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AMANDA FARIA 1º PERÍODO Aminoácidos Os aminoácidos são os constituintes das proteínas, sendo 20 tipos formadores de proteínas. Eles se ligam através da ligação peptídica (cada resíduo de aminoácido se liga ao seu vizinho). O primeiro a ser descoberto foi a asparigina (1806) e o último foi a treonina (1938). Seus nomes são dados, geralmente, de acordo com a fonte da qual foram primeiramente isolados, por exemplo, o glutamato descoberto no glúten. A. CARACTERÍSTICAS COMUNS: • Todos são alfa-aminoácidos (possuem um grupo carbonila [COO-] e um amino [NH3+] ligados ao mesmo tipo de carbono (o carbono alfa); • São moléculas mistas; • Possuem carga elétrica que tem importância estrutural; • Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono alfa está ligado a quatro grupos diferentes: carbonila, grupo amino, grupo R e um átomo de H; • Carbono quiral; • A maioria dos aminoácidos são monoamínicos e monocarboxílicos; • Letras são atribuídas como forma de abreviação e símbolo dos aminoácidos (3 letras); • Eles se diferem pelo grupo radical que varia em estrutura, tamanho e carga elétrica, o que influencia a solubilidade em água; • Além dos 20 tipos, existem uns menos comuns que não formam proteínas ou são resíduos modificados após a síntese de uma proteína; a. Isomeria: • Por terem um carbono quiral, eles fazem parte da isomeria óptica; • Com isso, os 4 grupos do carbono podem ocupar dois arranjos espaciais únicos; • Os aminoácidos possuem dois estereoisômeros, denominados enantiômeros e são opticamente ativos; • É utilizado um sistema D, L para classificar um aminoácido de acordo com a configuração dos grupos em torno do C quiral; b. Aminoácidos estereôisomeros L: • Quase todos os compostos ocorrem apenas de uma forma, ou D ou L; • Os resíduos de aminoácidos são exclusivamente estereoisômeros L; AMANDA FARIA 1º PERÍODO B. TIPOS DE AMINOÁCIDOS: • Existem 20 aminoácidos formadores de proteínas; C. GRUPO R: • Os aminoácidos são agrupados em cinco classes de acordo com as características de seu grupo R: polaridade ou tendência de interagir com a água; • Em cada classe, há gradações de polaridade, tamanho e forma; c. Apolares-alifáticos: • Grupo de aminoácidos com radical apolar e hidrofóbico; • Ex: alanina, valina, leucina, isoleucina, glicina, metionina e prolina; 1. Alanina: 2. Glicina: 3. Isoleucina: 4. Leucina: 5. Metionina: 6. Prolina: 7. Valina: AMANDA FARIA 1º PERÍODO d. Apolares-aromáticos: • Grupo de aminoácidos com radical com cadeias laterais aromáticas que são relativamente hidrofóbicas; • Ex: fenilalanina, tirosina e triptofano; 1. Fenilalanina: 2. Tirosina: 3. Triptofano: e. Polares-não carregados: • Grupo de aminoácidos com radical mais hidrofílico, pois possuem um grupo funcional que faz ligação de hidrogênio com a água; • Ex: serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina; 1. Asparagina: 2. Cisteína: 3. Glutamina: 4. Serina: 5. Treonina: AMANDA FARIA 1º PERÍODO f. Polares-positivamente carregados: • Grupo de aminoácidos com radical bem hidrofílico e básicos (pH em 7); • Possuem carga positiva; • Ex: lisina, arginina e histidina; 1. Arginina: 2. Lisina: 3. Histidina: g. Polares-negativamente carregados: • Grupo de aminoácidos com radical também bem hidrofílico e ácidos; • Possuem carga negativa; • Ex: aspartato e glutamato; 1. Aspartato: 2. Glutamato: D. AMINOÁCIDOS COMUNS COMO ÁCIDOS E BASES: • Os aminoácidos são anfólitos, são substâncias anfotéricas; • Eles podem agir de natureza dupla, tanto como ácido, tanto como base, quando dissolvido em água com pH neutro.
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