BIOQUIMICA

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BIOQUÍMICA: pH e tampões 
pH da solução: concentração de h+ livres 
pH + pOH = 14 
pH da saliva: 7,0 (6,5-7,5) 
pH do sangue: 7,4 (7,35-7,45) 
pH da urina: 6,0 (4,0-8,0) 
pH do suco gástrico: 2,0 (1,0-3,0) 
ACIDOSE 
ocorre por exemplo com atividade muscular intensa (ácido lático acidifica o sangue) 

acúmulo de prótons no sangue (H+) 
diminuição das hidroxilas 
pH do sangue: 7,35-7 
morte: 6,8 
•Respiratória: 
DPOC, asma grave, parada respiratória, depressivo do centro respiratório (drogas), fraqueza dos 
músculos respiratórios, deformidades torácicas (traumas), obstrução das vias aéreas, COVID 
•Metabólica: 
diabete delito (cetoacidose), atividade física intensa/acidose lática, insuficiência renal (ácidos 
inorgánicos), diarreia grave (perda de bicarbonato), drenagem cirúrgica do intestino (perda de 
bicarbonato) 
ALCALOSE 
acúmulo de hidroxilas OH- 
diminuição de prótons 
pH 7,45-7,8 
morte: 8,0 
•Metabólica: 
vômitos recorrentes (bulimia), sucção nasogástrica (perda dos íons hidrogênio), administração 
endovenosa de bicarbonato 
•Respiratória: 
hiperventilação (ansiedade, febre), doenças pulmonares associados com hiperventilação, anemia, 
fadiga e dificuldade respiratória, intoxicação por salicilatos 
porque manter o pH das soluções fisiológicas? 
pois dependem do pH: 
atividades enzimáticas (pode perder atividade) e reações bioquímicas 
atividade pulmonar e do sistema nervoso 
homeostasia do sistema cardiovascular (redução do pH: diminui debito cardíaco e pressão 
arterial) 
qual é a origem de ácidos e bases que circulam no sangue? 
- ingestão de alimentos e metabolismo. 
equilíbrio acido base 
capacidade que o corpo humano possui de resistir as alterações de pH impostas pelo 
metabolismo celular, além de equilibrar o pH frente ao acumulo de ácidos ou bases. 
três mecanismos: 
1. tampões: substância capaz de se ligar reversivelmente aos H+ ou OH- livres no sangue 
para o sangue: acetato, bicarbonato, fosfato e proteínas 
- bicarbonato/acido carbônico (funciona melhor pela maior quantidade e porque se associa muito 
bem com os prótons e produz CO2 que é liberado rapidamente de forma controlada) 
- fosfato/acido fosfórico (seria o mais eficiente pela faixa de pKa) 
- hemoglobina 
2. pulmões 
3. rins 
1.1 tampão bicarbonato/ácido carbônico pKa: 6,1 
Esse tampão é o mais complexo pois se origina do CO2 dissolvido em água. Porém a reação da 
união de dióxido de carbono e água é lenta, necessitando do auxilio da enzima anidrase carbônica 
no interior da hemácia. 

 acidose 
H+ + HCO3 ⇆ H2CO3 ⇆ CO2 + H2O 
o bicarbonato se associa com o H+ que vira ácido carbônico, se dissociando em H2O (eliminada 
pelos rins ou fica no plasma) e CO2 (eliminada pelo pulmão, frequência respiratória aumenta)

bicarbonato diminui (ja estava no sangue) aumenta quantidade de CO2 
↓pH ↑H+ ↓OH- ↓HCO3 ↑CO2 ↑F.R. 
 alcalose 
OH- + H2CO3 ⇆ HCO3- + H2O 
acido carbônico vai se juntar ao OH- excedente 

retém CO2 diminuindo a freqüência respiratória (bradpineia), reage com a água (anidrase 
carbônica) gerando ácido carbônico que se dissocia em bicarbonato e acido. 
quantidade de bicarbonato aumenta e CO2 diminui 
↑pH ↓H+ ↑OH- ↑HCO3 ↓CO2 ↓F.R. 
1.2 tampão fosfato/ácido fosfórico pKa: 6,86 
 acidose 
H+ + H2PO4- ⇆ H3PO4 
. PO4 se liga ao próton gerando HPO4 
. se for 3 prótons fica H3PO4 (acido fosfórico) pela urina ou dissocia ele em H2O E H2PO4- (fosfato) 
pela urina 
pKa: constante de acidez 
indica quando que o tampão 
atua de maneira eficiente, ou 
seja um ponto acima do pKa e 
um ponto abaixo. 
ACIDOSE 
↓pH ↑H+ ↓OH- ↓HCO3 ↑CO2 ↑F.R. 
ALCALOSE 
↑pH ↓H+ ↑OH- ↑HCO3 ↓CO2 ↓F.R.
 alcalose 
OH- + H3PO4 ⇆ H20 + H2PO4- 
. ácido fosfórico doa um próton pra hidroxila pra formar água 
. deixando água mais fosfato que continua circulando no sangue 
. se encontrar mais hidroxila perde mais um próton deixando HPO4 
. que pode encontrar outra hidroxila doando mais um próton que forma água e fica PO4 
1.3 hemoglobina 
2. pulmões (tampão bicarbonato/ácido carbônico) 
segunda linha de defesa 
• como reagem para compensar uma acidose? 
 aumento da freqüência respiratória (hiperventilação/traquipneia) 
 objetivo: eliminar dióxido de carbono 
• como reagem para compensar uma alcalose? 
 diminui a freqüência respiratória (bradpineia) 
 objetivo: reter dióxido de carbono que, pela anidrase carbônica, se junta com a água formando 
acido carbônico que se dissocia em bicarbonato e próton, compensando a alcalose 
observações: 
1. respirar no saco do papel reverte um quadro de alcalose: 

pois: assim você elimina e inspira CO2 (RETÉM CO2) 
está eliminando muito CO2 (faltando próton e sobrando base) desenvolvendo alcalose tendo 
que fazer bradpineia, para reter o CO2 e repor os prótons, igualando as quantidades. 
2. acidose causa da morte por parada respiratória 
pois: CO2 precisa ser eliminado, se ele não for eliminado reage com água que forma ácido 
carbônico que se dissocia em próton e bicarbonato causando acidose. 
3. rins 
terceira linha de defesa 
• mais lenta, mas muito eficaz 
 acidose 
Perceba que a figura indica aumento de H+ no espaço intersticial. Esse H+ 
rapidamente reage com o tampão HCO3– formando CO2 e H2O. O CO2 difunde-se pela membrana 
e entra nas células tubulares onde se combina novamente com H2O com ajuda da anidrase 
carbônica. O resultado dessa reação é a formação de HCO3– e H+. O HCO3– é trocado por Cl– 
(para equilibrar as cargas) e reabsorvido para o espaço intersticial (para que se ligue a mais 
um próton), enquanto o H+ é lançado para o lúmen do ducto coletor é eliminado pela urina 
(reabsorve o K+ para equilibrar - carregado positivamente). Resultado: urina ácida e pH 
sanguíneo tendendo a voltar à normalidade, ou seja, básico. 
 
Esse H+ rapidamente reage com o tampão HCO3– formando CO2 e H2O. O CO2 difunde-
se pela membrana e entra nas células tubulares onde se combina novamente com H2O com ajuda 
da anidrase carbônica. O resultado dessa reação é a formação de HCO3– e H+. O H+ vai ser 
excretado através da sua junção com HPO42- formando o H2PO4- no lúmen do ducto coletor que 
vai ser excretado na urina. E ainda também vai ser excretado através de aminoácidos presentes 
nas células tubulares, que se juntam ao H+ e são excretados na urina como NH4+ (amônio). 
E por fim o tampão HCO3- é reabsorvido no plasma sanguíneo.
Dois detalhes são importantes nesse processo:
• Para manter a eletroneutralidade, quando o H+ é secretado no lúmen, o K+ é reabsorvido. 
Portanto, a eliminação de H+ aumenta a reabsorção de K+. Apesar disso, a eliminação de 
prótons na acidose não provoca aumento da quantidade de potássio no plasma, ou 
hipercalemia, de forma significativa. 
• Tanto as trocas de K+ e H+ quanto as trocas de HCO3– e Cl– movimentam-se através da 
membrana em sentidos opostos. Essa modalidade de transporte é denominada antiporte.

alcalose 
Lembre que a alcalose se caracteriza pela diminuição da concentração de ácidos ou 
pela elevação de bases no plasma e as respostas compensatórias serão basicamente opostas à 
acidose. A concentração de H+ no espaço intersticial está baixa. Nesse caso, dentro das células 
tubulares, a reação H2O + CO2, catalisada pela enzima anidrase carbônica, será essencial 
para repor o H+. Veja a equação: 
H2O + CO2 ⇆ H2CO3 ⇆ HCO3– + H+
O H+ formado durante essa reação será reabsorvido para o espaço intersticial. 
Consequentemente, sua concentração aumentará nesse local, enquanto o HCO3– será trocado 
por Cl– e lançado no lúmen do ducto coletor. Portanto, a resposta compensatória para uma 
alcalose é a secreção de HCO3– no lúmen do ducto coletor e excreção na urina. Para finalizar, 
observe o comportamento do K+. Ele é trocado por H+ na membrana da célula tubular e também 
é lançado no lúmen do ducto 
coletor. 
Você deve ter percebido 
que o mecanismo compensatório 
renal para equilibrar o pH sanguíneo 
d e p e n d e e s s e n c i a l m e n t e d a 
eliminação ou reabsorçãode H+ e 
HCO3–.
De forma bem resumida: 
os rins atuam na excreção ou 
absorção de H+ e HCO3, quando as 
duas primeiras linhas de defesa da 
h o m e o s t a s e d o p H n ã o 
conseguem resolver. Eles atuam de 
forma direta (1) pela excreção e 
reabsorção de H+ indireta (2) pela 
mudança da reabsorção de HCO3-, 
ou seja, eles atuam diretamente 
sobre o pH ou atuam aumentando a 
quantidade do tampão (bicarbonato).
Desequilíbrio Ácido Base 
Quando o pH sangüíneo está fora da faixa de referência, ocorre um distúrbio do equilíbrio ácido 
base, que é dividido em metabólico e respiratório 


PROTEÍNAS

classificação, estrutura e funções 
Proteínas são macromoléculas complexas e organizadas cujas unidades estruturais são 
aminoácidos. São as moléculas mais abundantes nas células vivas e estão presentes em todos 
os organismos da natureza. 
Essa classe de biomoléculas é responsável pela maior diversidade de funções nos organismos 
vivos e corresponde ao produto final da expressão do nosso código genético. As proteínas 
também são constituintes básicos das estruturas celulares, como o colágeno, promovem o 
armazenamento de energia em alguns organismos – como a ovoalbumina, principal proteína 
presente na clara do ovo; e têm função regulatória – como a insulina e o glucagon, dois 
importantes hormônios que regulam o metabolismo. Além disso, proteínas especializadas, 
denominadas ENZIMAS, podem catalisar reações bioquímicas. 
São sintetizadas a partir de 20 tipos de aminoácidos diferentes. 


Aminoácidos 
- São fonte de carbono e fonte de nitrogênio 

- Possuem carbono central (carbono alfa ou 
q u i r a l / e s t e r e o i s o m e r i a ) c o m q u a t r o 
agrupamentos ligados (hidrogênio, amina/
básica, carboxila/ácida, radical/cadeia 
lateral)

- No Fígado são desaminados, originando NH3 
(amônia) eliminada pelos rins 

- Os aminoácidos são as unidades estruturais 
que formam os peptídeos e as proteínas. 
classificação: 
quanto ao grupo R: 
1. apolares: normalmente na 
porção interna das proteínas, sem 
con ta to d i r e to com a água 
(hidrofóbicos) 
2. polares não carregados: maior 
solubil idade em agua, fazem 
interações do tipo pontes de 
hidrogênio com a água. 
3. ácidos: grupo R com carga 
negat iva (grupo carboxi la) | 
hidrofilicos 
4. básicos: grupo R com carga 
positiva (amino) | hidrofilicos 
quanto a dieta: 
1. essenciais: obtidos da dieta 
2. não essenciais: o organismo sintetiza 
aminoácidos em soluções aquosas: 
ocorre a ionização dos grupos carboxila e 
amino. 
a carboxila (ácida - COOH-), doa seu íon 
H+ e adquire uma carga negativa e o 
grupo amino (NH2 - básica), recebe o 
próton H+, ganha uma carga positiva e 
passa a ser (NH3+) 
a forma ionizada possui duplo 
c o m p o r t a m e n t o á c i d o - b á s i c o 
(anfótero) dependendo do meio no qual o aminoácido esta inserido, ele poderá se comportar 
como um acido ou como uma base se tornando mais reativo 
 
Peptídeos 
biomoléculas formadas pela ligação entre dois ou 
mais aminoácidos por meio de ligações que se 
estabelecem entre um grupo amina de um 
aminoácido e um grupo carboxila de outro aminoácido 
(ligações peptidicas) que liberam uma molécula de 
água (hidroxila da carboxila reage com o hidrogênio 
do grupamento amino do segundo aminoácido) 

com extremidades amino terminal e carboxila terminal 
• oligopeptídeos- ate 50 aminoácidos 
• polipeptídeo: ate 100 aminoácidos 
• proteínas- mais que 10 aminoácidos 
exemplos: 
. vasopressina (hormônio antidiuretico - ADH) com 5 
aminoácidos (oligopeptídeo) 
. insulina com 51 aminoácidos - controla os níveis de 
glicose no sangue (polipeptídeo) 
Proteínas 
organização estrutural das proteínas: 
 
estrutura primária: sequência de aminoácidos na cadeia estabilizados pelas ligações peptidicas 
(esqueleto central da proteína)

A estrutura assumida por uma proteína após sua síntese é condição essencial para que ela exerça 
sua função corretamente. 
estrutura secundária: aminoácidos mais próximos interagem uns com os outros por pontes de 
hidrogênio em forma de alfa hélice ou folha beta pregueada 
estrutura terceária: interação entre aminoácidos mais distantes (hidrofóbicos e os hidrofilicos). 
Como a reação ocorre no espaço aquoso os hidrofilicos ficam por fora e hidrofóbicas dentro (uma 
cadeia polipeptídica).

Estrutura tridimensional

Posso ter varios tipos de interações (pontes de hidrogênio, pontes de sulfeto, etc). 
estrutura quaternária: duas ou mais cadeias polipeptidica. 
Á medida que a proteína é sintetizada pelos ribossomos, a cadeia polipeptídico assume estruturas 
conformacionais mais complexas, a partir do enovelamento da cadeia de aminoácidos. A 
estabilidade dessas estruturas mais complexas é mantida principalmente por interações fracas 
(pontes de hidrogênio e Van der Walls) 
A estrutura final adquirida pelas proteínas é denominada estrutura nativa e é essencial para sua 
atividade biológica 
 
Desnaturação 
Alteração da estrutura conformacional de uma 
proteína que pode provocar a perda da função. 
Alteração nas estruturas secundaria, terceária e 
quaternária. 
• agentes desnaturastes: 
temperatura, pH, agitação mecânica, solventes 
orgânicos, metais pesados. 
Caso o agente seja removido a proteína pode 
recuperar sua conformação nativa (parcialmente 
ou totalmente). Proteínas renaturadas podem 
recuperar suas funções biológicas. 
obs: se ocorrer perda da estrutura primaria: ocorre degradação proteica 
Classificação das proteínas 
quanto a composição: 
1. simples: formadas apenas por aminoácidos 
2. conjugadas: além de aminoácidos, grupos peptidicos (pode apresentar grupo prostético, de 
diferentes características químicas - lipídios, açúcares ou metais) 
quanto ao numero de cadeias: 
1. monomérica: uma cadeia 
2. oligomérica: mais de uma cadeia (ligações intermoleculares dissulfeto - insulina) 
Funções das proteínas 
1. TRANSPORTE (transmembrana, de lipídios, de gases (O2 e CO2) - hemoglobina) 
2. DEFESA E PROTEÇÃO IMUNITÁRIA (imunoglobulinas (anticorpos), coagulação sangüínea) 
3. ESTRUTURAL (proteínas da membrana celular, colágeno, queratina, parede celular de 
bactérias) 
4. CATALIZE ENZIMANTICA 
5. MOVIMENTOS COORDENADOS 
6. FUNCAO REGULATORIA (hormônios) 
7. NUTRICIONAL 
TAMPÃO PROTEÍNA - HEMOGLOBINA pKa: 6,0 
Nos alvéolos pulmonares a hemoglobina interage com o 
oxigênio formando o complexo oxi-hemoglobina (HbO2). 
O O2 é transportado pela hemoglobina dentro dos 
eritrócitos até capilares teciduais onde é liberado para 
ser utilizado pelas celulas. Nos tecidos o CO2 (produto 
do metabolismo celular) difunde-se para dentro da 
hemácia (a baixa PCO2 sanguínea, faz com que o CO2 
se difunde dos tecidos e para o plasma sanguíneo e, 
posteriormente, para o interior da hemácia) onde reage 
com a água (anidrase carbônica) formando bicarbonato 
e próton (HCO3- e H+). O H+ ocupa o lugar do oxigênio 
(deslocando-o para dentro da célula - liberado para os 
tecidos), enquanto o bicarbonato é trocado por cloreto 
(equilibrar as cargas) e lançado no sangue. A Hb retorna 
aos pulmões carregando o H+ e Cl-. Nas proximidades 
dos pulmões o H+ é liberado e reage novamente com o 
bicarbonato formando CO2 e H2O, o acido carbônico é 
expelido pelos pulmões. E o oxigênio se une a hemácia. 
Obs: na circulação parte de todo CO2 é transportado na 
forma de bicarbonato (70%), Hb-CO2 (23%) ou 
dissolvido no plasma (5%). Não esqueça: a 
hemoglobina desempenha um papel importante, além 
de transportar gases, tem função de tamponamento. 
ENZIMAS 
São proteínas especializadas com uma estrutura tridimensional definida: 3ª ou 4ª. 

São Catalisadores Biológicos que aumentam milhares de vezes a velocidade das reações 
químicas e não são consumidos durante a reação.
Sítio Ativo: 
- Local de ligação do substrato 
- Lá ocorrem reações catabólicas (reações de quebra/degradação LISE) e anabólicas (reações de 
síntese/formação GENESE)
E + S  ⇆ ES  ⇆ E + P
Substrato: 
- Molécula, composto, alvo da enzima
- É específicopara cada enzima = Especificidade.
- Importante na farmacologia 
Classes de Enzimas e principais Subclasses: 
1. oxidoredutases 
2. transferases: transferência de um grupo funcional pra outro
3. hidrolases
4. liases
5. isomerases
6. ligases
Via Glicolítica
A glicose é utilizada como alimentacao para o nosso organismo e é reservada no mesmo. 
Quando precisamos produzir energia, essa glicose é quebrada produzindo duas moléculas de 
piruvato e energia em forma de ATP. Essas moléculas de piruvato, em condicoes aerobicas, entra 
na mitocôndria e assim começar o ciclo de Krebs, para produzir mais energia.
Gliconeogênse
Quando a pessoa está hipoglicêmica, ou seja, com concentração baixa de glicose, alguns 
aminoácidos se degeneram em piruvato, o qual passa por um processo para se transformar em 
oxaloacetato que, por fim, gera a glicose. Essa via alternativa à baixa concentração de glicose é a 
Gliconeogênese.
Fermentação Ácida - Lactato
Metabolismo Hepático do Etanol 
- O etanol, no nosso organismo, é oxidado por uma enzima chamada álcool desidrogenase, que 
o transforma em acetaldeído. Nesse processo, os hidrogênios do etanol são transportados 
pelo NAD+, formando NADH2.
- O acetaldeído é também oxidado para formar acetato, essa transformação é possível por meio 
da enzima acetaldeído desidrogenase, e água formando mais um NADH.
- Esse acetato produzido a partir do etanol, pode ser direcionado para duas vias. Pode ser 
direcionado para uma mitocôndria ou pode formar a Coenzima-A que, por sua vez, formará o 
acetil-CoA entrando no ciclo de Krebs.
Quando consumimos muito álcool, ou seja, quando temos uma grande concentração de etanol 
no organismo, isso acarretará na formação de muito acetil-CoA. Com isso a reação de 
transformação do piruvato em acetil-CoA será bloqueada, pois a enzima que fazia essa 
conversão foi inibida pelo aumento de acetil-CoA. Assim, com o piruvato em excesso, ele é 
desviado para formar Lactato. 
Além da enzima que forma acetil-CoA a partir do piruvato ser bloqueada, outra enzima também é 
bloqueada, essa é a enzima que converte o piruvato em oxaloacetato para formar mais glicose, 
ou seja, o ciclo gliconeogênese não acontece. Sendo assim, a única via que o piruvato segue é 
para a formação de lactato.
A enzima que converte o piruvato em lactato, a lactato desidrogenase, é ativada alostericamente 
a partir da alta concentração do piruvato, por conta do etanol que virou acetil-CoA e inibiu os 
processo de gliconeogênese e de conversão para a própria acetil-CoA, já que esta alta.
O aumento do NADH2, das reações de conversão do etanol a acetato, também ativam 
alostericamente a lactato desidrogenase. Então essa enzima é ativa alostericamente por aumento 
do piruvato e aumento do NADH2. 
As enzimas alostéricas são reguladas por moduladores ou efetores podendo ativar ou inibir a 
ação enzimática. O próprio produto da reação enzimática pode inibir ou ativar a reação. Então na 
gliconeogênese, o piruvato é um efetor positivo, pois ativa a enzima lactato desidrogenase 
quando em excesso. 
Inibidores: 
OBS: Dissulfiram 
A enzima acetaldeido desidrogenase tem como substrato o acetaldeído e como produto o 
acetato. Quando o dissulfiram entra no corpo, ele atua como um inibidor dessa enzima, 
bloqueando a sua atividade. Com isso, iremos ter uma taxa em excesso de acetaldeído no corpo, 
esse, responsáveis pela ressaca, então com o dissulfiram, esse efeito é aguçado na pessoa. 
ENZIMAS PODEM SER INIBIDAS 


Então temos dois tipos de inibição: a inibição competitiva, em que o substrato e o inibidor 
disputam o sítio enzimática da enzima, fazendo com que a ação enzimática seja bloqueada 
(reversível ou irreversível) e a inibição não competitiva, em que há dois sítios de ligação, um 
para o substrato e outro para o inibir, continuando seu processo, mesmo que lento.
Fármacos são exemplos de inibidores: Dissulfiram (interferem no metabolismo do etanol) e 
Estatinas (interferem no metabolismo do colesterol - enzima hidroximetilglutaril coe redutase). 
Regulação Alostérica: 
Enzima Alostérica: são reguladas por efetores/moduladores que podem ativar a enzima ou inibir a 
enzima. 
Possuem um sitio denominado sitio regulador (ou alostérico). 
Quando eu acumular o produto final, ele irá bloquear a enzima e o substrato não consegue entrar 
mais. 
Desnaturação 
agentes desnaturantes: 
- pH (ácidos/bases) 
- temperatura 
- metais pesados 
- agitação mecânica 
Atividade da enzima vai diminuir 
Enzimas e Diagnósticos 
As enzimas intracelulares são lançadas no plasma sanguíneo em poucos níveis, quando atuam 
sobre normalidade. Então quando observamos a alta concentração de enzimas no plasma, quer 
dizer que há algo de errado no organismo. Nesses casos, isso pode indicar uma lesão celular 
(morte) ou proliferação celular em decorrência de neoplasia, então essas enzimas podem ser 
utilizadas para diagnosticar doenças e distúrbios. 
- Amilase 
Enzima salivar (amilase salivar) e enzima pancreática (amilase pancreática) tem como utilidade 
diagnóstica doenças pancreáticas e renais. A hiperamilasemia pancreática pode indicar 
pancreatite aguda, lesões pancreáticas e carcinoma/abscessos. A hiperamilasemia não 
pancreática pode indicar falta de depuração (insuficiência renal) ou lesões de glândulas salivares 
(CBMF). 
- Aminotransferases (AST e ALT) 
Enzimas amplamente distribuídas nos tecidos humanos especialmente no fígado que tem 
utilidade diagnóstica em patologias hepáticas incluindo hepatites medicamentosas. 
O aumento da ALT indica Hepatite. 
O aumento da AST indica infarto do miocárdio. 
O aumento de ambas pode indicar distrofia muscular. 
- Fosfatase Alcalina 
Enzima amplamente distribuída nos tecidos humanos (fígado e tecido ósseo). 
Utilidade Diagnóstica: Doenças ósseas e investigação de doenças hepatobiliares.

Hiperfosfatasemia 
 Obstrução hepática. 
- Hepatite viral. 
- Lesões hepáticas. 
- Carcinoma / abscessos



 Enfermidades ósseas. 
- Tumores ósseos. 
- Fraturas ósseas. 
- Fosfatase Ácida 
Enzima amplamente distribuída nos tecidos humanos (glândula prostática). 
Utilidade Diagnóstica: Câncer de próstata e Antígeno Prostático Específico (PSA)

- Lactato Desidrogenase 
Enzima amplamente distribuída nos tecidos humanos (fígado e miocárdio). 
Utilidade Diagnóstica: Doenças hepáticas e do músculo cardíaco.

Indicam: Infarto do miocárdio, Anemia, Hepatites, Insuficiência Renal.

- Creatina Quinase (CKMB) 
Enzima amplamente distribuída nos tecidos humanos (miocárdio). 
Utilidade Diagnóstica: Doenças do músculo cardíaco.

Localização: 
- Cérebro. 
- Músculo cardíaco. 
- Distrofia muscular.

CARBOIDRATOS E GLICÓLISE 
Carboidratos ou açúcar, sacarídeos, glicídios ou hidratos de carbono, são moléculas derivadas 
de aldeídos e cetonas que possuem um esqueleto carbônico central ao qual estão ligadas 
moléculas de água. Alguns exemplos importantes que consumimos são: amidos (pão, massa, 
biscoito), sacarose (açúcar de cozinha), maltose, glicose e frutose. 
Classificação: 
Simples: 
- Monossacarídio: glicose, frutose e galactose
- Dissacarideos: maltose, lactose e sacarose 
Composto:
- Polissacarídeo: amido, glicogênio e celulose


Um amido é considerado um polissacarídeo, ele é formado por várias unidades de glicose 
ligadas em alfa 1-4, com ramificações em ligação alfa 1-6, abrindo espaço para ter mais 
moléculas de glicose. Já o glicogênio, polissacarídeo de reserva das celulas animais possui a 
mesma estrutura, porém tem muito mais ramificações, ou seja, mais glicose é capaz de guardar 
(ESTOCADO NO FIGADO E NOS MÚSCULOS DE HUMANOS). Uma das primeiras riquezas do 
brasil foi a sacarose, o açúcar, é um dissacarídeo, formada por uma glicose e uma frutose, unidos 
por ligação glicosidica alfa 1-2. A maltose é um dissacarídeo formada por duas glicoses. E a 
glicose e frutose são monossacarídeos. O que diferencia essas estruturas são as quantidades 
presentes. Esses carboidratos são ingeridos, digeridos para aí serem absorvidos.Funções biológicas: 
- fonte de energia: glicose.
- síntese de outros componentes celulares: podem ser transformados em outros 
componentes celulares, como ácidos graxos, pentoses dos nucleotídeos, lipídios, aminoácidos 
e nucleotídeos. 
- armazenamento de energia: amido e glicogênio.
- elemento estrutural das celulas e dos tecidos: celulose nos vegetais e quitina nos animas, 
alem dos carboidratos associados as proteínas, também encontrados nos tecidos animais 
como as proteoglicana e glicoproteinas.
Digestão: 
Carboidratos são ingeridos diariamente, devem ser digeridos e absorvidos.
1. Boca: 20% dos carboidratos são digeridos na boca 

Alfa amilase salivar (enzima - ptialina) destrói as ligações 1-4 

pH ótimo para essa enzima é 6,8
2. Estômago e Intestino Delgado: digestão é finalizada pois há amilases pancreáticas 
(dissacaridases, lactases, sacaroses) enzimas que destroem ligações 1-4 
observação clinica: intolerância a lactose 
Não consegue digerir a lactose (galactose + glicose) 
Pois: pouca produção de enzima ou as enzimas estão defeituosas (não possuem sitio ativo 
adequado). Sem a enzima não há digestão, o açúcar permanece no intestino e ali é fermentado.
Absorção Intestinal de Açúcares 
No intestino delgado, os monossacarídeos estão prontos para serem absorvidos, estão no lúmen 
intestinal. As células intestinais apresentam vilosidades intestinais que servem para a absorção 
dos açúcares. Em uma dessas vilosidades acontece a absorção propriamente dita. Do lúmen 
intestinal para o sangue. 
A absorção intestinal de açúcares vai acontecer de duas maneiras diferentes, por transporte 
passivo chamado também de difusão facilitada ou transporte ativo, dependente de sódio. 
1. Transporte Passivo por difusão facilitada - GLUTs 
✓ O transporte passivo é caracterizado pelo não gasto de energia, acontece a favor do 
gradiente de concentração, com ajuda de proteínas. 
✓ GLUT - proteínas que favorecem a passagem de glicose de um lado para o outro 
(transportadores de glicose). 

GLUT2: glicose e frutose 

GLUT5: frutose e glicose 

Há pouca concentração no enterócito e muita no lúmen, então elas vão naturalmente se 
movimentar da luz intestinal para o enterócito, e isso só vai acontecer enquanto houver grande 
quantidade de glicose no lúmen. A difusão facilitada é caracterizada pela passagem de moléculas 
facilitadas por proteínas, essas proteínas que facilitam a passagem da glicose são a GLUT-5 e 
GLUT-2. Sendo assim a difusão facilitada exige a presença de GLUTs, transportadoras de glicose 
(Glucose Transportation). Passivamente sem gasto de energia as moléculas de glicose se 
movimentam para o enterócito. 
Então, a molécula de glicose passou pela membrana por meio de uma proteína e caiu no 
enterócito, porém ainda não está no sangue, por isso precisa passar pela outra membrana para 
cair nos capilares sanguíneos. O lado da membrana que se encontra as vilosidades é chamada 
de membrana lateral do enterócito, e a outra membrana é a contra-lateral ou basolateral. 
Na membrana lateral aparecem os GLUTs 2 e 5. O GLUT-5 tem uma afinidade pelo 
monossacarídeo frutose, e o GLUT2 uma afinidade maior com a glicose, sendo que os dois 
transportam essas duas moléculas. Na membrana contralateral só aparece o GLUT-2. 
2. Transporte Ativo SGLT1 
Quando a taxa de glicose na luz intestinal for 
equivalente a quantidade do enterócito o 
transporte passivo será inviabilizado, mas como 
o transporte precisa continuar, mesmo contra o 
gradiente de concentração. Então a modalidade 
de transporte será o transporte ativo que 
acontece contra o gradiente de concentração. 
Nesse transporte é utilizado uma proteína 
chamada de SGLT1 que faz o cotransporte de 
Sódio (Na+) e Glicose. 
Então o sódio da luz intestinal, se liga em um 
sítio da proteína, e a glicose aproveita e liga 
junto, o sódio entra e a glicose aproveita e entra 
junto, esse é o co transporte de sódio e glicose, 
as moléculas entram juntas contra o 
gradiente de concentração e é facilitado pelo 
sódio. 
Então a glicose passa pelo GLUT2 da 
membrana contra-lateral e cai no capilar 
sanguíneo. (o transporte envolvendo a proteína 
SGLT1 não gasta ATP para jogar a glicose para 
dentro da célula, por isso por alguns autores é 
considerada como transporte passivo, porém para essa passagem de glicose e sódio funcionar é 
preciso também que haja o transporte de sódio e potássio pela proteína bomba sódio-potássio, a 
qual envolve energia ATP). 
Quando a molécula de sódio entra, o sódio não pode ficar no ambiente intracelular, por isso é 
preciso lançar o sódio para fora da célula por meio da bomba de sódio-potássio. Essa bomba de 
sódio-potássio necessita de ATP por isso esse tipo de transporte é do tipo ativo. 
PROVA - Em teoria, se eu associar sal com algum doce, entra mais glicose então? 
O soro caseiro é constituído de água, sal e açúcar. O sal que está no soro caseiro vai facilitar a 
absorção do açúcar. A função do Na+ do soro caseiro é proporcionar a abertura de proteína 
SGLT1 para captar mais glicose. 
Logo após as refeições, a glicemia aumenta significamente, entretanto, em pessoas 
saudáveis, os níveis de glicose retornam ao normal pouco tempo após. 
Glicemia pós prandial (1 hora após alimentação) 
- até 200mg/dl = normal 
- mais do que 200mg/dl = diabetes 
Glicemia em jejum 
- 60-100mg/dl = normal 
- até 126mg/dl = pré-diabético 
- mais do que 126mg/dl = diabetes 
Distribuição de Açúcares 
A quantidade de GLUTs que possuímos no nosso organismo é imensa e espalhada por vários 
órgãos do nosso corpo, 12 GLUTs, eles são altamente especializadas para transportar açúcares. 
Ainda mais existem muitos que ainda estão sendo pesquisados e localizados. Os tecidos 
humanos conseguem produzir transportadoras de glicose das mais variadas formas, então, 
consequentemente, é possível concluir que a glicose é extremamente importante para a célula. É 
preciso saber a localização do GLUT 1, 2, 3 e 4. 
• GLUT1 - sistema nervoso, glóbulos vermelhos (hemácia) - isso significa que essa proteína 
facilita a entrada de glicose no sistema nervoso e nas hemácias, é a porta de entrada para a 
glicose.

• GLUT2 - fígado em grande quantidade - significa que muita glicose vai entrar no fígado por 
GLUT2. 

• GLUT3 - sistema nervoso.

• GLUT4 - tecido adiposo, músculo estriado esquelético e músculo cardíaco - essa proteína falha 
quando a pessoa tem diabete tipo 2 e são diretamente influenciado pela insulina (media a 
atividade do GLUT4) (IMPORTANTE). 

insulina liga-se ao seu receptor fazendo com que os receptores de glicose vão para a superfície 
Os GLUT 1 e 3 não são influenciado pela insulina, e se fossem, com a falta de insulina a glicose 
não entraria no sistema nervoso e isso seria um problema. 
sistema nervoso - GLUT 1, 3, e 8 
músculo cardiaco - GLUT 4, 11 e 12 
músculo estriado esquelético - GLUT 4 e 11 
tecido adiposo - GLUT 1, 4 e 8 
fígado - GLUT 2, 10 e 9 
rins - GLUT 9 e 7 
GLICÓLISE 

metabolismo de açúcares 
Acontece em TODAS as células de mamíferos com o objetivo de transformar uma molécula de 
glicose em dois piruvatos e durante esse processo é formado 4 ATPs e é gasto 2 ATPs na 
primeira e terceira reação e é consumido por transportar o grupo fosfato para as moléculas 
formando ADPs. 
Durante a glicólise são formados 2 NADH + H+. O transportador de hidrogênios e elétrons que 
está sendo carregado que é o NAD. 
- degradação da glicose 
- 1º etapa da respiração celular 
- acontece no citoplasma celular 
- 10 reações sequenciais nas quais 1 molécula de glicose é transformada em dois piruvatos 
formando 4 ATPs e gasta 2 ATPs e produz 2 NADH + H 
- o que as células fazem com a molécula de glicose? degradam para obter energia na forma de 
ATP fazendo a glicólise. armazenamento na forma de glicogênio no figado e nos músculos. 
1. Reação da Hexoquinase 
A molécula de glicose chega no hepatócito, uma vez que chega a ele, essa molécula poderia sair 
por outro transportador de glicose GLUT. Uma precauçãopara que isso não ocorra é que ela 
receba um grupo fosfato, ou seja, fosforilação da glicose, ela não consegue mais sair pela 
membrana, pois o GLUT não a reconhece mais. 
Essa fosforilação é mediada pela enzima Hexocinase, que está dentro do núcleo e quando a 
taxa de glicose aumenta na célula ela é liberada para o citosol (ativada alostericamente pelo 
aumento de glicose e estabelece uma etapa regulatória da glicólise). Essa enzima transfere o 
grupo fosfato do ATP para a molécula, o reciclando em ADP+, então é consumido o primeiro 
ATP da via. 
A insulina induz a produção de Hexocinase, e na falta da insulina a atividade dessa enzima fica 
mais bloqueada perdendo sua atividade, ou seja, a glicose entra na célula e sai imediatamente. 
A molécula de glicose, que é fosforilada no carbono 6, tem como resultado a molécula Glicose-6-
fosfato. 
- Retém a glicose na célula 
- IRREVERSIVEL 
- GASTA-SE 1 ATP 
 
2. Reação da fosfoexose isomerase 
A glicose 6-fosfato é transformada em frutose-6-
fosfato por meio de sua isomerização pela enzima 
fosfoexose isomerase. Essa reação possui dos dois 
sentidos. REVERSÍVEL 
3. Reação da fosfofrutoquinase-1 
A frutose-6-fosfato sofre uma outra fosforilação, por isso se chama frutose-1,6-bifosfato, tendo 
dois fosfatos, um no carbono 6 e outro no 1. Essa enzima transfere o grupamento fosfato do 
ATP para o carbono 1, então consome o segundo ATP o transformando em ADP+.

O fato de serem isômeros favorece o corte da molécula em duas iguais. 

Pela enzima fosfofrutoquinase 
- Colocando fosfatos para segurar a molécula de glicose do lado de dentro e para que isso renda 
ATP. 
- IRREVERSIVEL 
- GASTA-SE 1 ATP 
 
4. Reação da aldolase 
Nesse momento a molécula frutose-1,6-bifosfato é quebrada ao meio, formando uma cetona, 
diidroxiacetona-fosfato e um aldeído, gliceraldeído-3-fosfato. São moléculas estruturalmente 
diferentes. Três carbonos fazem parte das duas moléculas e cada uma possui um grupo fosfato, 
conseguimos dividi-las. 
 
5. Reação da triose-fosfato isomerase 
Como no final da via precisamos de duas moléculas de piruvato, essa molécula de diidroxicetona 
é convertida em gliceraldeído-3-fosfato que tem um fosfato no carbono número 3. Essa 
reação encerra a fase preparatório da glicólise, pois agora temos duas moléculas que irão formar 
os dois piruvatos. 
6. Reação da gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase 
Essa reação inicia a segunda fase da via glicolítica, a fase de compensação ou pagamento. O 
gliceraldeído 3-fosfato recebe um fosfato inorgânico para formar o 1,3-bifosfato glicerato. 
Isso ocorre com a presença de NAD+ que recebe dois hidrogênios da molécula formando o 
primeiro NADH + H+ da via. No final do processo são formados 2 NADH + H+, pois são 
formados dois piruvatos. 
O hidrogênio que estava no gliceraldeído 3-fosfato saiu porém ele não pode ficar solto na célula 
porque acidifica, para isso preciso usar o NAD+, que o carrega virando NADH. O H que sobra do 
fosfato inorgânico é solto e carregado pelo NAD+ formando NADH + H. 
- São formados 2 NADH + H 
 
7. Reação da fosfoglicerato quinase 
O 1,3-bifosfato glicerato é transformado em 3-fosfoglicerato e isso é condicionado pela 
retirada do grupo fosfato da molécula pelo ADP, formando o primeiro ATP da via. 
- Formado um ATP 
8. Reação da fosfoglicerato mutase 
Transforma o 3-fosfoglicerato em 2-fosfoglicerato. Fosfato transferido para o carbono 2. 
 
9. Reação da enolase 
Transforma a 2-fosfoglicerato em fosfoenolpiruvato. Removendo uma molécula de água. 
 
10. Reação da piruvato quinase 
Essa é a última reação da via glicolítica, na fase compensatória e transforma o fosfoenolpiruvato 
no próprio piruvato. Isso é condicionado pela retirada do grupo fosfato, transferido para o ADP, 
formando o último ATP da glicólise. 
Lembrando que a glicose se separou em duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato, portanto duas 
moléculas de piruvato foram formadas e durante esse processo foram formados 4 ATPs, dois para 
cada piruvato. 
*Enzima piruvatoquinase: inibida pelo excesso de ATP, ou seja, as enzimas de glicose que estão 
entrando começam a ser armazenadas pois a via está bloqueada. É ativada pela insulina, e 
inibida pelo glucagon (IMPORTANTE!!!!) 
- Formando o último ATP (totalizando 4 ATP, pois são dois piruvatos) 
 
Considerações Finais 
• Formados 4 ATPs - reação 7 e 10 (para cada piruvato) 
• Consumidos 2 ATPs - reação 1 e 3 
• Saldo de 2 ATPs 
• 2 NADH + H+ - reação 6 (para cada piruvato) 
Lembrar da reação 1, 3 e 10 
A molécula de glicose que entra forma dois piruvatos pela formação de 4 ATPs. A glicose 
muda sua estrutura molecular para se transformar em piruvato. 
O piruvato então formado em decorrência da quebra da glicose, foi responsável pela formação de 
4 ATPs, e como 2 foram consumidos nas primeiras reações há o saldo de 2 ATPs, e isso é muito 
pouco, por isso ele é lançado para dentro da mitocôndria e isso só vai acontecer com a 
presença do oxigênio, ou seja, com metabolismo AERÓBICO. 
Piruvato passa pela membrana mitocondrial externa porém não consegue passar pela membrana 
interna, para isso precisa da ação do complexo piruvato desidrogenase PDH (3 enzimas, Lipoato, 
NAD/FAD, Tiamina). Enzimas retiram CO2 do piruvato (liberado na respiração) descarboxilando o 
piruvato formando a Aceitl-CoA. 
 Se a célula não tiver oxigênio disponível o piruvato é transformado em lactato 
(hidrogenação - lactato desidrogenase) e isso é condicionado por intermédio dos 2 NADH + H+ 
que foram produzidos na via glicolítica compensatória (um em cada piruvato). Esse lactato 
acidifica o ambiente celular, e se chama processo de fermentação ácida o qual ocorre em 
CONDIÇÕES ANAERÓBICAS. Se uma célula cardíaca fizer fermentação ácida é porque ela está 
sem oxigênio e isso pode acontecer em ataques cardíacos. O objetivo desse processo é reciclar 
o NAD que vai ser reutilizado na via glicolítica. 
É possível ter energia pela frutose além da glicose. Ela entra pelo mesmo transportador de 
glicose. Na hora que ela entra, como já está na forma de frutose, não precisa ser transformada em 
glicose, por isso já é introduzida na 2a reação bioquímica diretamente. Mas isso não economiza 
ATP pois ainda é preciso colocar ATP de um lado e de outro. 
A galactose é preciso ser transformada em glicose, por isso há uma reação adicional e uma 
vez transformados glicose segue-se na via. 
A glicose excedente é armazenada, então essas moléculas de glicose se ligam entre si formando 
o glicogênio e o estocando. 
Regulação da via glicolítica 
As enzimas chave da glicólise são a: hexoquinase, fosfofrutoquinase e piruvato quinase. 
Todas essas enzimas catalisam uma reação de sentido único, ou seja, irreversível. 
• A hexoquinase está na reação 1, essa enzima catalisa uma reação bioquímica de sentido 
único, transforma a glicose em glicose-fosfato por intermédio do consumo de ATP. Quando a 
glicemia aumenta essa enzima é ativada e quando a glicemia diminui essa enzima é inativada. 
• A terceira reação de sentido único é catalisada pela fosfofrutoquinase que transforma a 
frutose-6-fosfato em frutose-1,6-fosfato, também por intermédio do consumo de ATP. Essa é a 
enzima da etapa regulatória mais importante da glicólise. É inibida pelo ATP e pelo citrato e é 
ativada pelo AMP e pela frutose-2,6-bifosfato. 
• E a piruvato quinase que faz a última reação de sentido único na décima reação, 
transformando fosfoenolpiruvato em piruvato. Essa é ativada pela insulina, ou seja, se tiver 
insulina significa que tem açúcar e que pode ser usado na via glicolítica. Ela é inibida pelo 
glucagon. (IMPORTANTE) 
- lactato desidrogenase tem atividade aumentada em situações de hipóxia (diminuição de 
oxigênio)