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Proteínas Plasmáticas

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Ana Carolina Simões – MED 105 – Aula Funções Biológicas 31/03/2021 
Sangue e sua Importância 
❖ Transporte dos nutrientes para os tecidos e remoção dos metabólitos 
❖ Via de comunicação e sinais de longa distância – hormônios até a célula-alvo 
❖ Composição : suspensão de elementos celulares em uma solução que possui uma ampla gama 
de moléculas, de metabólitos de pequeno peso molecular a grandes proteínas com múltiplas 
subunidades 
❖ A função dos componentes sanguíneos é participar da defesa do corpo contra patógenos 
externos, cicatrização de feridas e reparo tissular 
❖ O sangue como biomarcador 
 A obtenção de amostrar de sangue é fácil e, portanto, este é, de longe, o material mais 
comumente usado em exames bioquímicos 
 A maioria dos exames laboratoriais de diagnósticos em bioquímica, hematologia e 
imunologia são realizados com sangue, plasma ou soro 
 
Análise Bioquímica das Proteínas 
❖ É realizada por meio da Eletroforese, que consiste na separação das 
proteínas 
❖ Elas são classificadas em dois grupos, a Albumina e as Globulinas, que 
são heterogêneas 
❖ Os principais componentes das Globulinas são as imunoglobulinas, 
produzidas pelos plasmócitos da medula óssea 
 Outros grupos são as globulinas α–1, globulinas α–2, 
glubulinas β e globulinas γ 
 
❖ O gráfico ao lado constitui o padrão eletroforético normal/comum 
❖ As proteínas denominadas séricas, são as que se encontram no 
soro/plasma 
❖ Quando se diz que uma proteína é reativa é porque ela constitui a 
fase aguda de alguma doença/patologia 
❖ A concentração proteica é mediada pela relação massa/volume e 
está relacionada diretamente com o metabolismo 
 
Metabolismo das Proteínas 
❖ Sempre que se fala em metabolismo tem que se pensar na junção do anabolismo com o 
catabolismo 
❖ Três principais fatores irão determinar a concentração das proteínas, a velocidade de síntese, 
a velocidade do catabolismo e o volumo do liquido no qual as proteínas estão distribuídas 
❖ A síntese de uma grande parte das proteínas plasmáticas ocorre no fígado (hepatócitos) 
 
Ana Carolina Simões – MED 105 – Aula Funções Biológicas 31/03/2021 
 Outras são produzidas pelos linfócitos, como as imunoglobulinas, pela superfície 
celular, como a β–2–microglubilina, e pelos enterócitos (cél. epitelial da superfície do 
intestino delgado e grosso), como as apolipoproteínas 
 
Albumina 
❖ Possui uma cadeia de 584 aminoácidos com um peso molecular em torno de 69000 Daltons 
❖ Reguladora osmótica e oncótica (pressão que segura a água dentro do vaso) 
❖ É um reservatório de aminoácidos e transporta pequenas moléculas 
 Algumas medicações são transportadas por ela, por isso, diz-se que ela influencia 
alguns aspectos farmacológicos 
 
❖ Arranja-se em estrutura de α–hélices sendo sustentadas e unidas por pontes dissulfeto 
❖ Constitui 50% das proteínas do plasma 
❖ Sua concentração normal é de 35 a 45 g/L 
❖ Sua meia-vida é de aproximadamente 20 dias 
❖ A pele é o maior local em que há albumina extravascular 
❖ Hiperalbuminemia x Hipoalbuminemia 
 Hiperalbuminemia 
➔ Excesso de albumina no sangue 
➔ Muito rara, exceto em casos de desidratação 
 
 Hipoalbuminemia 
➔ Queda dos níveis de albumina no sangue 
➔ Pode ocorrer devido a comprometimento da sua síntese, como em casos de 
hepatopatias, desnutrição ou má absorção (Ex.: doenças de Crohn) 
➔ Pode ocorre por contar de perdas proteicas, como no caso de ascites, nefropatias, 
hemorragias, queimaduras ou enteropatia 
➔ Resulta em sério desequilíbrio da pressão oncótica intravascular 
➔ Essa perda se manifesta clinicamente pelo desenvolvimento do edema periférico 
 
 
Pré–Albumina/Transtiretina 
❖ Se junta a proteína RBP (ligadora de retinol) para transportar a vitamina A 
❖ Ela evita a retirada renal da RBP por meio da sua ligação à ela 
Observação : Pressão Hidrostática 
Pressão Osmótica x Pressão Oncótica 
(pressão de saída) (pressão que 
segura) 
 
Ana Carolina Simões – MED 105 – Aula Funções Biológicas 31/03/2021 
 
α–1–Antitripsina 
❖ Sintetizada predominantemente nos hepatócitos 
❖ Função de proteção alveolar, atuando como antiprotease e evitando 
o enfisema mediado pelas elastases liberadas pelos leucócitos 
❖ Inativa a elastase dos neutrófilos, enzima liberada durante a 
fagocitose, que destrói a parede alveolar 
 
 
α –1– Fetoproteína (AFP) 
❖ Proteína sintetizada no fígado e usada como marcador tumoral 
❖ É produzida desde o primeiro ano de vida e vai diminuindo a sua concentração com o passar 
do tempo, por isso que se nos exames ela estiver alta é porque os hepatócitos voltaram a 
produzi-la 
❖ Presente em até 75% das hepatopatias, como cirrose, hepatite alcóolica, doenças 
inflamatórias intestinais e colite ulcerativa 
❖ A α–fetoproteína tem valores normais de até 8,1 ng/ml 
 
Ceruloplasmina 
❖ A α–2–Ceruloplasmina é responsável por transportar 90% 
do cobre no organismo 
❖ Ficam com suas concentrações elevadas em casos de 
infecções, doenças malignas e traumas 
❖ Importante no diagnóstico da Doença de Wilson 
 Rara doença hereditária em que o fígado não 
excreta o excesso de cobre na bile, resultando em 
um acúmulo desse íon que será liberado na corrente sanguínea 
 Desencadeia uma cirrose 
 Pode causar sérios danos por conta do cobre se dirigir para o cérebro, olhos, rins e 
outros órgãos 
 Diagnóstico : dosagem de ceruloplasmina baixa, cobre livre no sangue e cobre na urina 
durante 24 horas 
 
Ferritina x Trasnferrina 
❖ A Ferritina é uma proteína globular localizada no 
citoplasma das células e produzida pelo fígado que 
promove a reserva de ferro nas células, especialmente nas 
envolvidas com a síntese de compostos férricos e no 
metabolismo do ferro 
 Ela sozinha não é um biomarcador suficiente para ser relacionado com a produção de 
hemácias, mas os valores altos dela podem indicar inflamações 
 
Ana Carolina Simões – MED 105 – Aula Funções Biológicas 31/03/2021 
 
❖ A β–1–Transferrina é uma proteína sintetizada principalmente pelo fígado (pode ser 
produzida por outros órgãos também) que é responsável pelo transporte de ferro das células 
para os tecidos, tendo sua função antagônica a da ferritina 
 A sua avaliação é útil no diagnóstico de anemia ferropênica/ferropriva, que se 
caracteriza pela carência de ferro para formação das hemoglobinas 
 Na deficiência de ferro, o teor de TRF está aumentado devido à elevação da síntese, 
contudo, a TRF está menos saturada com o ferro 
❖ São dependentes da ceruloplasmina e outras proteínas que façam a movimentação dos 
elétrons 
 
 
α–2–Haptoglobina 
❖ Responsável por pegar a hemoglobina e leva-la para o fígado para 
formar bilirrubina – os eritrócitos são destruídos depois 
❖ A concentração sérica de haptoglobina aumenta em resposta ao 
estresse, infecções, inflamação aguda ou necrose tecidual, 
possivelmente em decorrência da estimulação da sua síntese 
❖ Após um episódio hemolítico, a concentração de haptoglobina cai, 
à medida que os complexos haptoglobina–hemoglobina são 
eliminados da circulação 
❖ Baixas concentrações de haptoglobina podem ser detectadas na doença hepática quando há 
comprometimento da sua síntese 
❖ Pode servir também como marcador de hemólise 
 Determinada condição ocorre devido a uma hemólise excessiva dos eritrócitos que 
liberam hemoglobina para o plasma 
 Essa hemoglobina se dissocia de dímeros, que irão se ligar à Haptoglobina formando 
um complexo chamado hemoglobina–haptoglobina 
 Esse complexo é metabolizado mais rápido que a haptoglobina sozinha, tanto no 
fígado quanto no sistema reticuloendotelial, o que produz um outro complexo 
chamado ferro–globulina e bilirrubina 
 Certo processo tem a vantagem de evitar a perda de ferro pela urina, mas no caso de 
uma hemólise excessiva há formação de mais complexos hemoglobina–haptoglobina, 
o que reduz a concentração da haptoglobina no plasmaSistema 
Retículoendotelial 
Observação : Hemoglobina Livre 
Caso ocorra a dissociação entre o grupamento heme e a globina, o heme livre liga-se à hemopexina, 
que ao contrário da haptoglobina que é uma proteína de fase aguda, ela não é afetada pela 
resposta de fase aguda de uma doença. O complexo heme–hemopexina é capturado pelas células 
hepáticas, nas quais o ferro se liga à ferritina 
 
Ana Carolina Simões – MED 105 – Aula Funções Biológicas 31/03/2021 
Região β – Fibrinogênio 
❖ Sintetizada no fígado 
❖ É o substrato da enzima trombina 
❖ Valores reduzidos levam a coagulação intravascular 
descompensada, resultando em episódios esporádicos de 
sangramento 
 
 
Região γ – PCR – Proteína C Reativa 
❖ Sintetizada pelo fígado 
❖ Está presente no plasma de pacientes com patologias agudas 
❖ Marcador não específico de resposta da fase aguda 
❖ Está associado com o sistema autoimune e atua na ativação do complemento fagocitose 
❖ Sempre que tiver algum quadro de infecção no organismo ela vai estar presente 
 
Região γ – Imunoglobulinas 
❖ Conhecidas como anticorpos (glicoproteínas) 
❖ São secretadas pelos linfócitos B 
❖ Reconhecem imunógenos definidos pelos antígenos que são reconhecidos por um anticorpo 
❖ As imunoglobulinas são um grupo diversificado de moléculas que reconhecem e reagem com 
uma ampla quantidade de estruturas antigênicas específicas (epítopos) e dão origem a uma 
série de efeitos que levam à eliminação do antígeno apresentado (resposta imunológica) 
❖ Algumas imunoglobulinas têm outras funções efetoras além da 
resposta imune, como no caso da IgG que participa da ativação do 
sistema complemento 
 
 
Tipos de Ig Características 
IgG - Migração por toda a fração γ 
- Representa 73% das Ig’s normais 
- Age contra antígenos bacterianos 
IgA - Migração na junção das frações β e γ 
- Representa 19% das Ig’s normais 
- Promove a proteção das mucosas e fluidos 
corporais 
 IgM - Migração na junção das frações β e γ 
- Representa 5% das Ig’s normais 
- Age na fase aguda de doenças infecciosas 
IgD Possui função desconhecida 
IgE Reação de hipersensibilidade e alérgica

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