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UNIVERSIDADE SALGADO DE OLIVEIRA Gabriela Leal Pinheiro Rangel Fundamentos de Bioquímica Desnaturação das Proteínas Albumina e Caseína Campos dos Goytacazes 2021 Introdução As proteínas são moléculas orgânicas, elas são as macromoléculas mais abundantes nos organismos e têm elevada massa molecular. São formadas pela união dos polímeros de aminoácidos, e sua composição pode ou não apresentar unidades repetidas. Os aminoácidos são compostos por: um grupamento de amina (NH²); um grupamento de carboxila (COOH); um radical (que é variável e define as propriedades de cada aminoácido, de acordo com suas características de estrutura, tamanho, carga, solubilidade..); um átomo de carbono central (C); um átomo de hidrogênio (H). Existem 20 tipos de aminoácidos, estes são divididos em naturais (não essenciais) que são produzidos pelos organismos e pelos essenciais que não são produzidos pelo organismo, sendo necessário ser obtido através de dieta alimentar. O destino de cada aminoácido vai depender da necessidade de cada organismo. Na formação proteica, os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas (ligação covalente) que ocorre entre o carbono da carboxila com o nitrogênio da amina de outro aminoácido, liberando uma molécula de água. Eles podem se organizar aleatoriamente, podendo se repetir na cadeia. A formação é feita por quatro estruturas, a estrutura primária determina os outros níveis de estrutura: secundária, terciária e quaternária. É o formato da proteína que a torna funcional. Outra alteração estrutural da proteína é a desnaturação, apesar da mudança na forma da proteína, não há alteração genética ou na formação das estruturas dos aminoácidos. A desnaturação pode acontecer por diversos fatores como aumento de temperatura, mudanças de pH. Como consequência há a inativação da proteína, ou seja, a perda de sua função, podendo ser ativada novamente se não houver rompimento das ligações peptídicas. Um exemplo de desnaturação é quando fritamos um ovo, a albumina desnatura e fica branca. As proteínas têm várias funções em um organismo, são elas: Plástica ou estrutural (exemplo: colágeno); Enzimática (exemplo: enzimas digestivas); Defesa (exemplo: anticorpos); Hormonal (exemplo: insulina); Transporte (exemplo: hemoglobina); Contração muscular (exemplo: actina). Objetivos A prática realizada é de ordem qualitativa e o experimento proposto tem como objetivo observar e descrever a desnaturação proteica da albumina e da caseína. Materiais e métodos Para a realização da prática foi necessário o uso de: Ácido acético diluído (CH3COOH) – vinagre; leite; clara de ovo; dois recipientes de vidro. Prática 1: Após separar a clara do ovo, colocar no recipiente de vidro uma colher de sopa de clara. Adicionar junto a clara três colheres de sobremesa de vinagre. Observar e avaliar as mudanças ocorridas. Prática 2: Inserir no recipiente de vidro três colheres de sopa de leite, em seguida adicionar três colheres de sobremesa de vinagre ao leite. Observar e avaliar as mudanças ocorridas. Resultados e Discussão Prática 1: Nesta prática foi feita a mistura de uma colher de sopa de clara de ovo com três colheres de sobremesa de vinagre. O vinagre é um composto de baixo pH, ou seja, se trata de um composto ácido, quando adicionado à clara, muda o pH do meio, fazendo com que este se torne ácido. Ao fazer a mistura é possível notar a mudança do aspecto físico da clara, ficando coagulada e esbranquiçada. Prática 2: Nesta prática foi feita a mistura de três colheres de sopa de leite com três colheres de sobremesa de vinagre. Novamente, foi adicionado o vinagre, composto ácido, deixando o meio ácido. Ao fazer a mistura, é possível notar instantaneamente a mudança do aspecto do leite. Ele fica coalhado. As reações tanto na prática 1 quanto na prática 2, aconteceram devido a desnaturação das proteínas. No ovo, a proteína desnaturada foi a albumina; já no leite, se trata da caseína. Em ambas misturas o processo de desnaturação ocorreu pela mudança de pH do meio, a acidificação causou a mudança nas estruturas das proteínas. A mudança estrutural se dá pela quebra das ligações peptídicas, consequentemente este processo afeta a atividade biológica, levando a perda de função. Referências Bibliográficas SANTOS, Vanessa Sardinha dos. "Proteínas"; Brasil Escola. Disponível em: https://brasilescola.uol.com.br/biologia/proteinas.htm. Acesso em 11 de outubro de 2021. MIRANDA, Michel. Bioquímica Básica. 1ª edição; UNIVERSO. Anexo I Foto 1 (clara de ovo antes da mistura); Foto 2 (clara de ovo + ácido acético) ; Foto 3 (leite antes da mistura); Foto 4 (leite + ácido acético).
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