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LISTA DE EXERCÍCIOS – ENZIMAS 1. As enzimas são proteínas? Com qual tipo de estrutura? Explique a sua resposta. 2. O que são as enzimas? Qual a função das enzimas? Como elas agem no animal? 3. Quais os tipos de enzimas que existem e como elas agem? Diferencie-as. 4. O que são cofatores e qual a sua função? 5. O que são enzimas alostéricas? 6. O que são enzimas reguladas por ligação covalente? 7. Relacione os termos: energia de ativação, energia de ligação, estado de transição ativado e reação enzimática com a equação abaixo: 8. Relacione os termos especificidade, substrato, complexo enzima-substrato, temperatura, pH e salinidade. 9. Qual a relação das famílias de aminoácidos com a constituição do sítio catalítico. 10. Qual a relevância do estudo de enzimas sob o ponto de vista genético? Justifique sua resposta. Criado por: Mariana Moreira Lopes GABARITO 1. A maioria das enzimas são proteínas de estrutura quaternária, exceto um pequeno grupo de RNAs catalíticas. 2. Enzimas são catalisadores biológicos cuja função é catalisar uma reação. Elas atuam diminuindo a energia de ativação que seria usada em uma determinada reação, gerando portanto, um saldo positivo para o organismo. 3. As enzimas são classificadas quanto ao tipo de catálise em 6 famílias: Ligases: formação de novas moléculas através da união delas por meio de ligação. Transferases: transferência de grupos funcionais de uma molécula para outra. Oxidorredutases: afetam a transferência de carga de uma molécula. Isomerases: enzimas que mediam a conversão de moléculas isoméricas (geométricas ou ópticas). Hidrolases: enzimas que atuam junto à moléculas de água para fazer a quebra de ligações (hidrólise). Liases (Polimerase): remoção de moléculas a partir da ruptura de ligações. 4. Cofatores são moléculas inorgânicas que se ligam às enzimas. Podem ser íons metálicos por exemplo. Eles possuem função de auxiliar no processo de catálise enzimática. 5. São enzimas reguladas por meio de ligações reversíveis e não covalentes denominados de moduladores alostéricos. Possuem um sítio ativo específico e um sítio de ligação chamado se sítio alostérico. 6. São inibidores enzimáticos irreversíveis que se ligam ou destroem grupos funcionais da enzima responsáveis pela catálise enzimática. 7. A energia de ativação é o gasto mínimo necessário para que na reação, haja a transformação do substrato em produto. O estado de transição ocorre no complexo ES pois ali o substrato já não é mais substrato mas ainda não é produto. Nele a energia de ativação possui o seu pico, que seria muito maior sem a presença das enzimas. A reação enzimática começa na etapa E + S e termina no final com o produto. Para que ela ocorra é preciso haver energia de ligação entre a enzima e o substrato para passarem pelo estado de transição e formar o produto. 8. As enzimas são capazes de distinguir moléculas comuns de substratos essenciais. Na formação do complexo enzima-substrato a enzima libera energia de ligação que é a principal fonte de energia livre utilizada para diminuir a energia de ativação das reações, acelerando então a velocidade. Dessa forma a mesma energia de ligação que fornece energia para a catálise também dá especificidade a enzima. A temperatura, o pH e a salinidade são fatores que irão implicar na atividade enzimática, na qual pode diminuir se caso um desses fatores esteja desregulado, afetando o ambiente necessário que a enzima necessita para efetuar a catálise. Fatores extremos geram desnaturação é consequentemente inativação da enzima. 9. A constituição protéica de uma enzima, com o seu radical, determina a natureza do substrato que é uma estrutura tridimensional de constituição também proteica. Por isso é preciso que sejam da mesma família para garantirem a afinidade que conduz à ligação do substrato com a enzima. 10. Com o desenvolvimento do estudo da molécula de DNA, foi descoberta a classe de enzimas chamada de enzimas de restrição cujo nome é endonuclease, que são as ferramentas básicas da engenharia genética. Elas desempenham função de clivagem das moléculas de DNA em pontos específicos, nas regiões nucleotídicas. REFERÊNCIA BIBLIOGRÁFICA LEHNINGER, T. M.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª ed., 2014.
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