Hemoproteínas: Funções e Estruturas

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Anna Julya A. Trancoso 2026.2 
Bioquímica/Profª Ana Paula Galvão 
 
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 Cromoproteínas 
São hemoproteínas globulares,,proteínas do sangue , que 
contém um heme ligado como radical prostético. A função 
de cada grupo das hemoproteínas variam de acordo com o 
ambiente criado pela estrutura da proteína. 
 
➔ Exemplos : 
 
• Citocromos: proteínas que contêm heme e que 
auxiliam na cadeia respiratória mitocondrial. 
• Grupo Heme da Catalase: parte do sítio ativo da 
enzima que degrada o H2O2. 
• Hemoglobina e Mioglobina : duas hemoproteínas 
mais abundantes dos seres humanos ,os quais 
ligam -se ao oxigênio. 
 
Citocromos 
Semelhante a hemoglobina. Atuam no transporte de 
elétrons ,geralmente ligados à uma membrana animal 
(mitocôndrias e retículos) ou vegetal (cloroplastos ) ou em 
bactérias. 
 
Hemoglobina 
Cada unidade da hemoglobina é composta de 8 cadeias em 
alfa hélice separados por aa Prolina . 
• Alfa 1+ beta 1 =1 Dímero(ligação forte ) 
• Alfa 2 + beta 2=1 Dímero (ligação forte) 
• 1 Dímero + 1 Dímero= 1 Tetrâmero (ligação menos 
forte) 
• Tipos :adulta (A) , fetal (F) ,falciforme (S) 
 
O ferro se liga a cada unidade atráves da 
protoporfirina IX, que é formado por 4 anéis de 
nitrogênio com Fe +2 no centro do anel. O Fe se 
liga para fora da estrutura com o oxigênio e para 
baixo com histidina ,que por sua vez, se liga as 
unidades alfa 1 e 2 , beta 1 e 2. 
 
 
 
 
 
 
*Fenômeno da Cooperação 
Cada ligação da Hb com oxigênio vai tornando-se mais 
relaxada ,facilitando a próxima ligação com o O2.Isso 
porque sofre um rearranjo na sua estrutura. 
• Forma tensa da Hb: sem O2 
• Forma relaxada da Hb: com O2 
*Cooperação positiva ou Interação Heme -heme 
Ligação da primeira molécula de oxigênio à hemoglobina 
que confere afinidade crescente para a ligações das outras . 
A afinidade do último O2 à hemoglobina é 300 vezes maior 
do que o primeiro O2. 
Na liberação do O2,o primeiro sairá mais facilmente do que 
o último. 
No caso da mioglobina ,essa cooperatividade não existe 
porque só possui uma unidade e só faz uma ligação com 
O2. 
A ligação do O2 com a Hemoglobina pode ser afetada por 
fatores ,como pH do ambiente ,pCO2 , temperatura , que 
por agirem em um sítio diferente da ligação do oxigênio, 
denominados fatores alostéricos. 
 
Na presença de CO2 e em ambiente ácido rico em H+, 
ocorre inibição alostérica e a Hb perde afinidade ao 
O2.Dentro da hemácia, a enzima anidrase carbônica 
transforma CO2 em ácido carbônico e H+ ,fazendo com que 
a hemoglobina perca alostericamente a afinidade pelo O2, 
liberando-os de forma cooperativa .Assim todos os O2 se 
desprendem nos tecidos aonde há mais CO2.( Efeito Bohr ) 
*Efeito Bohr 
A liberação do oxigênio pela hemoglobina aumenta com a 
diminuição do pH , ou quando a pCO2 está aumentada. 
Essa ligação diminui a afinidade da Hb pelo O2,deslocando 
a Curva de dissociação . 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Anna Julya A. Trancoso 2026.2 
Bioquímica/Profª Ana Paula Galvão 
 
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*2,3 BPG(Bifosfoglicerato) 
Isômero do ácido glicolítico ,presente nas hemácias. Liga-se 
com maior afinidade à hemácia desoxigenada. Assim 
diminui a afinidade pelo oxigênio, promovendo de forma 
alostérica a liberação de moléculas de O2 ligadas à 
hemoglobina ,aumentando a capacidade das hemácias de 
liberar O2 nos tecidos que mais necessitam. 
Leva a uma queda do pH intra-eritrocitário desviando a 
curva de dissociação para a direita – Efeito Bohr. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
*Hemoglobina A: 
Globulares ,Quaternária,Tetrâmera( 4 unidades / 
alfa 1= beta 1 e alfa 2=beta2,formando dímero) e 
Metaloproteína 
 
 
A Hemoglobina fetal possui maior afinidade do que 
hemoglobina A da mãe e isto que permite o feto buscar 
oxigênio da mãe. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
*Curva de Saturação 
Hemoglobina :No início a afinidade é baixa para O2 ( curva 
sigmoide).A medida que vai saturando ,aumenta a 
afinidade de O2 devido ao fenômeno da cooperação . 
Mioglobina : A saturação é alta porque tem afinidade 
máxima (curva tipo hiperbólica /músculo cardíaco e 
esquelético) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Hemoglobina X Mioglobina 
Hemoglobina :tetrômero, afinidade variável por oxigênio, 
localizada no sangue. Em alta concentração de O2,tem alta 
afinidade ligando-se facilmente; em baixa concentração de O2 
,baixa afinidade, desligando-se do O2 e oxigenando os tecidos 
. 
Mioglobina :monômero ,alta afinidade por oxigênio, 
localizada no músculo, função de reserva de oxigênio 
muscular evitando fermentação lática no músculo. 
 
Clínica: Em anêmicos crônicos ,doentes 
pulmonares crônicos e moradores de grandes 
altitudes ,encontram-se níveis aumentados de 
2,3BPG para facilitar entrega de O2 nos tecidos 
. 
Anna Julya A. Trancoso 2026.2 
Bioquímica/Profª Ana Paula Galvão 
 
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Anemia Falciforme 
É uma doença hereditária caracterizada pela alteração da 
hemoglobina das hemácias do sangue, tornando-as 
parecidas com uma foice. Sendo chamada de Hemoglobina 
S-SICKLE. Essas células têm sua membrana alterada e 
rompem-se mais facilmente causando anemia e trombos. 
Essa condição é mais comum em indivíduos da raça negra . 
 
 
 
Globina é decomposta em aas que serão reutilizados .A 
porção porfirina é decomposta do Fe ,que será armazenado 
e restante degradada no fígado ,baço e medula óssea .O 
heme sob ação da heme-oxigenase torna-se hemina e 
depois biliverdina. Depois ,biliverdina redutase produz a 
bilirrubina que será armazenada na vesícula e eliminada 
nas fezes. 
 
Metahemoglobina 
É uma forma de proteína da hemoglobina cujo ferro do 
grupo Heme está sob a forma Fe 3+ e não Fe2+ da 
hemoglobina normal. 
1 – 2% da hemoglobina de uma pessoa normal está sob a 
forma de metahemoglobina. 
 
Envenenamento por Cianeto 
Sua toxicidade principal é por se ligar ao Fe da enzima 
citocromo oxidase mitocondrial da cadeia transportadora 
de elétrons ,bloqueando a oxigenação celular e a 
fosforilação oxidativa . Oxihemoglobina se acumula no 
sangue ,daí o aspecto rosado da vítima .Sintomas estão 
relacionados com a dose de exposição. Se ingerido, ocorre 
queimação em língua, esôfago e estômago. Se inalado, 
ocorre irritação nasal e ocular . 
Administração dos seguintes antídotos : 
1º nitrito de amila (por inalação) 
2ºnitrito de sódio ( por via EV) 
3º tiossulfato de sódio (EV) 
Clínica: Metahemoglobina em quantidades maiores 
levam às alterações ,podendo ser causadas por doenças 
genéticas (deficiência de enzimas como 
metahemoglobina redutase,G-6 
fosfatodesidrogenase,piruvato cinase) ou fatores 
externos( aminas ,clorobenzeno,dapsona ,nitroprussiato 
de sódio, cloroquina, nitrito, nitrato) 
Diagnóstico: dosagem de metahemoglobina no sangue . 
Metahemoglobina em criança(Síndrome do Bebê azul): 
por ingestão de água de poço com excesso de nitrito. 
Reversão do excesso de metahemoglobina : uso de azul 
de metileno. O azul de metileno é reduzido pela enzima 
metahemoglobina redutase e NADPH, a azul de 
leucometileno e este, por sua vez, reduz a 
metahemoglobina a hemoglobina .