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Enzimas

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a 
afinidade da enzima pelo substrato 
ex. lactose favorece expressão de lactase (uma 
pessoa que corta lactose da dieta pode desenvolver 
intolerância) 
 
cinética enzimática 
Ä relação entre a concentração da enzima, do 
substrato e do produto que alteram a 
velocidade das reações catalisadas por 
enzimas 
Ä temperatura e pH do meio devem ser ideais 
 
(E) + (S) ßà (EP) ßà (E) + (P) 
- geralmente a quantidade de enzima é fixa 
* formar o complexo enzima substrato favorece a 
formação do produto 
- para aumentar o complexo, devemos aumentar a 
concentração do substrato 
* conforme o tempo passa, a quantidade de produto 
aumenta, deslocando a reação para o outro lado 
 
• quando a analise é feita em tempos iniciais 
significa que teremos o mínimo de produtos 
formados à isso garante que mesmo que a 
reação seja reversível, ela estará ocorrendo 
apenas em um único sentido 
• para fazermos a analise cinética, a avaliação 
é feita quando temos no máximo 10% do 
produto formado 
 
velocidade X quantidade de substrato 
- quantidade de enzima fixa, variando a quantidade 
de substrato 
- aumentando a concentração do substrato aumenta a 
velocidade da reação à isso acontece porque ainda 
tem concentração de enzima livre, logo, adicionando 
substrato, forma mais complexos enzima-substrato 
- depois, já há uma elevada quantidade de substrato, 
fazendo com que a quantidade de complexos enzima-
substrato seja aproximadamente constante à 
velocidade independe da concentração do substrato 
 
* é importante ressaltar que o Vmáx tem íntima relação 
com a concentração da enzima no meio 
(aumentando a quantidade de enzima livre, aumenta a 
quantidade de complexos formados) 
à hipérbole retangular (atinge o máximo no infinito) 
 
 
GRÁFICO 2: 
 
à de 0 – T1: pouco produto, mesmo sendo reversível, 
a reação esta acontecendo em um sentido só 
velocidade X quantidade de enzima 
- quantidade de substrato fixo, variando a quantidade 
de enzima variando a enzima 
- gráfico crescente: conforme adiciona enzima, formam 
se os complexos, aumentando a velocidade da reação 
 
 
Km 
à o Km corresponde a um valor de concentração de 
substrato responsável por atingir metade da velocidade 
máxima possível. 
* o Km reflete a afinidade da enzima pelo substrato 
- quanto menor for o valor de km, maior será a 
afinidade da enzima pelo substrato, pois precisaremos 
de menos substrato para atingirmos 50% da 
velocidade máxima 
- para cada par de enzima-substrato, encontraremos 
um determinado valor de km que e constante 
- esse valor de km pode sofrer regulação alostérica 
* a afinidade da enzima pelo substrato independe da 
concentração da enzima, ou seja, aumentar a 
concentração da enzima não altera a capacidade da 
sua associação com o substrato, mas aumentaremos o 
numero de complexos formados 
 
 
inibição enzimática irreversível 
(enzima + inibidor irreversível) 
- ligação covalente, na qual, o inibidor não se desliga 
mais 
ex. aspirina: a aspirina (ácido acetilsalicílico) reduz a 
ativação plaquetária por meio da acetilação 
irreversível da COX-1, e, portanto, reduz a produção 
de TXA2 pelas plaqueta 
 
 
inibição enzimática reversível 
 (enzima + inibidor reversível) 
- competitiva 
- não competitiva 
 
inibição enzimática reversível competitiva 
o substrato compete com o inibidor (se o complexo 
enzima-substrato for formado, o produto também é) 
ex. inibidores da ECA 
 
à linha contínua: quantidade de enzima fixa e adição 
de substrato atingindo a velocidade máxima e a 
formação do complexo enzima – substrato 
à linha pontilhada: quantidade de enzima fixa, adição 
de inibidor e depois, adição de substrato, aumentado a 
probabilidade da formação do complexo enzima – 
substrato, contudo, o Km mudou, pois foi necessário 
mais substrato 
 
 
inibição enzimática reversível não competitiva 
- o substrato e o inibidor não competem pelo mesmo 
sítio da enzima 
à se o inibidor se ligar primeiro, o substrato não se 
liga, pois a enzima já estará inibida – produto não 
será formado 
à se o substrato se ligar primeiro, o complexo pode 
ser formado e o produto também; mas se o inibidor se 
ligar, não forma o complexo 
 
à o Km não muda !!