Bioquímica - Aminoácidos e proteínas

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02.03.2020 – BÁRBARA XAVIER. MEDICINA UFRN 115. 
 
As estruturas de todas proteínas humanas são 
sintetizadas a partir de 20 aminoácidos com a 
mesma estrutura geral. 
 
Gr. carboxílico + gr. amino ligado ao carbono α 
(o átomo de carbono próximo ao grupo 
carboxilato) + cadeia lateral 
Em solução, os aminoácidos livres estão com o 
grupo amino positivo e o carboxílico 
negativamente. Em proteínas, estão em uma 
cadeia polipeptídica ligados por ligações 
peptídicas entre o ácido carboxílico de um e o 
grupo amino do seguinte. 
 
O carbono a é assimétrico e pode existir em 
configuração L ou D. Em mamíferos, só há na 
conformação L, representados com o grupo 
amino para esquerda caso a carboxila esteja para 
cima. 
 
Obs: glicina não é D ou L porque o carbono a tem dois 
hidrogênios, logo, não é assimétrico e, por seu tamanho, 
causa o menor impedimento estérico em uma proteína, 
ou seja, não tem um efeito significante sobre o espaço 
ocupado por outros átomos ou grupos. 
Cadeias laterais 
Os aminoácidos são agrupados conforme a 
polaridade ou estrutura da cadeira lateral. Elas 
determinam o padrão de dobramento da cadeia 
e como interagem com outros ligantes. 
Hidrofóbicos apolares: se agrupam para excluir a 
água no efeito hidrofóbico. Ex: alanina, valina, 
leucina, isoleucina, fenilalanina e metionina. 
Polares não-carregados: pontes de hidrogênio. Ex: 
serina, treonina, tirosina, asparagina e glutamina. 
Com sulfeto: pontes dissulfeto. Ex: cisteína. Cisteína 
livre em solução pode formar uma ponte dissulfeto 
com outra cisteína por oxidação espontânea das 
sulfidrilas, resultando na cistina, não muito 
hidrossolúvel. 
Ácidos negativos formam ligações iônicas com 
aminoácidos básicos positivos. Ex: aspartato e 
glutamato. 
Comportamento em solução 
 
------ concentração de H+ -------- 
 antes pK1 pKR pK2 
g. amino + + + 0 
carbox. 1 0 - - - 
carbox. 2 0 0 - - 
aminoác. +1 0 -1 -2 
 
As carboxilas 
perdem seus 
prótons em um pH 
de cerca de 4, e 
assim, em um pH 
fisiológico estão 
negativos. 
Em proteínas, 
apenas as cadeias 
laterais dos 
aminoácidos e o 
grupo 
aminoterminal e o 
grupo 
carboxilterminal 
têm prótons dissociáveis (deles que dependem o 
pH). Todos os outros grupos carboxílicos e amino 
nos carbonos α estão unidos em ligações 
peptídicas que não têm prótons dissociáveis. 
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Possuem quatro níveis de organização estrutural, 
geralmente encontradas na terciária. 
 
Estrutura Primária 
Sequência de resíduos de aminoácidos na cadeia 
unidos por ligações peptídicas. 
A ligação peptídica natureza ressonante, com 
duas estruturas na qual uma possui uma ligação 
dupla – assim, os grupos carboxila e amina 
permanecem em um plano rígido. Contudo, 
rotação dentro de ângulos de torção permitidos 
pode ocorrer em torno das ligações ligadas ao 
carbono α. As cadeias laterais são trans entre si e 
se alternam acima ou abaixo da cadeia. 
 
Estrutura Secundária 
Aminoácidos estabilizadas por 
ligações de hidrogênio entre cada 
oxigênio carbonila e hidrogênio da 
amina, conformados em hélices a 
ou folha b. 
Hélice α: comum em globulares, 
transmembrana e ligadoras de DNA. 
Cada ligação peptídica é 
conectada por ligações de H a uma 
ligação peptídica quatro resíduos de 
aminoácidos adiante e quatro 
resíduos anteriores. 
Folhas B: as pontes de hidrogênio ocorrem entre 
regiões de fitas polipeptídicas separadas vizinhas 
alinhadas paralelamente entre si. Paralelas se as 
fitas correm na mesma direção e antiparalelas se 
em 
direções 
opostas. 
 
Há ainda as estruturas secundárias não regulares, 
sem um elemento repetitivo, como as dobras, 
alças e giros. 
Estrutura Terciária 
Padrão de dobramento dos elementos da 
estrutura secundária em uma conformação 
tridimensional. Pode ser dividida em domínios 
estruturais, regiões fisicamente independentes. 
Estabilizadas por diversas 
interações: ligações de 
hidrogênio, iônicas, dissulfeto, 
hidrofóbicas e íons metálicos. 
Pré-requisitos da estrutura 
tridimensional: função, 
ligação específica (sítios de 
ligação para sua função), 
flexibilidade e mobilidade, 
solubilidade ou lipofilicidade (depende do seu 
ambiente), estabilidade e degradabilidade 
(quando lesada ou não mais necessária). 
Estrutura Quaternária 
Algumas proteínas possuem, envolvem 2 ou mais 
cadeias polipeptídicas unidas por interações não 
covalentes – dímeros, caso duas; tetrâmeros, caso 
quatro; oligômeros, caso mais. Aumenta a 
estabilidade e pode estabelecer cooperação 
entre as subunidades ou formar sítios para 
moléculas maiores. 
Propriedades em solução 
Posição do R 
Capacidade tamponante 
Fatores que interferem na solubilidade: 
• Força iônica – adição de sal 
o salting in: proteína atrai o sal e esse 
ioniza a proteína, tornando-a mais 
solúvel ao atrair a água. 
o salting out: sal atrai a água, 
retirando a solvatação da proteína 
e, assim, precipitando-a. 
• Solventes orgânicos 
• Temperatura 
Desnaturação 
Biológicos: Aumento de temperatura, pH extremo. 
Demais: solventes orgânicos, compostos 
altamente polares, detergentes, reagentes 
redutores. Ao desnaturar, a conformação 
tridimensional nativa é alterada. 
 
 
 
 
 
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