ESTRUTURA PRIMÁRIA E SECUNDÁRIA DE PROTEÍNAS

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Estrutura primária 
• Ordem dos aminoácidos, que se ligam por ligações peptídicas (ligação covalente forte). A ligação será entre 
a amina de um aminoácidos e a carbonila de outro. É uma reação de condensação, em que a amina perde 
2 hidrogênios e a carbonila perde 1 oxigênio, formando uma molécula de água. 
• A sequência primária de uma proteína é responsável por sua função. Qualquer mudança desta sequência 
gera uma proteína diferente que pode modificar sua função biológica. 
• Ex: Anemia falciforme, um exemplo da importância da sequência de aminoácidos para a função 
das proteínas. A hemoglobina S têm alteração nas cadeias beta. Mutação no códon que leva à 
troca de um resíduo de glutamato (polar carregado) pelo de uma valina (apolar). Isso vai afetar a 
configuração da hemoglobina, e a hemácia ficará em forma de foice. 
• Peptídeos apresentam grupos ionizáveis de acordo com o pH. Isso vai ser importante para a conformação 
espacial para saber quais aminoácidos irão se aproximar devido a cargas opostas. 
• O peptídeo é formado por resíduos de aminoácidos . Este termo, “resíduos”, indica que, na proteínas, os 
aminoácidos não se apresentam exatamente como são quando estão livres, já que há perda de uma 
molécula de água a cada ligação peptídica que se forma. 
• OBS: Pontes de enxofre e dissulfeto: 
• A cisteína apresenta um grupo sulfeto (sulfidrila se liga a outra 
sulfidrilas de outra cisteína formando uma cistina). Não são 
ligações peptídicas. Ex: Insulina é formada por duas cadeias 
peptídicas ligadas por pontes dissulfeto. 
• Elas podem unir cadeias polipeptídicas diferentes, ajudando a 
manter a estrutura compactada. Ex: insulina 
• A metionina não faz ponte dissulfeto, pois o enxofre já está 
ligado a dois carbonos. 
• OBS2: Diversidade das proteínas: 
• O tamanho dos peptídeos e proteínas varia muito. Porém não é só o tamanho o único fator que 
influencia a tamanha diversidade de proteínas que encontramos na natureza. A composição dos 
aminoácidos da proteína, bem como a ordem que estes estão dispostos, também é um fator 
determinante. 
• Algumas proteínas possuem grupos químicos além de aminoácidos. Um grupo prostético é um 
componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade 
biológica dessas proteínas. Se separar do grupo prostético, fica a apoproteína (precisa de outra 
molécula para desempenhar sua função). 
• Ex: 
• Lipoproteínas- G.P.= lipídios 
• Glicoproteínas- G.P.= carboidratos Ex:imunoglobulina 
• Fosfoproteínas- G.P.= grupo fosfato Ex: caseína do leite 
• Hemoproteínas- G.P.= heme (ferro porfirina) 
• Metaloproteínas- G.P.= ferro Ex: ferritina 
Estrutura secundária 
• Arranjo espacial dos aminoácidos da cadeia principal, isto é, como um determinado segmento se organiza 
no espaço. A estrutura tridimensional dos aminoácidos influencia essa conformação. 
• O grupo peptídeo é planar ( a ligação da carbonila com o grupo amino tem perfil de ligação dupla, devido 
a ressonância), quase não têm rotação devido à ressonância. A ligação entre o carbono alfa e o nitrogênio 
determina a rotação. 
• Conformação de estruturas comuns são: 
!α- hélice : 
• Aminoácidos se organizam de tal forma no espaço que a interação entre eles 
acaba por formar voltas em espiral. Os radicais estão sempre voltados para 
o lado externo da cadeia. A principal força que mantém essa estrutura são 
as ligações de hidrogênio entre os aminoácidos que formam a espiral. 
• A manutenção da estrutura é garantida, ainda pelas interações de Van der 
Walls que acontecem em seu interior, fazendo com que essa região seja bem 
empacotada. 
• Fatores que facilitam ou dificultam a formação de uma α-hélice: 
	 	 1. Repulsão ou atração eletrônica entre os resíduos carregados positiva 
	 	 ou negativamente 
	 	 2. O tamanho das cadeias laterais de resíduos vizinhos (dois aminoácidos muito grandes 	 	
	 	 vizinhos pode não favorecer uma alfa hélice) 
	 	 3. As interações entre os resíduos hidrofóbicos separados entre si três ou quatro aminoácidos 	
	 	 de distância na sequência primária (interações hidrofóbicas) 
	 	 4. A presença de prolinas e glicinas. A prolina é muito rígida por isso dificilmente formarão α-	
	 	 hélice. As glicinas já são muito maleáveis e pequenas, por isso também dificultam a 	 	
	 	 formação de α-hélice 
 
!Conformação β: 
• Forma estruturas em zigue-zague. Cada fita da cadeia 
é chamada fita β. O conjunto de várias fitas próximas 
é chamada folha β. Os radicais das cadeias de 
posicionam de maneira alternada um pra cima outro 
para baixo. 
•  Folha β paralela 
•  Folha β antiparalela: cadeias em sentido contrário 
• Ex: As folhas β no mundo visível : A fibroína da seda é 
uma proteína produzida por insetos aracnídeos e que 
está presente na formação dos casulos, teias, ninhos e etc. A fibroína é constituída de folhas β antiparalelas. 
 
!Voltas β: 
• As voltas, ou dobras conectam diferentes segmentos das proteínas, podendo mudar a direção da cadeia. 
São formadas por 4 aminoácidos que se mantêm formando uma estrutura em semicírculo, em que o 
primeiro resíduo da volta faz uma ponte de hidrogênio com o quarto resíduo da volta. 
• Podem estar presentes: 
• entre umas α hélices, 
• conectando uma α hélice a uma fita β ou vice e versa 
• conectando duas fitas β para a formação de folhas β antiparalelas.