Resumo mais completo 1ª Prova (água a lipídios)

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Resumo Bioquímica I 
 
Água: 
 As Pontes de hidrogênio entre as moléculas de água fornecem as forças 
coesivas, as quais tornam a água um líquido á temperatura ambiente e 
fornecem um rígido ordenamento das moléculas que é típico da água 
cristalizada (gelo). As biomoléculas polares dissolvem-se facilmente na 
água porque podem substituir as interações água-água por interações 
água-soluto mais favoráveis energeticamente. Diferentemente das 
apolares que interferem nas ligações água-água mas não conseguem criar 
ligações água-soluto energeticamente favoráveis, tornando-as poucos 
solúveis em água. 
 A água possui P.F, P.E e calor de vaporização maiores que os de outros 
solventes comuns. Essas propriedades são consequência da atração das 
moléculas de água adjacentes gerando uma grande coesão interna. 
 O compartilhamento dos elétrons na molécula de água ocorre de maneira 
desigual devido a diferença de eletronegatividade dos átomos que a 
compõem, isso forma dipolos elétricos na molécula de água. O átomo de 
oxigênio possui uma carga elétrica negativa parcial (2ξ-), e cada H uma 
carga parcial positiva (ξ+). Como resultado, existe uma atração 
eletrostática entre o átomo de oxigênio de uma molécula com o átomo 
de hidrogênio de outra molécula o que é denominada de Ponte de 
Hidrogênio (PH). As PH são mais fracas que as ligações covalentes. 
 O arranjo quase tetraédrico dos orbitais ao redor do átomo de oxigênio 
permite a cada molécula de água formar PH com até quatro outras 4 
moléculas de água vizinhas. Na água líquida as moléculas estão 
desorganizadas e em contínuo movimento, de modo que, cada molécula 
se liga com cerca de outras 3,4 moléculas. No gelo, por outro lado, cada 
molécula está fixa em determinado espaço e forma pontes com 4 outras 
moléculas originando uma rede regular. O rompimento de certo número 
de pontes suficiente para desestabilizar a rede cristalina requer uma 
grande quantidade de energia térmica, o que contribui para o P.F 
relativamente alto da água. 
 Durante a fusão ou a evaporação, a entropia do sistema aquoso aumenta 
á medida que os arranjos altamente ordenados de moléculas de água se 
relaxam em arranjos menos ordenados de PH ou na total desorganização 
do estado gasoso. 
 Na T ambiente, na fusão como a evaporação ocorrem espontaneamente, 
pois a tendência de associação da água por pontes de hidrogênio é 
compensada pelo impulso energético em direção á desordem. 
 As PH não são restritas a água. Elas se formam facilmente entre um 
átomo eletronegativo (Aceptor de hidrogênio, usualmente O ou N, com 
um par de elétrons livre) e um átomo de hidrogênio ligado 
covalentemente a outro átomo eletronegativo (doador de elétrons), na 
mesma ou em outra molécula. Os átomos de H ligados covalentemente a 
átomos de Carbono (eletronegatividade menor) não participam de pontes 
de H. 
 Biomoléculas que são polares, mas não são carregadas, como os 
açucares, dissolvem-se facilmente na água devido ao efeito estabilizador 
das PH que se formam entre os grupos hidroxila ou o oxigênio do grupo 
carbonila do açúcar. 
 As PH são mais fortes quando as moléculas por elas unidas estão 
orientadas de forma a maximizar a interação eletrostática, o que ocorre 
quando o átomo de H e os átomos que o compartilham estão localizados 
em uma mesma linha reta, ou seja, quando o átomo aceptor está alinhado 
com a ligação covalente entre o átomo doador. Assim, as PH são 
altamente direcionais e capazes de manter duas moléculas ou grupos 
unidos por Pontes de Hidrogênio em um arranjo geométrico específico. 
 A água dissolve sais como o NaCl hidratando e estabilizando os íons 
Na+ e Cl-, enfraquecendo as interações eletrostáticas entre eles e assim 
contrapondo-se a tendência de associarem-se em rede cristalina. Os 
mesmos fatores são aplicáveis às biomoléculas carregadas eletricamente, 
compostos com grupos funcionais tais como ácidos carboxílicos 
ionizados (--COO-), aminas protonadas (-NH3+), ésteres ou anidros 
fosfóricos. A água dissolve facilmente esses compostos substituindo as 
PH soluto-soluto por PH soluto – água, atenuando as interações 
eletrostáticas entre as moléculas do soluto. 
 A medida que um sal se dissolve, os íons ao deixarem a rede cristalina, 
adquirem maior grau de liberdade de movimento. O consequente 
aumento da entropia é o grande responsável pela facilidade da dissolução 
de sais, como o NaCl em água. 
 CO2, O2 e N2, gases biologicamente importantes, são não polares. A 
passagem dessas moléculas da fase gasosa desordenada para a solução 
aquosa restringe seus movimentos e o movimento das moléculas da 
água; portanto, representam uma diminuição da entropia. A combinação 
dessas duas características os torna insolúveis. Alguns organismos têm 
proteínas carreadoras solúveis para alguns desses gases como a 
hemoglobina e a mioglobina. 
 Gases polares biologicamente importantes como NH3 e H2S dissolvem-
se facilmente em água. 
 Solutos hidrofóbicos quando adicionados à água geram um aumento da 
entalpia (a partir da quebra das pontes de hidrogênio, energeticamente 
favoráveis, para a interação com o soluto) e da entropia (As mol. De 
água na vizinhança imediatas de um soluto não-polar apresentam uma 
restrição em relação as sua possíveis orientações, diminuindo sua 
desordem). 
 Quando um composto anfipático é misturado com água, a região 
hidrofílica polar interage favoravelmente com o solvente que tende a se 
dissolver; mas a região hidrofóbica não polar tende a evitar o contato 
com a água. As regiões são arranjadas para que a menor área hidrofóbica 
fique em contato com o solvente e as regiões polares tem um arranjo que 
maximizam a interação com o solvente. A estrutura estável formada a 
partir desse arranjo é chamada micela. As forças que mantêm juntas as 
regiões não-polares das moléculas são chamadas Interações 
hidrofóbicas. A força dessas interações não é devida a nenhuma atração 
intrínseca entre as moléculas não polares. Ao contrário, ela resulta do 
fato de o sistema atingir a maior estabilidade termodinâmica, 
minimizando o número de moléculas de água ordenadas, requeridas para 
envolver as regiões hidrofóbicas do soluto. 
 Anfipaticidade dos componentes das membranas celulares foi essencial 
para a formação de uma membrana plasmática. O que trouxe um 
diferencial: foram delimitados espaços (meio intra e meio extracelular), 
controlou-se fluxo de moléculas e íons, subdividiu-se compartimentos e 
criou-se especializações. 
 As interações hidrofóbicas entre lipídios e entre lipídios e proteínas são 
os determinantes mais importantes da estrutura das membranas 
biológicas. As interações hidrofóbicas entre aminoácidos (aminoácidos) 
não polares também estabilizam o enovelamento tridimensional das 
proteínas. 
 As PH entre mol. de água e os solutos polares também provocam 
algumas organização das mol. de água, mas o efeito é significativamente 
menor que aquele observado com solutos não polares. 
 As interações do tipo não 
covalente (Ponte de 
Hidrogênio, interações 
iônicas, hidrofóbicas e de van 
der Waals  Imagem) são 
muito mais fracas que as 
ligações covalentes. Embora 
esses quatro tipos de 
interações sejam 
individualmente fracos, o 
efeito cumulativo de muitas 
dessas interações com uma 
proteína ou um ácido nucléico 
pode ser muito significativo. 
(EXEMPLO: a ligação não 
covalente de uma enzima com seu substrato pode envolver várias PH, e 
uma ou mais interações iônicas, bem como interações hidrofóbicas e de 
van der Waals. A formação de cada uma dessas ligações contribui para a 
diminuição real da energia livre do sistema, logo, a energia liberada na 
ligação da enzima com seu substrato é a principal fonte de poder 
catalítico de uma enzima). A dissociação de duas biomoléculas 
associadas não covalentemente requer um rompimento simultâneo de 
todas as interações presentes nelas, comoessas interações flutuam 
aleatoriamente, essa ruptura é muito improvável. Assim, a estabilidade 
molecular conferida por 2, 5 ou 25 interações fracas é, consequentemente 
muito maior do que aquela esperada pela simples adição dessas ligações 
com pequena energia. 
 Macromoléculas tais como as proteínas, o DNA, o RNA apresentam 
tantos locais potencialmente favoráveis para a ocorrência dessas ligações 
fracas que o efeito cumulativo dessas pequenas forças de ligação é 
enorme. No caso das macromoléculas a estrutura mais estável é 
usualmente aquela na qual as possibilidades de formação de ligações 
fracas é Máxima. 
 Qualquer soluto dissolvido na água afeta suas propriedades coligativas. 
Já que, a concentração de água em solução é menor do que em água pura. 
É importante destacar que o efeito da concentração do soluto nas 
propriedades coligativas da água não depende das propriedades químicas 
do soluto, mas apenas do número de partículas do soluto em uma dada 
quantidade de água. Um dos exemplos mais importantes é o da pressão 
osmótica que influencia na concentração da célula, há um transporte de 
água para o interior da bicamada a partir da concentração de eletrólitos, 
proteínas e outros compostos orgânicos plasmáticos. 
Revisão: Ionização da água. 
A água sofre um pequeno grau de ionização onde são formados íons H+ e hidroxila OH-
. Como todas as reações reversíveis, a ionização da água pode ser descrita por uma 
constante de equilíbrio. Quando ácidos ou bases fracos são dissolvido na água, eles 
produzem H+ por ionização; bases consomem H+ para ser protonadas. Esses processos 
também são governados por constante de equilíbrio. A concentração total do íon 
hidrogênio originário de qualquer fonte é experimentalmente mensurável e expressa o 
pH da solução. Para predizer o estado de ionização dos solutos na água, devem-se 
considerar as constantes de equilíbrio relevantes para cada reação de ionização. 
O grau de ionização da água no equilíbrio é pequeno. A constante de equilíbrio para a 
ionização reversível da água é: 
Keq= [H
+] [OH-] 
 [H2O] 
Em água pura a 25ºC, a concentração de água é 55,5M (Valor em gramas de água em 
um litro de água dividido pela sua massa molecular em gramas: 1000g/L / 
18,015g/mol). Temos uma molécula de água dissociada em cada 555.000.000 de 
moléculas de H2O iniciais, podemos concluir que pela quantidade e concentração da 
água são praticamente as mesmas, antes e depois da ionização. Em outras palavras, 
podemos concluir que o H2O é constante. Sendo assim, teremos 
Keq= [H
+] [OH-] 
 55,5M 
O valor de Keq obtido por medidas de condutividade elétrica da água pura é 1.8 X 10-
16M. Substituindo esses valores temos: 
[H2O] Keq = [H+] [OH-] 
(1.8 X 10-16M)(55.5 M ) = [H+] [OH-] 
1.0 X 10-14 M = [H+] [OH-] = Kw 
[H+] = [OH-] 
√[H+]² = √1.0 X 10 − 14 M 
[H+] = [OH-] = 1.0 X 10-7 
Como o produto iônico da água é constante, sempre que H+ for maior que 1.0 X 10-7M, 
OH- precisa ser menor que 1.0 X 10-7 e vice-versa. Quando a concentração de H+ é 
muito, a concentração de OH- deve ser muito baixa. Uma forma mais simples de indicar 
a acidez é o uso do pH 
�� =
���1
��
= −log [��] 
 
 
 O símbolo p denota logaritmo negativo de . Para uma solução precisamente neutra a 
25ºC, na qual a concentração de íons hidrogênio é 1X10-7M, o pH pode ser calculado 
como segue: 
 
�� =
���1
��
= − log[1,0 � 10��] 
log1 + log 107 = 0+7 = 7 
 
 
 
 A medida de pH é um dos procedimentos mais importantes e mais frequentes em 
bioquímica. O pH afeta a estrutura e a atividade das macromoléculas biológicas, 
por exemplo a atividade catalítica das enzimas depende fortemente do pH. 
 O ácido clorídrico, o ácido nítrico e o ácido sulfúrico, comumente chamados de 
ácidos fortes, estão completamente ionizados quando em soluções diluídas; as 
bases fortes NaOH e KOH também estão completamente ionizados. No entanto, 
na bioquímica há um interesse maior nas propriedades dos ácidos e bases fracos 
– aqueles que não são completamente ionizados quando dissolvidos na água. 
 Os ácidos podem ser definidos (segundo o conceito de Bronsted-Lowry) como 
doadores de prótons e as bases como aceptoras de prótons. Um doador e um 
aceptor constituem um par ácido-base conjugado. O ácido acético(CH3COOH) 
corresponde a um doador de prótons enquanto o ânion acetato (CH3COO-) 
corresponde ao aceptor de prótons (CH3COOH ↔ CH3COO
- + H+) 
 Cada ácido tem uma tendência característica a perder seu próton em solução 
aquosa. Quanto mais forte for o ácido (HA), maior a tendência para perder seu 
próton. Essa tendência em perder o próton de qualquer ácido e formar uma base 
conjugada (A-) é definida pela constante de equilíbrio Keq da reação reversível. 
(HA↔ H++A-) 
 
��� =
[� +][�−]
[��]
= �� 
 As constantes de equilíbrio para as reações de ionização são usualmente 
chamadas de constantes de dissociação, geralmente designadas Ka. Ácidos 
mais fortes como o fosfórico e o carbônico, têm constantes de dissociação 
maiores, os ácidos mais fracos como o monoidrogeniofosfato têm constantes de 
dissociação menores. 
 A partir dos valores de Ka pode ser definido pKa que é análogo ao pH. O pH 
demonstra a concentração de íons hidrogênio no meio, e o pKa mostra a 
concentração de íons dissociados no meio, porém quando se têm um meio ácido 
esse íons dissociados são predominantemente os íons hidrogênio o que vai 
mostrar uma equivalência entre os dois valores. 
 A titulação é usada para determinar a concentração de um ácido em uma dada 
solução. 
 
 
As curvas de tamponamento de maneira geral apresentam uma forma igual o que 
sugere que essas curvas são governadas por uma lei fundamental. A forma da 
curva de titulação de qualquer ácido fraco é descrita pela equação Henderson-
Hasselbach, que é importante para a compreensão da ação tamponante e o 
balanço ácido-base no sangue e tecidos dos vertebrados. 
�� = ��� + ���
[������� �� ����]
[������ �� ����]
 
 A equação descreve a relação entre o pH, pKa e a concentração de tampão 
(concentração das substâncias aceptoras e doadoras de prótons). 
Portanto, possuindo duas desses dados você pode achar um terceiro – exemplo: 
achar o pK, a partir do pH e da razão molar entre aceptores de prótons e 
doadores de prótons. 
 Os fluidos intra e extracelulares dos organismos multicelulares apresentam um 
pH característico e praticamente constante. A primeira linha de dessa do 
organismo contra as mudanças no pH interno é proporcionada pelos sistemas 
tampão. 
 O citoplasma da maioria das células contém altas concentrações de proteínas, 
que possuem muitos aminoácidos com grupos funcionais que são ácidos ou 
bases fracas. Dois tampões biologicamente importantes são os sistemas fosfato e 
bicarbonato. 
 As variações de pH do sangue podem provocar danos celulares irreparáveis e 
consequentemente morte. As enzimas apresentam uma atividade catalítica 
máxima em um pH característico, chamado pH ótimo em cada dos “lados” do 
pH ótimo, a atividade enzimática diminui rapidamente, assim uma pequena 
variação no pH pode provocar uma grande diferença na velocidade de algumas 
reações cruciais catalisadas enzimaticamente. 
 A água pode participar de reações químicas: 
 A formação de ATP a partir de ADP e do fosfato inorgânico é uma reação 
de condensação os elementos da água são eliminados. 
 As reações de hidrólise são responsáveis pela despolimerização enzimática 
de proteínas, carboidratos e ácidos nucléicos ingeridos na alimentação. As 
reações de hidrólise são catalisadas por enzimas chamadas hidrolases, são 
invariavelmente endergônicas. 
Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas: 
 Aminoácidos 
 As subunidades monoméricas relativamente simples fornecem a chave para a 
estrutura de milhares de proteínas diferentes. Todas as proteínas são construídas 
pelo mesmo conjunto de 20 aminoácidos, ligados covalentementeem sequências 
lineares características. 
 As proteínas são polímeros resultantes da desidratação de aminoácidos, e cada 
resíduo de aminoácidos liga-se a 
seu vizinho por um tipo específico 
de ligação covalente. (O termo 
resíduo reflete a perda dos 
elementos químicos da água 
quando um aminoácidos é unido a outro.) 
 Todos os aminoácidos são alfa-aminoácidos. Eles têm um grupo carboxila e um 
grupo amino, ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono-alfa). Diferem entre 
si por suas cadeias laterais ou grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho 
e carga elétrica e influenciam a solubilidade do aminoácidos em água. 
 Os 20 aminoácidos das proteínas são frequentemente referidos como 
aminoácidos primários para distingui-los dos aminoácidos menos comuns, que 
são resíduos modificados no interior das proteínas, depois que estas são 
sintetizadas, e de muitos outros tipos de aminoácidos, que não estão presentes 
nas proteínas. 
 Para todos os aminoácidos primários, exceto a glicina, o carbono alfa liga-se a 
quatro grupos substituintes diferentes: Um grupo carboxila, um grupo amino, 
um grupo R, e um átomo de hidrogênio (Na glicina o grupo R é um átomo de 
hidrogênio). O átomo de carbono alfa é, assim, um Centro Quiral 
 . Por causa do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação ao redor do carbono 
alfa dos aminoácidos, os quatro diferentes grupos substituintes podem ocupar 
duas disposições espaciais distintas, e estas são, entre si, imagens especulares 
não superponíveis. Essas duas formas representam uma classe de esteroisômeros 
chamada de enantiômeros. Todas as moléculas com centros quirais são também 
opticamente ativas, isto é, podem girar a luz plano polarizada. 
 Uma nomenclatura especial foi desenvolvida para 
especificar a configuração absoluta dos 4 
substituintes no átomo de carbono assimétrico. A 
configuração absoluta de açucares simples e 
aminoácidos são especificadas pelo sistema D, L 
Baseados na configuração do gliceraldeído. Para 
todos os compostos com configuração semelhante 
ao D-gliceraldeído são denominados D. Os 
compostos quirais com configuração semelhante 
ao L-gliceraldeído são designados L. Logo, pela 
convenção de Fischer, L e D referem-se apenas a 
configuração absoluta dos 4 substituintes em torno 
do carbono quiral. 
 Quase todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem narualmente 
em apenas uma forma estereoisomérica, D ou L. Os aminoácidos nas moléculas 
proteicas são sempre L-estereoisômeros. É preciso que o aminoácidos de uma 
proteína sejam todos L-estereoisômeros, pois a formação de estruturas 
repetitivas estáveis requer que os aminoácidos constituintes pertençam todos a 
uma mesma série estereoquímica. Isso é importante, pois os sítios ativos de 
enzimas, por exemplo, são assimétricos o que leva a ligação com 
estereoisômeros específicos para que reações sejam por elas catalisadas. 
 Os aminoácidos podem ser agrupados em 5 classes principais tendo como base 
as propriedades dos grupos R. Em particular sua polaridade, ou tendência para 
interagir com água em pH biológico. 
 
 
 Grupos R não-polares e 
alifáticos: 
Hidrofóbicos (não-polares) 
 Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Glicina, 
Prolina, Metionina. 
 Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, são 
importantes na estabilização da estrutura das 
proteínas pela promoção de interações hidrofóbicas 
em seu interior. 
A glicina é o aminoácidos de estrutura mais simples, embora seja formalmente 
apolar, sua cadeia lateral pequena não leva a interações hidrofóbicas efetivas. 
A metionina contém enxofre, possui um grupo tio éter na sua cadeia lateral. 
A prolina possui uma estrutura cíclica distintica. O grupo amino secundário dos 
resíduos de Pro é mantido em uma conformação rígida que leva a redução da 
flexibilidade estrutural das regiões polipeptídicas que contém prolina. 
 
 Grupos R aromáticos: 
Podem participar de interações hidrofóbicas. 
 Fenilalanina, Tirosina, Triptofano. 
Tirosina pode formar Pontes de Hidrogênio, atua como 
grupo funcional importante na interação de enzimas. 
 Tirosina e Triptofano são significativamente mais 
polares que a fenilalanina em virtude do grupo hidroxila da 
tirosina e do nitrogênio do anel indol do Triptofano. 
Absorvem luz no comprimento violeta do espectro 
 
 Grupos R não carregados, mas 
polares: 
 Os grupos R desses aminoácidos são mais solúveis em água do que os 
aminoácidos não polares, pois contém grupos funcionais que formam ponte de H 
com a água. 
 Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina e Glutamina 
 Polaridade: Serina, Treonina (Devida a seus grupos hidroxila); Cisteína (Grupo 
Sulfidrila) ; Asparagina e Glutamina (grupos Amida) 
 A cisteína é facilmente oxidada para formar um aminoácidos dimérico, unido 
covalentemente por ligações dissulfeto, a cistina. Esse resíduos formados por 
ligações dissulfeto são hidrofóbicos. Esssa ligações tem um importante papel na 
estabilização da estrutura de muitas proteínas, por formar ligações entre parte da 
cadeia proteica ou entre cadeias distintas. 
 
 Grupos R carregados positivamente 
(básicos): 
 Um dos mais hidrofílicos 
Lisina, Arginina (grupo guanidino carregado 
positivamente) e Histidina (grupo Imazidol). 
Em muitas reações catalisadas por enzimas os 
resíduos de histidina facilitam a reação ao servir como 
aceptor ou doador de prótons. 
 Grupos R carregados negativamente 
(ácidos): 
Aspartato e Glutamato possuem um segundo grupo 
carboxila 
 A capacidade de absorção em certos 
comprimentos por aminoácidos 
especifícos permite a identificação e a 
caracterização de alguns deles e mostram sua propriedade de 
Absorpância óptica 
 Além dos 20 aminoácidos primários as proteínas podem conter resíduos 
não primários criados por uma modificação dos resíduos primários já 
incorporados em um polipetídeo. Entre os aminoácidos não primários 
está a 4-hidroprolina, um derivado da prolina, e a 5-hidroxilisina 
derivada da lisina. A primeira é encontra na proteínas da parede celular 
de vegetais, e ambas são encontradas no colágeno – proteína fibrosa do 
tecido conjuntivo. A 6-N-metilisina é encontrada na miosina. Outro 
aminoácidos importante é o ᵞ-Carboxiglutamato, encontrada na 
protrombina, e em proteínas que se ligam ao Ca2+ durante sua função 
biológica. A ornitina e a citrulina são intermediarias importantes na 
biossíntese de arginina e no ciclo da ureia. 
 Quando um aminoácidos é dissolvido na água, ele existe na solução 
como um íon dipolar, ou zwitterion(ganha um H+ no grupamento Amina 
e perde um H+ no grupamento ácido) Este íon pode agir tanto como um 
ácido (doador de prótons) ou uma base (receptor de prótons). Essa dupla 
natureza é um caráter anfotérico. 
 Um alfa-aminoácido simples monocarboxílico como a alanina é na 
realidade um ácido diprótico, quando está totalmente protando (-COOH 
+ NH3
+) que podem ser ionizar para 
liberar prótons. 
 A titulação ácido-base consiste na 
adição ou remoção gradual de 
prótons. A imagem ao lado mostra a 
curva de titulação da forma diprótica 
da glicina. A curva apresenta dois 
estágios, correspondentes a 
desprotonação de um dos grupos de 
glicina, cada estágio se assemelha a 
uma titulação ácido-base comum. 
No ponto médio de qualquer 
titulação um ponto de inflexão é 
atingido, no qual o pH é igual ao 
pKa do grupo protonado que está 
sendo titulado. Para a glicina o pH 
no ponto médio é 2,34, assim o seu 
grupo –COOH tem um pKa de 2,34. 
OBS: é válido lembrar que o pH e o pKa são simplemente notações 
convenientes para a concentração de prótons e a constante de equilíbrio de 
ionização, respectivamente. O pKa é uma medida da tendência do grupo para 
ceder próton, com essa tendência decrescendo 10 vezes quando o pKa 
aumenta uma unidade. 
 A medida que a titulação prossegue, outro ponto importante quando o 
pH assume valor 5,97. Ali há umout ro ponto de inflexão, no qual a 
remoção do primeiro próton de glicina está essencialmente completa 
e a remoção do segundo próton apenas começou. Nesse pH, a glicina 
está presente principalmente como íon dipolar (+H3N-CH2-COO
-), 
esse ponto é chamado pI. 
 O segundo estágio da titulação corresponde à remoção de um próton 
do grupo NH3+ . O ponto mpedio desse estágio é 9,60, igual ao pKa. 
A titulação está completa em um pH próximo a 12 onde predomina a 
glicina desprotonada. 
 Da curva de titulação podemos tirar algumas informações 
importantes: 
1) Fornece uma medida quantitativa do pKa de cada um dos dois 
grupos ionizáveis: 2,34 para o grupo – COOH e 9,60 para o 
grupo NH3
+ . Logo, o grupo carboxila é mais de 100 vezes 
mais ácido – isto é tem maior facilidade de se ionizar- do que 
o grupo carboxila do ácido acético (pKa=4,76). Isso ocorre 
pela repulsão entre o próton que sai e a vizinhança do grupo 
amino carregado positivamente o que prova que o pKa de 
qualquer grupo funcional é intensamente afetado pelo seu 
ambiente químico. 
2) Esse aminoácido possui duas regiões de poder tamponante. 
3) Em pH 5,97, o ponto de inflexão entre os dois estágios de sua 
curva de titulação, a glicina está predominantemente em sua 
forma dipolar, totalmente ionizada mas sem carga elétrica 
líquida (zwitterion). pH caracterísitico no qual a carga total é 
igual a zero é denominado ponto isoelétrico ou pH 
isolétrico, designado por pI. Como é evidente a glicina tem 
uma carga elétrica líquida negativa em qualquer pH acima do 
pI e, positiva abaixo de seu pI 
 Muitos aminoácidos possuem propriedades comuns o que permite 
generalizações a respeito do seu comportamento 
ácido-básico. 
 Aminoácidos com 1 único grupo α-
amino e 1 único grupo α-carboxila e 
um grupo R desprovido grupos 
ionizáveis têm curvas de titulação 
que se assemelham a da glicina. 
Estes grupos de aminoácidos tem 
valores de pKa muito similares, 
embora não idênticos. 
 Aminoácidos com o grupo R 
ionizável tem curva de titulação 
mais complexas, exibindo 3 estágios correspondentes ao 3 
passos de ionizações possíveis; 
portanto eles possuem três valores 
de pka. Logicamente, 3º estágio 
corresponde à titulação do grupo R. 
o pI tanto quando as cargas são 
negativas quanto são positivas é 
dada pela média das duas pKa 
positivas ou negativas, pois é nesse 
momento em que a presença das 
duas carga tem a mesma força que a 
carga oposta. (No exemplo do glutamato o pI é3,22, já na 
histidina o pI é 7,59) 
 É importante destacar que dos 20 aminoácidos primários APENAS a histidina 
tem função tamponante efetiva no pH da célula (7,0) 
 
 
 Peptídeos (ppt) 
 
 Duas moléculas de aminoácidos podem ser unidas covalentemente por meio de 
uma ligação amida substituída, chamada de ligação peptídica. Tal ligação é 
formada por remoção dos elementos da água (desidratação) de um grupo α-
carboxila de aminoácidos e de um grupo α-amino de outro. A formação da 
ligação peptídica é um exemplo de reação de condensação. A reação não é 
energeticamente favorável, para que ela ocorra o grupo carboxila precisa ser 
quimicamente modificado ou ativado de modo que o grupo hidroxila possa ser 
eliminado mais prontamente. 
 As unidades de aminoácidos de peptídeo são geralmente chamadas de 
resíduos(pois cada um deles perdeu um átomo de H de seu grupo amino e a parte 
OH do seu grupo carboxila). Em um peptídeo, o resíduo de aminoácidos 
presente na extremidade que exibe um grupo alfa-amino é o resíduo 
aminoterminal ou N-terminal; o resíduo na outra extremidade que exibe um 
grupo carboxila livre é o resíduo carboxiterminal ou C-terminal. 
 Apenas os grupos N-terminais e C-terminais de um peptídeo podem se ionizar, 
da mesma forma como fazem no aminoácidos livres. Porém, os grupos R de 
alguns aminoácidos podem se ionizar e isso contribuirá para as propriedades 
acidobásicas globais dos ppt que os contenham. Logo, esses três fatores podem 
ser vir na previsão do comportamento acidobásico de um ppt. 
 Os ppts servem como moléculas reguladoras e biossinalizadores. Muitos Ppts 
são hormônios como a oxitocina, a bradicina, fator liberador de tirotropinq, 
insulina e o glucagon. Fatores de crescimento, diferenciação e complemento 
também são peptídeos. 
 Proteínas chamadas multissubunitárias possuem dois ou mais poliptídeos 
associados de forma não covalente. As cadeias polipeptídicas individuais em 
uma proteína podem ser idênticas ou diferentes. Quando idênticas são chamadas 
de protômero e a proteína oligomérica. 
 Algumas proteínas tem componentes químicos permanentemente associados 
além dos aminoácidos essas proteínas são 
denominadas proteínas conjugudas. A porção 
não aminoácida é chamada de grupo protéstico. 
As proteínas conjugadas são classificadas com 
base na natureza química de seu grupo 
protéstico (lipoproteínas, glicoproteínas, metaloproteinas) 
 As propriedades da ligação peptídica impõem restrições ao dobramento do 
polímero formado. A ligação peptídica, apesar de ser representada por um único 
traço de ligação, tem características intermediarias entre uma ligação simples e 
uma dupla ligação, devido às interações entre duas formas de ressonância (A 
ligação dupla pode transitar entre a carboxila a lig.peptídica gerando uma 
ressonância). 
 A consequência desse caráter parcial de dupla ligação é que não há possibilidade 
de rotação em torno da ligação peptídica. Assim sendo, os quatro átomos dos 
grupamentos que participam da ligação peptídica ficam dispostos em um plano 
rígido, constituindo o que se costuma chamar de grupo peptídico ou unidade 
peptídica. Notar também que os dois carbonos alpha (Cα) vizinhos de cada 
ligação peptídica também se encontram o plano. O polímero formado pode, 
portanto, ser visualizado como uma cadeia constituída por unidades planares 
(unidades peptídicas), unidas entre si com uma articulação flexível: o carbono α. 
Esta cadeia chama-se cadeia polipeptídica. As proteínas podem ser formadas por 
uma ou mais cadeias polipeptídicas. 
 Todavia, existem pontos de dobramento entre as unidades peptídicas rígidas, 
graças a possibilidade de rotação em torno das ligações com o carbono alfa (N-
Cα e Cα-C), que são ligações efetivamente simples (vide figura acima). Estas 
ligações são chamadas phi (φ) e psi (ψ) respectivamente. 
 
 
 Proteínas(proteína) 
 
 
 Conformação é a denominação dada ao arranjo espacial dos átomos de uma 
proteína. As possíveis conformações de uma proteína incluem qualquer estado 
estrutural que possa ser atingido sem romper as ligações covalentes. 
 Proteínas em qualquer de suas conformações enoveladas funcionais são 
denominadas proteínas nativas. 
 O termo estabilidade pode ser definido como sendo a tendência à manutenção de 
uma conformação nativa. 
 A formação da estrutura enovelada de uma proteína se da pelo aumento da 
entropia a partir do encobrimento das superfícies hidrofóbicas. Para o 
enovelamento também é importante que quaisquer grupos polares ou carregados 
que estejam presentes no interior da proteína possuam pares adequados para 
estabelecer ligações de hidrogênio ou interações iônicas 
 As ligações de hidrogênio que ocorrem entre esses grupos polares ocorrem de 
maneira cooperativa, à formação de uma ligação facilita a formação das ligações 
adicionais. A ausência das PH entre grupos polares ponte desestabilizar a 
proteína e impedir a sua conformação 
 A maioria dos padrões estruturais segue duas regras simples: 
1) Os resíduos hidrofóbicos estão, em sua maioria, mantidos no 
interior da molécula proteica, afastados da água. 
2) O número de ligações de hidrogênio dentro da proteína é 
maximizado. 
 α – hélice: 
 Cadeia polipeptídica fortemente retorcida em torno de um 
eixo imaginário longitudinal que passa pelo centro da 
hélice, como os grupos R dos resíduos de aminoácidos 
projetando-se para a faceexterna da hélice. 
 A hélice é sempre orientada para a direita em todas as 
proteínas 
 A alfa-hélice é a mais comum por que ela otimiza o uso da 
ligações de hidrogênio internas. A ligação ocorre entre o 
hidrogênio que se liga ao nitrogênio do “amino” e o 
oxigênio do grupo carboxila, é importante destacar que o 
grupo carboxila com o qual o hidrogênio realizará sua 
ligação está a 3 aminoácidos de distância na cadeia 
polipeptídica.(Imagem) 
 A união das PH leva a uma estabilidade a estrutura 
helicoidal 
 Há um impedimento para formação da alfa-hélice é a 
presença de resíduos de prolina e glicina: 
o Prolina: O átomo de N faz parte de um anel rígido, 
e a rotação em torno da ligação N-Cα não é possível, assim há 
uma inserção de um dobra desestabilizadora na alfa-hélice. Além 
disso, o átomo de nitrogênio da ligação peptídica de Pro não 
possui nenhum hidrogênio ligado a ele que possa participar das 
PH com outros resíduos. 
o Glicina: possui uma flexibilidade conformacional maior do que a 
dos demais resíduos de aminoácidos. Os polímeros de glicina 
tendem a assumir estruturas enoveladas bem distintas de uma 
alfa-hélice. 
3 
aminoác
idos de 
distânci
a 
 Os grupos nas cadeias laterais se posicionam externamente à hélice. 
Além disso, os aminoácidos com cadeias laterais volumosas são menos 
comuns nas alfa-hélices. 
 
 Folha- β: 
 
 Nessa conformação as cadeias polipeptídicas estendem-se em uma 
estrutura em ziguezague em vez de helicoidal. As cadeias ppt em 
ziguezague podem ser dispostas lado a lado, para formar uma estrutura 
que se assemelha a uma série de pregas. 
 Nesse arranjo, denominado Folha- β, as ligações de hidrogênio são 
formadas entre os segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica. 
 Os grupos R dos aminoácidos adjacentes projetam-se em direções 
opostas a partir da estrutura em ziguezague (projetam-se para cima ou 
para baixo formando 90 graus em relação ao plano da folha). 
 As cadeias ppts adjacentes em uma folha-beta podem ser paralelas ou 
antiparalelas (com orientações amino e carboxila iguais ou diferentes 
respectivamente).Os padrões das PH nas folhas paralelas e antiparalelas 
também variam 
 
 Dobras- β: 
 
 Nas proteínas globulares que possuem uma estrutura enovelada 
compacta, cerca de 1/3 dos resíduos de aminoácidos está situados em 
dobras ou voltas nas quais a cadeia ppt inverte sua direção. 
 Resíduos de glicina e prolina são comum nas dobras beta, o primeiro por 
se pequeno, o segundo pela presença do nitrogênio imínico que 
facilmente assume a configuração cis. 
 
 Conformações terciárias e quaternárias: 
 
 O arranjo tridimensional global de todos os átomos em uma proteína é 
denominado estrutura terciária. Enquanto o termo estrutura secundária se 
refere ao arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos que são 
adjacentes na estrutura primária, a estrutura terciária incluis aspectos 
envolvendo distâncias mais longas dentro da sequência de aminoácidos. 
Aminoácidos que estão distantes na sequência polipeptídica e que 
residem em tipos diferentes de estrutura secundária podem interagir no 
interior de uma estrutura totalmente enovelada de uma proteína. 
 Segmentos interagentes de cadeias polipeptídicas são mantidos em suas 
posições terciárias características por tipos distintos de interações fracas 
(e algumas vezes lig. Covalentes como no caso das ligações dissulfeto) 
entre segmentos. 
 Alguns peptídeos contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas separadas 
que podem ser idênticas ou não. O arranjo dessas subunidades proteicas 
em complexos tridimensionais constitui A estrutura quaternária. 
 Ao considerarmos esses níveis mais elevados de organização estrutural, 
torna-se interessante classificar as proteínas em dois grupos: 
 
 Proteínas fibrosas: 
o Possuem cadeias polipeptídicas em arranjos de folhas ou feixes. 
o Geralmente são constituídas de único grupo/tipo de proteínas secundárias 
o Dão suporte, forma e proteção externa aos vertebrados, ou seja, 
apresentam propriedades que conferem resistência e/ou flexibilidade as 
estruturas nas quais aparecem. 
o A unidade fundamental é um simples elemento repetitivo de estrutura 
secundária. 
o Todas são INSOLÚVEIS em água, pois tem uma alta concentração de 
aminoácidos hidrofóbicos tanto em seu interior como em sua parte 
externa. No entanto, essas superfícies hidrofóbicas são encobertas pelo 
empacotamento de cadeias polipeptídicas semelhantes juntas entre si 
formando elaborados complexos supramoleculares. 
 
 Proteínas globulares: 
 
o Possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em formas esféricas ou 
globulares. 
o Contém tipos diferentes unidos de estruturas secundárias. 
o Diferentes segmentos de uma cadeia polipeptídica (ou múltiplas cadeias 
polipeptídicas) enovelam-se uns sobre os outros. 
o O enovelamento gera a diversidade estrutural necessária para que as 
proteínas executem um grande conjunto de funções biológicas. 
o Incluem enzimas, proteínas transportadoras, proteínas motorasm 
proteínas regulatórias, imunoglobulinas e as proteínas com diversas 
outras funções. 
o Contém vários tipos de estruturas secundárias 
o Solúvel em água (parte externa hidrofílica) 
o Quanto menor o tamanho da proteína menor o número de interações 
fracas, por isso, em muitas dessas proteínas são necessárias ligações 
covalentes que estabilizem o conjunto. 
o Estruturas supersecundárias, também denominadas motivos ou 
simplesmente dobras, são arranjos particularmente estáveis de diversos 
elementos de estrutura secundária e das conexões entre eles. 
o O enovelamento de polipeptídeos está sujeito a um conjunto de regras 
físicas e químicas: 
1) As interações hidrofóbicas 
contribuem bastante para a estabilidade das estruturas 
proteícas. Ocultar os grupos R de aminoácidos 
hidrofóbicos de modo a excluir a água requer pelo 
menos duas camadas de estrutura secundária. Dois 
motivos simples, o laço β-α-β e a quilha α-α criam duas 
camadas. 
2) Onde quer que apareçam proteínas, alfa-hélices e conformações 
beta geralmente se encontram em diferentes camadas estruturais. 
Isso ocorre porque a estrutura do segmento da conformação beta, 
geralmente não pode fazer PH facilmente com uma alfa-hélice 
alinhada com ela. 
3) Os segmentos próximos em uma est. Primária GERALMENTE 
ficam próximos na estrutura enovelada. 
4) A conexão entre os elementos das est.secundária não pode se 
cruzar 
 
o Seguindo essas regras motivos complexos pode ser formados de outros mais 
simples. Uma série de laços β-α-β, dispostos de modo que as folhas beta formem 
um barril, cria um motivo particularmente estável e comum denominado barril 
α/β 
o Muitas proteínas apresentam diversas subunidades polipeptídicas. A associação 
de cadeias pode servir a diversas funções. Em alguns casos a ligação de uma 
molécula pode alterar a interação entre as subunidades alterando toda a 
conformação da proteína. Além disso, algumas subunidades separadas podem ter 
funções distintas, mas relacionadas entre si, tais como catálise e regulação. 
 Proteína monomérica: 1 cadeia polipeptídica 
 Proteína Multimérica: Associação de monômeros 
 Homomultímera: 1 tipo de cadeia 
 Heteromultímera: 2 ou mais cadeias diferentes 
OBS: A hemoglobina é um heterotetrâmero, ela possui duas cadeias α e duas cadeias β 
 As estruturas proteicas adquiriram a sua função em um meio celular específico. 
Diferentes condições daquelas presentes no interior das células podem resultar 
em alterações na estrutura da proteína. 
 Uma perda de estrutura tridimensional suficiente para causar uma perda de 
função é chamada de desnaturação. 
 A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que afeta as interações 
fracas em uma proteína de forma complexa. Se a T se eleva lentamente, a 
conformação geralmente permanece intacta até que haja uma perda abrupta da 
estrutura em uma faixa estreita de Temperaturas.Essa alteração repentina sugere 
que o desnovelamento é um processo cooperativo – a perda de estrutura em uma 
parte da proteína desestabiliza outras partes. 
 A mudança no pH também desnatura as proteínas, pois altera a carga líquida das 
proteínas provocando repulsão eletrostática e rompimento de algumas PH. 
 A estrutura terciária depende ou é dada dos aminoácidos que estão presentes na 
cadeia, pois após uma desnaturação proposital que desnatura a proteína, e após a 
volta para um ambiente neutro, a proteína é capaz de reconstituir as ligações 
dissulfeto rompidas. 
 O processo de enovelamento de uma proteína por tentativa e erro levaria muito 
tempo, portanto deve existir processos que levem a esse enovelamento da 
proteína. Duas teorias são propostas: A primeira diz que há um processo 
gradual, no qual são formadas estruturas secundárias depois supersecundárias e 
assim por diante. A segunda sugere que as proteínas se enovelam a partir de um 
colapso instantâneo do polipeptídeo em um estado compacto, formado por 
interações hidrofóbicas entre resíduos apolares, o que geraria uma série de 
estruturas secundárias, mas muitas cadeias de aminoácidos não estarão 
totalmente fixas. Acredita-se que esses dois processos combinem-se. 
 Existe uma série de doenças geradas por um mau enovelamento das proteínas 
uma delas é a doença do príon. Ela é gerada por uma mutação em uma proteínas 
PrP que geram um enovelamento incorrento levando a uma encefalopatia 
espongiforme. 
Carboidratos e Glicoconjugados: 
 A fórmula geral é CnH2nOn 
 Todos os monossacarídeos e os dissacarídeos comuns têm nomes que terminam 
com OSE. 
 
 Monossacarídeos e Dissacarídeos: 
 
 Os carboidratos mais simples, os monossacarídeos São aldeídos ou cetonas 
que contêm um ou mais grupos hidroxila na molécula. 
 Os átomos de carbono nos quais os grupos hidroxila estão ligados 
geralmente são os centros quirais, os quais originam numerosos açucares 
estereoisômeros, encontrados na natureza. 
 Os monossacarídeos São compostos incolores, solúveis em água. 
 Na forma de cadeia aberta, um dos átomos de C é unido por uma ligação 
dupla a um átomo de O para forma um grupo carbonila (C=O – Grupo 
carbonila); cada um dos outros átomos de carbono tem 
um grupo hidroxila. 
 Se o grupo carbonila estiver em uma das extremidades 
da cadeia (aldeído) temos uma aldose; se o grupo 
carbonila está em qualquer outra posição (cetona) temos uma cetose. 
 Os monossacarídeos mais simples são as trioses (Gliceraldeído e Di-
hidroxiacetona  Imagem). No entanto, existem tetroses, pentoses, hexoses, 
heptoses. Com aldoses e cetoses correspondentes para cada grupo 
 Todos os Monossacarídeos Contém um ou mais átomos de carbono 
assimétricos (quiral) e, assim, ocorrem formas isoméricas opticamente 
ativas. 
 Em geral, uma molécula com n centros quirais pode ter 2n estereoisômeros 
(4 centros quirais = 16 isômeros). 
 Os estereoisômeros dos monossacarídeos Podem ser 
divididos em dois grupos que diferem na configuração ao 
redor do centro quiral mais distante da carbonila. Aqueles 
em que a configuração átomo de C é a mesmo do D-
gliceraldeído ( hidroxila para a direita) são designados 
isômeros D, aqueles com a mesma configuração do L-
gliceraldeído (hidroxila para a esquerda) são isômeros L. 
 2 açucares que diferem somente na configuração ao redor de 
um único átomo de carbono são chamado epímeros. 
(exemplo: D-glicose e a D-manose, diferem quimicamente 
apenas em C-2.) 
 De maneira geral todos os monossacarídeos Com 5 ou mais átomos de C em 
solução aquosa formam um anel. Para a formação desse anel o grupo 
carbonila faz uma ligação covalente com o oxigênio de grupo hidroxila ao 
longo da cadeia (geralmente o carbono 5 ou penúltimo carbono da cadeia, 
pois é a forma mais estável) 
 Quando um aldeído e uma cetona reagem com um álcoois são formados os 
chamados hemiacetais. Quando essa reação ocorre para formar um anel, é 
produzido outro centro quiral no carbono da carbonila. 
 A formação de um novo centro quiral leva a formação de dois novos 
isômeros. Essas formas isoméricas dos monossacarídeos Que diferem uma 
da outra apenas em sua configuração ao redor do átomo de carbono do 
hemiacetal são chamadas de anômeros, ou seja, a anomeria que é tipo 
especial de isomeria só ocorre quando há a ciclização e a consequente 
“quiralização” do carbono funcional. Logo, o átomo de carbono da carbonila 
ou hemicetal é chamado de carbono anomérico. 
 Esses estereoisômeros ou anômeros são chamados de α ou β a depender da 
posição da hidroxila. Caso a hidroxila fique para cima temos um anômero β, 
caso fique para baixo temo um anômero 
α. Estes dois anômeros podem se 
interconverter por um processo chamado 
mutarrotação. Para tal mudança de 
configuração é necessária a quebra da 
ligação que envolve o átomo de O do anel 
 A formas cíclicas podem ser chamadas de piranoses, quando tem 6 carbonos 
ou furanoses, quando tem 5 carbonos. Essa nomenclatura surge a partir da 
semelhança entre os anéis e os compostos cíclicos Pirano e Furano. 
 
 
 O organismo contém uma série de 
derivados das hexoses. Temos as 
osaminas quando a hidroxila do 
carbono C-2 é substituído por um 
grupo amino. Esta amina pode ser 
acetilada (Conter um grupo acetil). 
Quando monossacarídeos São oxidados 
(O carbono do aldeído é óxidado e se 
torna um ácido carboxílico) por ácidos 
fracos são formados ácidos aldônicos, 
se isso ocorre de com ácidos mais 
fortes temos os ácidos aldáricos. 
 Monossacarídeos São agentes redutores, pois são capazes de reduzir oxido 
férricos e cúpricos se oxidando ao mesmo tempo Essa oxidação ocorre a 
parir do carbono anomérico (Perde H do OH que se torna O-, ou seja, se 
oxida e reduz a outra substância). 
 Dissacarídeos são constituídos por 2 monossacarídeos 
Unidos covalentemente entre si por uma ligação O-
glicosídica, a qual é formada quando um grupo 
hidroxila de uma molécula de açúcar reage com o 
átomo de C anomérico de outra molécula de açúcar. 
 Essa formação conduz a formação de um acetal a parir 
de um hemiacetal ( como a glicopiranose) e de álcool 
(OH do outro açúcar). 
 Como o carbono anomérico está participando da ligação 
ele não pode mais atuar como agente redutor, nem 
voltar a sua forma linear. A extremidade do Disac. Que 
não está unida por ligação glicosídica é chamada de 
extremidade redutora da cadeia. 
 Várias regras devem ser seguidas para nomear os 
dissacarídeos. Por convenção, o nome descreve o composto a partir de seu 
terminal não redutor (A partir monossacarídeo que tem seu carbono 
anomérico preso na ligação osídica), que é sempre representado na esquerda. 
A ordem de nomenclatura é: 
1. Escreve-se a configuração (α ou β) do átomo de carbono 
anomérico que está na ligação osídica. 
2. Escreve-se o nome da unidade não –redutora (furano ou 
pirano) 
3. Os 2 átomos que participam da ligação tem seu nome 
indicado entre parêntesis (14) Mostrando que o C-1 está 
unido ao C-4. 
4. Escreve-se o nome da segunda 
unidade de maneira similar a 
primeira. 
 A sacarose é um açúcar não redutor, pois, 
ambos os átomos anoméricos estão na ligação 
glicosídica. Açucares não redutores são 
chamados de glicosídeos. 
 A maioria dos carboidratos encontrados na 
natureza ocorre como polissacarídeos, 
também chamados de glicanos. Eles diferem 
entre si na identidade das suas unidades 
monossacarídicas e nos tipos de ligação que 
os unem, no comprimento de suas cadeias e no grau de ramificação destas. 
 
 Polissacarídeos: 
 
 Os Homopolissacarídeos têm apenas um tipo de unidade monomérica. Os 
Heteropolissacarídeos contêm dois ou mais tipos diferentes de unidades 
monoméricas. Os Homopolissacarídeos servem como forma de 
armazenamento de Monossacarídeos Empregados como combustível da 
célula (Amido e Glicogênio) 
 Os Polissacarídeos de armazenamento mais importantesão o amido 
(vegetais) e o glicogênio (animais). Ambos ocorrem intracelularmente como 
agregados ou grânulos. Essas duas moléculas são altamente hidratadas, 
porque tem muitos grupos OH capazes de realizar PH com a água. 
 O amido é composto de amilose e amilopectona que são polímeros de 
glicose unidas em posições diferentes 14 e 16. Que unidas formam uma 
dupla hélice 
 O glicogênio assim como o amido é formando por unidades de glicose, 
porém, o glicogênio é mais ramificado e mais compacto que o amido, se 
encontra principalmente no fígado, mas também está presente nos músculos 
esqueléticos. O corpo não armazena glicose monomérica pois ela sendo uum 
soluto disperso alteraria a osmolaridade da célula. 
 A celulose é uma substância fibrosa resistente e insolúvel em água 
encontrada na parede celular de vegetais. A molécula de celulose é um 
homopolissacarídeo linear e não ramificado. Ele também é formado por 
moléculas de glicose, mas essa é do tipo beta o que dá propriedades 
diferentes a esse polissacarídeo. 
 O componente rígido das paredes celulares bacterianas é um heteropolímero 
constituído por unidades alternantes de N-acetilglucosamina e ácido N-
acetilmurâmico. As ligações cruzadas do peptídeo unem as cadeias 
polissacarídicas a um revestimento forte que envolve inteiramente a ceélula 
e a protege de lise devido a entrada de água por osmose. A enzima lisozima 
que hidrolisa essas ligações está nas lágrimas. A penicilina e outros 
antibióticos matam por impedir a formação da ligação cruzada 
 A matriz extracelular é composta de heteropolissacarídeos chamados de 
glicosaminoglicanos. Trata-se de uma família de polímeros lineares 
compostos por unidades repetitivas de dissacarídeos. Ácido hialurônico, 
heparina e a queratina sulfato são exemplos de glicosaminoglicanos. 
 
 Glicoconjugados: 
 
 Além das suas importantes funções como armazenamento de energia e 
materiais estruturais, os polissacarídeos são portadores de informações, 
eles servem como indicadores de endereçamento para algumas proteínas 
e como mediadores para interações específicas célula-sélula e célula-
matriz extracelular. 
 As moléculas que contém carboidratos específicos agem no 
reconhecimento e na adesão célula-célula, na migração celular durante o 
desenvolvimento, no revestimento sanguíneo, na resposta imune e na 
cicatrização de lesões. 
 Na maioria dos casos, o carboidrato sinalizador é covalentemente ligado 
à proteína ou ao lipídio para formar um gliconjugado, que é a molécula 
biologicamente ativa. 
 
 Proteoglicanos: 
 
o São Macromoléculas da superfície da célula ou da matriz 
extracelular, nos quais uma ou mais cadeias de 
glicosaminoglicanos estão ligadas covalentemente a uma proteína 
de membrana ou uma proteína secretada. 
o A parte contendo glicosaminoglicano é o principal sítio de 
atividade biológica. Em muitos casos, essa atividade é resultante 
de múltiplos de sítios de ligações, ricos em possibilidades de 
realizar pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas com outras 
proteínas da superfície celular ou da matriz extracelular. 
o São o maior componente de tecidos conectivos, tais como 
cartilagens, nos quais suas muitas interações não-covalentes com 
outros proteoglicanos, proteínas e gliscosaminoglicanos produzem 
rigidez e elasticidade. 
o Alguns proteoglicanos podem formar agregados de 
proteoglicanos, enormes agregados supramoleculares de muitas 
proteínas centrais, todas ligadas a uma molécula simples de 
hialuronato. 
o Esses agregados contendo proteoglicanos unidos a proteínas dão 
resistência e resilência à célula, além de servir como ancoras para 
a matriz extracelular. Elas também atuam produzindo vias que 
dirigem a migração das células nos tecidos em desenvolvimento e 
por meio de proteínas chamadas integrinas, transportam 
informações em ambas as direções da membrana plasmática. 
Outro ponto de destaque é sua atuação essencial na resposta das 
células a certos fatores de crescimento extracelulares. 
 
 Glicoproteínas: 
o Têm um ou vários oligossacarídeos de complexidade variada 
ligados covalentemente à proteína. São menores e mais variados 
estruturalmente que os proteoglicanos 
o São encontradas no lado externo da membrana, na matriz 
extracelular e no sangue. 
o Elas são ricas em informações, compondo sítios altamente 
específicos para o reconhecimento e a ligação de alta afinidade 
com outras proteínas. 
o No interior das células são encontradas no Golgi, nos Lisossomos 
e nos grânulos secretores. 
o Podem ser O-ligadas quando se ligam a hidroxila dos resíduos de 
Ser ou Thr, N-ligadas por meio de uma ligação N-glicosídica com 
o nitrogênio da função amida do resíduo de Asn ou por meio do 
carbono anomético por ligação glicosídica 
o Muitas proteínas secretadas pelas células eucarióticas são 
glicoproteínas, incluindo a maioria das do sangue 
(imunoglobulinas), são exemplos também alguns hormônios, 
mutas proteínas do leite e algumas das proteínas produzidas pelo 
pâncreas. 
o Essas glicoproteínas também modulam propriedades físico-
químicas como solubilidade e viscosidade e protegem contra 
proteólise. 
o Os tipos de permutações e combinações possíveis dos tipos de 
monossacarídeos e de ligações glicosídicas em um oligossacarídeo 
são imensas. Portanto, cada oligossacarídeo possui uma face única 
reconhecível por receptores e enzimas que interagem com ele. 
 
 Glicoproteínas: 
o São lipídios de membrana nos quais os grupos hidrofílicos da 
cabeça são oligossacarídeos, que, como nas glicoproteínas, agem 
como sítios específicos para o reconhecimento pelas proteínas 
ligadas a carboidratos. 
o Os gangliosídeos são lipídios de membrana das células de 
eucariotos, nos quais, o grupo da cabeça polar é um 
oligossacarídeo complexo contendo ácido siálico. 
o Os grupos sanguíneos humanos são gangliosídeos 
o Geralmente compõem a parte externa da membrana. 
Lipídios: 
 
 As gorduras e os óleos usados quase universalmente como formas de 
armazenamento de energia nos organismos vivos são derivados de ácidos graxos. Os 
ácidos graxos são derivados dos hidrocarbonetos, a oxidação celular de ácidos 
graxos é altamente exergônica. 
 Ácidos graxos são ácidos carboxílicos com cadeias hidrocarbonadas de 
comprimento entre 4 e 36 carbonos (cadeia longa). 
 Quando os ácidos graxos são insaturados a sua nomenclatura se dá da seguinte 
forma: 
1. Indica-se o número de carbonos da cadeia e o número de duplas (20:2) 
2. As posições das duplas são indicadas por números superescritos ao delta 
contando o carbono 1 o átomo da carboxila (Δ9,12 para indicar que as duplas 
estão entre C-9 e C-10 e C-12 e C-13) 
OBS: Por questões de estabilidade não há duas duplas seguidas em um ácido 
graxo, há sempre um grupo metil entre duas duplas. (-CH=CH-CH2-CH=CH-) 
 Geralmente os ácidos graxos são compostos de cadeias com números pares, pois 
esta é a forma como são sintetizados aos pares, ou seja, dois carbonos de cada vez 
sendo unidos a cadeia. 
 Ácidos graxos são apolares, logo, são insolúveis em água. Esse caráter pode ser 
amplificado pelo tamanho das cadeias carbônicas, quanto maior a cadeia maior a 
insolubilidade e pela presença de duplas ligações, quanto menor a presença das 
duplas menor a solubilidade. 
 Nos ácidos graxos insaturados, uma dupla ligação em cis provoca curvatura na 
cadeia de hidrocarboneto. Àcidos graxos com uma ou mais dessas curvaturas não 
podem se agrupar de forma tão compacta, e as interações entre eles são 
consequentemente mais fracas. Como se gasta menos energia para se desfazer esse 
arranjos, estes possuem pontos de fusão consideravelmente mais baixo do que 
ácidos graxos saturados com o mesmo tamanho de cadeia. 
 Os lipídios mais simples, construídos a partir de ácidos graxos são os trigliceróis, 
também chamados de triglicerídios gorduras ou gorduras neutras. 
 Trigliceróis são composotos de3 ácidos graxos, cada um em ligação éster com o 
mesmo glicerol. 
 Os gliceróis simples têm seus três ácidos graxos idênticos, porém a maioria é mista 
contendo ácidos graxos diferentes. 
 As hidroxilas da função álcool e do ácido carboxílico estão unidas em ligações éster, 
logo, a molécula de triglicerídio é muito apolar. 
 Os trigliceróis são armazenados nos adipócitos, eles são capazes de formar 
agregados por sua tendência hidrofóbica, logo são compactos e fáceis de armazenar. 
Outro ponto positivo da sua hidrofobicidade é que em seu armazenamento ele não se 
liga a água reduzindo o peso que a água traria caso estivesse ligado aos 
triglicerídios. Por fim, por serem menos oxidados que os carboidratos na sua 
oxidação liberam mais energia. 
 Os óleos vegetais, como os óleos de milho e oliva são compostos principalmente de 
trigliceróis com ácidos graxos insaturados, e portanto, são líquidos em T ambiente. 
Triglicerois contendo somente ácidos graxos saturados, são sólidos e gordurosos em 
temperatura ambiente. Ser óleo ou gordura também dependerá do número de 
carbonos na cadeia. 
 As ceras são ésteres de cadeia longa (ácido graxo+álcool) que tem grande papel de 
impermeabilização na natureza. 
 Na membrana plasmática temos uma dupla camada de lipídios anfipáticos, são 3 
principais Glicerofoslipídeos, esfingolipídeos, esteróis. Nos glicerofosfolipídeos e 
em alguns esfingolipídios, um grupo cabeça polar está unido à porção hidrofóbica 
por uma ligação fosfodiéster – esses são fosfolipídeos. Outros esfingolipídios não 
tem fosfato, mas podem ter um açúcar simples ou um oligossacarídeo complexo na 
sua ponta polar – esses são glicolipídios 
 
 Glicerofosfolipídios 
o São lipídios de membrana em que 2 ácidos graxos estão unidos em 
ligação éster ao primeiro e segundo carbonos do glicerol e um grupo 
altamente polar está ligado ao 3 Carbono 
o A ligação de um fosfato a uma das pontas o converte em um composto 
quiral 
o Os glicerofosfolipídios tem um fosfato ligado ao glicerol e um álcool 
ligação fosfato, o nome do álcool dará o nome ao fosfolipídios exemplo 
(Etanolamina  Fosfatidiletanolamina / Glicerol fosfatidilglicerol) 
 Esfingolipídios 
o Têm também um grupo cabeça polar e duas caudas não-polares, mas, em 
contraste ao glicerofosfolipídios não tem glicerol 
o São constituídos de uma molécula de aminoálcool de cadeia longa, 
esfingosina, ou de um de seus derivados, uma moleula de ácido graxo de 
cadeias longas, e um gripo cabeça polar que é acompanhado algumas 
vezes por uma ligação glicosídica outras vezes fosfodiéster. 
o Esfingolipídios unidos a carboidratos definem os grupos sanguíneos 
humanos 
 
 Esteróis 
o Os esteróis são lipídios estruturais e estão presentes nas membranas da 
maioria das células eucarióticas. 
o Sua estrutura característica é o núcleo esteroide consistindo de quatro 
anéis fundidos, 3 com 6 carbono e um com 5. 
o Colesterol é o mais importante esterol dos tecidos animais, é anfipático, 
com um grupo cabeça polar e um corpo hidrocarbônico não polar. 
o Deles derivam hormônios, ácidos biliares, 
 
 Alguns lipídios têm papéis ativos no trânsito metabólico como metabólitos e 
mensageiros. 
 O Fosfatidilinositol atua regulando o metabolismo celular. No lado citosólico da 
membrana plasmática funciona como um sítio de ligação específico para certas 
proteínas do citoesqueleto e para algumas proteínas solúveis envolvidas em 
fusão de membranas durante a exocitose. Também serve como reservatório de 
moléculas. Sua ativação se dá pela remoção de um grupo cabeça fosfolipídico. 
 Esfingolipídeos de membrana também podem servir como sinalizadores ambas a 
ceramida e a esfingomielina são potentes reguladores das proteínas quinases. 
 
 Doença de Gaucher: Doença autossómica recessiva, causando 
hepato/esplenomegalia. ETIOLOGIA: deficit da enzima glucocerebrosidase, 
que leva à acumulação do seu substrato, um glucocerebrosídio. 
 Doença de Fabry: doença de depósito lisossômico (DDL) grave, progressiva e 
potencialmente fatal causada pela deficiência ou ausência da alfa-galactosidase. 
Conduz a isquemia cardíaca, nervosa e renal. 
 Doença de Depósito lisossômico (DDL) de herança autossômica recessiva, e 
pelo acúmulo de esfingomielina no retículo endotelial das células nervosas 
 Doença de Tay-Sachs: produzida pela deficiência genéticade hexosaminidase A 
(hex-A) causando depósito adiposo em células nervosas com deterioração das 
habilidades mentais e físicas 
 
 
 Dolicol: