrolisadas por enzimas específicas ou exposição a um ácido ou
base forte em temperatura elevada.
➢ As ligações são curtas, rígidas e planas e normalmente trans.
➢ Nas extremidades dos aminoácido se tem a amina protonada e o grupo
carboxílico ionizado
★ O que pode romper as Ligações Peptídicas?
● Enzimas peptídicas (peptidases)
● Ácidos ou bases fortes em alta temperatura
➢ Se muda a sequência dos aminoácidos, a proteína muda
➢ Mesmo que a sequência esteja certa, se ela estiver aberta não funciona. Elas
precisam se enovelar (estar na sua estrutura tridimensional) para funcionar.
➢ Os aminoácidos que ficam para a área externa tem características polar e os
que ficam por dentro tem características apolares
➢ os radicais definem o formato da proteína
➢ Para saber a posição do aminoácido é necessário que ele esteja na estrutura
primária (aberta)
➢ Se ocorrer uma mutação em um aminoácido a estrutura pode comprometer o
formato e a estrutura na proteína, e se muda o formato pode mudar o sítio
ativo, mudando a sua função
➢ O pH tem a função de manter os aminoácidos funcionantes
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AULA 6 - ESTRUTURA PROTEICA
➢ As proteínas são macromoléculas resultantes da condensação de
aminoácidos e se ligam através de ligações peptídicas. → Peptídeos
são formados através da união de dois ou mais aminoácidos.
➢ Só existem ligações peptídicas fortes e covalentes nas proteínas.
➢ As estruturas das proteínas são formadas pela α-hélice, folhas-β e as
regiões GAP (regiões de alça).
➢ As proteínas podem se apresentar em três estruturas diferentes,
sendo elas: Estrutura primária, estrutura secundária, estrutura terciária
ou estrutura quaternária.
➢ Grupo prostético: parte não aminoácida de uma proteína conjugada.
Exemplo: glicoproteínas possuem grupos de açúcares, lipoproteínas
possuem lipídeos, etc.
★ Nas regiões GAP também há a presença de aminoácidos.
★ Na estrutura da proteína pode-se repetir aminoácidos em
sequência
★ Reações de hidrólise provocam o rompimento das ligações
peptídicas.
-
❖ Estrutura primária:
● É mantida por ligações peptídicas
● Determina como uma proteína irá se dobrar na sua estrutura
tridimensional única.
● Determina a função da proteína de acordo com a sequência de
aminoácidos → Estes aminoácidos são mantidos através de
ligações peptídicas.
★ Proteínas com funções diferentes apresentam
sequências de aminoácidos diferentes.(PAG 126
LEHNINGER)
❖ Estrutura Secundária:
● Formação de arranjos regulares e estudo dos fragmentos
(cada volta de uma α-hélice contém 3,6 resíduos de
aminoácidos)
● Importância: manter o formato de hélice (se for rompida,
ela se desfaz - se a proteína perde o seu formato ela
perde a sua função)
● Pontilhados representam ligações de hidrogênio… ou
seja, “existe um aminoácido que faz uma ligação com o
aminoácido com o aminoácido em outras localidades na
estrutura”
● Folhas betas também são mantidas por váriasligações
de hidrogênio.
● Pela quantidade de O e N presentes nos aminoácidos
● Pontes de sulfeto mantém a estrutura de forma mais
forte (não é muito comum) e quando ela rompe significa
que as de H já foram rompidas
● Interações por íons metálicos
● Atrações eletrostáticas
★ TODAS essas interações acima vão configurar a estrutura tridimencional das
proteínas
★ Cada volta completa de uma α-hélice contém quase quatro aminoácidos
❖ Estrutura Terciária:
● Sequência inteira em seu estado final
● Tem 100% dos aminoácidos
● Proteína está funcionando
● Proteína monomérica: possui uma única fita
● Heme: grupo prostético -> qualquer estrutura dentro da proteína
que não se tem um aminoácido
● HEMEPROTEÍNA
★ Só proteínas transportadoras de oxigênio serão grupo heme
★ Anel porfirínico
❖ Estrutura Quaternária:
● União de subunidades (sequências)
● São poucas proteínas que vão até a quartenária
● Apresenta 4 sequências estruturais de proteínas. Ex:
hemoglobina
● O ferro do anel porfirínico transporta o oxigênio
★ Quem tem anemia falciforme tem valina na posição 6 no lugar
do ácido glutâmico
● Apresenta mais de uma sequência
➔ Enovelamento das proteínas
● As cadeias laterais dos AA’s determinam o enovelamento das proteínas.
● Todas essas forças são usadas para a manutenção da conformação
(importante para a função).
● A sequência de AA’s formam uma estrutura tridimensional única.
● As cadeias de AA’s de voltam-se para o meio aquoso e fazem contato
(pontes de H) com as moléculas de água no meio
● Aminoácidos apolares voltados para o interior da molécula
➔ Mudanças na forma formadas por uma complexação:
➢ Algumas proteínas têm função receptora (tem um sítio ativo) e esses
receptores estão vazios e às vezes tem algum ligante acoplado a esse
receptor.
➢ Se não existisse isso (uma seleção) qualquer molécula se encaixaria
e viraria uma bagunça.
ex: dopamina não se encaixa no receptor de adrenalina.
➢ A chegada do ligante e se encaixa (complexação), o receptor
(proteína) tem uma leve maleabilidade e se adapta ao ligante
(neurotransmissor, medicamento). ---> ajuste induzido.
➢ Ele se molda para prender o ligante.
➢ Quando o ligante deixa de se ligar, o sítio ativo volta a sua forma
normal
➔ FUNÇÃO PROTEICA
➢ Para cada função diferente, as proteínas apresentam
sequências de aminoácidos diferentes.
1) Função Defesa: Anticorpos
2) Contração Muscular: Actina e Miosina - proteínas fibrosas
3) Função estrutural (sustentação e elasticidade); proteínas fibrosas: colágeno e
elastina
4) Receptor farmacológico
5) Transportadora; hemoglobina
6) Proteínas de membranas com diferentes funções
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AULA 7 - ESTRUTURAS ENZIMÁTICAS
➢ Enzimas são proteínas especializadas
➢ São úteis para realizar as reações e para minimizar o gasto de
energia.
➢ A enzima muda a forma da sua estrutura a partir do momento em que
se liga ao substrato
➢ Gera um produto
➢ Enzimas possuem sítio ativo (este sítio ativo é ligeiramente moldável)
➢ O sítio ativo é seletivo, não é qualquer molécula que se encaixa,
apesar de ser maleável
➢ Faz a conversão de substrato em produto
➢ Enzimas são reutilizáveis (depois de fazer o seu processo, ela volta ao
seu estado normal)
➢ As enzimas fazem a catálise (aceleramento da reação) de uma forma
muito rápida
➢ Concentrações de substratos vão se formando em produtos à medida
que o tempo passa
★ Sem enzimas é necessário muita energia para que os reagentes se
transformem em produtos, com a presença de enzimas não é necessário
uma quantidade muito grande de energia.
➔Cinética enzimática
➢ Corresponde à capacidade da enzima fazer a catálise
➢ Precisa estar na sua forma tridimensional perfeita
➢ Precisa estar no seu pH ótimo
➢ Em determinados pH não há uma atuação de enzimas
específicas
➢ Existem valores de pH ótimos para o funcionamento da enzima
★ Com base se vai saindo do pH ótimo, começa a decair a atividade
enzimática, e consequentemente a velocidade da reação
➔ DESNATURAÇÃO ENZIMÁTICA
➢ Calor
➢ Álcool
➢ Ácidos ou bases
➢ Agitação Mecânica
➢ Solventes Orgânicos
➢ Radiação Ultravioleta
➢ Íons de metais pesados, chumbo e mercúrio
➔ Classes de enzimas
➢ Todas fazem catálise em situações diferentes
➢ A numeração é importante para as classes
1. Enzimas oxidorredutases: catalisam reações de oxirredução
2. Transferases: catalisam a transferência de grupos contendo C, N ou P.
3. Hidrolases: catalisam a quebra de ligações pela adição de água.
★ não é a água que quebra e sim a enzima
4. Liases: catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas ligações C-n
5. Isomerases: catalisam racemização de isômeros óticos (quando tem o
mesmo formato, mas a estrutura mudou)
6. Ligases: catalisam a formação de ligação entre carbono e O, S N, acoplada
à hidrólise de fosfatos de alta energia (precisam da liberação de ATP)
➔ Inibição enzimática
➢ O cyp450 inativa substâncias (drogas) - objetivo: transforma em outra
substância para que os rins possam excretar
● Mecanismo de defesa com toda e qualquer molécula estranha
● Se não existissem cyps acumularia todos os medicamentos que
já tomamos
● cyp tem a função de inativar a droga
➢ Biotransformação: transforma a molécula da droga sob ação das
cyps se transforma em uma outra molécula
★ Medicamentos são o mais hidrossolúvel possível para poder passar por
várias membranas
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Revisão
➔Aminoácidos
➢ Todos os aminoácidos possuem características estruturais em comum
➢ Constituem as proteínas
➢ Existem 20 tipos e diferem-se em AA’ essenciais e AA’ naturais
➢ Apresentam um grupo carboxila e um grupo amino ligados
mesmo átomo de carbono (carbono α) e diferem-se uns aos outros
na sua cadeia lateral (grupo-R) - variam em estrutura, tamanho e
carga elétrica e influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água.
➢ Podem agir como ácidos e bases
➢ Substâncias com a natureza dupla (ácido - base) são anfotéricas e
frequentemente chamados e anfólitos
➢ Podem se converter em produtos especializados
➔Peptídeos e proteínas
➢ São polímeros de aminoácidos
❖Peptídeos
➢ São cadeias de aminoácidos
➢ Duas moléculas de aminoácidos podem se unir covalentemente por meio de
uma ligação amida substituída, denominada LIGAÇÃO PEPTÍDICA, a fim de
produzir um dipeptídeo.
❖ Ligação peptídica
➢ exemplo comum de uma reação de condensação
➢ Os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas,
que podem ser hidrolisadas por enzimas específicas ou exposição a
um ácido ou base forte em temperatura elevada.
➢ Ligação formada pela remoção de elementos de água (desidratação
do grupo a-carboxila de um aminoácido e do grupo a-amino do outro.
➢ Dois aminoácidos se ligam através de ligações peptídicas formando
um dipeptídeo, três formando um tripeptídeo, quatro formando um
tetrapeptídeo, cinco formando um pentapeptídeo e assim por diante.
➢ Alguns aminoácidos se ligando: Oligopeptídeo
➢ Muitos aminoácidos se ligando: Polipeptídeo
➢ A unidade de um aminoácido é chamada de resíduo ( a parte restante
após a perda dos elementos de água )
➢ Uma proteína é formada por milhares de resíduos de aminoácidos.
➢ As partes que ficaram livres são chamadas de aminoterminal
(extremidade com o grupo a-amino livre) e carboxiterminal
(extremidade com o grupo carboxila livre)
➔Estruturas proteicas
1) Estrutura primária: corresponde à descrição de todas as ligações
covalentes (principalmente peptídicas e de sulfeto) ligando resíduos de
aminoácidos em uma cadeia polipeptídica
➢ É informativa
➢ Cada proteína irá apresentar um número e uma sequência de
aminoácidos distintos.
➢ Determina como a proteína irá se dobrar em seu estado tridimensional
único.
➢ O conhecimento da sequência de aminoácidos de uma proteína pode
trazer importantes informações, como: ideias sobre sua estrutura
tridimensional, função e localização celular.
➢ Determina a função da proteína (sua função depende da sua
sequência)
2) Estrutura Secundária: refere-se a qualquersegmento de uma cadeia
polipeptídica e descreve um arranjo espacial de seus átomos na cadeia
principal, sem considerar a posição de suas cadeias laterais ou sua relação
com outros segmentos.
➢ tipos comuns: alfa hélice e folha beta.
● Alfa hélice: estrutura helicoidal onde o esqueleto polipeptídico é
firmemente enrolado em torno de um eixo imaginário
desenhado longitudinalmente no centro da hélice, e os grupos R
dos resíduos de aminoácidos se projetam para fora do
esqueleto helicoidal.
- Cada volta de uma hélice é formada por 3,6 resíduos de
aminoácidos.
- A posição de um resíduo de aminoácido em relação a
seus vizinhos também é importante. Pois, as interações
entre as cadeias laterais dos aminoácidos podem
estabilizar ou desestabilizar a estrutura alfa- helicoidal.
- Aminoácidos carregados positivamente costumam ser
encontrados a três resíduos de distância dos
aminoácidos carregados negativamente, possibilitando a
formação de pares iônicos.
- Restrições que influenciam a estabilidade de uma alfa
hélice: 1) Tendência intrínseca de um resíduo de
aminoácido 2) Interações entre os grupos R,
especialmente aqueles espaçados por três (ou quatro)
aminoácidos 3) Os volumes de grupos R adjacentes 4) A
ocorrência de resíduos Pro e Gly 5) Interações entre os
resíduos de aminoácidos das extremidades do
segmento helicoidal e o dipolo elétrico inerente da alfa
hélice.
- A tendência de um determinado segmento de uma
cadeia polipeptídica formar uma alfa hélice depende da
identidade e da sequência de resíduos de aminoácidos.
● As conformações beta organizam as cadeias polipeptídicas
em forma de folha
2) Estrutura terciária e quaternária das proteínas:
➢ O arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma
proteína é chamado de estrutura terciária.
3) Algumas proteínas contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas distintas, ou
subunidades protéicas que podem ser idênticas ou diferentes. O arranjo
dessas subunidades em complexo tridimensionais constitui a estrutura
quaternária.
Proteínas Fibrosas: cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos
ou folhas. ( um único tipo de estrutura secundária e estrutura terciária
relativamente simples) - garante suporte, forma e proteção externa aos
vertebrados. São insolúveis em água (aminoácidos hidrofóbicos no interior e
na superfície). ex: queratina e colágeno.
Proteínas Globulares: cadeias polipeptídicas dobradas em formas esféricas
ou globulares. (contém diversos tipos de estruturas secundárias) - enzimas e
proteínas regulatórias.
➢ A perda da estrutura de uma proteína resulta na perda da sua função
(desnaturação proteíca).
➢ A maioria das proteínas podem ser desnaturadas através do calor que
tem efeitos nas interações fracas da proteína ( principalmente ligações
de hidrogênio)
➔ Função proteica
❖ A função de muitas proteínas envolvem a ligação reversível com
outras moléculas que passam a ser chamadas de ligantes. (isso
permite que o organismo responda rapidamente às mudanças
ambientais e condições metabólicas.
❖ O ligante interage com uma parte da proteína chamado sítio ativo que
é complementar ao ligante em seu tamanho, forma, carga, caráter
hidrofóbico ou hidrofílico.
❖ Essa interação é específica - a proteína seleciona interagindo
somente com uma ou algumas moléculas específicas.
❖ Uma proteína pode ter sítios de ligação diferentes para vários ligantes.
❖ As enzimas se ligam a outras moléculas e as transformam
quimicamente, ou seja, catalisam as reações.
➢ As moléculas em que as enzimas realizam os seus efeitos são
chamadas de substratos ao invés de ligantes, o sítio de ligação
é chamado de sítio ativo
❖ Hemoglobina e Mioglobina (GLOBINA - PROTEÍNAS DE LIGAÇÃO AO
OXIGÊNIO). Hemoglobina: transporte de oxigênio na corrente sanguínea.
Mioglobina: está presente de forma abundante nos músculos de mamíferos
marinhos, pois possuem a função de armazenamento de oxigênio em
mergulhos prolongados.
❖ Proteína transportadoras de Oxigênio:
➢ O ferro (que possui a capacidade de transportar o oxigênio) é
incorporado a um grupo prostético chamado HEME ligado a uma
proteína. - GP corresponde a um composto associado
permanentemente a uma proteína e que contribui para a sua função.
➔ENZIMAS
❖ Todas proteínas são enzimas (com exceção do grupo de moléculas de
RNA catalíticas).
❖ A atividade catalítica depende da integridade das conformações
nativas.
❖ Se uma enzima for desnaturada ou dissociada a sua capacidade
catalítica é perdida.
❖ As estruturas (primária, secundária…) são essenciais para a atividade
catalítica.