Enzimas e Inibidores

Prévia do material em texto

Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a
interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas
são conhecidas como:
As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, elas reconhecem
seus substratos através da:
BIOQUÍMICA 
Lupa Calc.
 
 
SDE4452_A4_202009012604_V1 
Aluno: VALDELICE MOREIRA RIBEIRO Matr.: 202009012604
Disc.: BIOQUÍMICA 2021.1 - F (G) / EX
Prezado (a) Aluno(a),
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua
avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha.
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se
familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS.
 
1.
Cofatores enzimáticos
Apoenzimas
Inibidores enzimáticos
Holoenzimas
Catalizadores
 
 
Explicação:
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel
regulador importante nas vias metabólicas.
 
2.
energia de ativação
reversibilidade da reação
composição do meio
forma tridimensional das moléculas
javascript:voltar();
javascript:voltar();
javascript:diminui();
javascript:aumenta();
javascript:calculadora_on();
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas
desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como a febre
alta pode modificar essas proteínas?
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio
ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de
colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a
lovastatina é um inibidor enzimático do tipo:
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo
através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o substrato específico
dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é:
temperatura do meio
 
 
Explicação:
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de reagentes)
específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de forma que podem
participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua conformação
nativa.
 
3.
Induzindo a autodigestão das enzimas.
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos.
Induzindo a exocitose das enzimas.
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas.
Induzindo a desnaturação das enzimas.
 
 
Explicação:
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a elevação
da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim,
se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função.
 
4.
alostérico reversível
competitivo irreversível 
misto
alostérico irreversível
competitivo reversível
 
 
Explicação:
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um inibidor
competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.
 
5.
um ativador irreversível
um inibidor competitivo irreversível
um inibidor alostérico reversível
A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma utilizada pelo metabolismo do organismo para eliminar os
resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das proteínas. A urease é uma enzima que, em meio aquoso, catalisa a
hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease.
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade denominado cofator. O cofator enzimático da
urease é o íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial tanto para a atividade
funcional como para a integridade estrutural dessa enzima.
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, MAIO 2008, disponível em , acesso em 22/09/2020).
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade enzimática:
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a
capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na
formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar:
um inibidor competitivo reversível
um efetuador alostérico positivo
 
 
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não
ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico
reversível.
 
6.
Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um pH ótimo definido.
A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, principalmente de alterações
do pH e da temperatura do meio reacional.
A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional e podem ser afetadas por
quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na estrutura proteica.
As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na transformação dos
reagentes em produtos.
Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que estão envolvidas,
diminuindo a energia de ativação do processo.
 
 
Explicação:
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por isso aumentam a
velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos.
 
7.
A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas
São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação
das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos, mas que podem ser influenciados por fatores que podem
alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a esses fatores assinale a alternativa incorreta.
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a reação
irá se processor
 
 
Explicação:
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos,
por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E as reações
enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas.
 
8.
A concentração da enzima pode influenciar na reação
A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da atividade enzimática
A variação do pH não influencia na atividade enzimática
O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções
Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática
 
 
Explicação:
A variação do pH não influencia na atividade enzimática
 Não Respondida Não Gravada Gravada
Exercício inciado em 16/03/2021 20:00:04. 
javascript:abre_colabore('35173','218770606','4415980115');