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ESTUDO DIRIGIDO - ENZIMAS 
1. Como as enzimas funcionam ? 
As enzimas são proteínas que funcionam como catalisadores 
biológicos, viabilizando a atividade das células, quebrando 
moléculas e juntando-as para formar novos compostos. A ação 
dessas enzimas pode ser influenciada por fatores como 
temperatura, elas controlam a velocidade e atuam sobre substratos 
específicos. 
 
 Explique a especificidade enzimática. 
São proteínas específicas, o que significa dizer que cada uma 
catalisa apenas um tipo de reação química, ou um número pequeno 
de reações. 
 
2. Dê um exemplo de: 
- enzima que catalisa reações de transferência de elétrons em 
reações de oxido-redução (oxiredutases) : Desidrogenase e 
peroxidanase 
- enzimas que catalisam reações de transferência de 
grupamentos funcionais como amina e fosfato (transferases): 
Quinases e transaminases 
- isomerases: enzimas que catalisam reações de 
interconversão entre isômeros ópticos: Epimerase 
Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: 
As peptidades. 
4. Explique o efeito do pH sobre a velocidade de reação 
enzimática. Cada enzima tem uma faixa óptima de pH. Mudar o pH 
para um valor fora da faixa fará com que a atividade enzimática 
diminua. 
 
 
 
5. O que ocorre com a velocidade de reação com redução 
brusca de temperatura (2º C) e elevação (80º C) ? 
Se há aumento corre desnaturação da proteína (enzimática), faz 
com que essa enzima perca sua estrutura original e pare de 
exercer sua função na reação, porém se há redução não causa 
desnaturação, apenas reduz a velocidade da reação. 
6. Explique porque em baixas concentrações de substrato a 
velocidade de reação é de primeira ordem e em altas 
concentrações é de ordem zero ? 
 Porque a reação enzimática também depende da quantidade 
de substrato presente no meio, a enzima depende da ligação 
com o substrato, portanto pequenas concentrações de substrato 
dificultam a interação com essas enzimas, determinando a baixa 
velocidade da reação. No entanto, elevadas quantidades de 
substrato aumentam as chances de interação com as moléculas 
enzimáticas presentes no meio, aumentando a velocidade de 
reação. 
7. O que determina a constante de Michaelis-Menten ? 
A concentração de substrato necessária para que metade da 
velocidade máxima da reação seja atingida 
8. Dê exemplos de inibição inespecífica. 
Agentes desnaturantes, como temperatura e pH, atua na 
atividade de todas enzimas. 
 
9. O inibidor específico reduz a atividade enzimática de uma 
única enzima ou de um grupo restrito de enzimas? Dê um 
exemplo de inibidor irreversível. 
Sim, reduz a atividade de uma ou um grupo restrito de enzimas, 
Ex: Inibição da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato 
10. Dê um exemplo de inibidor reversível competitivo 
definindo suas características. 
Ex: metanol + fornaldeido (intoxicação), realiza-se a infusão de etanol 
para que o mesmo possa competir, dessa forma deve ser adicionado + 
et do que met. 
 A inibição reversível competitiva tem por características ser 
semelhante ao substrato e se ligar ao sítio ativo da proteína, o km 
aparente da enzima aumenta.