(EXTRA) RESUMO COMPLEMENTAR DE PROTEÍNAS

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METABOLISMO DE PROTEINA 
• Não é armazenado no corpo 
• São AA ligados entre si por ligações peptídicas 
• Funções: energética, estrutural, hormonal (insulina), defesa 
(imunoglobulina), contração muscular, enzimática, transporte 
(albumina) 
• Fatores que afetam a eficiência digestiva: 
1. Inibidores de protease: comum em leguminosas. Ex.: soja. 
Fatores antitripsina. 
2. Lecitina: é uma glicoproteina que se liga a CHO’s na mucosa 
intestinal e provoca reação inflamatória prejudicando a 
absorção. (é termolábil). ↓ digestibilidade. 
3. Taurino: complexam com proteína, CHO’s e íons. ↓ 
digestibilidade (não termotolerável). Causa perda endógena de 
aa’s. e ↓ absorção de AA. 
4. Complexo proteína x polissacarídeo: proteína ligada a 
polissacarídeo na camada de aleurona. Torna proteína 
indisponível. ↓digestibilidade. Ex.: Cevada – lisina 
5. Reação de Maillard: açúcares redutores combinam com o grupo 
amino livres das proteínas em ↑ temperatura: ↓ reatividade, 
impede a atividade das enzimas. O AA não fica disponível para o 
corpo e é eliminado na urina. 
6. Produtos da oxidação de gordura: dão origem aos radicais livres 
que reagem o grupo amino livre. Torna os AA indisponíveis. 
7. Ácido fítico: forma do P em cereais. Reage com os radicais NH3 
das proteínas tornando-os indisponíveis. No mercado tem a 
fitase, ↓ fontes inorgânicas P, ↓ poluição. Suinos e aves tem baixa 
produção de fitase, a maioria do P é excretado e carrega proteína 
complexada ao fitato 
• Absorção: no ID tem transportadores de AA e em sua maioria 
dependem de Na (gasto de energia para bombear Na+ para fora da 
célula) 
Os peptídeos absorvidos não competem por sistemas de transporte, ao 
contrario dos AA. Ex.: lisina-arginina; leucina-valina/isoleucina 
• Colocar AA sintético na ração: ↓ proteína, ↓ poluição ( < excretas) 
• Aves não possuem enzima responsável pelo aproveitamento de 
glutamina na mucosa. Portanto, não sintetizam ARGININA NEM 
CITRULINA ENDOGENA. 
• Em leitões mamando a atividae dessa enzima é baixa, portanto a 
prolina é um AA essencial, assim como a alanina, depois do desmame a 
prolina deixa de ser um AA essencial pois com o estresse o nível de 
cortisol aumenta, estimulando a expressão da enzima responsável pela 
síntese de citrulina. ↓ consumo (mudanças na mucosa) – colocar fontes 
energética (arginina) 
• Essencialidade de AA: a quantidade depende da idade e da espécie. 
9 AA essenciais: treonina, metionina, lisina, valina, leucina, isoleucina, 
triosina, histidina,fenilanina. 
• Caminho dos AA’s na dieta: 
1. Síntese de proteína: determinada pelo mRNA. Proteína é 
calorigênica. TURNOVER. Síntese e degradação de massa 
muscular. 
2. Catabolizado: libera grupo amino. Esqueleto é usado para outras 
sínteses. 
a) Transaminação 
b) Desanimação 
• Síntese de AA: reação de transaminação (AA → AA). Síntese de AA não 
essencial 
• Ciclo da ureia: elimina N como ureia, pode sintetizar ARGININA. 
Fígado trabalha com ornitina. ↑atividade arginase. 
Arginina: ureia + ornitina. Não sobra arginina do ciclo da ureia, é usada 
para a síntese. 
Rins trabalham com a CITRULINA. ↑atividade arginossuccinato 
sintetase: síntese de arginina a partir da citrulina (AA não essencial em 
adultos) 
• Lisina é limitante em suinos. Para aves o AA limitante é a metionina. 
• Digestão gástrica: pepsina. Libera polipeptideo. 
• Triptofano = estimula GRELINA. Hormônio do apetite. 
• Soja: fator anti-tripsina. No caso de porcas gestantes o efeito é 
atenuado pois o consumo é restrito e tem > capacidade de produzir 
tripsina. 
• Ornetina não serve para substituir ARGININA, pois vai para o fígado e 
arginina vai para os rins. 
• 1º destino do AA: síntese de proteína. mRNA que vai definir qual 
proteína produz. Cada AA para uma sequencia proteica. 4 ATP, por isso 
produzir proteína é muito calorigênico. 
• AA pode formar produtos: melanina, catecolaminas, serotonina. 
• Carnívoro = fonte de glicose → proteína 
• Para usar AA sem ser para proteína, tem que desanimar. 
• 2 rações, com igual PB, consumo. O que meço para ver se a proteína 
está balanceada? Ureia. Se tem mais ureia, perdeu mais AA (catabolizou 
mais AA. Ração é pior) 
• LISINA e TREONINA = não vai a transaminação (catabolismo ≠) 
• Para sintetizar qualquer AA não essencial, precisa do esqueleto de C do 
devido AA. 
• Alanina é transportador de N. 
• Para transaminação precisa de uma fonte de N proteica. 
• Proteina ideal: proteína que forneço ao animal que está ajustado ao 
perfil de exigência (nem falta, nem sobra). 
• Lisina: AA de referencia. 
• Arginina é o único AA que diminui a medida que o animal cresce. 
• Meço uréase para testar a soja. Causa hemoaglutinação na mucosa. 
• Lectina é fator anti-nutricional na soja. Lecitina é fosfolipideo da 
proteína. 
• Extrusão é melhor do que o processamento. 
• FITASE: ↑ disponibilidade do fósforo, melhora digestibilidade, libera AA, 
libera energia. 
• Excesso de lisina interfere e prejudica arginina 
• AA livre concorrendo pelo mesmo transportador ↑lisina no sangue. 
• ↑ leucina = ocorre déficit de isoleucina e valina, mesmo eles estando na 
exigência. 
• Valina, leucina e isoleucina possuem a mesma rota metabólica. 
• Leucina ↓a queda de proteína do corpo 
• A glicoproteina mucina gasta muita treonina, logo 55% da treonina na 
dieta fica na absorção. 
• Perda de AA essencial na mucosa – 14-33% 
 Gato: não tem antagonismo da valina, por que? Pirrolina 5 carboxilase 
tem atividade baixa. 
• CPS-I – aves e gato não produzem essa enzima (citrulina), dessa forma 
sempre serão dependentes de arginina 
• Glutamina na mucosa auxilia produção de bases púricas e pirimídicas. 
Auxilia na integridade da função das células (nos enterócitos) 
• ↑ citrulina na desmama por causa do pico de cortisol. Utilizada nos 
rins. 
• Não tem antagonismo em gato, porque não tem ganase, não tem 
citrulina, não tem ciclo de ureia. Não tem produção endógena de 
arginina. Como não há atividade da aginase, a lisina não tem ação 
antagônica. 
 
QUESTÕES 
1) Considere farinha de soja e a torta de algodão. Qual a melhor proteína a 
ser fornecida aos animais, visto que os AA’s da farinha de soja e da tora 
de algodão são os mesmos? 
Apesar do farelo de soja apresentar os mesmos AA’s da torta de 
algodão, o equilíbrio, o perfil entre os aa’s são diferentes. O farelo de 
soja apresenta um mlhor perfil de aminoácidos que estão mais 
ajustados a demanda, a exigência, do animal. Logo o farelo de soja tem 
uma melhor digestibilidade. 
2) Faça considerações sobre proteína x gordura. 
Ao depositar 1g de proteína, o animal ganha 4,5g de peso, visto que o 
animal deposita 3,5g de água (proteína é hidrofílica, apresenta 
capacidade de agregar molécula de água). Logo depositar proteína é 
mais eficiente. ↑eficiencia alimentar, melhor conversão alimentar. Já ao 
depositar gordura, há deposito de 1,1g de água. Em relação a energia, 
depositar gordura é mais eficiente. 
3) Discorra sobre a lactoferrina// caseína bovina// muco peixes. 
Sabe-se que todo processo de digestão das proteínas do leite podem ser 
formados peptídeos, como lactoferrinas que é um potente 
antimicrobiano. É um produto natural. 
Lactoferrina formada pela hidrolise da proteína do leite. Sequestra 
ferro, com isso não existe ferro para microrganismo. 
Fragmentos de caseína bovina: servem para estimular sistema imune, 
visto que aumentam a produção de imunoglobulina (IGA). Relacionada 
com funções imunológicas. 
No muco que reveste o corpo dos peixes: rãs há a presença de 
peptídeos que apresentam função antimicrobiana. Logo, podemos 
concluir que há proteínas (peptídeos) questão relacionadas com função 
antimicrobiana. 
4) Discuta sobre os efeitos em aves e suínos quando há deficiência de 
triptofano na dieta. 
Sabe-se que o triptofano tem efeito estimulador do hormônio gástrico 
(grelina) – produzido pela mucosa gástrica, no estomago. Este 
hormônio atua no SNC (estimula os neuropeptideos y), estimulando 
consumo do animal. 
Logo, dieta deficienteem triptofano pode inibir consumo do animal. 
Um outro efeito positivo do triptofano = este AA aumenta a produção 
de hormônio SEROTONINA (ate um certo ponto, pois em altas 
concentrações é anoréxico) 
SEROTONINA faz com que os animais (aves, suínos, peixes, cavalos) se 
tornam menos agitados, menos estressados durante o transporte. Logo 
deve-se fornecer uma dieta rica em triptofano para produção de 
serotonina quando pretende transportar os animais. 
5) Qual das duas fontes que poderia substituir a arginina, qual delas é a 
melhor? Por que? 
Citrulina e ornitina. A melhor é a citrulina, pois a citrulina vai para o 
rim onde pela ação da enzima P5C sintase produz arginina, já a ornitina 
vai para o fígado, onde tem muita arginase e pela ação da arginase a 
arginina vai ser degradada. 
6) A digestão gástrica é importante para os animais? 
Sim. Com a digestão gástrica há produção de biopeptideo o qual trás 
uma serie de benefícios para os animais. Ele atua como antimicrobiano, 
atua na redução da taxa de passagem melhorando a digestão. 
7) Sangue portal é bom para avaliar os aa’s absorvidos? 
Não. No ID há absorção e produção endógena de AA. Com isso, a 
quantidade de AA absorvido observados no sangue não é real, ele é 
superestimado, por causa da síntese endógena. 
8) Duas rações que tem o mesmo teor de PB se diferenciam pela 
constitução, uma delas proporciona pior desempenho, por que? 
Fatores antinutricionais que prejudicam a digestibilidade da proteína. 
9) Duas rações para aves de 1 a 21 dias. A exigência de AA sulfurados é de 
0,75. A ração 1 tem 0,60 e a ração 2 tem 0,90. Qual das duas é pior para 
as aves? 
Pior é quando está abaixo da exigência. Porque os AA sulfurados, 
metionina é essencial e cistina é não essencial. 
O AA metionina para aves nesta fase é o primeiro limitante, sua falta 
causa um desbalanço celular, diminuindo a síntese proteína, vai 
ocorrer desanimação para que haja um equilíbrio entre os AA, porque 
para haver síntese de proteína tem que ter os 20 aa’s em quantidade e 
qualidade (de forma equilibrada). Um AA essencial pode dar origem a 
um não essencial, através da transaminação, mas um não essencial não 
atende a exigencia do essencial. 
10) Dieta purificada ou dieta normal, qual é a melhor? 
A melhor é a dieta normal, porque ela não tem problema de 
antagonismo que pode ocorrer com a dieta purificada. 
11) Uma granja de suínos precisava fornecer arginina para os animais. O 
preço da arginina estava muito alto no mercado, qual das duas fontes 
que poderia substituir a arginina e qual delas é a melhor? 
Mesma resposta da questão 5. 
12) Em suínos e só em suínos há um AA que diminui quando os outros aa’s 
aumentam conforme a idade do animal. Qual é o AA? 
Arginina, visto que suínos a partir de 150kg apresentam atividade da 
enzima P-5 carboxisintase, aumentando então a síntese endógena de 
citrulina e esta é encaminhada ate os rins para síntese endógena de 
arginina. 
13) Por que se recomenda o não fornecimento de aa’s industriais para 
aqueles animais com menos de 3 refeições por dia? 
Os aa’s sintéticos são absorvidos rapidamente podendo prejudicar o 
aproveitamento destes, devido a competição entre eles pelos seus sítios 
de ligação nos enterócitos do intestino e também porque a proteína não 
é formada se não houver disponíveis nas células todos os 22 aa’s, assim 
para alcançar esse equilíbrio é necessário um fornecimento maior de 
refeições por dia. 
14) Qual é o limitante de se fornecer proteína da soja para leitão? 
Não deve fornecer soja integral, pois ela possui fatores que inibem a 
tripsina, que é responsável por ativar todas as outras enzimas da 
digestão intestinal, assim a proteína será menos degradada e o 
desempenho animal será pior (menor ganho de peso) 
15) Qual é a importância de se absorver proteína na forma de peptídeo? 
Sabe-se que 70% da proteína fornecida na dieta é absorvida na forma 
de peptídeos e isso é muito importante, pois os dipeptideos e os 
tripeptideos entram nos enterócitos sem competição pelos 
transportadores e são hidrolisados a aminoácidos no meio intracelular 
por oligopeptidases. 
16) Explique o antagonismo de certos aminoácidos. 
• Lisina x arginina 
1º) competem pelo mesmo transportador na membrana dos enterócitos. 
A lisina tem preferência. 
2º) assim o excesso de lisina circulante causa aumento na atividade da 
arginase que degrada arginina, levando a uma menor disponibilidade 
endógena no metabolismo. 
• Leucina x valina e isoleucina 
1º) o excesso de leucina afeta negativamente no metabolismo da valina 
e isoleucina, pois aumenta a expressão de degradação das mesmas. 
2º) assim, quando houver excesso de leucina na dieta deve-se 
aumentar a valina e a isoleucina para compensar a degradação de 
ambas. 
17) Por que em situação de desafio deve-se aumentar a demanda de 
treonina? 
Em situações de desafio há uma maior produção de muco que exerce 
função de proteção. Como a mucina é composta em maior grau pela 
treonina (55% treonina da dieta vai para muco), com maior produção 
de musoc, a demanda de treonina consequentemente tem que 
aumentar. 
18) Por que a demanda de vitamina B6 aumenta quando há excesso de AA 
na dieta? 
Quando há um excesso de AA na dieta, há uma maior necessidade de 
eliminar o excesso de N que é realizado pela transaminação que so 
ocorre com presença de vitamina B6 (transferência do grupo amino é 
dependente da vit B6) 
 
19) Caracterize as proteínas 
É o grupamento amina que caracteriza a quantidade de N que possui 
determinada amostra. São constituídos por uma sequencia de AA’s 
ligados entre si por uma ligação peptídica. 
20) Como transforma N em proteínas? 
Através do fator 6,25, ou seja, de 100% das proteínas, 16% corresponde 
a quantidade de N: 100÷16=6,25. 
Porém, usar esse fator não é correto 100%, pois algumas proteínas 
variam na % de N (não há importância de tal precisão). A presença de 
mais AA’s com grupamento amina faz com que o fator seja menor. 
21) O que diferencia uma proteína da outra? (Sabendo-se que todas tem a 
mesma quantidade de AA’s) 
O que muda é o perfil da estrutura de acordo com a exigência do 
animal. Por isso que devemos atender o perfil ajustado de equilíbrio 
desses AA’s de acordo com as exigências dos animais. 
22) Qual a vantagem e desvantagem de se depositar proteína? 
A vantagem está no ganho de peso, uma vez que ela consegue agregar 
moléculas de água em sua estrutura. 
1g de ptna = significa ganhar 4,5g de peso = depositar 3,5g de água no 
grupo amina e carboxílico livres. 
Ganhar peso significa aumentar a eficiência alimentar, ou seja, melhor 
conversão alimentar. 
Porém, a desvantagem de se depositar ptna é por ser menos eficiente 
energeticamente. 
Gasto 11kcal para depositar 5g de ptna, enquanto que para depositar 9g 
de gordura gasta 12kcal. 
23) Como ocorre a desnaturação proteica? 
A digestão de ptna começa no estomago, que ao entrar em contato com 
pepsinas e HCl irá promover o rompimento das ligações peptídicas por 
meio das condições do ambiente ácido. Com o rompimento dessas 
ligações, temos a perda da função biológica, o que traduz essa 
desnaturação proteica. 
24) Para que ocorra digestão e absorção, a digestão gástrica não é 
essencial. Mas por que ela existe então? 
Foi verificado em pesquisas, que durante a digestão poderiam ser 
formados peptídeos com função anti-microbiana que por sua vez 
poderiam combater microrganismos patogênicos, ou seja, há estimulo 
do sistema imune. 
Também haveria através da formação desses peptídeos favorecimento 
do esvaziamento gástrico o que consequentemente estimularia o 
consumo. 
 
 
25) Que tipo de substancia poderia ser acrescentada na ração de suínos e 
fase de pré desmama ou pós desmama? 
Lactorferrina, que é encontrada no leite juntamente com fragmentos de 
caseína estimulando o sistema imune; apresenta-se como similar ao 
antibiótico estimulando a produção de imunoglobulinas e por ser um 
produto natural pode substituir antibióticos. 
Lembrar que: muco de peixesé altamente protetor contra 
microrganismos, pois é rico em peptídeos e proteínas. Proteína tem 
função diversificada. 
26) Qual o limitante de se fornecer ptna da soja para leitão? 
Fornecer ptna de soja para leitão resulta em reação alergênica. Essa 
ptna é um polipeptídeo que necessita da ação do intestino para 
transformá-lo em peptídeos menores. 
Assim, no lúmen intestinal chega polipeptídeos, que ao sofrerem ação 
das peptidases são transformados em 70% peptídeos e 30% aa’s livres. 
Ter mais aa’s na forma de peptídeos e menos aa’s na forma livre, 
significa dizer que há alguma coisa na mucosa intestinal que possui 
preferência em hidrolisar pequenos peptídeos. Não há competição pelo 
sitio. 
Essa “alguma coisa” são enzimas dipeptidases, amilopeptidases e 
enteroquinases encontrados no enterocito, senso seus sítios ativos 
menos competitivos quanto tem peptídeo. 
Lembrar que: a enteroquinase ativa tripsina, que é a chave que ativa 
todas outras enzimas para que ocorra digestão e melhor absorção. 
Soja → fatores que inibem tripsina, menor digestibilidade e o animal 
cresce menos. 
27) Quais são os fatores que influenciam a digestibilidade da ptna? De que 
maneira eles interferem? 
• Inibidor de proteases: algumas plantas como a soja e algumas 
leguminosas apresentam inibidores de enzimas, ou seja, apresentam 
fatores anti-nutricionais que comprometem a ação enzimática das 
enzimas de ação proteicas. 
Lembrar que: soja contem urease que é um inibidor de tripsina. Para 
que esta fonte possa ser utilizada, é necessário que ela sofra 
processamento térmico que irá disponibilizar os aa’s de acordo com a 
faixa considerada ótima de urease. Isso significa que existe um teste da 
urease feita em laboratório que irá controlar a qualidade de soja no 
campo, pois se no decorrer do processamento aquecermos demais, 
pode prejudicar a disponibilidade de aa’s, o que é ruim. 
Por outro lado, se aquecermos menos, não haverá inibição dos fatores 
antinutricionais, o que irá comprometer a ação da tripsina. 
• Lectina: é uma glicoproteína considerada um fator antinutricional 
presente na soja. É termo lábil (precisa sofrer processo de 
aquecimento). A lectina se liga a manose (açúcar), liberando o caminho 
para ação dos microrganismos (inflamação). 
• Tanino: o aumento de tanino na dieta, faz ________________ perda 
endógena, o que se traduz em diminuição na digestibilidade. 
• Fitato: geralmente presente em produtos de origem vegetal e não 
animal. Nesses vegetais, o P encontra-se em sua forma não disponível, 
indisponibilizando o P que reagiu com certos minerais. Também 
verifica-se que alguns aa’s ficaram indisponíveis nesta situação. 
Lembrar que: quando adiciona fitase na dieta, estamos tornando o P e 
certos aa’s indisponíveis, nas formas disponíveis. Por isso que o milho 
com baixo fitato melhora digestibilidade do que o milho em estado 
normal. 
• Complexo proteína x polissacarídeo: no processo de peletização pode 
ocorrer reação de mailard, ou seja, está reação complexa o açúcar 
redutor com o grupo amina e como consequência temos as lisinas 
complexadas. Nem todas deixam de ser absorvidas e estas entram no 
valor digestível. Isso significa que elas estão digestíveis, mas não 
disponíveis para a célula. 
28) Qual a finalidade de se acrescentar em dietas aa’s industrial e qual é 
seu limitante? 
Sabemos que a ptna temos 70% de peptídeos e 30% de aa’s livres. E que 
grande parte desses 70% são transformados em aa’s livres, uma vez 
que 90% deve estar nessa forma para ser absorvido e circular no 
sangue, já que há menos competição entre aa’s. 
Ao se fornecer peptídeos há mais absorção do que absorção de aa’s 
livres, sendo os aa’s industriais ou sintético rico em fonte de aa’s livres 
de 100% digestível. 
Assim, a finalidade de se fornecer aa’s sintéticos está na possibilidade 
de se reduzir proteína na dieta. Mas, cuidado, há um limite biológico 
para ↓ptna, pois se reduzir demais PB e suplementar com aa’s 
industrial vai percebendo que há perda de peso e piora a conversão 
alimentar. Também usa-se para reduzir a poluição. 
Lembrar que: em menos de 3 refeições diárias não deve fornecê-los. 
29) Quando é que ocorre antagonismo entre os aa’s? E quais são os 
antagonismos? 
• Lisina x arginina: o excesso de lisina prejudica na utilização de arginina 
comprometendo, ou seja, quando tem aumento dos níveis de lisina, 
prejudicamos a absorção de arginina. Alem disso há um aumento da 
atividade da arginase nos rins, sendo a arginina catabolizada nesse 
local na condição de ↑lisina. 
• Leucina x isoleucina e valina: excesso de leucina faz com que ocorra 
uma deficiência de valina e isoleucina, sendo que não há ainda uma 
explicação plausível que poderia justificar esse fato. No entanto sabe-se 
que o excesso de leucina estimula enzimas de degradação que acabam 
por catalizar a valina e isoleucina, mesmo com demanda correta dos 
aa’s. 
30) Por que se recomenda o não fornecimento de aa’s industrial para 
aqueles animais com menos de 3 refeições diárias (porca gestante)? 
Sabemos que o aa industrial a sua absorção é bem mais rápida (100% 
digestível) do que um aa da ptna. 
Se um animal está vindo de um jejum, nesse caso os aa’s industriais da 
dieta, estão sendo absorvido com muita rapidez, sendo que parte pode 
ter sido perdido. Com isso tempos perda na eficiência. 
A outra parte que foi absorvida, entra nos enterocitos, que os utilizam 
uma vez que o local é de intensa multiplicação celular (14 a 15% perda 
de aa na mucosa) 
31) Por que o valor da digestibilidade ileal aparente é menor na treonina? 
Porque 55% de toda treonina consumida (mais da metade) encontra-se 
retida na mucosa e a treonina está relacionada com o desenvolvimento 
da mucosa (mucina) que tem relação de proteção, pois a treonina tem 
grande importância na formação da glicoproteína da mucina. É por isso 
que preciso que pelo menos 50% da treonina fique na mucosa. 
32) Por que a exigência de aa’s na dieta da Europa, tem maior exigência de 
aa’s industriais do que a nossa? 
Por causa da base alimentar ser diferente. A nossa base é milho e soja, 
da base da dieta europeia é cevada e centeio, na qual a perda endógena 
é maior (ex.: treonina). 
33) O que significa aa’s não essenciais? Dê exemplo. 
Quer dizer que o organismo pode sintetizar, mas para que eles sejam 
formados é preciso fornecer uma fonte não proteica. 
Um exemplo de aa’s não essencial seria a glutamina, sendo a massa 
muscular a responsável pela maior parte destes aa’s. 
É valido lembrar que os esqueletos de C para síntese de aa’s não 
essenciais provem da via glicolítica. 
34) Dentre os aa’s não essenciais existe um que é bastante usado para 
leitões pós desmame. Descreva quem é e seus principais efeitos. 
O aa’s em questão é a glutamina, formada através da junção do 
glutamato com amônio (NH3) por processo de transaminação. Com esse 
processo estamos evitando altas concentrações de NH3 no sangue que é 
tóxico, principalmente na situação que o músculo utiliza ptna e é 
jogado na corrente sanguínea mais NH3 provindo do processo de 
desaminação. Por isso que nesse momento o processo de 
transaminação é importante para retirar os níveis tóxicos do NH3. 
Há um composto no mercado chamado de aminoglut que é a base de 
glutamina e que é um dos principais aditivos para leitão pós desmame, 
pois a glutamina é tida como excelente fonte de glicose (principalmente 
para enterócitos dos leitões) e rica em poliaminas (energia). 
Seus principais efeitos são: 
• Apresenta amino-açucar que produz glicoproteina e com isso 
temos a manutenção da integridade intestinal (forma mucina e 
ptna de junção = proteção) 
• Os grupos amidas produzidos pela glutamina produzem 
nucleotídeos. 
• É utilizada pela proliferação celular através da síntese de 
nucleotídeo 
• Participa do sistema imune, uma vez que quando está ativado 
(desafio) necessita-se de linfócitos. Para a multiplicação desses 
linfócitos precisa-se de glutamina. 
Lembrar que: quando temos sistema imune, o músculotem que 
jogar glutamina para fora. Por isso que a ingestão de glutamina 
não deixa que haja perda de músculo (perda ptna para virar 
glutamina) para a liberação (síntese) de glutamina. 
Maratonista tem sistema imune ↓ porque a glutamina é muito 
usada na multiplicação de células do sistema imune. 
• A partir da glutamina temos a formação de um aa’s não essencial 
que é a prolina que também tem sua produção desencadeada por 
uma enzima chave chamada de P-5-CS. Apesar de ser não 
essencial, essa prolina se torna essencial e leitão jovem e 
somente só na fase de aleitamento, já que a mucosa do leitão 
apresenta baixos níveis de P-5-CS 
• A partir da glutamina temos a produção da citrulina que está 
envolvida na produção de arginina e também possui relação com 
atrofia ou crescimento da mucosa intestinal já que também é 
fonte de energia. 
Lembrar que: em leitões jovens além da atividade de P-5-CS ser 
baixa, os produtos citrulina e ornitina também estão baixos 
níveis. Isto ocorre porque o leite que é dito perfeito tem 
deficiência de arginina para que parte da energia seja depositada 
em gordura uma vez que o leitão nasce com pouca reserva de 
proteção de tecido adiposo. Logo, o organismo ao invés de gastar 
energia produzindo arginina gasta para formar sua capa de 
proteção. 
• Após o desmame há um pool de citrulina e também ornitina. 
Isso corre porque há um pico de cortisol que irá desencadear 
um aumento de citrulina, que aumenta atividade da enzima 
P-5-CS em 8 vezes e só a prolina deixa de ser essencial (não 
ocorre em cães e gatos). 
35) Aves e gatos sintetizam arginina? E esse aa’s se comporta como para as 
diferentes espécies em termos da sua essencialidade? 
Em aves e gatos não há produção de citrulina. Logo não existe síntese 
endógena de arginina que para essas espécies é sempre essencial. 
A falta de arginina deposita menos ptna. Aves e gatos são sempre 
dependentes de arginina. 
Lembrar que: gato – ornitina e citrulina são ↓. Não tem tem 
sinetese endógena de citrulina. 
Aves – citrulina ↓ porque a atividade da enzima CPS-1 para produzir 
citrulina é baixa. 
Já em suínos a arginina é menos dependente a medida que o animal 
cresce, pois na pós desmame temos a liberação de ornitina que entra no 
clico da ureia no fígado onde é produzido arginina. Toda arginina 
sintetizada no cliclo da ureia é toda gasta ali para produzir ureia, logo a 
atividade da arginase é alta nessa condição. 
Já a citrulina pelo sistema porta vai para os rins e não para o fígado. 
Aqui a atividade da arginase é menos ativa, sendo que a citrulina 
produz ureia e arginina e com isso vai sobrar arginina para a síntese 
proteica. 
Lembrar que: arginina continua sendo essencial até o suíno atingir 
150kg, daí para frente deixa de ser essencial. 
36) A essencialidade de aa’s varia de acordo com a espécie e com a idade 
animal. Sabendo-se disso, diga quantos aa’s são considerados 
essenciais nestas condições. 
Lembrar sobre o que é essencialidade e não essencialidade de aa’s. 
- essencial: organismo não sintetiza em quantidades suficientes para 
atender a demanda do animal 
- não essencial: o organismo produz, mas sobretudo em alguma fase da 
vida são condicionalmente essenciais e importantes. Os aa’s ditos não 
essenciais mas com grande importância são: prolina, arginina, tirosina, 
cisteina e glutamina no pós desmame e quando o animal está com 
sistema imune ativado (precisa de glutamina para recuperar mucosa) 
*** Agora podemos responder responder efetivamente as perguntas. 
• aves: 9 aa’s + arginina (+ exigência de aa’s sulfurados em 1% 
na forma de metionina) 
• peixes: 9aa’s + arginina 
• gatos: 9 aa’s + taurina (não compõe ptna) + arginina 
• suínos: para uma mesma espécie dependendo da fase podem 
ser 9 (desconsiderando glutamina e arginina – fase adulta), 10 
(desconsiderar arginina – fase adulta) e 11 (considerar 9 aa’s + 
arginina + prolina – fase leitão jovem) 
Lembrar que: taurina: formação de ácidos biliares e tem na carne 
crua. Gatos precisam de taurina e por isso não podem comer só 
carne cozida. 
37) Como podemos poupar metionina? Qual o seu limite? 
Fornecendo na dieta cisteina e tirosina. 
Quando fornecemos cisteina é como se estivéssemos poupando 
metionina de produzi-la, lembrando-se que a metionina vai a cistina, 
mas cistina não vai a metionina. O mesmo se aplica a fenilalanina e 
tirosina. Por isso que devemos atender uma quantidade mínima de 
metionina sendo no seu limite o máximo 1%, porque 52% atende, ou 
seja: se a dieta tiver 0,5% de metionina e 0,5 de cistina está bom porque 
a exigência é de 1,0 e metade da exigência tem que ser metionina. 
Se a dieta tem 0,8 cistina e 0,4 de metionina, não está adequado pois 
não tem metade da exigência de metionina, então deve-se completar co 
0,1. 
38) Entre os 22 aas, há 1 que está relacionado sobre estimulo de consumo. 
Quem é este aas e qual seu efeito? 
O aa é o triptofano. 
Pensava-se que este aa aumentava os níveis de cerotonina, que até um 
certo nível é anorexa?. 
Essa cerotonina esta relacionada também está relacionada a sensação 
de comportamento menos estressante. Hoje, além disso, o triptofano 
tem uma resposta na produção do hormônio grelina. Esse hormônio irá 
atuar no SNC, mas principalmente na mucosa gástrica estimulando o 
consumo. 
39) Qual o destino dos aa’s e como determina o destino? 
O que determina o destino de um aa é o mRNA presente na célula. 
Quanto maior a expressão de RNA, mais transcrição ocorrerá desde 
que tenha aa’s entrando também. Quem lê a sequencia de aa’s no RNA é 
o ribossomo e se sua velocidade é aumentada, também teremos 
aumento da síntese proteica. Logo, o destino de aa’s será para síntese 
proteica. 
40) O que é turnover e como se comporta no jejum? 
É um processo característico do tecido muscular em que há um 
processo de síntese e degradação. 
Mesmo no jejum temos degradação e síntese para formar outros aa’s. 
Na degradação temos aa’s sofrendo desaminação para liberar esqueleto 
de C para formar outros produtos e o grupo amina usado para formar 
ureia ou acido úrico. 
Já na síntese, temos reações de transaminação, em que há desvios de 
aa’s para outros aa’s serem formados ou para serem usados como 
energia (crescimento de tecidos e da formação de outros produtos). 
Lembrar que: a vitamina B6 recebe grupo amônia provindo da 
desanimação para transferi-lo para a formação de outros aa’s. 
41) Por que o requerimento de vit B6 é grande quando temos um aa’s 
qualquer em excesso? 
Sabemos que os aa’s em excesso vão sofrer desaminação e para que 
isso ocorra é necessário a atuação de desaminases ou desidrogenases 
que se encontram nos rins, mas principalmente no fígado. Porem, nós 
possuímos somente a enzima glutamato desidrogenase. E se temos uma 
condição de excesso de aa’s, temos que antes de desaminá-los 
transaminá-los para que essa enzima possa atuar. E para que a 
transaminação ocorra, há uma grande demanda de vit B6 para que o 
processo possa ocorrer eficientemente. 
(não explicou bem a pergunta) 
42) Na síntese proteica qual a forma é preferencialmente depositada? L- ou 
D- ? 
Na sintese proteica só conseguimos depositar na forma L-. logo a forma 
L- é preferencialmente depositada. Para usarmos a forma D- a solução é 
ter uma enzima D-aa’s desoxidase que quando é expressa faz a 
conversão para L-. essa conversão vai depender da espécie. 
43) O que é proteína ideal e em que condições deve ser fornecida? 
A proteína ideal é aquela que fornece todos os aa’s na proporção 
ajustada com as exigências do animal. 
Deve-se olhar a proporção de aa’s em termos de perfil animal que se 
ajuste melhor de acordo com as exigências. 
O que interessa é o perfil final digestível para se falar que uma fonte é 
melhor que a outra. 
Fornece proteína ideal para diminuir a % de proteína da dieta e manter 
o nível nutricional da dieta. 
44) Em situações de desafio, temos o sistema imune ativado. Como estarão 
a demanda de lisina e outros aa’s relacionados a essa condição? 
Apesar da lisinaser o aa’s referencia na ptna ideal, a lisina está muito 
relacionada com a deposição de carne atuando em poucos locais, ou 
seja, não possui atuação diversificada a não ser servir para deposição. 
Logo, o animal desafiado deposita menos ptna e isso justifica que não 
deve aumentar a exigência de lisina tanto para ave quanto para suínos. 
Em animal desafiado a conversão alimentar diminui na medida que se 
verifica que há necessidade de se aumentar os níveis de treonina. Logo 
é preciso aumentar a demanda de treonina uma vez que ela também 
está relacionada com a produção de mucina (proteção). 
Já triptofano aumenta sua demanda proporcionalmente quando o 
sistema imune está ativado, pois é preciso manter o nivel desse aa na 
condição de degradação (manter o que foi degradado). 
Toda vez que há ativação do sistema imune, aumenta arginina 
proporcionalmente, pois os metabólitos vindo da degradação da 
arginina (poliaminas e ácido nítrico) estão relacionados com a 
formação de linfócitos T (que combatem antígenos). 
Por ultimo temos a glutamina, que sua demanda é muito alta já que está 
relacionado com a multiplicação celular e também com proteção de 
células (antioxidante). 
45) Em suinos e só em suinos, há 1 aa que diminui quando os outros 
aumentam conforme a idade do animal. Qual é o aa? 
Arginina, visto que os animais a partir de 150kg apresentam a atividade 
da PECarboxisintetase eficiente na produção endógena de arginina.